Ингибирование высокими концентрациями субстрата

Рис. 54. Определение кинетических параметров реакции трансметилирования, катализируемой фенилэтанол-амин-Ы-метилтрансферазой, в условиях ингибирования высокими концентрациями субстрата

В зависимости от того, по какому механизму происходит ингибирование продуктом, изменяется потенциально достижимое значение максимальной скорости ферментативной реакции V. Если продукт — конкурентный ингибитор, то при высоких концентрациях субстрата удается преодолеть и ограничение диффузии, и ингибирование продуктом (т. е. достичь значения V в отсутствие ингибирования). В случае неконкурентного ингибирования продуктом оптимальное значение скорости реакции (в условиях насыщения фермента субстратом) никогда не достигнет значения V. Чем эффективнее носитель препятствует свободной диффузии, тем более существенные различия в этих значениях будут наблюдаться. [c.114]

При конкурентном типе ингибирования ингибитор увеличивает значение К , не оказывая влияния на максимальную скорость (рис. 4.21). Это означает, что при достаточно высокой концентрации субстрата [8] ингибитор вытесняется молекулами субстрата из комплекса Е1. При неконкурентном ингибировании (рис. 4.22) ингибитор снижает величину максимальной скорости. Если при этом величина не уменьщается, то говорят [c.151]

Инженерная энзимология как одна из главных ветвей биотехнологии развивается в разных направлениях. Если на первых этапах своего становления инженерная энзимология опиралась на связи с микробиологией и различными дисциплинами химической науки (макрокинетика, полимерная химия, адсорбция и хроматография, органическая химия, химическая технология), то новый современный этап ее развития в значительной степени связан с другими разделами биотехнологии и прежде всего генной, белковой и клеточной инженерией. Сегодня хорошо понятны те ограничения, которые накладывает белковая природа биокатализаторов на их крупномасштабное использование в промышленности температурная нестабильность, ингибирование высокими концентрациями субстратов и продуктов, влияние pH, ионов металлов и других факторов среды. Часть этих проблем может быть решена методами инженерной энзимологии, которые позволяют изменять свойства поверхности белковой глобулы и в целом влиять на ее свойства. Этот подход, несмотря на свою простоту, не позволяет направленно изменять свойства ферментов, и поэтому часто носит эмпирический характер. [c.135]

Эффекторы. К эффекторам относят как ингибиторы, так и активаторы ферментативных реакций, т. е. вещества, оказывающие замедляющее или ускоряющее действие на превращение субстрата. Эффекторы могут вноситься в реакционную среду как с растворами реагента, так и анализируемого образца.. В некоторых случаях для ферментативных реакций наблюдается ингибирование высокими концентрациями субстрата или одним из продуктов реакции. Наличие в реакционной среде эффекторов может приводить к нежелательному отклонению от линейной зависимости наблюдаемой скорости ферментативной реакции от количества фермента в системе. [c.59]

Существуют виды ингибирования, наблюдаемого при высоких концентрациях субстрата, когда в результате присоединения к фермент- [c.237]

Для истинной ацетилхолинэстеразы ингибирование, наблюдаемое при высоких концентрациях субстрата, можно объяснить реакцией Е8 с 8, приводящей к образованию неактивного комплекса. [c.142]

Пермеазы — переносчики специфических метаболитов через биомембраны. Они напоминают ферменты, так как обладают специфичностью по отношению к определенным веществам, способны насыщаться при высоких концентрациях субстрата и могут подвергаться специфическому ингибированию. В митохондриях печени крыс были идентифицированы переносчики для АДФ, АТФ, фосфата, а также для некоторых промежуточных продуктов цикла трикарбоновых кислот. Наиболее хорошо изучен переносчик внутренней мембраны, осуществляющий перенос АДФ и АТФ — соединений, которые не могут проникать через мембрану путем диффузии. [c.121]

Конкурентные ингибиторы имеют структуру, подобную субстрату, и конкурируют с ним за место связывания в активном центре фермента. Как видно из рис. 41, в случае конкурентного торможения ингибитор И) присоединяется к ферменту в том же участке, что и субстрат, в результате чего субстрат уже не может соединиться с ферментом. Конкурентное ингибирование обратимо и зависит от концентрации ингибитора и субстрата. При высокой концентрации субстрата такие ингибиторы неэффективны. [c.102]

Из этого уравнения ясно видны особенности ингибирования уравнение имеет тот же самый вид (линейность графиков сохраняется), максимальная скорость реакции не изменяется, но кажущаяся константа Михаэлиса возрастает по сравнению с Кт для неингибиро-ванной реакции в (СЯд-ЬО раз. На этом основании значение Кд можно определить экспериментально, поскольку определение в отсутствие Q дает Кт, а в присутствии Р получается /(т(<Э/Сд1)4 Если Р = 0 или /С<з очень мала, что указывает на низкое сродство р к ферменту, то ингибирования не наблюдается и кажущаяся Кт имеет нормальное значение. Далее, если Ао настолько велико, что определяет значение знаменателя в уравнении (17), т. е. если концентрация субстрата достаточна для достижения максимальной скорости реакции, то член QKQ опять-таки не влияет на величину знаменателя и максимальная скорость реакции не изменяется. Таким образом, ингибирование носит конкурентный характер оно выражено в наибольшей степени при высокой концентрации ингибитора или низкой концентрации субстрата и исчезает при очень низкой концентрации ингибитора или очень высокой концентрации субстрата. Это весьма наглядно видно на графиках, изображающих кинетику нормальной и конкурентно ингибированной ферментативных реакций (фиг. 8). [c.69]

Гидролазы энантиоселективны, избирательны к типу катализируемой реакции и часто проявляют широкую субстратную специфичность в реакции данного типа. Хотя для них характерно ингибирование продуктами реакции и даже подавление ферментативной активности при высоких концентрациях субстрата, эти факторы чаще всего не ограничивают использования ферментов этого класса. Так как микроорганизмы содержат значительные количества различных гидролаз, ферменты этого класса весьма доступны и могут быть получены в необходимых количествах. [c.44]

Влияние pH на ферментативную активность иногда можно объяснить в рамках модели, предполагающей, что катализ зависит от состояния ионизации некоторых аминокислот. Тогда, если зависимость кат//См от pH описывается колоколообразной кривой, по ней можно определить константы ионизации Ки и К е каталитически важных групп в свободном ферменте. Константы ионизации, относящиеся к комплексу Е5, можно получить из зависимости кат от pH [101]. В случае КПА определение величин К е и Кге было бы полезным для установления роли тирозина и других остатков, расположенных вблизи субстрата. Однако имеющиеся данные довольно скудны. Пептидный субстрат КБЗ-01у-01у-РЬе был исследован недавно в условиях, при которых интерпретация результатов не осложняется ингибированием или активацией [7]. Кривые зависимости кат/-/См от pH оказались колоколообразными, что предполагает участие в катализе как кислой, так и основной групп. Кривые, описывающие влияние pH на кат, для этого субстрата имеют точку перегиба около pH 6. В щелочной области (до pH 10,5) кат практически постоянна . Отсутствие данных, указывающих на титрование второй группы в комплексе Е5, не исключает возможности участия в реакции кислотного катализа, если предположить, например, что соответствующая стадия не лимитирует скорость реакции (ср., однако, работу [103]). Зависимость гидролиза КГФ от pH представлена в нескольких ранних работах. Данные, полученные при высокой концентрации субстрата, указывают на с./южный характер влияния pH на кат и [26]. По зависимости начальной скорости от pH [104] были определены величины р/Се51 равные 6,5 и 8,6, однако сравнение с ацилтрипептидами показывает, что эти данные нуждаются в уточнении. При более низкой концентрации КГФ влияние pH на кат менее выражено [85]. [c.536]

Для объяснения активации пероксидазного окисления АК и ингибирования фермента высокими концентрациями субстрата предложена схема 1 ферментативной реакции [c.56]

Таким образом, для определения бимолекулярной константы скорости необратимого взаимодействия фермента с ингибитором необходимо в стандартных условиях определить активность фермента (скорость ферментативной реакции) в отсутствие ингибитора (оо). Далее нужно к раствору фермента (в той же концентрации) прибавить ингибитор в концентрации [I]. Величина [I] может быть выбрана на основании предварительного определения концентрации ингибитора, при которой активность фермента подавляется полностью (при завершении реакции). При измерении берется в 20—100 раз ббльшая концентрация [I]. Для определения величин необходимо через различные промежутки времени прекратить (или существенно замедлить) взаимодействие фермента с ингибитором и определить остаточную активность фермента в тех же условиях, при которых была определена Vo. Расчет констант производится по уравнению (УП1.28). Основную трудность в этом методе представляет прекращение реакции фермента с ингибитором (в особенности неконкурентным) в нужный момент времени. Наиболее простой способ — проведение реакции ингибирования при достаточно высокой концентрации реагирующих веществ с последующим сильным разбавлением раствора перед введением в систему субстрата и измерением скорости ферментативной реакции. Например, если исходная концентрации фермента (и, соответственно, ингибитора) в 30—40 раз выше, чем необходимо для последующего измерения активности фермента, то разбавление системы в 30—40 раз приведет к снижению скорости взаимодействия фермента с ингибитором в 900—1200 раз. Тогда при достаточно быстром измерении начальной скорости каталитического превращения субстрата скоростью последующего ингибирования можно пренебречь. [c.116]

Обратимся теперь к жидкой фазе и рассмотрим потенци-альные возможности ее повторного использования. Следует подчеркнуть, что все микробиологические процессы протекают при относительно низких концентрациях микроорганизмов субстратов, питательных вешеств и продуктов в культуральной среде. В них расходуется большое количество воды, в которой эти микроорганизмы, субстраты, питательные вещества и продукты диспергированы или растворены. Концентрация микробов обычно лимитируется такими факторами, как ингибирование субстратом, питательными веществами или продуктами, а в аэробных процессах — скоростью транспорта кислорода. Однако в технологических системах с рециркуляцией биомассы могут иметь место и очень высокие концентрации микроорганизмов, [c.455]

Для этого механизма субстраты часто связываются ошибочной -формой фермента, что приводит к ингибированию высокими концентрациями субстрата (см. разд.5.6). Так бывает практически всегда для Е, X и Y однако для EG, GX и GY такая ситуация возникает реже, что обусловлено стерическими затруднениями, вызываемыми близостью двух G-rpynn. [c.108]

Чтобы выявить наличие кон курентного ингибирования, обыч-но строят графики зависимости u/[S] от V, описываемые уравнением (6-45), или 1/и от 1/[S] [уравнение (6-46)] для реакций, протекающих в отсутствие ингибитора и в его присутствии при одной или нескольких фиксированных концентрациях. 1ри наличии конкурентного ингибирования получают семейство прямых, пересекающихся с одной и осей в точке 1/Утах (рис. 6-6). Иначе говоря, максимальна скорость не изменяется в присутствии конкурентного ингибитора. Если взять достаточно высокую концентрацию субстрата то всегда можно насытить фермент субстратом и ПОЛНОСТЬЮ -исключить связывание ингибитора. Из изменения наклона с ростом концентрации ингибитора нетрудно при помощи уравнений (6-45) или (6-46) рассчитать величину Kl. [c.28]

Так, у эстераз и эстеролитически активных протеиназ определено наличие в активном центре функционального остатка Сер, который подвергается ацилированию на промежуточной стадии процесса. Активный серил фигурирует в псевдохолинэсте-разе, фосфоглюкомутазе, в химотрипсине и трипсине и в ряде других ферментов. На рис. 6.7 изображена схема связывания субстрата ацетилхо-лина ацетилхолинэстеразой (АХЭ) и схема ингибирования ее активности при высокой концентрации субстрата [32]. В эсте-разный участок АХЭ входят нуклеофильная группа V и смежная с ней диссоциирующая кислотная Рис. 6.9. Схема действия креатинкиназы. группа НХ. Ацильный ос- Переходное состояние, [c.375]

Обычный график зависимости активности фермента от концентрации субстрата — гипербола, асимптотически приближающаяся к Утах (рис. 8.11,Л), — Не соответствует кинетическому поведению ферментов, для которых характерны аллостериче-ские эффекты или явление субстратного ингибирования . В случае аллостерических ферментов условия определения выбирают так, чтобы в смеси присутствовали все необходимые активаторы, а концентрация субстрата была высокой. В этих условиях аллостерические эффекты часто не наблюдаются. Термин субстратное ингибирование означает, что фермент проявляет пониженную активность при высоких концентрациях субстрата. Если активность малатдегидрогеназы (см. выше) определи- [c.281]

Рассуждения такого рода наглядно поясняют и влияние ингибирующих (тормозящих процесс) веществ. В случае конкурентного ингибирования ингибитор конкурирует с субстратом за образование связей с тем же самым активным центром фермента. При этом только при более высоких концентрациях субстрата будет достигнута равная максимальная скорость. Значение К больше, чем при реакции без ингибитора. Примером такого явления может служить ингибирование действия дегидрогеназы янтарной кислоты под действием малоновой кислоты. [c.659]

Можно определять активность АХЭ или ХЭ. Для определения активности АХЭ в большинстве случаев подвергают гемолизу эритроциты ХЭ определяют в сыворотке крови. При использовании цельной крови можно путем выбора специфического субстрата (ацетил-р-метилхолина для АХЭ и бутирилхолина для ХЭ) или применяя определенные концентрации субстрата достигнуть дифференцирования ферментов. Последний из указанных способов основан на уже описанном ингибировании АХЭ более высокими концентрациями субстрата. Так, при концентрации ацетилхолина 10 М определяется преимущественно АХЭ, при концентрации же 10 М — ХЭ, однако в каждом случае в определенной степени (примерно на /б) проявляет активность и другой фермент. Определение активности осуществляют либо по установлению скорости ферментативного расщепления субстрата (кинетический метод) или путем определения конечных продуктов" и не вступившего в реакцию субстрата. [c.165]

Кинетические закономерности, которые следуют из уравнения (15), являются такими же, как и в случае более простых урванений (12) и (14), хотя детальная интерпретация кажущихся кинетических констант является несколько другой. Однако существование центров связывания приводит к тому, что молекула акцептора X может связываться свободным ферментом и влиять таким образом на связывание им молекулы А — В, что приводит к своеобразному ингибированию субстратом. Для данного класса реакций такое поведение является обычным и приводит к отклонениям от параллельности прямых в координатах обратных величин при высоких концентрациях субстрата. [c.55]

Находящийся в клетке ингибитор связывается с конформером А и при достаточно высокой концентрации переводит весь фермент в неактивную форму А. Фермент оказывается выключенным или по крайней мере обладает очень низкой активностью. Прн высоких же концентрациях активатора фермент будет включен за счет стабилизации конформации В. Доля молекул фермента, находящихся в активной форме В, определяется концентрацией ингибитора, активатора и субстрата в клетке в данный момент времени. Подобное соотношение между ингибированием и активацией лежит в основе многих явлени11 регуляции клеточного метаболизма (гл. 1, разд. Е). [c.36]

Несколько более сложную задачу представляет описание ингибирования при наличии диффузионных ограничений для субстрата. Можно показать, что при очень сильном ограничении диффузии субстрата иммобилизованный фермент может вообще не реагировать на добавление ингибитора, и скорость реакции определяется скоростью диффузии субстрата. При достаточно высоких концентрацих субстрата процесс может перейти в кинетическую область и присутствие ингибитора становится заметным. Если же диффузия субстрата ограничена незначительно, то ингибитор будет подавлять активность иммобилизованного фермента. В промежуточных случаях степень ингибирования фермента постепенно снижается по мере того, как повышается уровень ограничений в диффузии субстрата. [c.113]

Биосинтез белков является объектом генетического контроля. В бактериях, во всяком случае, он проявляется на уровне синтеза информационной РНК посредством взаимодействия особого ( регуляторного ) белка со специфическим участком ДНК (см. часть 22 и разд. 24.2.3). В тканях животных на механизмы, контролирующие уровень ферментов, влияют также ингибиторы синтеза РНК [149]. Детали этих механизмов контроля не важны в контексте данного раздела. Важным моментом является факт, что существуют механизмы регуляции концентрации ферментов на определенном метаболитическом пути посредством конечного продукта этого пути. Так, в бактериальных системах хорошо изучены индуцируемые ферменты. Пока субстраты этих ферментов присутствуют в среде, биосинтеза ферментов не происходит. Часто синтез нескольких ферментов какого-либо одного метаболи-тического пути индуцируется присутствием субстрата первого фермента этого пути. Индукция субстратом, таким образом, представляет собой механизм повышения концентрации системы ферментов по мере появления рабочей необходимости . Соответствующий механизм, понижающий избыточную концентрацию фермента, если последний или система ферментов производит слишком большие количества определенного метаболита, получил название репрессии по принципу обратной связи. Классическим примером этого механизма является ингибирование биосинтеза гистидина в Salmonella typhimurium высокими концентрациями гистидина. Концентрации всех десяти ферментов биосинтетической цепи в ответ на изменение концентрации гистидина изменяются совершенно одинаково [150]. [c.535]

Рис. 17.2 иллюстрирует влияние аллостерического ингибитора — СТР в случае АКТаэы — на зависимость с , от (8). В приведенном примере ингибитор (СТР) сдвигает сигмоидную кривую вправо, так что для достижения скорости, характерной для фермента в отсутствие СТР, необходимы более высокие концентрации субстрата (аспартата). При достаточно больших значениях (8) влияние ингибитора ослабляется. Из-за того, что при больших (8) ингибирование может быть подавлено, ситуация оказывается внешне сходной с простым конкурентным ингибированием. [c.88]

Плохо обусловленные уравнения появляются при решении задач регрессионного анализа в тех случаях, когда данные содержат мало информации о некоторых из параметров или не содержат ее совсем. Например, конкурентные ингибиторы окаг вывают наибольшее влияние при низких концентрациях субстрата, и серия наблюдений, проведенных исключительно при высоких концентрациях субстрата, часто не позволяет оценить константу ингибирования, сколь бы велико ни было число измерений. При решении более сложных задач указанием на наличие плохо [c.258]

Выявлено, что при окислении медленно окисляемых субстратов, таких как аскорбиновая кислота, в механизме действия пероксидазы заложен сложный регуляторный механизм, имеющий биологическое значение. В основе этого механизма лежит способность самих субстратов регулировать процесс окисления. При этом аскорбиновая кислота, являющаяся основным антиоксидантом растений, может активировать реакции собственного пероксидазного окисления. Предложено, что данный регуляторный механизм обеспечивает выполнение избирательной антиоксидантной функции пероксидазы в растениях. Установлено биологическое значение эффекта активации пероксидазы в реакциях окисления медленно окисляемого субстрата в присутствии быстро окисляемого и ингибирование активности фермента высокими концентрациями субстрата. Выявленные закономерности позволяют понять механизм действия большого количества соединений, используемых в предпосевной обработке семян и обладающих стимулирующим, ретардантным, ингибирующим действием в отдельности, а также в различных сочетаниях. Пероксидаза входит в состав комплекса ферментов, катализирующих окисление различных соединений, используемых в аэробных метаболических процессах, интенсивность которых возрастает в процессе набухания и прорастания семян. До сих пор являются спорными вопросы относительно эффектов активирования всхожести семян низкими концентрациями соединений и механизмы понижения всхожести семян высокими концентрациями веществ. На основании полученных данных мы предложили механизм участия пероксидазы в этих процессах. Поскольку фермент является показателем проте- [c.69]

Метод центрифугирования в силиконовом масле можио использовать для выяснения механизма обмена веществ в ходе транспорта и для изучения кинетики этого процесса. Если использовать физиологические коицеитрации метаболитов, то можно далее различить поглощение за счет диффузии и поглощение с участием переносчика. В отличие от диффузии транспорт, опосредуемый переносчиком, характеризуется кинетикой с насыщением нри высоких концентрациях субстрата (обычно в пределах 10 мМ). Ему свойственна высокая чувствительность к температуре, а метаболиты, транспортируемые одинм и тем же переносчиком, обычно конкурируют друг с другом. Поглощение, опосредуемое переносчиком, подавляется некоторыми сульфгидрильиыми реагентами. [Сульфгидрильные реагенты взаимодействуют с сульфгндрильными группами белков п таким образом мешкают белку выполнять его каталитическую функцию.] Ингибирование поглощения, напрнмер специфическими аналогами субстрата, таклсе служит доказательством участия в этом процессе переносчика. [c.372]

Представим экспериментальные данные в координатах (v, log5) (рис. 2.10). Как видно, наблюдается процесс ингибирования скорости реакции высокими концентрациями субстрата. Данный процесс можно описать следующей кинетической схемой [c.104]

Некоторые молекулы фермента оказываются занятыми ингибитором (I) и не участвуют в реакции превращения субстрата следовательно, скорость образования продукта снижается. Если повышать концентрацию субстрата, то доля комплекса Е8 увеличивается, а комплекса Е1 уменьшается субстрат и ингибитор конкурируют за активный центр фермента. Это пример коньсурентного ингибирования. При достаточно высокой концентрации субстрата весь фермент будет в форме комплекса Е8 и скорость реакции будет максимальной, несмотря на присутствие ингибитора. [c.86]

Измерение скоростей катализа при разных концентрациях субстрата дает возможность отличить конкурентное ингибирование от неконкурентного. При конкурентном ингибировании на графике, где 1/Иотложена против 1/[5], прямая пересекает ось ординат в одной и той же точке независимо от присутствия ингибитора меняется только угол наклона прямой (рис. 6,17). Это показьюает, что при конкурентном ингибировании не изменяется. Особенность конкурентного ингибирования состоит в том, что при достаточно высокой концентрации субстрата ингибирование может быть преодолено. В самом деле, субстрат и ингибитор конкурируют за один и тот же участок. При достаточно высокой концентрации субстрата почти все активные центры заняты субстратом и фермент проявляет полную активность. Увеличение угла наклона прямой на графике зависимости 1/Уот 1/[8] указывает на прочность связи конкурентного ингибитора. В присутствии конкурентного ингибитора уравнение (16) заменяется следующим [c.116]

При использовании только прочно адсорбирующихся ферментов (первый режим гидролиза) наибольшую глубину гидролиза субстрата при одинаковой продолжительности реакции, а также наибольшую производительность процесса обеспечивали реакторы с отводом продуктов из зоны реакции проточный реактор с перемешиванием и, особенно, реактор колонного типа (см. табл. 7.1). Эффект увеличения глубины гидролиза составил 1,5-2 раза, производительности — 3-5 раз. Основной причиной более высокой эффективности является то, что удаление продуктов позволяет частично избавиться от их ингибирующего действия на целлюлазы. Если же в реакторе перемешивания использовать не только прочно, но и слабо адсорбирующиеся ферменты (второй режим гидролиза), то степень конверсии субстрата будет примерно одинакова как для проточного, так и для реактора с перемешиванием. Однако производительность проточного колонного реактора выше. По-видимому, более высокая концентрация целлюлозы в колонном реакторе (250 г/л по сравнению со 100 г/л в реакторе с перемешиванием) и, соответственно, ферментов, поскольку E/S сохраняется постоянным, а также существенное снижение ингибирования продуктами реакции за счет постоянного отвода продуктов играет не меньшую, а даже большую роль, чем увеличение содержания целлюлаз (за счет добавления неадсорби-рованных ферментов) в реакторе периодического действия. Что [c.189]

Экспериментальные условия, принятые в этом исследовании, были аналогичны условиям обработки сточной воды, при которой может протекать реакция фосфатного замещения. Ликиа и Стамм [53] установили, что фаза фосфата кальция может дать центр кристаллизации на субстрате карбоната кальция. Как следует из материала, обсужденного ранее, такая фаза образуется при гораздо более высоких степенях пересыщения растворов фосфата кальция, чем те, которые использованы в данном исследовании. Действительно, Фергюсон и Мак Карти [7] показали, что заметное ингибирование роста кристаллов карбоната кальция могло сопровождаться образованием фазы фосфата кальция в растворе, сильно пересыщенном относительно как карбоната, так и фосфата кальция. В ходе самопроизволь-иого осаждения карбоната кальция из сильно пересыщенных растворов сложного состава [54, 56] ингибирование образования кальцита может наступить после того, как в растворе образовались стабильные центры кристаллизации. Например, тот факт, что ион магния не влияет на скорость роста кристаллов арагонита [56], позволяет сделать заключение, что кристаллическое строение самопроизвольно осаждающегося карбоната кальция может быть отрегулировано скоростью роста кристалла, установившейся после образования центров кристаллизации. Одкако в наших экспериментах по росту затравочного кристалла магнийсодержащая фаза на поверхности затравочных кристаллов кальцита не образовывалась даже тогда, когда ион магния мог заместить ион кальция в решетке кальцита с незначительным кристаллографическим искажением. Растворы, содержащие высокие концентрации иона магния, были пересыщенными по отношению к термодинамически устойчивому смешанному карбонату (доломиту), но даже в этих растворах концентрация иона магния оставалась практически неизменной в течение всей реакции кристаллизации. Такое наблюдение подтверждает механизм ингибирования, в основе которого лежит поверхностная адсорбция, что иллюстрируется изотермой адсорбции Ленгмюра. Это также согласуется с данными Берке-ра [56], который обнаружил включение ионов магния в растущие затравочные кристаллы кальцита только после длительного периода кристаллизации (10—50 ч) из сильно пересыщенных растворов (например, 0,50 М Na2 Oз-f 0,50 М СаСЬ). [c.44]