Аминокислоты порядок расположения в пептидной цепи

Порядок расположения аминокислот в пептидной цепи [c.42]

Уникальные свойства белков определяются не только количественными соотношениями между различными аминокислотами, но и определенной последовательностью их расположения в полипептидных цепочках. Аминокислотный состав белка и последовательность расположения аминокислот в полипептидных цепочках называют первичной структурой белка. Первичная структура белка, помимо пептидных связей, содержит также некоторое число дисульфидных мостиков. Исследовать первичную структуру — это значит 1) определить число полипептидных цепей и установить, являются ли они открытыми или замкнутыми, 2.) установить линейную последовательность (порядок чередования) аминокислот в отдельных полипептидных цепях (или цепи) и 3) определить число и местоположение поперечных дисульфидных мостиков, соединяющих эти цепи в молекуле белка. Очевидно, что для разрешения этой задачи необходимо прежде всего иметь очищенные, гомогенные препараты белка, поскольку даже незначительная примесь посторонних белков может существенно исказить получаемые результаты. Кроме того, в распо- [c.77]

В случае белков необходимо проделать большую работу, чтобы установить, например, порядок расположения аминокислот в пептидной цепи. [c.126]

В конце 40-х — начале 50-х годов нашего века химикам удалось обстоятельно проанализировать с помощью метода бумажной хроматографии смеси аминокислот, полученные при расщеплении ряда белков. В результате удалось установить общее число остатков каждой аминокислоты, содержащихся в молекуле белка, однако порядок расположения аминокислот в полипептидной цепи при этом определить, естестве шо, было нельзя. Английский химик Фредерик Сенгер (род. в 1918 г.) изучал инсулин — белковый гормон, состоящий примерно из пятидесяти аминокислот, распределенных между двумя взаимосвязанными пол и пептидными цепями. Сенгер расщепил молекулу на несколько более коротких цепей и проанализировал каждую из них методом бумажной хроматографии. Восемь лет продолжалась кропотливая работа по складыванию мозаики , но к 1953 г. был установлен точный порядок расположения аминокислот в молекуле инсулина. Позднее таким же способом было установлено детальное строение даже больших молекул белка [c.130]

Генетический код, ДНК как носитель наследственности предопределяет и свойства белков, синтезируемых в клетке. Иначе говоря, в ДНК закодированы свойства белков каждого вида микроорганизмов, т, е, присущая им специфичность. Особенности белков, их индивидуальные свойства находятся в зависимости от последовательности расположения аминокислот, входящих в состав пептидной цепи, которая в свою очередь предопределяется конкретным участком ДНК, состоящим из нескольких пар азотистых оснований, точнее — из нескольких нуклеотидов. То число нуклеотидов, от которых зависит включение при биосинтезе белка одной аминокислоты, получило название кодона. Один кодон содержит, как правило, три азотистых основания. Отсюда термин триплетный кодон, или триплет. Аденин, тимин, гуанин и цитозин — это азотистые основания, компоненты ДНК, из которых и состоят кодоны. Например, аденин, тимин, тимин (АТТ) аденин, цитозин, цитозин (АЦЦ) или — гуанин, аденин, цитозин (ГАЦ) и т. п. Кодоны, состоящие из трех азотистых оснований, способны обусловить включение всех 20 аминокислот, входящих в состав белков, в синтезируемый полипептид. Последовательный порядок триплетов ГНК предопределяет последовательный порядок аминокислот поли-пептидной цепочки. Если один триплет (кодон) обусловливает включение одной аминокислоты, тогда код называют невырожденным. Если же включение одной аминокислоты детерминировано несколькими кодонами, код называется вырожденным. [c.103]

Подберите к каждому уровню структурной организации белка (первичная, вторичная, третичная и четвертичная) соответствующее понятие 1) конформация пептидного остова, в формировании которой участвуют водородные связи между всеми пептидными группировками 2) порядок чередования аминокислот в белках 3) пространственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке [c.40]

Известно, что пептид состоит из шести аминокислот-аланина, глицина, гистидина, лизина, метионина, триптофана. Однако порядок их расположения в пептидной цепи неизвестен. При химическом расщеплении этого пептида экспериментатору удалось идентифицировать три следующих трипептидных продукта деградации Met-His-Trp, Lys-Ala-Gly и Gly-Met-His. Какова аминокислотная последовательность этого пептида [c.32]

В данном разделе специфичность протеолитических ферментов рассматривается применительно к селективному расщеплению полипептидов и белков с известным порядком расположения аминокислот. Следует, однако, иметь в виду, что порядок расположения аминокислотных остатков в цепи не определяет полностью пространственные взаимодействия. При свертывании цепи и появлении, например, структуры а-спи-рали боковые цепи последовательно расположенных аминокислотных остатков выступают из спирали через определенные промежутки и повернуты друг к другу на угол, ра-вный примерно 100° по отношению к оси спирали. Свобода вращения боковых цепей обусловливает значительное разнообразие занимаемых ими положений они могут быть удалены от другой- боковой цепи или пептидной связи, расположенных на расстоянии нескольких аминокислотных остатков в главной цепи, на такое же расстояние, как и от своего аминокислотного остатка или пептидной связи. Кроме того, возможно взаимодействие между боковыми цепями и пептидными связями, расположенными рядом геометрически, но принадлежащими к значительно удаленным друг от друга в цепи аминокислотным остаткам или даже к другой полипептидной цепи молекул. Таким образом, знание пространственной конфигурации может оказаться столь же важным при решении рассматриваемого вопроса, как и знание последовательности расположения аминокислот. [c.179]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология