Белки конформации

Иными словами, в белках пространственная форма основной цепи остатка типа Phe в значительной мере предопределяет положение его боковой цепи. Обратное влияние проявляется в уменьшении значений углов ф основной цепи, что также следует из расчета монопептида. Распределение по углам Xi = -60, 180 и 60° конформаций боковых цепей Phe и его стереохимических аналогов Туг, Тгр и His в белках составляет соответственно 56, 24 и 20% от их общего количества. Интересно, что согласно теоретической и экспериментальной оценкам приблизительно такие же веса трех ротамеров имеет свободная молекула метиламида К-ацетил- -фенилаланина. Наиболее вероятной величиной угла вращения вокруг связи С -С Х2 в монопептиде Phe является 90° (см. табл. 11.14). Такое же значение %2 чаще всего имеют остатки типа Phe в белках. Например, в миоглобине из 23 остатков этого типа угол %2. равный -90°,. имеют 16 остатков, %2 150° - 3 и - 30° - 4 в а-химотрипсине из 20 остатков угол Х 90° имеют 16. Из шести остатков на неспиральных участках в обоих белках с иными чем -90° значениями углов в пяти остатках углы близки к 150°. Теоретически такое положение ароматических колец также возможно только при %] = -60°. Действительно, во всех случаях, где Xi 150°, угол Xi близок к -60°. На а-спиральных участках белков боковые цепи остатков типа Phe имеют углы Xi —60 и 180° угол Xi - 60° в отношении ближних взаимодействий столь же вероятен, как и два отмеченных. Однако в а-спирали он не может реализоваться из-за наталкиваний, возникающих между ароматической группой и соседними боковыми цепями. Таким образом, в белках конформации всех остатков типа Phe близки к наиболее предпочтительным оптимальным конформациям метиламида М-ацетил- -фенилаланина. Распределение углов вращения в боковых цепях соответствует свободным энергиям ротамеров монопептида Phe. Идентичность распределения конформаций [c.187]

Белки, конформация — специфическая структура нативной молеху.1Ы бе,1ка. Сохранение нативной конформации белковой молекулы — обязательное условие ее специфического функционирования Г Конформация белка — это термин более широкий, чем термин структура белка. Первый используется тогда, когда имеют в виду одновременно вторичную и третичную структуру полипептидной цепи. При заданных физиологических услшиях конформация белка является энергетически наиболее выгодной, такой, которая характеризуется минимальной свободной энергией. [c.14]

Другую структурную модификацию, которая также дает четкие рефлексы на рентгенограмме, вначале связывали с более или менее статистическим распределением водородных связей между соседними молекулами и поворотами макромолекул относительно друг друга [336, 1427, 1429, 1907]. В результате рентгенографических и ИК-спектроскопических исследований различных полиамидов Кн-ношита обнаружил [823, 824], что в подобных структурах большой период несколько меньше, чем это следовало ожидать для вытянутой плоской зигзагообразной цепи полиамида. Этот факт объяснили некоторым скручиванием цепочек за счет поворота плоскости амидных групп относительно плоскости метиленовой цепи (по аналогии со структурой белков). Конформацию макромолекулы, соответствующую такой структурой модификации, он предложил называть у-структурой. [c.316]

Одна из наиболее плодотворных гипотез о структуре белка была впервые сформулирована Линдерстром-Лангом [24]. Согласно этой концепции, существуют три типа структуры белка — первичная, вторичная и третичная. Первичная структура белка — это последовательность ковалентно связанных аминокислотных звеньев в полипептидной цепи молекулы белка (т. е. ковалентная структура) вторичная структура белка — конформация отдельных полипептидных цепей, которая обычно стабилизируется водородными связями третичная структура белка характеризует упаковку полипептидных цепей в макромолекуле нативного белка относительно друг друга, т. е. изгибы и скручивания этих цепей, зафиксированные дисульфидными и различными другими межмолекуляр-ными связями и взаимодействиями. Эта концепция строения белка была принята специалистами по химии белка и широко используется при обсуждении реакционной способности макромолекул белков в зависимости [c.329]

Установление гомологии доменов также может быть полезным в другом аспекте. Определить пространственную структуру белка намного труднее, чем определить аминокислотную последовательность. Однако конфигурация домена вновь секвенированного белка может быть отгадана , если он гомологичен домену белка, конформация которого ранее была определена методом рентгеноструктурного анализа. Часто можно с приемлемой точностью определить структуру нового белка, предполагая, что повороты и изгибы полипептидной цепи в двух белках будут одинаковыми, даже если есть отличия в аминокислотной последовательности. [c.149]

Каждая дискретная конформация аллостерического белка имеет несколько отличную от других поверхность и. следовательно, разную способность взаимодействовать с другими молекулами. Часто лишь одна из двух конформаций имеет высокое сродство к конкретному лиганду в этом случае наличие или отсутствие лиганда определяет принимаемую белком конформацию (рис. 3-57). В тех случаях, когда с различными участками поверхности одного белка могут связываться два различных лигаггда, изменение концентрации одного из них меггяет сродство белка к другому. Подобные аллостерические изменения играют ведуп ую роль в регуляции многих биологических процессов. [c.162]

В хроматине функционирует также механизм рецепторного включения транскрипции. Собственная система рецепторов хроматина представляет собой прочно связанные с ДНК ядерные белки, конформация которых зависит от присутствия специфического лиганда. Их называют лиганд-зависимыми факторами транскрипции. При отсутствии лиганд ядерный рецептор является репрессором. При связывании специфического лиганда этот рецептор меняет свою конформацию и активирует транскрипцию (если нет другого репрессора). Такие ядерные рецепторы обнаружены и исследованы для витамина А, тироксина и стероидных гормонов (Ног1еш е1 а1., 1995). [c.144]

Для рещения этой задачи следует использовать табл. 5.8 и 5.9. Назовем конформацию, в которой все три остатка расположены во внутренней области белка, конформацией А, а конформацию, в которой они экспонированы, — конформацией В. Из табл. 5.8 следует, что = 0,73, 2,42 и 2,65 ккал/моль для Ala, Leu и Phe соответственно. Сумма этих свободных знергий = = 5,80 ккал/моль и в первом приближении равна свободной энергии переноса из А в В в воде. Следовательно, = (А)/(В) = ехр(—ДСдд// Г) = 1,8 10 . Согласно табл. 5.9 свободная энергия переноса Ala, Leu и Phe в водный раствор мочевины уменьшается соответственно до 0,07, 0,38 и 0,70 ккал/моль. Таким образом, ДСд уменьшается до 1,15 ккал/моль и, спеаовательно, для конформационного изменения в мочевиие К = 2,6 - 10 . [c.320]

Каждая дискретная конформация аллостерического белка имеет несколько отличную от других поверхность, поэтому разные конформации одного белка различаются по способности связываться с другими молекулами. Часто лишь одна из двух конформаций имеет высокое сродство к конкретному лиганду. В этом случае наличие или отсутствие лиганда определяет [финимаемую белком конформацию (рис. 3.14) [c.123]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология