Сэнгер Фред

Инсулин представляет собой небольшой полипептид, состоящий из 51 аминокислотного остатка. Первичная структура инсулина (рис. 3.28) была установлена в 1950 г. Фредом Сэнгером в Кембридже. Этот гормон вьщеляется в ответ на повышение концентрации глюкозы в крови выше 90 мг% (т. е. 90 мг/100 мл). Инсулин переносится плазмой крови в связанной с Р-глобули-ном форме и действует на все органы, хотя наиболее сильное действие он оказывает на печень и мышцы. Связывание инсулина с рецепторами наружной клеточной мембраны ведет к изменению ее проницаемости и активации ряда ферментных систем. Это вызывает в клетке следующие эффекты [c.348]

Терминология. Участок цепи, на котором находится концевая NHj -rpynna называют N-концевым, а противоположный ему - С-концевым. Цепь без аминокислотных радикалов (-NH- n- O-NH- n- O-NH- n- O-) именуют полипе птидным скелетом, аминокислоту, включенную в белок, - амипокислотпым остатком, а аминокислотные радикалы R - боковыми цепями аминокислот, боковыми цепями белка или просто боковыми цепями. Порядок расположения аминокислот в полипептиде называют амипокислотпой последовательностью. Процедуру установления этой последовательности по-английски называют секвенированием. Секвенирование играет очень важную роль в химии белка. Аминокислотная последовательность составляет первичную структуру белка. Фред Сэнгер в Кембридже первым определил аминокислотную последовательность белка (инсулина) и был удостоен в 1958 г. Нобелевской премии. Для определения аминокислотного состава белка имеются приборы -аминокислотные анализаторы. Работа их автоматизирована и для анализа требуется всего 0,001 мкг белка. [c.38]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология