Пептидные связи, расщепление боргидридом лития

Восстановительное расщепление при действии боргидрида лития носит избирательный характер. В молекуле инсулина расщепление особенно активно протекает по одному из остатков глицина, В некоторых белках лабильны, по-видимому, пептидные связи, образованные остатками глутамина и аспарагина. В табл. 29 приведен перечень остатков дикарбоновых кислот, амидов дикарбоновых кислот и С-концевых остатков, присутствующих в немодифи-цированном белке вместе с перечнем соответствующих продуктов, присутствующих в гидролизате этерифицированного и восстановленного белка. В табл. 30 приведен анализ продуктов, полученных из [c.196]

При введении поправки на небольшие количества аминоспиртов, образующихся путем восстановительного расщепления немодифи-цированного инсулина, легко распознать истинные концевые группы — один остаток аланина и один остаток аспарагина. Хотя побочные реакции затрагивают лишь 1—2% общего числа пептидных связей, это значительно затрудняет анализ полученных результатов при исследовании белков с высоким молекулярным весом. Тем не менее метод с использованием боргидрида лития может оказаться ценным в белковой химии. В этом разделе приводятся некоторые практические детали этого метода. [c.197]

Найдено, что расщепление пептидных связей может быть осуществлено при помощи боргидрида лития при этом образуются соответствующий спирт и амин (СгалуЬаИ е1 а1., 1955). [c.180]

Справочник химика 21