Активация ионом кальция

Следует отметить, что не во всех мышечных клетках организма процесс сопряжения происходит, как в кардиомиоците. Так, в скелетных мышцах теплокровных потенциал действия короткий (2-3 мс) и медленный поток ионов кальция в них отсутствует. В этих клетках сильно развита Т-система поперечных трубочек, подходящих непосредственно к саркомерам близко к /-дискам (см. рис. 7.11). Изменения мембранного потенциала во время деполяризации через Т-систему передается в таких клетках непосредственно на мембрану СР, вызывая залповое высвобождение ионов Са + и дальнейшую активацию сокращения (3, 4, 5). [c.161]

Другой важный механизм сигнализации с помощью ионов кальция-это освобождение их внутриклеточными органеллами (рис. 13-26). Например, в клетках скелетной мускулатуры активация поверхностных рецепторов ацетилхолина вызывает деполяризацию плазматической мембраны, а это каким-то образом приводит к высвобождению Са из саркоплазматического ретикулума и тем самым к запуску сокращения миофибрилл. Аналогичным [c.269]

Как видно из приведенных в табл. 2.11—2.13 данных, на распределение катионов в цеолитах со структурой фожазита влияет адсорбированная вода или остаточные ОН-группы. Напрпмер, ионы натрия при дегидратации фожазита перемещаются из мест Si и Sji в места Sj и 8ц (табл. 2.11). С поливалентными катионами дело обстоит сложнее. Ионы кальция и никеля предпочтительно занимают места Sj. При дегидратации фожазита ионы лантана из расположенных в окнах больших полостей мест Sjy перемещаются в места Sj. Распределение ионов лантана и церия в дегидратированном фожазите, по-видимому, сильно различается. В цеолитах СаХ и SrX катионы занимают только места Sj, Sj и S . Катионы, находящиеся в местах S , доступны для адсорбированных молекул. Распределение ионов La + в дегидратированном цеолите LaX изменяется при повышении температуры от комнатной до 735 ""С. С повышением температуры ионы La + смещаются из мест 8ц в места Sj. После удаления остаточного кислорода активацией при высокой температуре ионы La + занимают места Sj п sj. [c.110]

Каждый двухвалентный катион должен быть связан с двумя отрицательно заряженными местами в каркасе цеолита. Ион кальция должен иметь вдвое большую энергию активации электропроводности по сравнению с ионом натрия, если рассматривать только электростатические взаимодействия и принять, что места, где находится иоп кальция, полностью эквивалентны местам, в которых расположены два иона натрия. Отрицательно заряженные места каркаса расположены далеко друг от друга, а ион кальция находится между ними или вблизи одного из них, что должно приводить к уменьшению силы связи. Резкое падение энергии активации АН с увеличением размера двухвалентного катиона отражает большую легкость связывания двух отдельных мест при помощи больших по размеру и более легко поляризуемых катионов (рис. 5.25). [c.409]

Увеличение концентрации ионов кальция в аксонах увеличивает порог возбуждения, т. е. для возникновения потенциала действия необходима большая степень деполяризации. В то же время кинетика активации натриевого тока существенно не меняется в отсутствие ионов кальция, которые поэтому прямо не связаны с воротным механизмом. Кальций скорее всего не оказывает непосредственного действия катион влияет на свойства мембраны как противоион к заряду поверхности. [c.135]

Избыточное количество цАМФ разрушается под действием фосфодиэстеразы. Имеются две формы этого фермента растворимая, активируемая ионами Са , и мембраносвязанная, каталитическое действие которой не связано с Са " . Для активации растворимой фосфодиэстеразы кроме ионов кальция необходим специальный кальций-связывающий белок — кальмодулин. Комплекс Са -кальмодулин присоединяется к фосфодиэстеразе и активирует ее [c.137]

Подробнее других процессов с участием оксида азота изучен процесс регулирования работы сердца. При этом оксид азота проявляет себя как эндогенное релаксирующее средство. Он выделяется в кровеносных сосудах из особых клеток в результате повышения содержания ионов кальция и диффундирует в соседние клетки, где вызывает активацию фермента, ответственного за релаксацию стенок сосудов и снижение артериального давления. [c.360]

По изменению химического сдвига можно оценить, насколько изменилась степень гидратации ионов в результате активации. Ориентировочные расчеты, приведенные в работе [19, с. 62—67], показывают, что степень гидратации ионов кальция изменяется на 30—36%. [c.32]

Наиболее вероятно, что природа каталитической активности монтмориллонитовых глин объясняется их кислыми свойствами. Во время процесса кислотной активации способные к обмену катионы, например ионы кальция, замещаются ионами водорода активирующей кислоты. [c.98]

Кальция определение в крови. Кальций присутствует в крови в трех формах связанный с белком, в виде комплекса и в виде свободного иона (рис. К-9). Ионы кальция физиологически активны они участвуют в таких процессах, как свертывание крови, сокращение мышц, активация некоторых ферментов и передача нервных импульсов. Для определения ионов кальция в крови, сыворотке и плазме используют кальций-селективный [c.52]

В работе [24, с. 62—67] показано, что изменение химического сдвига, вероятно, обусловлено уменьшением количества воды, связанной в гидратные оболочки. По изменению химического сдвига можно оценить, насколько изменилась степень гидратации ионов в результате активации. Ориентировочные расчеты позволяют считать, что степень гидратации ионов кальция изменяется на 30—36%. [c.34]

Физические, химические и биологические свойства крови, очищенной ионитами от кальция, во многих отношениях выше, чем у нитратной крови кровь (или плазма) ближе к натуральному состоянию, несмотря на замену на натрий нормальных катионов крови. Не происходит разбавления протеина или загрязнения крови химическим антикоагулянтом, [цитратом натрия. Если ионит правильно буферирован, pH не изменяется. Эритроциты, лейкоциты и кровяные пластинки, которые не поглощены ионитом, остаются неповрежденными. Большое значение имеет чистота коагуляционной системы, которая достигается полным удалением ионов Са и М это в свою очередь подавляет активирование протромбина. Экспериментальным доказательством чистоты системы является также отсутствие активации ускорителя конверсии протромбина сыворотки и отсутствие каких-либо признаков образования тромбина. Если ввести ионы кальция в очищенную ионитом кровь или естественную плазму, происходит нормальное свертывание [84]. [c.604]

Синергизм ионов магния и кальция наблюдают в активации некоторых ферментов, однако в большинстве случаев ион Mg " " является активатором внутриклеточных ферментов, а ион кальция — внеклеточных. [c.245]

Чрезмерная активация ПОЛ оказывает негативное влияние на мышечную деятельность. Так, повышение проницаемости мембран нервных волокон и саркоплазматического ретикулума миоцитов, вызываемое ПОЛ, затрудняет передачу двигательных нервных импульсов и тем самым снижает сократительные возможности мышцы. Повреждающее воздействие перекисного окисления на цистерны, содержащие ионы кальция, неизбежно приводит к нарушению функции кальциевого насоса и ухудшению релаксационных свойств мышц. При повреждении митохондриальных мембран снижается эффективность окислительного фосфорилирования (тканевого дыхания), что ведет к уменьшению аэробного энергообеспечения мышечной работы. Повышение проницаемости оболочки мышечных клеток - сарколеммы -может привести к потере мышечными клетками многих важных веществ, которые будут уходить из них в кровь и лимфу. [c.170]

Весьма перспективной представляется новая проблема, основанная на активации ионами кальция кальмодулин-зависимой протеинкиназы II (К3П II). Последняя замечательна тем, что после первичной активации она способна к аутофосфорилированию, поддерживающему далее ее активность и активность вновь синтезируемых молекул этого фермента в течение очень длительного времени. К3П II локализована в синапсах и может таким образом участвовать в механизмах длительного изменения проводимости данного синапса. [c.383]

Алюмосиликатный катализатор может взаимодействовать с различными солями, растворенными в небольших количествах в воде. Для промывки катализатора необходимо применять химически очищенную воду (а в отдельных случаях и паровой конденсат), иначе ионы кальция, магния и натрия, ирисутствуюшде обычно в воде, вытеснят некоторое количество ионов алюминия, введенных в катализатор при активации. Активность катализатора снижается и тем больше, чем больше вода содержит солей (чем она жестче). Для предупреждения оседания нежелательных солей на катализаторе вводят в промывную воду небольшое количество сульфата аммония (в концентрации, несколько раз превышающ.ей содержание солей в воде). Злоупотреблять этим не следует, так как катализатор излишне загрязняется ионами ЗОГ- В последней стадии промывки следует применять особенно чистую воду. [c.61]

Одной из характерных свойств синергизма МАП и фосфолипазы А является необходимость их одновременного присутствия в среде для достижения максимального эффекта. Это дает возможность предположить, что ПЛФ является не только модификатором мембраны, но и служит посредником в связывании энзима с мембранным субстратом. Подобные функции могли бы выполнить катионные группы МАП, участвуя в активации энзима ионами кальция через образование комплекса энзим — Са+ — субстрат ( ondrea, 1974). [c.77]

Единственная установленная функция витамина К — это его связь со свертыванием крови. Как удалось проследить, недостаточность витамина К приводит к понижению содержания протромбина (рис. 6-16), некоторых факторов свертывания крови (факторов VII, IX и X) н одного плазматического белка, функция которого пока еще не установлена. В 1972 г. было обнаружено, что дефектный протромбин, образующийся в печени в отсутствие витамина К, не способен связывать ионы кальция, необходимые для последующего связывания протромбина с фосфолипидами и активации его в тромбин. Основываясь на этих сведениях, удалось локализовать структурные различия между нормальным и дефектным белком в М-концевом участке этого гликопротеида, содержащего 560 остатков . Из триптических гидролизатов нормального и дефектного протромбина были выделены пептиды, различающиеся по электрофоретической подвижности. Тщательный химический анализ в сочетании с изучением ЯМР-спектров показал, что в нормальном протромбине остатки в положениях 7, 8, 15, 17,20, 21, 26, 27, 30 и 33, которые при определении аминокислотной последовательности были все идентифнцнро-ваны как глутаминовая кислота, в действительности являются остатками карбокснглутамата. [c.389]

В то время как свойства белковых ансамблей, обнаруженных в мышцах, описаны со многими интересными подробностями (гл. 4, разд. Е,1), остается открытым наиболее важный вопрос каким образом мышечная машина использует свободную энергию гидролиза АТР для совершения механической работы На основании данных электронной микроскопии и дифракции рентгеновских лучей было установлено, что в состоянии окоченения все поперечные мостики, образуемые мнозиновыми головками, оказываются прочно прикрепленными к тонким нитям актина. Добавление же АТР приводит к мгновенному отсоединению мостиков от тонких нитей. В расслабленной мышце тонкие нити могут свободно двигаться на участках, прилегающих к толстым нитям, что придает мышце свойство слабо натянутой резиновой полоски. Однако активация мышцы под действием нервного импульса, сопровождаемая освобождением ионов кальция (гл. 4, разд. Е,1), заставляет тонкие нити скользить между толстыми, приводя в результате к укорочению мышцы. [c.415]

Так же как и другие киназы, протеинкиназа и киназа фосфорилазы требуют для своей активности ионы магния. Кроме того, киназа фосфорилазы в своей неактивной форме аллостерически активируется ионами кальция. Напомним, что инициирование процесса мышечного сокращения вызывается нервными импульсами, которые стимулируют освобождение ионов кальция из пузырьков эндоплазматического ретикулума. Таким образом, ионы кальция не только включают процесс мышечного сокращения, но и ускоряют процесс фосфорилирования фосфорилазы Ь в фосфорилазу а. Теперь некоторые этапы каскадного механизма становятся яснее. Оказывается, что наиболее важная стадия, катализируемая киназой фосфорилазы, нужна для того, чтобы дать возможность реализоваться следующей стадии, на которую оказывают специфическое влияние ионы кальция, освобождающиеся при нервном возбуждении. С другой стороны, возможность активации киназы фосфорилазы в результате фосфорилирования протеинкиназой делает процесс чувствительным к гормональной стимуляции. [c.509]

Графики, иредставлеииьте на рис. 7.17, показывают значительные отклонения от линейной зависимости. В то же время скорости обмена между стабильными и радиоактивными катионами подчиняются линейной зависимости. Следует отметить, что обмен а" на Ва + (рис. 7.17) идет с высокой скоростью, хотя ионы бария но размерам превышают ионы стронция и кальция. Зная величины и Ь (табл. 7.16), можно сравнить характер самодиффузии ионов бария с ионами стронция и кальция. Эти данные показывают, что по сравнению с ионами кальция и стронция барий отличается более низкой энергией активации Е и более высоким коэффициентом самодиффузии [c.591]

Для определения коэффициента самодиффузии двухвалентных катионов (кальция, стронция и бария) в синтетическом цеолите ZK-4 использовался радиохимический метод. Как и предполагалось, мигрирующие катионы проходят через 8-членные кислородные кольца. При этом возможны два механизма диффузии. Первый характерен для обмена на кальций и стронций в цеолитах ZK-4 и шабазите. В соответствии с этим механизмом полностью гидратированный катион при движении через 8-членное кольцо теряет часть воды после того как катион пройдет через это кольцо, он вновь гидратируется. Второй механизм, действующий в цеолите А, не предполагает перехода катиона из одного гидратированного состояния в другое. В пользу этого говорит аномальное поведение бария. Действительно, энергия активации диффузии бария itenbnie энергии активации диффузии кальция и стронция, несмотря на более крупный размер иона бария. У широкопористых цеолитов, таких, как цеолит X, скорость обмена определяется скоростью диффузии гидратированных катионных комплексов, поэтому размер двухвалентных катионов иа, скорость диффузии не влияет. В случае цеолитов с более узкими каналами (нанример, цеолита А) энергия активации зависит от размера катиона. Энергии активации и константы диффузии ионов в цеолитах ZK-4, А и X приведены в табл. 7.19. [c.594]

Алю1иосиликатный катализатор может взаимодействовать с различными солями, растворенными в небольших количествах в воде, поэтому для промывки катализатора необходимо преимущественно применять химически очищенную воду (а в отдельных случаях и конденсат), иначе ионы кальция, магния, натрия, присутствующие обычно в речной воде, вытесняют некоторое количество ионов алюминия или аммония, приданных катализатору при активации, и становятся на их место. Качество катализатора в результате этого снижается и тем больше, чем больше вода содержит солей (чем она жестче). [c.59]

Превращение триисиноген -> трипсин осуществляется проще, чем соответствующее превращение химотрипсиногена, поскольку здесь образуется только один продукт. Активация может катализироваться как самим трипсином, так и ферментом энтерокиназой, а также некоторыми протеиназами, выделенными из плесеней. При активации происходит отщепление от полипептидной цепи N-концевого гексапептида, как это схематически показано на фиг. 125. Важную роль в процессе активации играет ион кальция, специфически ускоряющий расщепление по определенной пептидной связи и одновременно тормозящий разрыв связей в других местах (при расщеплении [c.427]

При исследовании адсорбции окиси углерода адсорбционно-калориметрическим методом определены места локализации ионов кальция и лантана в структуре цеолита типа Y [341]. По изменению величин наблюдаемых энергий активации и констант скоростей каталитических процессов сделано предположение о миграции катис-ноБ в цеолитной решетке образцов aNaY и LaNaY [357]. [c.134]

Кальций играет важную биологическую роль как в своей ионной, так и в неионйой форме- Например, он участвует в коагуляции крови и необходим для активации системы тромбина. Он участвует также коагуляции молока, где действует в качестве коагулирующего иона. Кальций является важным структурным элементом млекопитающих. [c.112]

Релаксационшле измерения позволяют получить информацию о динамике движшия молекул, определить коэффициенты самодиффузии, энергию активации, исследовать межмолекулярный обмен [54). Установлено, что изменение химического сдвига, вероятно, обусловлено уменьшением количества воды, связанной в гидратные оболочки. По изменению химического сдвига можно оценить изменение степени гидратации в результате магнитной обработки раствора. Так, степень гидратации ионов кальция изменяется на 30—36 %, поверхностный слой водного раствора хлорида меди после магнитной обработки обога1цается диамагнитными ионами С1- и др. [45, 551. [c.37]

Предметом исследования Ито и Сато [8] были монокристаллы Na l, допированные Са2+. Изучение температурной зависимости в области температур, лежащих ниже 810° С, позволило определить энтальпию активации перескока вакансии (0,75 эВ). Выше 810° С частота перескоков ионов a + становится столь значительной, что связанное с диффузией ионов Са2+ перемещение вакансий существенно влияет на величину Т. Если Сп =с са2 Z — число катионов, окружающих ион кальция, то Т достигает минимума, когда с (oJ (здесь ojl, как обычно, частота Лармора). Выше 900°С Т испытывает дальнейшее сильное уменьшение из-за образования дополнительных вакансий, вызываемого термическим разупорядочиванием. [c.225]

Время развертывания - 20-30 с. Это обусловлено тем, что все участники гликолиза (гликоген и ферменты) находятся в саркоплазме миоцитов, а также возможностью активации ферментов гликолиза. Как уже отмечалось, фосфорилаза - фермент, запускающий гликолиз, - активируется адреналином, который выделяется в кровь непосредственно перед началом работы. Ионы кальция, концентрация которых в сарко- [c.145]

НИЯ сорбвди кальция. Аналопршым образом при активации кальция ведут себя другие силикаты. Ионы кальция на минералах закрепляются с разной [c.150]

Кальций-зависимый регуляторный белок назван кальмодулином его мол. масса 17000, по структуре и функции он гомологичен мышечному белку тропо-нину С. Кальмодулин содержит четыре участка связывания Са +. Связывание Са + по всем четырем участкам ведет к заметному изменению конформации белка больщая часть молекулы приобретает структуру а-спирали. Эти конформационные переходы определяют, видимо, способность кальмодулина активировать или инактивировать определенные ферменты. Взаимодействие ионов кальция с кальмодулином (и соответствующее изменение активности последнего) в принципе сходно с процессом связывания сАМР с протеинкиназой, обеспечивающим активацию этого фермента. Кальмодулин часто оказывается одной из многочисленных субъединиц сложных белков и, как правило, участвует в регуляции активности различных киназ, а также ферментов синтеза и распада циклических нуклеотидов. Список некоторых ферментов, прямо или косвенно (по-видимому, через кальмодулин) регулируемых Са +, приведен в табл. 44.5. [c.167]

Аллостерическая активация кальмодулина кальцием аналогична активации протеинкиназы циклическим АМР. При изучении киназы фосфорилазы было обнаружено, что кальмодулин является регуляторной субъединицей, постоянно входящей в состав этого фермента (рис. 13-31). Но в большинстве случаев присоединение Са ведет к тому, что ранее свободный кальмодулин связывается в клетке с различными белками-мишенями (рис. 13-33). Например, кальций-зависимая активация фосфодиэстеразы циклических нуклеотидов, аденилатциклазы и некоторых мембранных Са -АТРаз происходит в результате связывания комплекса Са -кальмодулин с регуляторной субъединицей каждого из этих ферментов. Таким образом, реакция клетки-мишени на увеличение концентрации свободных ионов Са в цитозоле зависит от того, какие кальмодулин-связывающие белки имеются в данной клетке. Поскольку кальмодулин может принимать несколько различных конформаций (в зависимости от числа связанных ионов кальция), не исключено, что разные конформации взаимодействуют с разными клеточными белками. Таким путем кальмодулин мог бы в принципе вызывать различную реакцию клеток при разных концентрациях свободных ионов Са " в цитозоле. [c.276]

Вторые посредники не только позволяют рецепторам клеточной поверхности переводить внеклеточные сигналы во внутриклеточные, но и обеспечивают значительное усиление первоначального сигнала. Мы уже видели, что в случае активации аденилатциклазы каждая молекула рецептора, присоединившая лиганд, активирует много молекул ОТР-связывающего белка, а значит, и много молекул аденилатциклазы. В свою очередь каждая молекула аденилатциклазы катализирует превращение множества молекул АТР в сАМР. Аналогичным образом, если присоединение лиганда к рецептору ведет к открытию кальциевых каналов, в цитозоль проникает сразу много ионов кальция. Эти вторые посредники служат аллостерическими эффекторами, активирующими определенные белки, например протеинкиназы, которые в свою очередь превращают (в случае киназ-путем фосфорилирования) очень большое число молекул-субстратов в третьи посредники и т. д. Благодаря таким каскадам одна внеклеточная сигнальная молекула способна вызвать образование в клетке-мишени многих тысяч молекул-эффекторов (рис. 13-35). [c.277]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология