Мышечное сокращение регуляция

Сокращение любых мышц протекает по общему механизму, описанному выше. Мьниечные волокна разных организмов и даже разных тканей одного организма могут обладать различными молекулярными механизмами регуляции их сокращения и расслабления. Заметим, что во всех случаях ключевая регуляторная роль принадлежит ионам Са +. Существуют два главных механизма регуляции мышечного сокращения актиновый и миозиновый. [c.337]

Крупномасштабные изменения, влияющие на метаболизм всей клетки, могут быть достигнуты регуляцией ключевых ферментов. Например, особая схема регуляции по принципу обратной связи позволяет клетке переключаться с расщепления глюкозы на ее биосинтез, или глюконеогенез. Потребность в таком обращении метаболического пути бывает особенно острой как в периоды напряженных тренировок, когда необходимая для мышечного сокращения глюкоза синтезируется в клетках печени, так и во время голодания, при котором глюкоза для выживания организма должна образовываться из жирных кислот и аминокислот. Обычный распад глюкозы до пирувата в процессе гликолиза катализируется несколькими различными последовательно действующими ферментами. Большинство реакций, катализируемых этими ферментами, легко обращается, однако три из них (стадии 1, 3 и 9 ш. рис. 2-20) фактически необратимы. На самом деле процесс расщепления глюкозы [c.107]

Молекула киназы фосфорилазы состоит из субъединиц четырех типов ар б. Молекулярная масса фермента — 1,3-10 Да — отвечает формуле (аРуб)4- Киназа фосфорилазы играет, как показано, ключевую роль в регуляции обмена гликогена и в сопряжении гликогенолиза и мышечного сокращения. В скелетной мускулатуре она существует в двух молекулярных формах нефосфорилированной ( неактивированная ) и фосфорилированной ( активированная ). Первая активна лищь при pH 8,2, вторая — при pH 6,8 и 8,2. При активации фермента отнощение активностей, измеренных при pH 6,8/8,2, возрастает от 0,05 до 0,9—1,0. Активация киназы достигается фосфорилированием а- и р-субъединиц, которое катализирует цАМФ-зависимая протеинкиназа. Каталитическую роль выполняет -субъединица б-субъединица идентична a +- вязывaющeмy белку — кальмодулину. Ферментативная активность киназы фосфорилазы полностью зависит от ионов На р-субъединице фермента имеется регуляторный центр, обладающий высоким сродством к АДФ. Константа Михаэлиса для АТФ равна [c.223]

Из щелочно-земельных металлов в биологических системах повсеместно распространены магний и кальций. Многие эфиры и ангидриды фосфорной кислоты функционируют в виде магниевых солей. Концентрация ионов магния в клетках имеет исключительно важное значение для поддержания целостности и функционирования рибосом, т.е. для синтеза белков. Кроме того, магний входит в состав хлорофилла — основного пигмента зеленых растений, непосредственно поглощающего кванты видимого света для использования их энергии при фотосинтезе. Ионы кальция принимают участие в регуляции ряда важных клеточных процессов, в том числе мышечного сокращения и других двигательных функций. Кроме того, нерастворимые соли кальция участвуют в формировании опорных структур фосфат кальция — в формировании костей, карбонат кальция — в образовании раковин моллюсков. [c.65]

Таким образом, критическим фактором в регуляции этого фермента, так же как и многих других ферментов, участвующих в процессах гликолиза и глюконеогенеза, является стадия фосфорилирования адениловой системы. Имеются основания считать, что эту первую и наиболее важную стадию гликолиза включает АМР. Состояние адениловой системы оказывает влияние также на последующие стадии при гликолизе и в цикле трикарбоновых кислот. Таким образом, уменьшение концентрации АТР вызывает ингибирование процесса окисления пирувата и изоцитрата. Кроме того, в начальной стадии фосфоролиза гликогена и при окислении триозофосфатов необходимо наличие неорганического фосфата. Следовательно, быстрое потребление АТР клеткой (например, при мышечном сокращении) приводит к уменьшению концентрации АТР и увеличению концентрации АМР и Pi. Все эти изменения активируют процесс гликолиза. Однако, если мышечная активность прекращается и содержание АТР возрастает, наблюдается ингибирование сразу нескольких стадий гликолиза (рис. 11-11). [c.511]

Огромное значение для регуляции работы систем биохимических процессов имеет пространственная организация этих систем. Уже в пределах клеток эукариот многие процессы пространственно разобщены, поскольку происходят в различных органеллах. Распределение биохимических процессов по отдельным участкам клеток (компартментализация) будет рассмотрено в 10.4. Уже этот вопрос выходит за рамки собственно биохимии и является в большей мере предметом клеточной биологии. Еще дальше от биохимии отстоят более высокие уровни пространственного разобщения биологических процессов по разным органам многоклеточных организмов. Так, уже говорилось о регуляторной роли эндокринной и нервной систем. Их изучение является в первую очередь предметом физиологии, которая в последние десятилетия превратилась из описательной науки в область знания, прочно опирающуюся на сведения о биохимических и биофизических процессах, протекающих в животных и растениях. Тем не менее, чтобы дать читателю некоторое представление о взаимосвязи физиологических и биохимических процессов, в 10.5 вкратце рассматривается вопрос о биохимических аспектах мышечного сокращения - один из первых физиологических вопросов, в котором такое сложное явление, как превращение химической энергии в сокращение мышц, было в значительной мере осмыслено на основе биохимических концепций, таких, как ферментативный катализ и конформационные переходы. [c.421]

В большинстве рассмотренных нами примеров эндотермии тепло, используемое для регуляции температуры тела, было побочным продуктом той или иной рабочей функции, например мышечного сокращения. Очевидно, что основное назначение работы таких органов, как мышцы, — это не образование тепла для целей терморегуляции. Эндотермия (или необходимый для нее энергетический потенциал) является добавочным продуктом метаболических реакций, лежащих в основе таких функций, как сокращение или перенос ионов. [c.239]

Одна из важнейших функций биологической мембраны — генерация и передача биопотенциалов. Это явление лежит в основе возбудимости клеток, регуляции внутриклеточных процессов, работы нервной системы, регуляции мышечного сокращения, рецепции. В медицине на исследование электрических полей, созданных биопотенциалами органов и тканей, основаны диагностические методы электрокардиография, электроэнцефалография, электромиография и другие. Практикуется и лечебное воздействие на ткани и органы внешними электрическими импульсами при электростимуляции. [c.67]

Тропонин и тропомиозин осуществляют Са -зависимую регуляцию мышечного сокращения [5] [c.85]

Третий тип —кальциевая регуляция, основанная на аллостерическом активировании киназы фосфорилазы Ь ионами Са , концентрация которых повышается при мышечном сокращении, способствуя тем самым образованию активной фосфорилазы а. [c.293]

Рефлекс на растяжение у рака. В качестве второго примера можно привести рефлекс с мышечных рецепторов. Когда мы рассматривали рецепторы растяжения рака (гл. 8 и 14), мы видели, как тонко приспособлены они для восприятия скорости и степени растяжения мышц брюшка. Куда же поступает от них сенсорная информация и каким образом она участвует в регуляции мышечных сокращений [c.53]

Механохимическое превращение энергии в мышцах — вероятно, самый впечатляющий пример биологической конверсии энергии, поскольку он нам ближе всего по непосредственному опыту. Мы не только повседневно используем энергию на выходе этого устройства, но и живо ощущаем затраты на входе. Уилки [71] отметил, что эффективность наших мышц — вопрос величайшей важности для животных и человека . Может быть, это и верно, хотя еще важнее, несомненно, регуляция, согласованность работы мышц. При изометрическом и преимущественно ненагруженном сокращении эффективность в действительности равна нулю, хотя такие сокращения случаются очень часто изометрические — когда надо поддержать существующее положение, противодействуя изменениям, ненагруженное —для обеспечения быстрых движений. Рассмотрение сопряжения при конверсии энергии в этом случае определенно требует привлечения подходов неравновесной термодинамики. Это не означает, что не нужны измерения эффективности в хорошо охарактеризованных состояниях. Такого рода измерения сыграли центральную роль в физиологии мышечного сокращения (см., например, [35, 38]), но до последнего времени все они были основаны исключительно на одновременных измерениях работы и теплоты . [c.266]

В этой книге основное внимание уделено сложным биохимическим процессам (например, синтезу белков, мышечному сокращению), в том числе и различным метаболическим путям. Метаболический путь—это совокупность реакций, ответственных за синтез сложных соединений из более простых и за распад соединения до конечных продуктов. Тот или иной сложный биохимический процесс или метаболический путь иногда проявляется на уровне целого организма. Примером такого рода может служить сокращение мышц. Мы знаем, что глюкоза является источником энергии для человека и других животных, а это означает, что в организме человека она должна распадаться (подвергаться метаболизму) с выделением энергии. Однако для того, чтобы получить полное представление о том, каким образом происходит метаболизм глюкозы в клетке—а мы такого представления (в частности, о механизме регуляции) пока не имеем,—необходимо провести исследования на других уровнях. На рис. 2.3 представлены различные типы наблюдений и анализа, которые позволяют полностью охватить весь биохимический процесс, такой, например, как распад глюкозы и высвобождение энергии (этот процесс известен как гликолиз). Эта схема в общих чертах применима ко всем основным биохимическим процессам, обсуждаемым в этой книге, и, таким образом, иллюстрирует общую стратегию изучения биохимических процессов об этом следует помнить, рассматривая любой биохимический процесс (гликолиз, окисление жирных кислот и т.д.). [c.18]

Комплекс из трех мышечных белков, расположен через равные интервалы на актиновых филаментах и участвует в регуляции мышечного сокращения ионами Са [c.266]

Вазина А. А., Г отверг М. И., Железная Л. А., Франк Г. М. Надмолекулярные структуры сократительных белков.— В кн. Биофизические основы и регуляция процесса мышечного сокращения, Пущино-иа-Оке, 1972. 204 с. [c.245]

Выяснено, что паратгормон участвует в регуляции концентрации катионов кальция и связанных с ними анионов фосфорной кислоты в крови. Как известно, концентрация кальция в сыворотке крови относится к химическим константам, суточные колебания ее не превышают 3-5% (в норме 2,2-2,6 ммоль/л). Биологически активной формой считается ионизированный кальций, концентрация его колеблется в пределах 1,1-1,3 ммоль/л. Ионы кальция оказались эссенциальными факторами, не заменимыми другими катионами для ряда жизненно важных физиологических процессов мышечное сокращение, нервно-мышечное возбуждение, свертывание крови, проницаемость клеточных мембран, актгшность ряда ферментов и т.д. Поэтому любые измененния этих процессов, обусловленные длительным недостатком кальция в пище или нарушением его всасывания в кишечнике, приводят к усилению синтеза паратгормона, который способствует вымыванию солей кальция (в виде цитратов и фосфатов) из костной ткани и соответственно к деструкцгп минеральных и органических компонентов костей. [c.263]

Генерация и распространение электрических потенциалов — важнейшее физическое явление в живых клетках и тканях, которое лежит в основе возбудимости клеток, регуляции внутриклеточных процессов, работы нервной системы, регуляции мышечного сокращения. Нарушение электрических характеристик отдельных клеток, нервных волокон и целых тканей, например сердечной ткани, приводит к ряду серьезных заболеваний. [c.147]

Главный способ, которым мозг помогает машинам выживания достигнуть успеха, это регуляция и координация мышечных сокращений. Для этого необходимы провода, идущие к мышцам провода эти называются двигательными (моторными) нервами. Но регуляция и координация мышечных сокращений может надежно обеспечить сохранность генов лишь в том случае, если ритм этих сокращений каким-то образом соотносится с ритмом событий, происходящих во внешнем мире. Важно, чтобы челюстные мышцы сокращались только тогда, когда между челюстями находится что-то, что стоило бы откусить, а мышцы ноги сокращались так, как это необходимо для бега, когда надо бежать за кем-то или от кого-то. Поэтому естественный отбор благоприятствовал сохранению животных, приобретших органы чувств — приспособления, позволяющие транслировать образы происходящих во внешнем мире физических событий в импульсный код нейронов. Головной мозг соединен с органами чувств — глазами, ушами, вкусовыми луковицами и т.п. — проводами, называемыми чувствительными (сенсорными) нервами. Деятельность сенсорных систем особенно непостижима, потому что они достигают гораздо большего искусства в распознавании образов, чем самые лучшие и дорогостоящие машины, созданные человеком если бы этого не было, то все машинистки остались бы без работы их место заняли бы машины, распознающие устную речь, или машины, способные считывать рукописный текст. Но машинистки будут нужны еще в течение многих десятков лет. [c.45]

Замедление гидролиза АТФ активное растяжение. Кор-тин и Дэвис [19,20] показали, что при низких скоростях растяжения скорость гидролиза АТФ значительно ниже, чем при изометрическом сокращении. Кроме того, они заключили, что в процессе растяжения поперечные мостики могут образовываться и сохранять силу в пределах смещения без расщепления АТФ. В связи с этим они отмечают, что любая теория мышечного сокращения должна объяснить способность мышцы развивать напряжение, даже превышающее Ро, и поддерживать его на больших расстояниях при растяжении в условиях крайне слабого гидролиза АТФ [47]. Однако уравнения (12.12) и (12.13) ясно показывают, что если мышца растянута в условиях тетанической стимуляции, т. е. если V становится отрицательной, то Р>Ро (можно считать, что в этих условиях Л Ло, поскольку, как показано в приложении к этой главе, регуляция по сродству означает, что Ао — предельное значение) и 1г<.1го-В принципе, если бы феноменологические коэффициенты и сродство оставались в основном постоянными в таких экстремальных условиях, то 1г должен был бы обратиться в нуль при достаточно высоком значении Р, а при еще больших значениях — стать отрицательным. Другими словами, мог бы начаться синтез АТФ. Такое экстремальное поведение никогда не наблюдалось. [c.290]

В течение последующих более чем двух десятилетий, вплоть до 1990-х годов, предложенное объяснение механизма мышечного сокращения, несмотря на продолжающееся все это время изучение цитоскелета, не претерпело значительного изменения и не смогло обрести доказательной силы. В чем же причины быстрого развития этой области в 1950-1960-е годы, отсутствие заметного прогресса в 1970-1980-е и всплеск достижений в первой половине 1990-х годов Приведенное выше краткое описание основных этапов развития исследований скелетных мышц как будто бы неоспоримо свидетельствует о наличии прямой связи темпа и глубины познания с достижениями в изучении морфологии, точнее, с временем прохождения исследований от внешней формы и строения биосистемы и далее через все уровни ее структурной организации, от вышестоящей, более сложной, к ближайшей нижестоящей, менее сложной. В 1950-1960-е годы имел место прогресс в изучении морфологии - разработаны модель скользящих нитей, молекулярная модель актомиозинового комплекса и схема молекулярного механизма относительного перемещения толстых и тонких филаментов. В 1970-1980-е годы отсутствовал прогресс в изучении морфологии, не было качественного развития представления о работе скелетных мышц. В начале 1990-х годов удалось закристаллизовать О-актин и глобулярную головку миозина и с помощью рентгеноструктурного анализа идентифицировать их атомные трехмерные структуры. Приблизительно в это же время была расшифрована дифракционная картина малоуглового рентгеновского рассеяния актомиозинового комплекса, а также получены его крио-электронные микрофотографии высокого разрешения. Последствиями морфологических достижений явились создание атомно-молекулярной модели мышечного сокращения, определение местоположения и геометрии АТР-связывающего активного центра и области миозина, периодически контактирующей с актином и обусловливающей относительное перемещение нитей, уточнение мест локализации на тонком филаменте тропомиозина и тропонинового комплекса и их роли в реализации и регуляции АТР-зависимого механизма мышечного сокращения. Сказанное выше о связи между знанием строения мышечной системы и пониманием механизма ее действия, т.е. между морфологией различных уровней структурной организации и физиологией мышцы, иллюстрирует схема, приведенная на рис. 1.37. Жирные стрелки указывают направление строго последовательного ступенчатого процесса познания структуры, а противоположно ориентированные тонкие стрелки - процесса познания функтщи биосистемы. [c.133]

О роли АМР, Pi и АТР в регуляции гликогенолиза можно ориентировочно судить по данным, приведенным на рис. 4.8 стационарные концентрации рассматриваемых соединений определяются восемью реакциями. Мышечное сокращение (реакция 1) приводит к снижению уровня АТР и увеличению Pi, в то же время реакция 2 обеспечивает поддержание уровня АТР. При гликогенолизе не только регенерируется АТР, но одновременно в ходе реакций 4 и 5 потребляется Pi. В результате реакций 1 и 3 концентрации АМР и АТР [c.71]

Регуляция синтеза гликогена в период мышечного сокращения [c.81]

Весьма вероятно, что реакции фосфорилирования— дефосфорилирования играют роль в регуляции таких процессов, как мышечное сокращение, секреция, транспорт веществ через мембраны, передача нервных импульсов и сенсорное восприятие, рост и дифференци-ровка, индукция синтеза белков и их деградация. Исследования соответствующих регуляторных механизмов осложняются отсутствием достаточно полных данных о молекулярной природе самих процессов. Однако важная роль сАМР-ПК была показана в ряде случаев, например при регуляции адреналином сокращений сердечной мышцы. [c.93]

Интенсивный Г. происходит в скелетных мышцах, где он поставляет энергию для мышечных сокращений, а также в печени, сердце, мозге животных и человека. В клетках осуществляется тонкая регуляция окислит, и анаэробного обмена Подавление Г. дыханием в присут. О2 (эффект Пастера) обеспечивает клетке наиб, экономный механизм образования богатых энергией соединений. В тканях, где такой эффект отсутствует (напр., в эмбриональных и опухолевых), Г. протекает очень активно. В нек-рых тканях с интенсивным Г. наблюдается подавление тканевого дыхания (эффект Крабтри). [c.580]

Точка плавления, а следовательно, и текучесть жиров зависят от содержания в них ненасыщенных жирных кислот. Фосфолипиды клеточных мембран содержат ненасыщенные кислоты, которые играют важную роль в обеспечении текучести мембран. Достаточно высокая величина отношения полиненасыщенных и насыщенных жирных кислот в пищевом рационе является основным фактором, обеспечивающим снижение холестерола в плазме крови, и, как полагают, способствует предотвращению развития ишемической болезни сердца. Простаглаидины и тромбоксаны являются гормонами местного действия при необходимости они быстро синтезируются и действуют в непосредственной близости от места их синтеза. Противовоспалительное действие лекарственных препаратов нестероидной природы, например аспирина, обусловлено ингибированием синтеза простагландинов. Основная физиологическая функция простагландинов состоит в модулировании активности аденилатциклазы и выражается, например, в регуляции агрегации тромбоцитов или ингибировании действия антидиуретического гормона в почках. Лейкотриены обладают свойством вызывать мышечное сокращение и хемотаксис, это позволяет предполагать, что они играют существенную роль в аллергических реакциях и при воспалении. [c.238]

Структура миозиновых нитей. Миозин (сокращенно Му) составляет почти половину (55 %) всех белков скелетной мышцы. В настоящее время известно около 10 различных видов молекул миозина. Рассмотрим строение наиболее изученного миозина скелетных мышц. Миозин состоит из шести субъединиц, две из которых представлены одинаковыми полипептидными цепями с высокой молекулярной массой (около 200 ООО) — тяжелые цепи миозина, а остальные четыре имеют молекулярную массу около 20 ООО — легкие цепи миозина. Большая часть длины тяжелой цепи, начиная с С-конца, имеет конфигурацию а-спирали, причем а-спираль-ные участки обеих тяжелых цепей взаимодействуют между собой, что приводит к дополнительной спирализации и придает этой части молекулы миозина форму палочки (рис. 17.3). Противоположные К-концы каждой тяжелой цепи миозина имеют глобулярную форму, образуя головки молекулы. С каждой из головок за счет нековалентных межмолекуля -ных взаимодействий связаны по две легкие цепи. Обе легкие цепи миозина способны влиять на процесс взаимодействия миозина с актином и тем самым участвуют в регуляции мышечного сокращения. [c.477]

Предполагается, что тропомиозин и тропонин осуществляют Са +-зависимую регуляцию мышечного сокращения стерическим препятствованием взаимным контактам актина и миозина. При повышении концентрации ионов Са молекулы тропомиозина изменяют свое положение, быть может, благодаря изменению формы связанных с ним молекул тропонина, прежде всего тропонина С. В отсутствие Са тропомиозин, тропонин Т и тропонин I образуют комплекс, препятствующий взаимодействию актина с миозином. При появлении ионов кальция тропонин С связывает четыре иона Са + и в таком состоянии снимает блокаду и дает возможность головкам миозина вступить во взаимодействие с актином [484]. [c.129]

Киназа фосфорилазы (АТФ-фосфорилаза Б фосфотрансфераза КФ 2.7.1.38) катализирует фосфорилирование фосфорилазы Б, превращая ее в активную форму — фА [1]. Киназа фосфорилазы является ключевым ферментом регуляции обмена гликогена [2—4]. Регуляция скорости гликогенолиза особо важное значение имеет для скелетной мускулатуры, так как функция мышечной ткани зависит от скорости распада и синтеза гликогена — основного источника энергии мышечного сокращения. В зависимости от состояния ткани активность ферментов, участвующих в этих реакциях — КФ, фосфорилазы и гликогенсинтазы — регулируется путем ковалентной модификации реакции фосфорилирования — де-фосфорилирования, приводящей эти ферменты в активированную или неактивированную форму [1—6]. С открытием цАМФ-зависи-мой протеинкиназы, активирующей КФ путем фосфорилирования [7], связан новый этап исследований, показавших, что фосфорилирование белков является общебиологическим механизмом регуляции физиологической активности тканей млекопитающих [2, 6]. Первым примером такого способа регуляции ферментативной активности была реакция, катализируемая КФ. [c.54]

Установлено, что тропонин (его субъединицы Тн-Т и Тн-1) способен фосфорилироваться при участии цАМФ-зависимых протеинкиназ. Вопрос о том, имеет ли отношение фосфорилирование тропонина in vitro к регуляции мышечного сокращения, остается пока открытым. [c.650]

Таким образом, если допустить возможность активации КФ тропонином С, а также актином — основным структурным белком тонких мышечных волокон, как было показано в работе Погла-зова и др. [136, 137], то следует признать, что эти явления могут лежать в основе механизма сопряжения мышечного сокращения и гликогенолиза, в регуляции которого ключевую роль играет КФ. [c.73]

Простагландинов много, они по строению мало отличаются друг от друга, но функции их разные. Ряд простагландинов усиливают действие аденилатциклазы. Лабильными производными простагландинов являются тромбоксаны, которые участвуют в регуляции активности тромбоцитов. Важно, что аспирин является мощным ингибитором простагландин-синтазы - фермента, участвующего в биосинтезе простагландина из арахидоновой кислоты. Возможно, простагландины участвуют каким-то образом в восприятии боли. Простагландины участвуют в действии гормонов, связанных с кальциевым обменом, и взаимодействуют с рядом ферментов, а также с углеводным обменом, мышечными сокращениями и в механизмах внутриклеточного мембранного транспорта. [c.316]

Актиновая регуляция характерна для поперечнополосатых мьшщ позвоночных—скелетных и сердечной. Согласно общему механизму, рассмотренному выше, единственным потенциально лимитирующим фактором в цикле мышечного сокращения может быть АТР. Скелетные мышцы ингибируются в покое и деингибируются с активацией сокращения. Роль ингибитора в поперечнополосатых мышцах выполняет тропониновая система, связанная в тонких филаментах с тропомиозином и Р-актином (рис. [c.337]

Связь мьшгечного сокращения с изменениями концентрации Са , а значит, и с двигательными нервными импульсами всецело обусловлена функцией особых вспомогательных белков, тесно ассоциированных с актиновыми филаментами. Если миозин смешать с чистым актином в пробирке, миозиновая АТРаза активируется независимо от того, имеются ли в среде ионы кальция. Между тем в интактной миофибрилле АТРазная активность миозина весьма чувствительна к концентрации этих ионов. Это различие связано с тем, что регуляция мышечного сокращения ионами Са осуществляется при участии вспомогательных белков, которых нет в искусственно реконструированных филаментах (рис. 10-19). [c.85]

Шмель Bombas vagans) тоже обнаруживает значительную способность к эндотермной регуляции температуры. Подобно тому что наблюдается у многих других летающих насекомых, у шмелей для разогрева грудной (летательной) мускулатуры используется дрожь (мышечные сокращения, не сопровождаю- [c.236]

Хассельбах В., Вебер Г. 1964. Внутриклеточная регуляция мышечного сокращения.— В сб. Молекулярная биология. Проблемы и перспективы . М., Изд-во Наука>, 237—249. [c.44]

ПО Т-трубочкам, саркоплазматический ретикулум выбрасывает в цитозоль большие количества ионов Са , что посредством вспомогательных мышечных белков поддерживает нужное расположение активных миозиновых филаментов и тем самым инициирует сокращение мио-фибрилл. В гладких мышцах изменение концентрации ионов Са +, помимо влияния гормонов, определяется также Са-связывающим белком -кальмодулином. В комплексе с Са + он активирует киназу легких цепей миозина. Образовавшийся тройной комплекс индуцирует каскад реакций сокращения мышц (рис. 1.36). Сигнал от мембраны мышечной клетки через Т-трубочки и саркоплазматический ретикулум доходит до саркомеры за несколько миллисекунд, поэтому все миофибриллы мышечной клетки сокращаются практически одновременно. Связь мышечного сокращения с изменениями концентрации Са " обусловлена функциями вспомогательных белков тропомиозина и тропонина, ассоциированных с актиновыми филаментами (рис. 1.32). Они участвуют в регуляции мышечного сокращения ионами Са + и тем самым делают АТРазную активность миозина чувствительной к концентрации этих ионов. [c.129]

Стремительное развитие биохимнп привело к пониманию молекулярных механизмов ряда биологических явлений, включая такие проблемы, как структура белков, механизм ферментативного катализа, различные аспекты процессов синтеза нуклеиновых кислот и белков (в том числе генетическое значение и роль изменений этих процессов в патологии), особенности регуляции метаболизма, строение и роль различных клеточных органелл п мембран, биоэнергетика, основы мышечного сокращения, структура и функция нервной системы и соединительной ткани, механизм действия гормонов. Это заставило фактически заново написать более 75% книги. Даже те из глав, которые в основном были сохранены в соответствии с предыдущим изданием, были значительно переработаны. Содержание четырех совершенно новых глав-— Простаг-ландины , Вирусы , Иммунохимия и система комплемента и Тимус — отражает увеличивающийся вклад фундаментальных представлений и экспериментальных подходов биохимии в развитие других разделов биологии. [c.9]

Миозин — единственный из имеющих отношение к актину белков, способный генерировать механическую силу. Производимая им за счет АТР механическая работа лежит в основе мышечного сокращения и обеспечивает, как полагают, натяжение, развиваемое фиброблас-тами и другими клетками при контакте с внеклеточным матриксом. Взаимодействие миозина с актином очень сложно — настолько, что ему была посвящена отдельная книга в этой серии. Миозин производит работу путем циклического взаимодействия с актином. Миозин-А1)Р связывается с актиновыми филаментами, происходит изменение конформации миозина, сопровождающееся освобождением АВР, и затем АТР, если он есть в растворе, замещает освободившийся из миозина АВР и индуцирует отсоединение актиновых нитей от миозина. После гидролиза АТР может начаться следующий цикл. Кальций регулирует этот процесс в нескольких точках. В некоторых мышечных клетках он взаимодействует с тропо-нином, контролируя связывание тропомиозина с актином. Про такие клетки говорят, что в них регуляция осуществляется на уровне тонких нитей. В других мышцах кальций действует на молекулу миозина — либо прямо, либо активируя ферменты, фосфорилирующие ее легкие цепи. [c.16]

С каждым актиновым филаментом тесно ассоциированы два вспомогательных белка, тропомиозин и тропонин, главная функция которых заключается в регуляции мышечных сокращений в зависимости от концентрации ионов Са + и, следовательно, нервных импульсов. Жесткие палочковидные а-спиральные молекулы тропомиозина длиной 400 А лежат в продольных бороздках, тянущихся вдоль актинового филамента, придавая тем самым двойной спирали Р-актина необходимую жесткость (рис. 1.32). Глобулярная форма тропонина построена из трех разных субъединиц (тропонины Т, I и С). Тропонин Т имеет участок для связывания тропомиозина и ответственен за прикрепление всего комплекса к актиновому филаменту. При добавлении тропонина I к тропонину Т и тропомиозину образуется комплекс, препятствующий взаимодействию актина с миозином даже в присутствии ионов Са +. При наличии тропонина С этот комплекс продолжает [c.123]

О связи между регуляцией активности КФ ионами Са + и мышечным сокращением свидетельствовали данные ингибирования ферментативной активности при добавлении изолированного СПР и реактивации ее при добавлении Са + [9], а также результаты, полученные на протеин-гликогеновом комплексе, содержащем все ферменты синтеза и распада гликогена и в какой-то степени имитировавшем функционирование фермента в мышечной клетке [8]. Гистохимические исследованк-я, показавшие локализацию глико-геновых частиц вдоль тонких филаментов, указывали на возможность взаимодействия ферментов обмена гликогена с миофибрил-лярной фракцией [135]. Это подтверждалось также работой По-глазова и др. [136, 137], в которой наблюдали специфическую активацию КФ актином — основным структурным белком тонких мышечных волокон. [c.68]

Хотя применепие неравновесной термодинамики к мышечному сокращению не продвинулось так далеко, как в области мембранного транспорта, в последующих разделах мы наметим возможности этого подхода и сравним с результатами, полученными при обычном рассмотрении. Как и в других случаях, неравновесная термодинамика, по-видивому, дает незаменимый метод построения логически самосогласованного описания энергетики системы и позволяет систематизировать множество дотоле разнородных фактов. Кроме того, зависимости между силой и скоростью сокращения мыщцы позволяют рассмотреть важные проблемы регуляции и контроля. Для этого можно использовать линейную неравновесную термодинамику, и результаты независимо от того, насколько опи существенны применительно к мышцам, несомненно, представляют большой интерес с общей точки зрения. [c.267]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология