Регуляция активности ферментов

Горизонты энзимологии. В литературе появляются работы, в которых делаются попытки прогнозирования дальнейшего развития энзимологии на ближайшее десятилетие. Перечислим основные направления исследований энзимологии будущего. Во-первых, это исследования более тонких деталей молекулярного механизма и принципов действия ферментов в соответствии с законами югассической органической химии и квантовой механики, а также разработка на этой основе теории ферментативного катализа. Во-вторых, это изучение ферментов на более высоких уровнях (надмолекулярном и клеточном) структурной организации живых систем, причем не столько отдельных ферментов, сколько ферментных комплексов в сложных системах. В-третьих, исследование механизмов регуляции активности и синтеза ферментов и вклада химической модификации в действие ферментов. В-четвертых, будут развиваться исследования в области создания искусственных низкомолекулярных ферментов —синзимов (синтетические аналоги ферментов), наделенных аналогично нативным ферментам высокой специфичностью действия и каталитической активностью, но лишенных побочных антигенных свойств. В-пятых, исследования в области инженерной энзимологии (белковая инженерия), создание гибридных катализаторов, сочетающих свойства ферментов, антител и рецепторов, а также создание биотехнологических реакторов с участием индивидуальных ферментов или полиферментных комплексов, обеспечивающих получение и производство наиболее ценных материалов и средств для народного хозяйства и медицины. Наконец, исследования в области медицинской энзимологии, основной целью которых является выяснение молекулярных основ наследственных и соматических болезней человека, в основе развития которых лежат дефекты синтеза ферментов или нарушения регуляции активности ферментов. [c.117]

Миозин, будучи АТФазой, относится к числу так называемых энергопреобразующих ферментов, так как при его непосредственном участии осуществляется трансформация энергии химических связей в механическую работу. Для ферментов такого типа характерна тесная связь катализа с конформационными перестройками. За счет этога возможна регуляция активности фермента путем воздействия на группы, не входящие непосредственно в активный центр, а также при воздействии на него веществ, влияющих на конформацию белка. Совершенно очевидно, что субстрат (АТФ) должен в большинстве случаев оказывать защитное действие, стабилизируя структуру в области активного центра. [c.398]

РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ [c.329]

Указанные положения составляют основу современной концепции адсорбционного механизма регуляции активности ферментов в клетке, в том числе и гексокиназы тканей млекопитающих. [c.374]

Наличие изоферментов - одна из форм регуляции активности ферментов. Например, лактатдегидрогеназа (ЛДГ) состоит из двух видов субъединиц мышечных (М) и сердечных (И), и в зависимости от их сочетания активность ЛДГ будет менее эффективной (больше М-субъединиц) или более эффективной (больше Н-субъединиц). [c.35]

Из1вестно, что в одном конформационном состоянии фермент лучше связывается с субстратом, чем в другом. Этот простой факт, а также тенденция мономеров белков ассоциировать приводит к ряду интересных эффектов, природа которых долгое время оставалась загадкой для ученых. Сейчас мы знаем, что кооперативные изменения конформации в олигомерных белках лежат в основе многих важных аспектов регуляции активности ферментов и метаболизма. Эти изменения вносят элемент кооперативности в связывание малых молекул (например, кислорода гемоглобином), а также субстратов и регуляторных молекул с ферментами. Вполне возможно, что многие фундаментальные свойства живых организмов непосредственно связаны с кооперативными изменениями в фибриллах, мембранах и других структурах клетки. По этим причинам было бы весьма полезно рассмотреть этот вопрос (в частности, его количественную сторону) более подробно. [c.297]

ФЕРМЕНТАТИВНАЯ КИНЕТИКА И РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ [c.32]

Аналогично ЦТФ как конечный продукт биосинтетического пути оказывает ингибирующий эффект на первый фермент (аспартаткарбамоилтран-сферазу), регулируя тем самым свой собственный синтез (см. главу 13). Этот тип ингибирования получил название ингибирования по принципу обратной связи, или ретроингибирования. Существование его доказано во всех живых организмах. В настоящее время он рассматривается как один из ведущих типов регуляции активности ферментов и клеточного метаболизма в целом . [c.155]

Если все содержащиеся в клетке аденозинфосфаты находятся в форме АТФ, то система заполнена до предела и ее энергетический заряд равен 1,0. Если аденозинфосфаты находятся в форме АМФ, то система не содержит высокоэнергетических связей и ее заряд равен 0. От величины энергетического заряда зависят скорости реакций цикла трикарбоновых кислот и других процессов, связанных с образованием или потреблением энергии, поскольку заполнение системы АТФ—АДФ—АМФ высокоэнергетическими фосфатными связями лежит в основе аллостерической регуляции активности ферментов, контролирующих скорости этих процессов. [c.202]

Более сложные механизмы регуляции О.в. обусловлены прямыми и обратными управляющими связями. Суть их состоит в воздействии метаболитов на интенсивность биохим. процессов, в к-рых они сами образуются или испытывают превращения. В О.в. регуляция активности ферментов часто осуществляется посредством аллостерич. взаимод. ферментов с субстратами или промежут. продуктами (см. Ферменты). Классич. пример подобной регуляции с отрицат. обратной связью-подавление изолейцином собств. биосинтеза в результате его аллостерич. взаимод. с ферментом треониндегидратаза, катализирующим начальную р-цию пути биосинтеза изолейцина. Пример положит, прямой связи-стимуляция синтеза фосфоенолпирувата в гликолизе предшествующими метаболитами фруктозо-1,6-дифосфатом, глюкозо-6-фосфатом и глицеральдегид-З-фос-фатом. Управляющие связи такого рода позволяют стаби- [c.317]

I. РЕГУЛЯЦИЯ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ КЛЕТОЧНЫМИ МЕТАБОЛИТАМИ [c.330]

Теоретическая направленность занятий в данном разделе практикума по биохимии связана с анализом основных высокоэффективных механизмов регуляции активности ферментов, обсуждаемых в настоящее время в учебной литературе и на страницах известных биохимических журналов. К таким механизмам относятся аллостерический механизм контроля активности, реализующийся на уровне существования множественных форм ферментов механизм усиления, связанный с функционированием субстратных циклов адсорбционный механизм контроля, реализующийся при обратимом взаимодействии ферментов с биологическими мембранами регуляторный механизм с участием вторичных мессенжеров (цАМФ, С +) и универсальных модуляторов белковой природы (кальмодулин). [c.329]

Каждое из множества разнообразных веществ создается в клетке в строго необходимых для роста пропорциях в результате фер-ментативньк реакций. Координация химических превращений, обеспечивающая экономность метаболизма, осуществляется у микроорганизмов тремя основными механизмами регуляцией активности ферментов, в том числе путем ретроингибирования регуляцией объема синтеза ферментов (индукция и репрессия биосинтеза ферментов) катаболитной репрессией. [c.34]

Образование комплекса апофермента с К. - один из способов регуляции активности фермента в организме (см. Регуляторы ферментов). [c.488]

Изучение регуляции и контроля ферментов — молодая и быстро развивающаяся область биохимии, уже установившая, однако, ряд весьма сложных механизмов. Представляется возможным различить механизмы, общие для всех ферментов, такие как субстратная специфичность, оптимум pH и т. д. механизмы, общие для всех организмов, включающие ингибирование и репрессию по принципу обратной связи и механизмы, характерные для высших организмов, где существуют другие виды регуляции активности ферментов, например посредством действия гормонов. Приведя только один, уже известный нам пример, можно отметить, что вся сложная система описанных выше реакций, кульминацией которой является высвобождение глюкозы из гликогена, может приводиться в действие несколькими молекулами адреналина [148]. [c.538]

Осн. направления совр. исследований Ф.к.- выяснение механизма, обусловливающего высокие скорости процессов, высокую селективность (специфичность действия ферментов), изучение механизмов контроля и регуляции активности ферментов. Оказалось, в частности, что р-ции Ф. к. включают большое число стадий с участием лабильных промежут. соед., времена жизни к-рых изменяются в нано- и миллисекундном диапазонах. На активных центрах ферментов протекают быстрые (нелимитирующие) стадии, в результате чего понижается энергетич. барьер для наиб, трудной, лимитирующей стадии. [c.81]

Другие типы регуляции активности ферментов. Абсолютное количество присутствующего в клетке фермента регулируется временем его синтеза и распада. К регуляторным механизмам могут быть отнесены также конкуренция ферментов за общий субстрат, выключение активности одного из изоферментов (у множественных форм ферментов), влияние концентра- [c.156]

При решении вопросов об особенностях функционирования и регуляции активности ферментов in vivo существенно важным следует считать влияние внутриклеточных структур, например мембран, на характер проявления каталитических свойств ферментов. Для целого ряда ферментов установлена способность к изменению внутриклеточной локализации вследствие существования динамического равновесия между связанной с мембранами и свободной формами ферментов. В результате нековалентной адсорбции на мембране возможны конформационные изменения ферментов, сопровождающиеся модификацией кинетических свойств, а следовательно, и каталитической эффективности. [c.373]

Регуляция концентрации ферментов 535 24.1.6 2. Регуляция активности ферментов 536 [c.9]

Различают экстенсивную и интенсивную регуляцию активности ферментов в клетках и тканях организма. Экстенсивная регуляция обусловлена индукцией или репрессией генов, кодирующих синтез соответствующих ферментов. Увеличение или уменьшение числа активных молекул определяет суммарную активность пула данного фермента в каком-либо компартменте клетки, в ткани или целом органе. В физиологических условиях содержание того или иного фермента в клетке постоянно и регулируется двумя процессами скоростью его синтеза и распада. Оба эти процесса взаимосвязаны и контролируются на генном уровне. Увеличение скорости синтеза ферментативного белка обусловливает активацию внутриклеточных протеиназ и ускоренный распад старых молекул фермента, а снижение скорости синтеза приводит к замедлению распада ферментативного белка. [c.80]

Типичным и весьма обстоятельно изученным примером регуляции активности фермента путем его фосфорилирования является фосфоролиз гликогена. Эта реакция, катализируемая ферментом фосфорилазой (см. 4.2), состоит в переносе концевого гликозильного остатка от молекулы гликогена на ортофосфат и имеет ключевое значение для мобилизации запасов гликогена с целью производства энергии. Очевидно, что она должна включаться при создании физиологической ситуации, требующей такой мобилизации, т.е. в том случае, когда содержание глюкозы в кровеносной системе оказывается недостаточным для обеспечения биоэнергетических потребностей организма в этой ситуации. Частично регуляция работы фосфорилазы осуществляется с помощью АМФ, который является аллостерическим активатором фермента. Однако основной регуляторный механизм основан на процессе фосфорилирования. Наиболее обстоятельно он изучен на примере фермента из скелетных мышц кролика. [c.424]

Регуляция активности ферментов в клетке. Это одна из универсальных оперативных систем контроля, поскольку образование и [c.234]

Наиболее быстрым, точным и тонким механизмом регуляции активности ферментов является регуляция, которой подвергается определенный тип ферментов, получивших название ал л остер и чески х. Эти ферменты, как правило, занимают ключевые позиции в обмене веществ, располагаясь в стратегических пунктах клеточного метаболизма — начале метаболических путей или местах разветвлений, где расходятся или сходятся несколько путей. [c.115]

Фосфорное питание. Важнейшим элементом питательных сред является неорганический фосфор, который необходим для многих синтетических и энергетических процессов клетки. Особенно велика роль фосфора в синтезе нуклеиновых кислот, АТФ в регуляции активности ферментов углеводного обмена. Для биосинтеза нистатина оптимальная концентрация фосфора составляет 4—5 мг% (Попова, 1960), амфотерицина—7—9 мг% (Алеева и др., 1967), микогептина — 5— 6 мг% (Фурсенко, 1970). Близкие концентрации фосфора необходимы для биосинтеза других полиеновых антибиотиков. [c.157]

Конформационные изменения играют важную роль в функщюнироиании ферментов и в регуляции активности ферментов. Этот аспект проблемы паправлен- [c.116]

Наряду с этим в живой природе широко используется другой, не столь оперативный способ регуляции активности ферментов, основанный на кочдлентном присоединении к определенным точкам фермента специфичных групп, изменяющих его каталитическую активность. Ковалентная модификация используется и для регуляции активности белков, выполняющих функции, отличные от каталитических. [c.424]

Возможно, функция марганца состоит в регуляции активности ферментов. Например, известно, что глутаминсинтетаза (гл. 14, разд. Б, 2) в одном из состояний активна только в присутствии Mg +, но при аденилировании прочно связывает Мп +. Многие нуклеазы и ДНК-полимеразы при замещении Mg + на Мп + изменяют свою специфичность. Каково значение этих различий in vivo, сказать пока трудно, но о них следует помнить. [c.53]

Аллостерическая регуляция (Allosteri regulation) Регуляция активности фермента, осуществляемая эффекторной молекулой, которая связываётся с участком в молекуле фермента, удаленным от активного центра. [c.543]

Активация аденилатциклазы сопровождается распадом ГТФ, при этом происходит ассоциация полипептидных цепей О-белка в тример в комплексе с ГДФ. В процессе активации аденилатциклазы участвуют Са и способствующие регуляции активности фермента. [c.136]