Тимидин дифосфат как ингибитор связывания

Необычным в случае нуклеазы стафилококка является то, что, несмотря на высокие концентрации Са(П), необходимые для оптимальной активности (вплоть до 0,01 М в зависимости от pH), в растворе в присутствии монофосфонуклеотидов связывается лишь 1 моль Са(И) на 1 моль фермента, тогда как в присутствии ингибитора — тимидин-3 5 -дифосфата (ТДФ)—связываются 2 моля [296]. Однако в отличие от исследований, проведенных для растворов, лишь один центр связывания Са(П) был идентифицирован при рентгеноструктурном исследовании тройного комплекса нуклеаза —Са(И) — ТДФ при разрешении 200 пм [33, 297]. Как указывали Коттон и Хазен [298], это различие может быть обусловлено неодинаковыми условиями рентгеноструктурных и химических исследований. Предполагается [297], что второй ион Са(И) связан между фосфатными группами кольца рибозы и что связыванию препятствует ближайшая боковая цепь соседней молекулы. В отсутствие субстрата ни один из ионов Са(П) с ферментом не связан [295, 296]. [c.115]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология