Тропомиозин

Тропомиозин Гемоглобин Миоглобин Альбумин плазмы Инсулин Фибриноген Овальбумин Лизоцим [c.319]

Сердечная мышца по содержанию ряда химических соединений занимает промежуточное положение между скелетной мускулатурой и гладкими мышцами. Так, общее содержание белкового азота в скелетных мышцах кролика составляет 30—31 мг/г, а в гладкой мускулатуре (миометрий)—до 20,3 мг/г. В сердечной мышце и особенно в гладких мышцах значительно меньше миофибриллярных белков, чем в скелетной мышце. Общее содержание миофибриллярных белков в гладкой мышечной ткани желудка примерно в 2 раза ниже, чем в скелетных мышцах. Концентрация белков стромы в гладких мышцах и миокарде выше, чем в скелетной мускулатуре. Известно, что миозин, тропомиозин и тропонин сердечной мышцы и гладкой мускулатуры заметно отличаются по своим физико-химическим свойствам от соответствующих белков скелетной мускулатуры. Отмечены определенные особенности и во фракциях саркоплазматических белков. Саркоплазма гладкой мускулатуры и миокарда в процентном отношении содержит больше миоальбумина, чем саркоплазма скелетной мускулатуры. [c.652]

Миофибриллярные белки составляют 50—60% общего количества белков мышечных клеток. При низкой ионной силе эти белки нерастворимы, а при повышении ее до 0,3 становятся растворимыми и могут быть экстрагированы. Главный белок мышцы. миозин составляет основу толстых нитей. Другой белок, актин, является главной составной частью тонких нитей (рис. 4-7). С нитями актина связаны регуляторные белки мышцы — тропомиозин и тропонин [84], а в Z-пластинке имеется а-актин. Не так давно в составе М-линий обнаружен белок, который был назван ]У -белком [85]. [c.318]

Вторичная структура белков. Это первый этап пространственной организации полипептидных цепочек, контролируемый водородными связями пептидных групп, как внутримолекулярными, так и межмолекулярными. Основными видами вторичной структуры являются а-спираль, характерная как для всей молекулы белка (кератин волос, миозин и тропомиозин мышц), так и только для отдельных участков белкового полимера (инсулин). Она стабилизирована внутримолекулярными водородными связями >С=0- Н-Ы<. [c.97]

Если полностью удалить регуляторные белки из актиновых фибрилл, то сокращение будет продолжаться до тех пор, пока не истощится запас АТР. В присутствии же регуляторных белков и в отсутствие кальция блокируется как сокращение, так и гидролиз АТР. Рабочая гипотеза, объясняющая функционирование этой системы [93, 94], постулирует, что вытянутые палочки тропомиозина входят в бороздки между актином и миозиновыми головками [92]. На рис. 4-24 схематически представлена структура комплекса актомиозин-тропомиозин (вид сверху). Головка (S1) молекулы миозина присоединена к одной из субъединиц актина. В покоящейся мышце тропомиозин присоединен к актину около того места, с которым связан S 1-участок миозина. В результате палочка тропомиозина блокирует присоединение Sl-поперечных мостиков миозина к актину и предотвращает стимулируемый актином гидролиз АТР. Молекула тропомиозина, длина которой составляет 41 нм, контактирует одновременно с семью субъединицами актина [95]. Таким образом, комплекс тропомиозин — тропонин синхронно контролирует работу семи субъединиц актина. [c.325]

В особых случаях, когда можно ожидать высокоупорядоченные повторения, как, например, в коллагене или в тропомиозине, такие [c.237]

В механизме мышечного сокращения важное значение имеют еще два белка-тропомиозин и тропонин. Молекула первого (мол. м. 67 тыс.) полностью построена из а-спиралей и состоит из идентичных по первичной структуре фрагментов, содержащих по 42 аминокислотных остатка. В бессолевой среде тропомиозин полимеризуется, образуя вязкую структуру, обладающую двойным лучепреломлением. При взаимод. с F-актином молек) ла тропомиозина укладывается в бороздки, образованные двойной спиралью актина. Молекула тропонина представляет собой комплекс, состоящий из трех белков,-тропонина Т (мол. м. 37 тыс.), тропонина I (мол. м. 25 тыс.) и тропонина С (мол. м. 20 тыс.). Тропонин I-ингибитор актомиозиновой Mg-АТФазы, тропонин С способен к связыванию ионов Са , тропонин I связывается с актином, тропонин Т с тропо-миозином. [c.93]

Как отмечалось, кроме рассмотренных основных белков, в миофибриллах содержатся также тропомиозин, тропонин и некоторые другие регуляторные белки. [c.650]

В тонких нитях наряду с актином содержатся другие белки — тропомиозин и тропонин. Тропомиозин имеет м. м. около 70000, [c.395]

Молекула тропонина состоит из трех полипептидных цепей с мол. массами от 18 000 до 37 000 дальтон. Один полипептид (Т) прочно связывает тропонин с тропомиозииом в участке, расположенном приблизительно на одной трети расстояния от С- до N-конца, со стороны С-конца. Второй полипептид (I), входящий в состав тропонина, взаимодействует с актином в отсутствие ионов Са + и работает вместе с остальными двумя полипептидами, удерживая тропомиозин в таком положении, в котором он ингибирует гидролиз АТР. Когда третий полипептид (С-субъединица) присоединяет ионы кальция, то ингибирование прекращается и может начаться сокращение. Однако общая картина функционирования всей этой машины остается непонятной. По данным рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии [93, 94], при связывании кальция с тропонином тропомиозин отклоняется от S1 примерно на 20°, открывая активный центр для взаимодействия миозин — АТР—актин (рис. 4-24). Возможно, тропомиозин катится наподобие ролика вдоль поверхности актина, открывая центры одновременно в семи молекулах актина Если это действительно так, то какого рода мотор используется при этом и что не позволяет ролику упасть с актина Обо всем этом мы может только догадываться. Вполне возможно, что боковые цепи отдельных аминокислотных остатков тропомиозина, выступающие наподобие зубцов на субмикроскопической шестеренке, входят в комплементарные углубления актина. Тогда возникает вопрос почему связывание иона кальция с тропомиозииом приводит к тому, что тропомиозии начинает катиться , как ролик, по актину Мы знаем, что присоединение металлов к белкам может приводить к очень сильным конформационным изменениям (разд. В.8.в). Не исключено, что конформационное изменение С-субъединицы тропонина [c.325]

Было высказано предположение о существовании серии мостиков из иоиов магния между отрицательно заряженными участками тропомиозина и актниа [95а]. [c.325]

В своей наиболее упорядоченной форме суперспирализованная а-спираль встречается в фибриллярных белках. Хорошим примером сверхвторичной структуры является суперспирализованная а-спираль, постулированная Криком [210]. В этой структуре две а-спирали скручены друг относительно друга, образуя левую суперспираль с периодом идентичности около 140 А (рис. 5.11, а). Суперспирализованные а-спирали обнаружены в фибриллярных белках а-кератине [211, 212], тропомиозине [213], парамиозине [214] и легкой цепи меромиозина [215]. Короткие участки такой сверхвторичной структуры наблюдались в глобулярных белках, содержащих а-спирали, упакованные приблизительно параллельно или антипараллельно. Наиболее известными примерами упаковки спиралей, приближающейся к линейной, являются гемеритрин [216, [c.97]

Суперспирализация а-спирали энергетически выгодна, поскольку упаковка боковых цепей способствует образованию дополнительных благоприятных вандерваальсовых контактов между а-спиралями. Если взаимодействующие боковые цепи гидрофобны, то уменьшение свободной энергии такой структуры будет особенно эффективным, поскольку, располагаясь вдоль оси суперспирали, в этом случае боковые цепи экранированы от контактов с молекулами растворителя. Действительно в тропомиозине [222] и а-кера-тине 212], аминокислотные последовательности которых известны, положения and внутри суперспирали заняты гидрофобными остатками (рис. 5.11, в). Полярные остатки обычно располагаются на внешней поверхности, в положениях Ь, с к f. В тропомиозине положения eng часто заняты заряженными остатками, которые образуют солевые мостики с находящимися напротив остатками g и е соответственно. [c.99]

С помощью химических данных, а также результатов рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии было показано, что в тропомиозине [213, 223, 224) и в легком меромиозине [2151 а-спирали параллельны. По-видимому, это относится и к а-кера-тину, поскольку длинная цепь а-кератина может быть полностью синтезирована и стабилизирована, прежде чем сможет образоваться суперспираль из антипараллельных а-спиралей. Напротив, в глобулярных белках гемеритрине [216, 217] и оболочке вируса табачной мозаики [180, 218] упаковка спиралей антипараллельна. [c.100]

В некоторых белках встречаются многократные повторения коротких последовательностей. Повторения коротких последовательностей обнаружены в так называемых периодических белках (145, 593], к которым относятся коллаген, кератин шерсти, гистоны, тропомиозин, липопротеин А1 человека и понижающий точку замерзания гликопротеин антарктической рыбы. Для последнего белка повторяющимся звеном во всей последовательности является А1а-ТЬг-ТЬг. В некоторых случаях периодичность может отражать специфические особенности соответствующей ДНК [593] в других случаях структурные особенности (образование тройной спирали коллагена, показанной на рис. 5.6, характерное присоединение тро-помиозина к нитевидному актину и гистона к двойной спирали ДНК) могли возникнуть под воздействием отбора. [c.232]

Главным структурным н функциональным звеном клетки мышцы является саркомер (рис. 11.5)—цилиндрическое образование диаметром 1,5 МКМ и длиной 2 мкм, которое содержит около 2 Х 2000 тонких и 1000 толстых белковых нитей. В левой части рис. 11.5 показано образование толстой нити из приблизительно 200 молекул миозина. Тонкая нить образуется путем ассоциации 2 X 175 мономеров глобулярного актина, 2 X 25 молекул тропомиозина и 2 X 25 звеньев трехкомпонентного белка тропонина. Нить актина представляет собой двойную спираль (разд. 5.1) с периодом идентичности от 360 [c.284]

Когда клеака мышцы находится в состоянии покоя, центры прикрепления поперечных мостиков в тонких нитях блокированы молекулами тропомиозина [767—769], прочными двуволокнистыми образованиями [214]. Тропомиозин — прототип суперспирализован- [c.288]

Цепочка событий, приводящих к смещению тропомиозина, начинается на клеточной мембране. Когда нервные импульсы активируют клетку мышцы, имеющую объем 1 мкл, ионы Са + выделяются иэ саркоплазматического ретикулума [770] в цитоплазму, где концентрация свободных ионов Са + становится на два порядка выше 1 мкм (рис. 11.7). Это приводит к насыщению тропонина С — кальций-чувствительного компонента тонкой нити [771] к молекулам тропонина С присоединяются 90% из общего количества 10 ионов. Связывание Са + вызывает конформационные изменения всего тропо-нинового комплекса [772]. При измененной структуре тропонина тропомиозин уже не может больше удерживаться в выключенном состоянии. Тропомиозиновая спираль соскальзывает в сторону к новому положению ближе к центру желоба. Таким образом, одна молекула тропомиозина освобождает семь мономеров актина, способных к взаимодействию с миозином [767, 769, 785]. [c.288]

Из а-спиралей молекул актина образуется (по типу конец к концу) две скрученных цепи, причем в спиральном желобке между ними располагается другой белок, тропомиозин. Тропомиозин, как полагают, представляет собой агрегат нескольких полипептидных цепей, образующих скрученные витки. Каждая молекула взаимодействует с семью молекулами актина. Молекула тропомиозина связывается также с молекулой тропонина, состоящего из трех субъединиц. Субъединица Т связывается с тропомиозином, субъединица I — с актинтропомиозиновым комплексом, а субъединица С — с субъединицами Т и I. В отсутствие ионов Са + субъединицы Т и I предотвращают сокращение, ингибируя взаимодействие между актином и миозином. При низких концентрациях иона Са + субъединица С лишь слабо связана с субъединицей I. При более высоких концентрациях Са + последний связывается субъединицей С, которая затем прочно связывается с субъединицей I, удаляя последнюю из актин-тропомиозинового комплекса. Ион Са +, таким образом, действует в качестве депрессора релаксации. 1-Субъединица тропонина интересна тем, что в ней содержится фосфорилиро-ваниая последовательность (29), напоминающая последовательность вокруг центра фосфорилирования в фосфорилазе а) (см. [c.578]

К группе миофибриллярных белков относятся миозин, актин и актомиозин—белки, растворимые в солевых средах с высокой ионной силой, и так называемые регуляторные белки тропомиозин, тропонин, а- и 3-актинин, образующие в мышце с актомиозином единый комплекс. Перечисленные миофибриллярные белки тесно связаны с сократительной функцией мышц. [c.648]

Троп омиозин был открыт к. Бейли в 1946 г. Молекула тропомиозина состоит из двух а-спиралей и имеет вид стержня длиной 40 нм его мол. масса 65000. На долю тропомиозина приходится около 4-7% всех белков миофибрилл. [c.650]

Тропонин-глобулярный белок, открытый С. Эбаси в 1963 г. его мол. масса 80000. В скелетных мышцах взрослых животных и человека тропонин (Тн) составляет лишь около 2% от всех миофибриллярных белков. В его состав входят три субъединицы (Тн-1, Тн-С, Тн-Т). Тн-1 (ингибирующий) может ингибировать АТФазную активность, ТН-С (кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозин-связывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, названный нативным тропомиозином. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам Са (рис. 20.6). [c.650]

Молекулярные структуры гладких мышц весьма сходны с соответствующими структурами поперечнополосатых мышц, но расположенпе саркомеров в них не дает характерной для поперечнополосатых мышц картины псчерченностп. Подобно скелетным мышцам, гладкие мышцы содержат молекулы а-актпнпна и тропомиозина, но не имеют тропониновой системы. Тем не менее сокращение гладких мышц, как и сокращение поперечнополосатых, регулируется попами Са . [c.657]

Как отмечалось, чувствительность актомиозиновой системы к ионам Са (т.е. потеря актомиозином способности расщеплять АТФ и сокращаться в присутствии АТФ при снижении концентрации ионов Са до 10 М) обусловлена присутствием в контрактильной системе (на нитях F-акти-на) белка тропонина, связанного с тропомиозином. В тропонин-тропомио-зиновом комплексе ионы Са связываются именно с тропонином. В молекуле тропонина при этом происходят конформационные изменения, которые, по-видимому, приводят к сдвигу всего тропонин-тропомиози-нового стержня и деблокировке активных центров актина, способных взаимодействовать с миозином с образованием сократительного комплекса и активной М -АТФазы. [c.658]

Таким образом, ионы Са регулируют сократительные процессы в мышцах. По-видимому, это происходит при непосредственном участии тропонина и тропомиозина (см. с. 395). В отсутствие Са " тропинин в комплексе с тропомиозином ингибирует взаимодействие актина с миозиновыми мостиками. Кальци , поступивший в саркоплазму, связывается с тропонином и прекращает его ингибирующее действие. Следовательно, Са играет роль дерепрессора и переключает тонкую нить из неактивного в активное состояние. [c.398]

Общая органическая химия Т.10 (1986) -- [ c.578 ]

Биофизика (1988) -- [ c.395 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.97 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.436 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.445 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.84 , c.85 , c.171 , c.173 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.419 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.443 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.0 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.67 , c.107 , c.188 , c.189 ]

Конфирмации органических молекул (1974) -- [ c.382 ]

Белки Том 1 (1956) -- [ c.225 , c.226 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.387 , c.388 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.73 , c.152 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.544 , c.547 ]

Биофизика Т.2 (1998) -- [ c.234 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.265 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.333 , c.334 , c.337 , c.338 , c.344 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.333 , c.334 , c.337 , c.338 , c.344 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.82 , c.85 ]

Биофизическая химия Т.2 (1984) -- [ c.217 , c.238 , c.274 ]

Биоэнергетика и линейная термодинамика необратимых процессов (1986) -- [ c.283 , c.291 ]

Цитоскелет Архитектура и хореография клетки (1987) -- [ c.14 , c.16 , c.30 , c.38 , c.40 , c.42 , c.50 , c.59 , c.65 , c.101 ]

Мышечные ткани (2001) -- [ c.14 , c.74 , c.115 , c.206 , c.221 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.265 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.520 , c.521 , c.522 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.261 , c.269 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология