ангиотензина карбоксипептидазы

Различают экзопептидазы, расщепляющие связи вблизи С- или N-конца цепи (соотв. карбоксипептидазы и аминопептидазы) и эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие связи, удаленные от концевых остатков (напр., трипсин). Лишь ограниченное число П. ф. обладает строгой субстратной специфичностью. К ним относят, напр., ренин, гидролизующий связь между остатками лейцииа в положениях 10 и 11 в ангиотензиногене (предшественник ангиотензина пептида, участвующего в регуляции кровяного давления), или энтеропептидазу отщепляющую N-концевой гексапеп- [c.112]

Считают, что под влиянием специальной пептидазы, обнаруженной в плазме крови итканях,—ангиотензин I превращающего фермента (дипеп-тидил-карбоксипептидаза I) из ангиотензина I образуется октапептид ангиотензин II. Главным местом этого превращения являются легкие. [c.613]

Строение ангиотензинов I и II было установлено следующим путем. Сначала определяли их аминокислотный состав, затем полипептидные цепи этих гормонов подвергали ферментативному расщеплению действием карбоксипептидазы и химотрипсина (рис. 3). Строение пептидов, образовавшихся в результате ферментативного гидролиза, удалось установить их частичным гидролизом и ступенчатым расщеплением с помощью фенилизотиоцианата [1365, 2135, 2138]. Независимо от Скеггса Пеи -ан-гиотензин I был выделен Бампусом и сотр. [438, 440], а также Пэйджем и Бампусом [1673, 1674], причем препарат, полученный этими исследователями из частично очищенного ангиотензиногена свиньи [853], оказался идентичным Пеи -ангиотензину I, изолированному из плазмы лошади [442]. [c.37]

Соединения (2) иДЗ) удалось различить только с помощью хроматографии на тонком слое окиси алюминия в системе вгор-бутанол/3%-ный аммиак (100 44), а также путем электрофореза на носителе при pH 2,1 или 9,1. Разделение этих соединений в препаративном масштабе было достигнуто хроматографией на нейтральной окиси алюминия в системе метанол/2 н. водный аммиак (I I). Строение октапептида (3) установлено его расщеплением трипсином, в результате которого образовалась смесь гексапептида (4) и дипептида (5), а структура последнего в свою очередь доказана сравнением с синтетическим образцом H-Asp-p-Arg-OH. До сих пор не установлено, в какой степени процесс транспептидации сопровождается рацемизацией. А5р -р-Уа1 -Ангиотензин II оказался на 50% активнее УаР-ан-гиотензина II в тесте на повышение кровяного давления у крыс с удаленными почками (ср. [10876]). Гросс [868] высказал предположение, что повышенная активность и пролонгированное действие А8р -р-Уа1 -ангиотензина II объясняются его большей устойчивостью к инактивации, которая вызывается не только эндопептидазами и карбоксипептидазами, но и аминопептида-зами. Точно таким же образом можно объяснить более высокую [c.65]

Аналоги, содержащие остатки а-метиламинокислот, устойчивы к протеолизу карбоксипептидазой А, химотрипсином и ренальной ацилазой (свиньи). Высокой ферментативной устойчивостью характеризуется также антибиотик аламетицин [48]. Фермент, превращающий ангиотензин [18], не ускоряет гидролиз связи между 7-м и 8-м аминокислотными остатками молекулы [ (а-Ме)РЬе ]-брадикинина (табл. 15). [c.52]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология