Гидрофобные связи

Ионная связь может быть непосредственной или вовлекать двухвалентные катионы между аминокислотами, заряженными отрицательно, и анионными фосфолипидами (ФС, ФИ, ФГ). Взаимодействие такого типа (ионный мостик) было обнаружено между белком миелина и фосфолипидом ФИ [104], а также между ФС и водорастворимым белком пшеницы [33]. Было показано (хотя это нередко игнорируется в липидно-белковых взаимодействиях), что ионная связь может играть важную роль в образовании гидрофобных связей. Так, цитохром Ьб — белок эндоплазматического ретикулума не способен образовывать гидрофобные связи с алифатическими цепями фосфолипида ФС, тогда как они могут быть установлены с фосфолипидом ФХ [25]. Электростатическое отталкивание между белками и полярной частью фосфолипидов поэтому в состоянии воспрепятствовать последующему образованию гидрофобных связей. [c.311]

По тем же причинам молекулы углеводородов стремятся агрегировать в воде. Процесс образования гидрофобной связи можно представить себе как перемещение неполярных частей молекул из воды в гидрофобные области, образуемые за счет ассоциации этих частей. В результате неполярные части оказываются в непосредственной близости друг от друга, т. е. как бы в окружении неполярного растворителя. Вследствие такого перемещения происходит уменьшение числа молекул воды, контактирующих с гидрофобными участками растворенного вещества, т. е. разрушение части областей структурированной воды, окружающих гидрофобные поверхности, в результате чего энтропия раствора возрастает. Следовательно, образование гидрофобной связи между двумя углеводородными молекулами или алкильными группами сопровождается обычно увеличением энтропии. Поскольку энтропийный член TAS чаще всего вносит наибольший вклад в величину свободной энергии, определяющую значение константы Kt, часто говорят, что гидрофобное связывание имеет энтропийную природу. Однако, как под-"черкивал Дженкс, важную роль в гидрофобном взаимодействии играет сильно выраженная способность молекул воды сцепляться друг с другом, вследствие чего заметный вклад может вносить не только энтропийный член, но и энтальпийная составляющая свободной энергии. [c.248]

Термин гидрофобная связь следует считать не совсем удачным, как справедливо отметил Гильдебранд [39], поскольку при ассоциации гидрофобны молекул в воде речь идет не об образовании каких-то определенных связей, а о неспецифических взаимодействиях, определяемых изменениями структуры воды, как растворителя. [c.26]

Гидрофобные связи, или точнее взаимодействия, возникают между неполярными частями одной молекулы или разных молекул. Энергия гидрофобных связей невелика, от 4 до 8 кДж/моль, но они важны для [c.5]

Тирозин, фенилаланин и триптофан способны образовывать гидрофобные связи и особенно эффективно связываются с другими плоскими молекулами [c.81]

Аминокислоты образуют также водородные и гидрофобные связи, поддерживающие сложную структуру белков. [c.13]

Прочность ассоциатов гидрофобных частиц в водной среде (прочность гидрофобных связей) характеризуется изменением стандартной свободной энергии (отнесенной к одному молю) [c.348]

Таким образом, в воде частицы с гидрофобными неполярными поверхностями прилипают друг к другу благодаря образованию гидрофобных связей. [c.822]

Поскольку межмолекулярные взаимодействия слабы, молекулы способны достаточно прочно связываться друг с другом, только если есть соответствие между их поверхностями, а во взаимодействии участвует большое число атомов. Для образования прочного комплекса соответствие должно быть достаточно точным, т. е. поверхности молекул должны быть комплементарными. Так, если на поверхности одной молекулы имеется выступ (например, группа —СНз), то на комплементарной ей поверхности другой молекулы должно быть углубление напротив положительного заряда должен быть расположен отрицательный. Группа, способная отдавать протон, может образовать водородную связь только в том случае, если есть комплементарная группа, содержащая неподеленные электроны. Для образования гидрофобных связей неполярные (гидрофобные) группы должны располагаться одна против другой. Один из наиболее важных принципов биохимии гласит две молекулы, поверхности которых комплементарны, стремятся взаимодействовать и соединяться друг с другом, тогда как молекулы, не содержащие комплементарных поверхностей, не взаимодействуют. Уотсон назвал это принципом избирательной слипаемости молекул [1]. Он лежит в основе самосборки нитей, трубочек, мембран и полиэдрических структур из взаимно комплементарных биологических макромолекул. Принцип комплементарности ответствен также за специфическое спаривание оснований в процессе репликации ДНК. [c.242]

В зависимости от характера взаимодействия растворенного вещества с водой энтропия образования гидрофобных связей (A5f) может быть иногда равной нулю или даже отрицательной. Именно это имеет место в случае гетероциклических соединений, которые содержат как гидрофобные участки, так и полярные группы, способные образовывать водородные связи с водой. Хотя эти группы действительно образуют водородные связи, тем не менее они все же вызывают уменьшение [c.248]

Характер связей между белками и липидами отражается на переходе от геля к жидкому кристаллу у молекул липидов [82]. Так, белки, взаимодействующие в основном через посредство гидрофобных связей, вызывают уменьшение энтальпии перехода, пропорциональное концентрации белков. В этом случае определенное число молекул липидов больше не участ- [c.311]

Водородные связи играют большую роль в организации и стабилизации вторичных структур нуклеиновых кислот. Однако в последнее время накапливаются данные, свидетельствующие о том, что водородные связи являются не единственными, а в ряде случаев и не самыми существенными силами при образовании вторичных структур нуклеиновых кислот. Серьезными конкурентами водородных связей выступают так называемая гидрофобные связи и взаимодействия соседних нуклеиновых оснований в полинуклеотидной цепи (sta ked for es, по-ви-димому, я—я-взаимодействия). —Ярил1. ред.]. [c.737]

Асимметрия молекулы сапонинов с гидрофильной и гидрофобной частями объясняет их поверхностно-активные свойства, ак, нековалентные комплексы, создаваемые гидрофобными связями, способны вступать во взаимодействие на уровне вкусовых рецепторов. Возможно также, что такие связи образуются через посредство гликозидных групп. Сапонины находятся во многих растениях, и особенно много их в люцерне (2—3 %) [9]. [c.333]

Третичная структура белка для глобулярных белков представлена сложной структурой, сходной с клубком или глобулой. Структура в этой глобуле поддерживается водородными, ионными, гидрофобными связями. Иногда одна часть структуры представлена спиралью, другая -складчатым листом, чередующимся с линейной последовательностью АК. Фрагменты такой структуры, имеющие определенное строение, называют доменами (например, спиральный домен). Третичная структура фибриллярных белков - более сложная спираль (двойная или тройная), иногда ее, например в молекуле коллагена, называют суперспиралью. [c.25]

Кроме того, использование катиона гидрофобного основания (СНз)4Н+ОН- вместо Ыа+ОН при pH 5,5 понижает энергию активации примерно до 8,0 ккал/моль. При адсорбции такого катиона на кремнеземе между частицами кремнезема и гелем образуется гидрофобная связь, способная долго удерживать вместе кремнеземные поверхности после их столкновений и стимулировать образование силоксановой связи. [c.320]

Вклад гидрофобного взаимодействия в свободную энергию сорбции органической молекулы на ферменте можно оценить теоретически [261. Однако более плодотворными для оценки прочности гидрофобной связи оказались некоторые эмпирические критерии. В их основу положено представление, что образование комплекса белок — органический лиганд, возникаюш,его в результате гидрофобных взаимодействий, можно рассматривать фактически как термодинамически выгодный перенос аполярной молекулы (или ее фрагмента) из воды в органическую фазу беЛка. Величина поверхности связываемой молекулы [40, 41] — это весьма частный критерий, поскольку на его основании нельзя сравнивать комплексующие свойства соединений, содержащих в молекуле различного рода полярные заместители. Недостаточным критерием гидрофобности ингибиторов или субстратов следует считать также и растворимость их в воде. Использование этой величи- [c.26]

Третичная — реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль (за счет гидрофобных связей), у некоторых 5—5-связи (бисульфидные связи). [c.261]

Нормальный гемоглобин (А) состоит из 4 полипептидных цепочек, из которых 2, получившие название альфа, имеют по 141 аминокислотному остатку и 2 цепочки — бета содержат по 147 амино кислот. Эти субъединицы гемоглобина ассоциированы попарно с помощью водородных, ионных гидрофобных связей а полумоле- [c.202]

Природа гидрофобной связи в водных растворах между гидрофобными участками молекулярных размеров была выявлена Клоцем [298] затем этот вопрос обсудил Шерага [299] в связи с исследованиями белков дальнейшее тщательное изучение было выполнено Немети и Шерага [300]. Козман [301] определил гидрофобную связь как стремление неполярных групп сцепляться друг с другом в водных средах. Это похоже на образование мицелл с внутримолекулярной связью, подобно тем, что существуют в водных растворах моющих веществ. Козман [302] представил общее обсуж дение вопроса о гидрофобных связях . [c.533]

Белки относительно малых размеров можно фракционировать и на колонках типа jg при условии их растворимости в ацетонит-риле можно использовать для элюции градиент его концентрации вплоть до 60% [Ni e et al., 1979]. Рассматривая важную проблему денатурации белков в процессе хроматографии, авторы отмечают, что опасность связана не столько с относительно кратковременным пребыванием белка в водно-органическом растворителе, сколько с самим актом гидрофобного взаимодействия белка с матрицей. В результате этого взаимодействия могут нарушиться внутренние гидрофобные связи в белковой глобуле, от которых зависит сохранение ее нативной структуры. [c.211]

На этом примере можно познакомиться с пспользовапием хао-тропного агента для неспецифической элюции фермента с того же самого сорбента — Blue Sepharose L-6B . С действием хаотропных агентов, деструктирующих воду и тем самым уменьшающих силу гидрофобных связей, мы познакомились в ГЛ. 5. Объектом очистки [c.417]

Димерный белок тирозил-тРНК-синтетаза, для которой сделан рентгеноструктурный анализ с разрешением 0,27 нм, характеризуется М 90 ООО и размером молекулы 13 нм. Узнавание ферментом нужной аминокислоты и тРНК происходит с исключительной точностью. Комплекс фермент — аминокислота образуется путем электростатического взаимодействия с элементами белковой структуры, а также за счет полярных и гидрофобных связей с боковой цепью аминокислоты. Условием для образования комплекса является наличие правильной конфигурации аминокислоты. [c.389]

Совокупность реакций, воздействующих на боковые группировки, о которых шла речь выше, обусловливает перенос радикалов от липидов к белкам. В процессе деградации гидроперекисей образуются различные альдегиды. Эти молекулы способны связываться с белками вначале через посредство нековалентных гидрофобных связей [16], а затем формировать основания Шиффа со свободными аминогруппами белков [56] (рис. 7.10). Так, гексаналь может соединяться ковалентными связями с растворимыми белками сои и составлять до 0,1 % массы этих белков [1]. Гексаналь также в состоянии образовывать основа- [c.302]

Кроме того, текучесть алифатических цепей может играть роль в формировании гидрофобных связей. Так, в интервале температур перехода из состояния геля в состояние жидкост-но-кристаллическое происходит латеральное разделение в мембранах и белки взаимодействуют преимущественно с жидкостнокристаллическими зонами [43]. [c.311]

Подобное расхождение мнений наблюдается также и в отношении белков зерновых. Казарда с соавторами [23] объясняют меньшую растворимость клейковины после прогрева в основном образованием гидрофобных связей в ходе этой обработки. [c.512]

Взаимодействие гидрофобных групп, адсорбированных на поверхности кремнезема, влечет за собой образование гидрофобной связи . Тэнфорд [291] подробно описал этот эффект. Для [c.529]

Коллоидный кремнезем, подвергшийся флокуляции благодаря образованию гидрофобных связей между гидрофобными участками на поверхности кремнеземных частиц, имеет следующую характерную особенность при добавлении смешиваемого с водой спирта, наиример иропилового, наблюдается повторное диспергирование флокулята за счет смачивания поверхности. Гидрофобные группы иропилового спирта ориентируются по направлению к гидрофобной поверхности частиц кремнезема так, что спиртовые гидроксильные группы, направленные наружу, превращают поверхность в гидрофильную. При повторной регенерации и высушивании кремнезема спирт испаряется, и поверхность снова становится полностью гидрофобной. [c.533]

Коагуляция при воздействии фторид-иона при низких значениях рн представляется уникальным явлением, очевидно не связанным с процессом коагуляции под действием катионов. Теоретически это объясняется тем, что группы SiOH на поверхности по крайней мере частично замещаются группами SiF, в результате чего поверхность становится гидрофобной. Подобные кремнеземы частицы затем подвергаются флокуляции под воздействием гидрофобных связей. [c.779]

Ферменты адсорбировались на поверхности кремнезема, и было обнаружено сохранение их активности. Но тот факт, что митохондрии (частицы, представляющие собой образования, выделяемые из живых клеток, и состоящие из сложных ферментных систем) можно подобным же образом иммобилизовать на кремнеземе, дает возможность раскрыть целые новые области исследований в биохимии [652а]. Другие содержащие мембраны частицы, или органеллы, могут аналогичным образом фиксироваться на кремнеземе, например в виде хлоропластов и микро-сом печени. Поверхность кремнезема должна быть прежде всего превращена в органофильную посредством ее обработки с нанесением алкилсилильных групп. Затем подобные биологические образования могут прилипать к поверхности, давая монослойное покрытие при температуре около 27°С, но они способны десорбироваться при 5°С. Природа такого эффекта непонятна, но можно сделать предположение, что поскольку водородные связи становятся более прочными при 5°С, то вода тем или иным образом вытесняет эти частицы с поверхности, которые должны удерживаться на ней гидрофобными связями. Подобные гидрофобные связи имеют место, и они используются для закрепления ферментов на кремнеземной поверхности [6526]. [c.831]

Дегидратированная поверхность гидрофобна. Это подтверждается тем фактом, что частицы кремнезема флокулируют в воде при низких значениях pH, когда оставшиеся на поверхности силанольные группы неионизированы. Былр найдено [195], что флокуляция пирогенного кремнезема в воде понижается по мере того, как дисперсная система подвергается старению, но после повторного нагревания при 300°С и редиспергирования кремнезем снова флокулировал. Такое явление оказалось типичным для частиц кремнезема, на которых имеются участки, не смачиваемые водой, и которые, следовательно, стягиваются под. -воздействием поверхностного натяжения, как только такие y ia-стки на различных частицах приходят в соприкосновение, т. е. образуется гидрофобная связь . Марото и Грайот [196] исследовали электрофоретическую подвижность частиц кремнезема, которые предварительно были дегидратированы до различной степени. [c.916]

Сначала напомним, что существуют так называемые классические модели адсорбции ионов на твердых >поверхностях (вероятно, модель становится классической, когда ее используют для расчетов достаточно долгое время). Такие модели хорошо описывают реальные системы разбавленных растворов электролитов при соотношении компонентов 1 1, таких, например, как соли щелочных металлов, когда определяющими являются ионные силы. В случае же, когда картину определяют силы другого вида, вызывающие образование координационных или ковалентных связей между группами SiOH и ионом металла или гидрофобных связей между адсорбированными органическими катионами, то подобные теоретические подходы оказываются неприменимыми. [c.918]

Химический энциклопедический словарь (1983) -- [ c.134 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.134 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.153 ]

Жизнь микробов в экстремальных условиях (1981) -- [ c.113 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.3 , c.38 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология