Кинетика действия ферментов один субстрат

Автор допускает возможность существования множественной атаки при действии деполимераз. Более того, он убежден, что этот механизм может играть важную роль в ферментативной деструкции нерастворимых биополимеров, где продвижение адсорбированного фермента по поверхности субстрата происходит с участием периферийных частей белковой (гликопротеиновой) глобулы, что легко представить условно как перекатывание фермента по поверхности нерастворимого субстрата. Наконец, при гидролизе нерастворимых биополимеров важную роль играет своеобразный клеточный эффект , когда молекула фермента последовательно действует на один и тот же участок субстрата, не успевая диффундировать от него на достаточное расстояние и снова адсорбируясь в определенной близости от места предыдущей атаки. Иначе говоря, автор не против множественной атаки, как и других неординарных механизмов ферментативного катализа. Однако в любом случае они должны быть строго обоснованы, и следует обязательно учитывать альтернативные и более тривиальные механизмы. В противном случае и без того сложная картина кинетики и механизмов действия деполимераз дополнительно усложняется введением надуманн 1х-эффектов и необоснованных концепций. [c.104]

Наиболее полно проточный метод был использован Чансом при исследовании кинетики действия каталаз и пероксидаз. Эти ферменты являются восстановительными белками и катализируют восстановление перекиси. Будучи восстановителями, они поглощают видимый свет (см. раздел 5е). Их спектр поглощения чувствителен к изменениям состояния атома железа в восстановительном белке и к характеру ионов и молекул, которые могут быть присоединены к атому железа. Таким образом, следует ожидать, и это подтверждается опытом, что ферментативный процесс будет сопровождаться изменениями спектра, как описано в разделе 35, при этом ферменты превращаются в один или несколько комплексов с субстратом. [c.741]

Совместное (кооперативное) действие нескольких активных групп на поверхности фермента на один или несколько субстратов существенно сказывается на кинетике реакции. Ускорение реакции за счет благоприятного взаимного расположения частей молекул субстратов делается вполне сравнимым с фактическим ускорением, вызываемым ферментами. Кошланд указывает, что в то время как фактически под действием гексокиназы реакция глюкозы с АТФ ускоряется в 10 раз, а алко-гольдегидрогеназа ускоряет окисление спирта ДПН в 10 раз теоретический анализ реакции с участием двух субстратов и одной каталитиче- [c.126]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология