Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Тропомиозин аминокислотный состав

    АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ МИОЗИНА, ТРОПОМИОЗИНА, АЛЬЛОЛАЗЫ (миоген А), ДЕГИДРАЗЫ ФОСФОГЛИЦЕРИНОВОГО [c.247]

    Молекула тропонина состоит из трех полипептидных цепей с мол. массами от 18 000 до 37 000 дальтон. Один полипептид (Т) прочно связывает тропонин с тропомиозииом в участке, расположенном приблизительно на одной трети расстояния от С- до N-конца, со стороны С-конца. Второй полипептид (I), входящий в состав тропонина, взаимодействует с актином в отсутствие ионов Са + и работает вместе с остальными двумя полипептидами, удерживая тропомиозин в таком положении, в котором он ингибирует гидролиз АТР. Когда третий полипептид (С-субъединица) присоединяет ионы кальция, то ингибирование прекращается и может начаться сокращение. Однако общая картина функционирования всей этой машины остается непонятной. По данным рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии [93, 94], при связывании кальция с тропонином тропомиозин отклоняется от S1 примерно на 20°, открывая активный центр для взаимодействия миозин — АТР—актин (рис. 4-24). Возможно, тропомиозин катится наподобие ролика вдоль поверхности актина, открывая центры одновременно в семи молекулах актина Если это действительно так, то какого рода мотор используется при этом и что не позволяет ролику упасть с актина Обо всем этом мы может только догадываться. Вполне возможно, что боковые цепи отдельных аминокислотных остатков тропомиозина, выступающие наподобие зубцов на субмикроскопической шестеренке, входят в комплементарные углубления актина. Тогда возникает вопрос почему связывание иона кальция с тропомиозииом приводит к тому, что тропомиозии начинает катиться , как ролик, по актину Мы знаем, что присоединение металлов к белкам может приводить к очень сильным конформационным изменениям (разд. В.8.в). Не исключено, что конформационное изменение С-субъединицы тропонина [c.325]


    Белковый состав каждого из этих типов мышц имеет свои особенности. Очень важным источником разнообразия служит тканеспецифическая регуляция сплайсинга пре-мРНК, позволяющая комбинировать различные наборы экзонов, так что продуктами одного гена могут быть несколько слегка различающихся молекул мРНК (разд. 10.4.2). Характер сплайсинга пре-мРНК может изменяться под действием гормональных, нервных и иных факторов, и в результате изменяются аминокислотные последовательности определенных мышечных белков в зависимости от ткани и стадии онтогенеза. Например, ген тропонина Т, который экспрессируется в скелетных мышцах, благодаря альтернативному сплайсингу РНК дает по меньшей мере 10 различных форм белка. Эти варианты, вероятно, по-разному взаимодействуют с тропонином С и тропомиозином, модифицируя таким образом регуляцию мышечного сокращения. [c.273]


Смотреть страницы где упоминается термин Тропомиозин аминокислотный состав: [c.189]    [c.106]    [c.106]    [c.273]   
Белки Том 1 (1956) -- [ c.247 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

ЗШи, аминокислотный состав

Тропомиозин



© 2024 chem21.info Реклама на сайте