Различные формы одного и того же белка

В последнее время установлено, что один и тот же фермент, например дегидрогеназа молочной кислоты, изомераза глюкозо-6-фосфата, амино-трансферазы и многие другие, могут существовать в различных формах, образуя так называемые семейства ферментов. Отдельные компоненты этих семейств, получившие названия изоферментов (или изоэнзимов, иначе — изозимов) незначительно отличаются друг от друга как по своему аминокислотному составу, так и по физико-химическим свойствам, например по электрофоретической подвижности, даже по активности, а также по иммунобиологическим реакциям. Различиями в значениях изоэлектрических точек и величинах электрофоретической подвижности объясняется и тот факт, что при электрофоретическом разделении белков сыворотки или плазмы крови (стр. 23) один и тот же фермент удается обнаружить в различных фракциях сывороточных белков. [c.128]

Сплайсинг РНК может регулироваться таким образом, что один и тот же ген направляет синтез различных форм белка [39] [c.223]

Родопсин состоит из белка опсина (рис. 1.16) и связанного е ним хромофора, являющегося альдегидной формой витамина Л (ретиналем) соотношение этих составных частей в молекуле родопсина 1 1. У наземных и морских позвоночных, которые приспособились к различным условиям освещенности окружающей пх среды, имеются различные хромофоры, обозначаемые как ретиналь I и ретиналь II (рис. 1.2). И палочки, и колбочки, несмотря на разные спектры поглощения (рис. 1.3), содержат, однако, в своем родопсине один и тот же ретиналь, различия в спектрах обусловлены белковым компонентом. С помощью своей альдегидной группы ретиналь образует шиффово основание с е-аминогруппой лизинового остатка опсина и, таким образом, ковалентно связывается с этим белком. Главная стадия фоторецепции состоит в использовании поглощенной световой энергии для изомеризации ретиналя 1 мс-ретиналь (рис. [c.10]

Макромолекулы различных белков значительно различаются между собой не только по аминокислотному составу, но и по форме. Это имеет особое значение при определении технологической пригодности различных белковых веществ для получения искусственного волокна. Макромолекулы белка имеют сильно согнутую, почти шарообразную форму (так называемые глобулярные белки) или вытянутую, с высокой степенью асимметрии (так называемые фибриллярные белки). Глобулярные и фибриллярные белки представляют собой не два различных типа белков, как это считали раньше, а различное состояние белковых молекул. В зависимости от условий обработки и характера применяемых реагентов можно значительно изменять конфигурацию макромолекул белков и соответственно получать один и тот же белок в глобулярном или фибриллярном состоянии. [c.623]

Четыре компонента вируса существуют в виде частиц различного размера. Это означает, что один и тот же капсидный белок может упаковать каждую РНК в характерную именно для нее частицу. Такой способ упаковки отличается от способа упаковки отрезков нуклеиновой кислоты одного размера в капсиды определенной формы. Однако и у вирусов, имеющих только одну правильную форму капсида, в процессе сбор и могут возникать измененные формы капсида. Речь идет о частицах-монстрах, головка которых длиннее обычной. Таким образом, белку (или белкам) капсида присуща способность собираться в структуру определенного типа, но точный размер и форма этих структур не инвариантны. Во многих случаях существуют также белки сборки, которые не входят в состав оболочки головки, но способствуют правильной сборке частицы. Клеточные геномы также используют белки, функция которых-направлять сборку других белков (см. гл. 29). [c.347]

Стероидные гормоны - это небольшие гидрофобные молекулы, производные холестерола. В крови они находятся в форме водорастворимого комплекса со специальным белком-переносчиком Освободившись от переносчика, они диффундируют через плазматическую мембрану клетки-мишени и обратимо связываются в цитоплазме или в ядре со специфическими белками-рецепторами. Присоединив к себе гормон, рецептор приобретает повышенное сродство к определенным последовательностям ДНК, которые начинают действовать как энхансеры, т. е. стимулируют транскрипцию нескольких соседних генов. Продукты некоторых из этих генов могут в свою очередь активировать другие гены и вызывать более поздний вторичный ответ, усиливая таким образом действие гормона Каждый стероидный гормон узнается своим особым рецептором-представителем группы гомологичных белков Один и тот же рецептор в разных клетках-мишенях регулирует разные наборы генов, вероятно потому, что для транскрипции специфических генов нужны также и другие связывающиеся с ДНК белки, которые в разных клетках различны. [c.353]

Большой интересIпредставляет вопрос о возможности перенесения современных представлений о механизме мышечной деятельности на различные другие формы клеточного сокращения. Установлено, что в основе самых различных форм клеточного движения в большинстве случаев лежит один и тот же фактор — изменение внутренней структуры контрактильных белков в результате их взаимодействия с богатыми энергией полифосфорными соединениями типа АТФ. [c.433]

Точный расчет кривых рассеяния для частиц различной формы, а также многие экспериментальные данные показывают, что часто встречаются значительные отклонения формы кривых от гауссовой кривой. Тем не менее это не оказывает влияния на один очень важный результат теоретических выводов Гинье тангенс угла наклона кривой при нулевом угле дает правильную величину радиуса рассеивающей массы. Если известен молекулярный вес и плотность вещества, можно рассчитать радиус рассеивающей массы, Ршт, который имели бы частицы, будь они сферическими. Частное Р1Нш1т = можно рассматривать в качестве характеристики анизотропии частиц, потому что чем больше отклонение формы частицы от сферы, тем больше (при постоянном объеме) радиус рассеивающей массы (ср. рис. 117). Величина / сходна с отношением вязкостей, получаемым из данных ультрацентрифугирования разница между ними заключается в том, что последняя величина зависит от внешнего сольватного слоя, тогда как на величину, полученную из данных рассеяния под малыми углами, сольватный слой не оказывает влияния (сольватный слой не вносит заметного вклада в рассеяние). С помощью этого фактора анизотропии (f), специфичного для самой частицы, отношение вязкостей, полученное из данных ультрацентрифугирования, можно разделить на два компонента первый— связанный с сольватацией и второй — характеризующий анизотропию частицы. Если имеет место внутренняя сольватация частицы (встречающаяся у белков), то величина /, полученная из данных рассеяния под малыми углами, определяется как внутренним набуханием (которое приводит к увеличению радиуса рассеивающей массы), так и анизотропией частицы. Поскольку объем частицы можно оценить прямым независимым методом (это будет показано ниже), то, сравнив полученный объем с молекулярным весом частицы, можно определить, имеет ли место на самом деле внутреннее набухание. Таким образом, становится возможным выделить тот компонент, который обусловлен исключительно формой частицы. [c.199]

Естественно, возник вопрос о том, каким образом отдельные аминокислоты связываются друг с другом при образовании белковых молекул. В 1891 г. А. Я. Данилевский впервые высказал мнение о форме связи отдельных аминокислот в белковой молекуле. Согласно этому мнению, аминокислоты связываются друг с другом за счет аминных и карбоксильных групп с образованием кислотоамидных связей R—СО—ЫН—/ 1). Позлее представление А. Я. Данилевского о структуре белков получило экспериментальное подтверждение в исследованиях Гоффмейстера и, особенно, Э. Фишера, и в настояш,ее время наличие кислотоамидной, или, как ее еще называют, пептидной связи аминокислот в белковых молекулах пользуется всеобщим признанием. Однако для более полного представления о структуре белковых молекул чрезвычайно важно знать, в какой последовательности соединяются отдельные молекулы друг с другом при синтезе белков. В зависимости от последовательности расположения аминокислотных остатков, естественно, строятся различные белковые молекулы. Известны различные по своим свойствам белки, имеющие один и тот же аминокислотный состав. [c.8]

Однако это не так. Дело в том, что под словом меньше мы не вправе подразумевать молекулярную массу белка, а должньс оценивать тот параметр, который действительно определяет возможность проникновения белка в поры геля,— его молекулярные размеры. Но если плотности всех нативных белков (за немногими исключениями) почти одинаковы, то их размеры, а точнее объемы, должны быть пропорциональны массам. Это верно, но остается еще один фактор, играющий в этом рассмотрении ключевую роль,— форма молекулы. Белковая глобула может быть почти шаром, а может напоминать палочку, поэтому ее поведение при гель-фильтрации (способность проникать в поры геля) будет совершенно различным в этнх двух случаях. Но можно ли составить представление о форме молекулы белка, если пе рассматривать ее (в нативном состоянии ) [c.146]

Любой функционально значимый белок представляет собой в очищенном виде индивидуальное вещество, состоящее из идентичных молекул, не только содержащих один и тот же набор различных аминокислотных остатков и одинаковое число остатков каждого В1ща, но и характеризующихся одной и той же последовательностью, в которой эти остатки собраны в линейную полипептидную цепь. Эту последовательность называют первичной структурой белка. К настоящему времени установлены последовательности аминокислот для нескольких тысяч различных белков. Запись структуры белков в. виде развернутых структурных формул громоздка и не наглядна, поскольку многие белки построены из сотен аминокислотных остатков. Поэтому в химии белка широко используется сокращенная форма записи аминокислотных остатков — трехбуквенная или однобуквенная. Сокращения для всех двадцати главных мономерных компонентов белковой молекулы приведены в табл. 2.1. При записи последовательности амино-KH JiOT в полипептидных или олигопептидных цепях с помощью сокращенной символики преддолагается, если это особо не оговорено, что а-аминогруппа находится слева, а о-карбоксильная группа — справа от символа, т.е. полипептидная цепь начинается с остатка, имеющего свободную о-аминогруппу, и заканчивается остатком, имеющим свободную карбоксильную группу. Соответствующие участки полипептидной цепи называют N-концом и С-концом или карбоксильным концом полипептидной цепи, а аминокислотные остатки — соответственно N-концевым и С-концевым остаткам . [c.31]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология