Аминокислоты боковые цепи

Аминокислота Боковая цепь [c.214]

Аминокислота Боковая цепь, или радикал (В) одинаковая для всех аминокислот [c.230]

По величине р1 аминокислоты подразделяют на нейтральные, кислые и основные. Нейтральными называют аминокислоты, боковые цепи которых имеют нейтральный характер у кислых аминокислот боковые цепи содержат карбоксильные группы у основных — группы, обладающие основными свойствами. [c.351]

Белки состоят из аминокислот, боковые цепи которых могут содержать кислотные п основные группы. Для многих белков концентрации групп составляют приблизительно 1 ммоль на 1 г белка. Кроме того, пептидные связи в структуре белка являются достаточно полярными и способны действовать как слабые кислоты и основания [111]. В результате свойства белков очень сильно зависят от pH среды, В частности, от pH среды сильно зависит активность фермента. Дополнительные осложнения вносят кислотные и основные группы, которые могут присоединиться к простетической группе фермента. [c.564]

Внутри этой группы в каждой из аминокислот боковая цепь К — алкил ИЛИ алкильный радикал, содержащий атомы кислорода или азота, обычно удаленные от центра асимметрии на два или более углеродных атома. [c.638]

Аминокислоты боковых цепей циклических пептидов нумеруются символами И, 2, 3 и т. д., начиная с наиболее удаленной аминокислоты. [c.15]

Учет электростатических взаимодействий в полипептидах и белках представляет наибольшие трудности из-за отсутствия соответствующей теории. Однако значительное влияние этих взаимодействий на конформацию очевидно, особенно в случае пептидов, состоящих из аминокислот, боковые цепи которых могут иметь целочисленный заряд (лизин, аргинин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты). Для оценки электростатических взаимодействий используют классическое монопольное или дипольное приближение. Парциальные заряды на атомах пептидной группы и боковых цепей определяются или из дипольных моментов соответствующих простых молекул или путем квантовомеханических расчетов. Весьма условен выбор диэлектрической постоянной. На близких расстояниях эта величина не равна макроскопической диэлектрической проницаемости среды. Она зависит от поляризуемости взаимодействующих между собой атомов, влияния растворителя. Подробно эти вопросы будут рассмотрены в следующем томе. [c.237]

Аминокислота Боковая цепь, или радикал (Н) Часть молекулы, одинаковая для всех аминокислот [c.232]

Он не должен реагировать с аминокислотами боковых цепей в пептидах и белках. [c.222]

Во-вторых, общая конформация полипептидной цепи в очень большой степени зависит также от природы боковых цепей аминокислот. В связи с влиянием на третичную структуру природы боковых цепей наиболее важно то обстоятельство, что в клетке белок находится в. водной среде. Как видно из структуры миоглобина, при образовании трехмерной конфигурации белка полипептидные цепи сворачиваются, закручиваются и изгибаются таким образом, что большинство тех аминокислот, боковые цепи которых гидрофобны (плохо связываются с водой), оказываются в сухой , изолированной от воды сердцевине молекулы. Такими гидрофобными аминокислотами являются изолейцин, валин, пролин и фенилаланин. На влажной , контактирующей с водой поверхности молекулы оказываются в максимальном количестве те аминокислоты, боковые цепи которых гидрофильны (хорошо связываются с водой). К таким аминокислотам относятся глутаминовая кислота, лизин и треонин. В результате из множества возможных пространственных конформаций белок принимает такую третичную структуру, которая под действием много- [c.96]

Например, у 5 из 20 аминокислот боковые цепи могут нести заряд фис. 2-8), тогда как боковые цепи других аминокислот электронейтральны, но обладают способностью вступать в реакции посредством образования специфических связей (схема 2-5). Как мы увидим, особенности боковых цепей всех аминокислот, входящих в состав данного белка, определяют его свойства и лежат в основе всех сложных и разнообразных функций белковых молекул. [c.75]

Аминокислота Латинское обозначение остатка аминокислоты Боковая цепь R - [c.19]

Аминокислоты, входящие в состав белков, различаются по характеру боковой цепи — К. Во многих аминокислотах боковая цепь нейтральна, например в глицине НгНСН СООН (К соответствует атому водорода), в аланине Н2МСН(СНз)СООН (Я = СНд), но в трех аминокислотах — аргинине, лизине и гистидине боковой радикал имеет основной характер [c.99]

Значительное внимание уделялось исследованию возможных способов расположения пептидных цепей, приводящих к устойчивым конформациям. В 1952 г. Л. Полинг показал, что наиболее выгодным расположением, которое осуществляется во многих пептидах и белках, является а-спираль. Пептидные цепи а-спирали свернуты таким образом, что возможно образование водородных связей между амидными водородными атомами и карбонильными группами, разделенными тремя-че-тырьмя аминокислотными фрагментами (рис. 84). Водородные связи почти параллельны основной оси спирали, а расстояние между витками составляет около 0,55 нм. На один виток а-спирали приходится около 3,6 остатка аминокислот. Боковые цепи аминокислот лежат на внешней стороне а-спирали. Однако пространственные затруднения, возникающие между боковыми группами некоторых ам1шокислот, могут существенно деформировать нормальную а-спираль и вызвать изгиб цепи. Наиболее существенно в этом отношении влияние пролина и оксипролина. [c.507]

Фиг. 33. Левая (/1) и правая (В) а-сппрали, построенные из L-аминокислот. Боковые цепи (R) и водородные атомы, присоединенные к а-углеродам основной цепи, занимают поло-шения, соответствующие конфигурации, известной для L-аминокислот.

Специфичность ферментов можно подразделить на следующие 1) абсолютную специфичность, например, уреаза, ускоряющая гидролиз мочевины, не оказывает никакого действия на ее производные 2) абсолютную групповую специфичность, когда фермент катализирует превращение определенных категорий соединений, например, алкогольдегидрогеназа катализирует окисление в присутствии специфического субстрата (см, ниже) этилового спирта в альдегид, но она способствует, хотя и в меньшей степени, и окислению неразветвленных спиртов нормального строения 3) относительную групповую специфичность, которой обладает трипсин, способный гидролизовать пептидную связь и действовать как экстраза при условии, что карбонильная группа пептидной или эфирной связи принадлежит лизииу или аргииину----аминокислоте, боковая цепь которой имеет положительный заряд 4) стереохимическую специфичность (ферменты способны отличать свой субстрат от его оптического изомера, например, оксидаза -аминокислот нэ действует на -аминокислоты). Стереоспецифичность указывает, что во взаимодействии субстрата с ферментом должно участвовать по крайней мере три из четырех заместителей у оптически активного атома углерода. [c.507]

Ранее неоднократно высказывались предположения о возможности существования циклопептидных структур в молекуле белка. По мнению Д. Л. Талмуда, основной единицей белковой структуры является циклопептид ( кольчатая цепь ), состоящий не менее, чем из шести аминокислотных остатков. Образование такой структуры не требует никаких иных связей, кроме пептидной. Важным моментом в образовании такого циклопептида является участие в его стабилизации боковых цепей составляющих его аминокислот. Поскольку синтез такой кольчатой цепи происходит в водном растворе из аминокислот, боковые цепи которых составлены из некоторого количества углеводородных звеньев, весьма важно учитывать их взаимодействие друг с другом, обусловливаемое гидрофобностью. Энергия взаимодействия боковых цепей друг с другом, рассчитанная Л. Полингом для инсулина (из расчета, что молекула инсулина состоит из 288 аминокислотных остатков), была приблизительно равна 600 ккал1моль. Взаимодействие гидрофобных групп боковых цепей циклопептида, по-Д. Л. Талмуду, должно привести к тому, что все боковые группы окажутся по одну сторону от плоскости сечения кольчатой цепи. Это служило возможным объяснением одного из самых труднообъяснимых свойств белка, а именно построения его из аминокислот одной и той же оптической конфигурации ( -формы). Только при правильном чередовании О- и 1-изомеров аминокислот можно было бы представить себе другой способ построения аналогичного циклопептида, но в этом случае в гидролизатах находилось бы значительное количество )-аминокислот, чего на самом деле не отмечено до настоящего времени. Если же аминокислоты разной оптической конфигурации расположить по одну сторону полипептидной [c.120]

Остатки аминокислот, боковая цепь которых в общем виде может быть представлена как СНгХ, где заместитель X может содержать сопряженные связи, склонны к разрыву связей С —N, сопровождающемуся миграцией атома водорода (рис. 19.4). Такой распад характерен для пептидов, построенных из остатков аспарагиновой кислоты, аспарагина, фенилаланина, гистидина, тирозина и триптофана. Заметим, что прп такой фрагментации образуются новые пептиды, аминокислотная последовательность которых начинается с остатка той кислоты, которая подверглась разрыву связей С—N, и пики ионов, характеризующих их аминокислотную последовательность, будут присутствовать в масс-спектре. Массы N-копцевых ионов пептидов. [c.524]

Моноклональные антитела продуцируются В-лимфоцитами одного клона, т.е. клетками, ведущими свое начало от одной-единственной клетки. Поэтому все молекулы антител данного вида обладают одинаковой специфичностью связьвания антигенов. Один такой участок может опознавать, напримф, определенную конформацию отдельной группы из 5-6 аминокислот боковой цепи белковой молекулы и такое же количество остатков Сахаров в полисахариде. Благодаря своей строгой специфичности моноклональные антитела имеют значительное преимущество по фавнению с обычной антисывороткой, которая, как правило, содержит антитела, опознающие множество различных участков-антигенов даже в фавнительно небольшой макромолекуле. [c.227]

Терминология. Участок цепи, на котором находится концевая NHj -rpynna называют N-концевым, а противоположный ему - С-концевым. Цепь без аминокислотных радикалов (-NH- n- O-NH- n- O-NH- n- O-) именуют полипе птидным скелетом, аминокислоту, включенную в белок, - амипокислотпым остатком, а аминокислотные радикалы R - боковыми цепями аминокислот, боковыми цепями белка или просто боковыми цепями. Порядок расположения аминокислот в полипептиде называют амипокислотпой последовательностью. Процедуру установления этой последовательности по-английски называют секвенированием. Секвенирование играет очень важную роль в химии белка. Аминокислотная последовательность составляет первичную структуру белка. Фред Сэнгер в Кембридже первым определил аминокислотную последовательность белка (инсулина) и был удостоен в 1958 г. Нобелевской премии. Для определения аминокислотного состава белка имеются приборы -аминокислотные анализаторы. Работа их автоматизирована и для анализа требуется всего 0,001 мкг белка. [c.38]

У всех вышеперечисленных аминокислот боковые цепи не несут заряда при физиологических значениях pH. Обратимся теперь к аминокислотам с заряженными боковыми цепями. При нейтральном значении pH лизин и аргинин несут положительный заряд, а гистидин - либо заряжен положительно, либо нейтрален в зависимости от микроокружения. Эти основные аминокислоты показаны на рис. 2.12. Боковые цепи глутаминовой и аспарагиновой кислот (рис. 2.13). несут отрицательный заряд. Далее мы будем называть эти аминокислоты соответственно глутама т и аспартат, подчеркивая [c.21]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология