Ацетилхолинэстераза влияние температуры

Представление о химических особенностях участка, связывающего ацетилхолин, позволит нам судить о возможном влиянии температуры на сродство ацетилхолинэстеразы к ее субстрату, Прежде всего, поскольку слабые связи, стабилизирующие фермент-субстратный комплекс, чувствительны к температуре, изменения последней могли бы затруднять или облегчать стабилизацию этого комплекса даже при отсутствии каких-либо термически обусловленных изменений в структуре фермента. [c.262]

Важно уяснить себе, что образование фермент-субстратного комплекса могло бы быть затруднено как при повышении, так и при понижении температуры. В то время как взаимодействия, определяемые ионными связями, будут при низких температурах усиливаться, гидрофобные взаимодействия могут стать значительно более слабыми, В случае ацетилхолинэстеразы и ацетилхолина трудно с точностью предсказать влияние температуры на стабильность комплекса, так как в анионном участке действуют и ионные, и гидрофобные связи. Поскольку, однако, главную роль в стабилизации здесь играют, по-видимому, гидрофобные взаимодействия, мы могли бы ожидать, что низкие температуры будут сильно затруднять образование комплекса фермента с ацетилхолином (рис. 83). [c.262]

Такой результат был получен Шукудза [112] для ацетилхолинэстеразы эритроцитов и ацетилхолина в качестве субстрата. В одной из наиболее обстоятельных работ по изучению влияния температуры на кинетику действия холинэстераз Уилсон и Кабиб [78] также нашли, что Кт для ацетилхолинэстеразы электрического органа угря не зависит от температуры (табл. 18). [c.174]

Известны и другие ферментные системы, которые, подобно системе ацетилхолинэстераз радужной форели, акклимированной к 12 °С, состоят одновременно из нескольких изоферментов с различной зависимостью Ки от температуры. Одна из таких систем — изоцитратдегидрогеназа радужной форели. Оказалось, что в популяции можно обнаружить ряд фенотипов, различающихся по этому ферменту, причем влияние температуры на катализируемую им реакцию в большой мере зависит от количественных соотношений между содержанием различных изоферментов в клетках (рис. 91). У особей, имеющих только изофермент Аг, не обнаруживается положительной температурной модуляции, тогда как у особей, обладающих помимо изофермента кг также изоферментами В2 и Сг, отмечается компенсаторное уменьшение сродства фермента к субстрату при температурах выше 10 °С. Можно думать, что особи, имеющие все три изофермента, получают некоторое преимущество, так как активность изоцитратдегидрогеназы не будет у них подвержена таким резким колебаниям в летний период, как у особей, обладающих только изоферментом Аг. У последних, возможно, существует какой-то иной путь регуляции активности этого фермента при изменчивых летних температурах. [c.281]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология