Ингибиторы с очень высоким сродством к ферменту, кинетика

Из этого уравнения ясно видны особенности ингибирования уравнение имеет тот же самый вид (линейность графиков сохраняется), максимальная скорость реакции не изменяется, но кажущаяся константа Михаэлиса возрастает по сравнению с Кт для неингибиро-ванной реакции в (СЯд-ЬО раз. На этом основании значение Кд можно определить экспериментально, поскольку определение в отсутствие Q дает Кт, а в присутствии Р получается /(т(<Э/Сд1)4 Если Р = 0 или /С<з очень мала, что указывает на низкое сродство р к ферменту, то ингибирования не наблюдается и кажущаяся Кт имеет нормальное значение. Далее, если Ао настолько велико, что определяет значение знаменателя в уравнении (17), т. е. если концентрация субстрата достаточна для достижения максимальной скорости реакции, то член QKQ опять-таки не влияет на величину знаменателя и максимальная скорость реакции не изменяется. Таким образом, ингибирование носит конкурентный характер оно выражено в наибольшей степени при высокой концентрации ингибитора или низкой концентрации субстрата и исчезает при очень низкой концентрации ингибитора или очень высокой концентрации субстрата. Это весьма наглядно видно на графиках, изображающих кинетику нормальной и конкурентно ингибированной ферментативных реакций (фиг. 8). [c.69]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология