Ацетилхолинэстераза

При изучении кинетики гидролиза ацетилхолина, катализируемого ацетилхолинэстеразой, было показано, что ферментативная реакция ингибируется субстратом с константой диссоциации неактивного тройного комплекса ES2 (см. схему 6.1), равной [c.118]

В качестве иллюстрации смешанных типов ингибирования и активации ферментативных реакций можно привес+и данные по влиянию добавок н-бутанола на скорость реакций гидролиза сложноэфирного (рис. 79, а = 0,27, Р = 0) и пептидного (рис. 80, а = 0,2, Р = 2,3) субстратов карбоксипептидазой В, а также так называемое антиконкурентное (Р == О,/С = со,а/Сг з) влияние эффектора на катализ ацетилхолинэстеразой (рис. 81). [c.224]

Этот тип кооперативности может моделировать работу фермента нервной системы ацетилхолинэстеразы. Фермент катализирует гидролиз положительно заряженного субстрата — ацетилхолина. [c.299]

Г., катализирующие гидролиз сложноэфирных связей (эстеразы), действуют на сложные эфиры карбоновых и тио-карбоновых к-т, моноэфиры фосфорной к-ты и др. К этому подклассу относятся, в частности, ферменты, играющие важную роль в метаболизме липидов, нуклеиновых к-т и нуклеозидов, напр, арилсульфатазы, ацетилхолинэстераза, дезоксирибонуклеазы, липазы, фосфатазы, фосфолипазы и эндодезоксирибонуклеазы. [c.561]

ХОЛИНЭСТЕРАЗА, см. Ацетилхолинэстераза. ХОЛОСТОЙ ОПЫТ (контрольный опыт), повторение процедуры хим. анализа в аналогич. условиях (с теми же реагентами, приборами и т. п.), но без анализируемого к ва. Проводят для определения поправки, к-рую необходимо вычесть из значения аналит. сигнала, измеренного при анализе исследуемого в-ва, чтобы получить правильный результат. Иногда поправку специально не определяют, а учитывают непосредственно в ходе измерений аналит. сигнала напр., в дифференц. спектрофотометрии р-р, полученный в X. о., используют в качестве р-ра сравнения. X. о., проведенный без анализируемого в-ва, не всегда позволяет найти правильное значение поправки, т. к. распределение определяемого компонента между фалами в разл. стадиях анализа может зависеть от содержания всех остальных компонентов. Флуктуации результатов X. о. определяют предел обнаружения вещества. Значения поправки X. о. зависят от чистоты реактивов и условий анализа. ХОНДРОИТИНСУЛЬФАТЫ, сульфатированные муко-полисахариды. Входят в состав соединит, тканн животных (хрящей, сухожилий). Углеводные цепи X. (см. ф-лу) по- [c.665]

Ингибирование бывает обратимым и необратимым. Последнее относится к реакциям, приводящим к безвозвратной потере активности фер- мента [33а]. Примером необратимого ингибирования может служить инактивация фермента ацетилхолинэстеразы под влиянием ядов нервно-паралитического действия — фосфорорганических соединений (гл. 7, разд. Г, 1). Часто стадии необратимой инактивации предшествует обратимое связывание ингибитора с комплементарным ему центром на поверхности молекулы фермента. Здесь мы не будем рассматривать математическую обработку кинетических данных, соответствующих необратимому ингибированию, и ограничимся обсуждением количествен лых аспектов действия обратимых ингибиторов. [c.27]

Ацетилхолин ацетил-гидролаза см. Ацетилхолинэстераза [c.56]

Ацетилхолинэстераза из эритроцитов крупного рогатого скота [c.56]

Ацетилхолинэстераза из эритроцитов крупного рогатого скота, лиофилизированная [c.641]

Эти препараты действуют как ингибиторы ацетилхолинэстеразы, они сравнительно безопасны для растений, но высокотоксичны для людей и животных. Применяются преим. в виде гранул с содержанием действующего в-ва [c.207]

Реакция гидролиза йодида Ы-метил-7-ацетоксихинолина, катализируемого ацетилхолинэстеразой, ингибируется субстратом [c.117]

Влияние концентрации йодида N-мeтил-7-aцeтoк иxинoлинa на кинетику гидролиза, катализируемого ацетилхолинэстеразой. Условия опыта pH 6,86 [c.117]

Карбахолин (11) более активен и оказывает более продолжительное действие, чем ацетилхолин (10), так как не гидролизуется ацетилхолинэстеразой [c.32]

Ю. С. Каган и Ю. И. Кундиев (1961) для суждения о скорости всасывания через неповрежденную кожу кроликов меркаптофоса и его изомеров, препаратов М-74 и М-81 исследовали активность холинэстеразы крови сыворотки (ХЭ-сыворотки) и ацетилхолинэстеразы эритроцитов (АХЭ-эритроцитов). Установлена определенная зависимость степени угнетения холинэстера-.зы и последующего восстановления активности фермента от величины дозы препарата. При нанесении меркаптофоса на кожу в дозе 5 мг/кг резкое снижение активности холинэстеразы отмечено ун е через 1 ч, максимума оно достигало на 2-й день опыта, а затем начиналось постепенное восстановление. С увеличением дозы ФОИ, нанесенного на кожу, повышалась степень угнетения фермента и длительность периода восстановления его. [c.63]

Механизм действия И. Большинство применяемых И. действует на нервную систему насекомых. И. из групп фосфорорг. соед. и карбаматов ингибируют фермент ацетилхолинэстеразу (АХЭ) (соотв. путем фосфорилирования или карбамоилирования), и последний теряет способность гидро- [c.241]

Нейроны характеризуются необыкновенно высоким уровнем обмена веществ, значительная часть которого направлена на обеспечение работы натриевого насоса в мембранах и поддержание состояния возбуждения. Химические основы передачи нервного импульса по аксону уже обсуждались в гл. 5, разд. Б, 3. Последовательное раскрытие сначала натриевых и затем калиевых каналов можно считать твердо установленным. Менее ясным остается вопрос, сопряжено ли изменение ионной проницаемости, необходимое для распространения потенциала действия, с какими-либо особыми ферментативными процессами. Нахманзон указывает, что ацетилхолинэстераза присутствует в высокой концентрации на всем протяжении мембраны нейрона, а не только в синапсах [38, 39]. Он предполагает, что увеличение проницаемости к ионам натрия обусловлено кооперативным связыванием нескольких молекул ацетилхолина с мембранными рецепторами, которые либо сами составляют натриевые каналы, либо регулируют степень их открытия. При этом ацетилхолин высвобождается из участков накопления, расположенных на мембране, в результате деполяризации. Собственно, последовательность событий должна быть такова, что изменение электрического поля в мембране индуцирует изменение конформации белков, а это уже приводит к высвобождению ацетилхолина. Под действием аце-тилхолинэстеразы последний быстро распадается, и проницаемость мембраны для ионов натрия возвращается к исходному уровню. В целом приведенное описание отличается от описанной ранее схемы синаптической передачи только в одном отношении в нейронах ацетилхолин накапливается в связанной с белками форме, тогда как в синапсах — в специальных пузырьках. Существует мнение, что работа калиевых каналов регулируется ионами кальция. Чувствительный к изменению электрического поля Са-связывающий белок высвобождает Са +, который в свою очередь активирует каналы для К" , последнее происходит с некоторым запозданием относительно времени открытия натриевых каналов, что обусловлено различием в константах скоростей этих двух процессов [123]. Закрытие калиевых каналов обеспечивается энергией гидролиза АТР. Имеются и другие предположения о механизмах нервной проводимости [124]. Некоторые из них исходят из того, что нервная проводимость целиком обеспечивается работой натриевого насоса. [c.349]

Среди А с. обнаружены соед., обладающие стимулирующим действием на центр, нервную систему, противоопухолевой активностью и ингибирующие ацетилхолинэстеразу. [c.86]

Физиол. действие Ф. обусловлено его способностью ингибировать ацетилхолинэстеразу. В медицине применяется (в ввде салицилата) для сужения зрачка и снижения внугритаз-ного давления при глаукоме, как лек. ср-во при заболеваниях, связанных с нарушением нервно-мышечной проводимости, и при парезе кишечника. ЛД р 0,5 - 0,8 мг/кг (кролики, внутривенно), 3 мг/кг (кролики, подкожно). [c.95]

Для большинства м-Х.с. периферического и смешанного (центрального и периферического) действия характерными фармакологич. эффектами являются уменьшение секреции слюнных, желудочных, бронхиальных, потовых желез, поджелудочной железы, учащение ритма сокращений сердца, понижение тонуса гладкомышечных органов (бронхи, желудок, кишечник, желчевыводящие и мочевыводяш1Ие пути), расширение зрачка и паралич аккомодации. Эти препараты применяют при язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки, пилороспазме, холецистите, желчекаменной болезни, спазмах кишечника и мочевыводящих путей, бронхиальной астме, Щ1Я ограничения секреции экзокринных желез, нек-рых заболеваниях сердца, при болях, связанных со спазмами гладкой мускулатуры, при отравлениях фосфорорг. ингибиторами ацетилхолинэстеразы, а также дгы диагностич. целей. [c.300]

Смотреть страницы где упоминается термин Ацетилхолинэстераза: [c.226] [c.269] [c.92] [c.93] [c.104] [c.188] [c.335] [c.50] [c.84] [c.226] [c.63] [c.244] [c.241] [c.230] [c.427] [c.586] [c.152] [c.301] [c.522] [c.523] [c.554] [c.582] [c.501] [c.68] [c.354]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.63 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.27 , c.104 , c.332 , c.349 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.639 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.311 , c.458 , c.498 ]

Нейрохимия Основы и принципы (1990) -- [ c.160 , c.199 , c.201 , c.205 , c.328 , c.368 ]

Органическая химия Том2 (2004) -- [ c.406 ]

Катализ и ингибирование химических реакций (1966) -- [ c.124 , c.135 , c.141 ]

Жидкостная колоночная хроматография том 3 (1978) -- [ c.3 , c.24 ]

Аффинная хроматография (1980) -- [ c.80 , c.158 , c.295 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.243 , c.244 , c.761 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.395 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.411 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.435 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.198 ]

Инсектициды в сельском хозяйстве (1974) -- [ c.37 , c.40 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.97 , c.140 ]

Токсичные эфиры кислот фосфора (1964) -- [ c.19 , c.29 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.244 , c.274 , c.275 ]

Ферменты Т.3 (1982) -- [ c.3 , c.7 , c.97 , c.187 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.315 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.30 , c.50 ]

Введение в биомембранологию (1990) -- [ c.23 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.296 ]

Биохимия мембран Эндоцитоз и экзоцитоз (1987) -- [ c.33 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.58 ]

Иммуноферментный анализ (1988) -- [ c.65 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.63 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.92 , c.102 , c.104 , c.112 ]

Структура и механизм действия ферментов (1980) -- [ c.114 , c.162 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.88 , c.170 , c.539 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.33 , c.114 , c.157 , c.330 , c.336 , c.338 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология