Белки аномальные, деградация протеолизу

Можно считать установленным, что микроорганизмы имеют две системы общей деградации собственных белков. Одна из них активируется в условиях голодания и, видимо, не требует для функционирования затрат метаболической энергии. Другая, постоянно действующая система белковой деградации, служит для гидролиза аномальных белков, которые появляются в результате мутаций или ошибок биосинтеза, а также белков, играющих важную регуляторную функцию, время существования которых должно быть ограничено. Деятельность этой системы подавляется такими энергетическими ингибиторами, как цианиды или азиды. По-видимому, каждая из систем имеет свой набор протео-литических ферментов. Так, некоторые ингибиторы протеиназ подавляют протеолиз в условиях голодания, но не влияют на деградацию аномальных белков. [c.50]

Как было упомянуто выше, у микроорганизмов существует постоянно действующая система деградации аномальных белков. Такие белки появляются в клетке в результате мутаций, ошибок биосинтеза (преждевременная терминация, замены аминокислот, включение аналогов) или посттрансляционных повреждений (ограниченный протеолиз). Следовательно, аномальные белки отличаются от нормальных клеточных белков размером и аминокислотным составом. Предполагают, что возникающие при этом изменения в третичной структуре и появление гидрофобных участков на поверхности белковых молекул повышают их чувствительность к действию специфических протеиназ. [c.52]

Протеолиз играет особенно важную роль в процессах клеточной дифференцировки, о чем, например, свидетельствует утрата способности к спорообразованию при дефекте синтеза протеиназ. Возможны два основных типа протеолиза ЛТР-независимый и АТР-зависимый. Первый активируется в условиях голодания и не требует затраты энергии второй действует постоянно и весьма избирательно. В эти системы, вероятно, включаются разные ферменты, так как некоторые ингибиторы протеиназ подавляют первый процесс и не влияют на второй. АТР-зависимый протеолиз, по-видимому, включает стадию узнавания аномального белка и введение в него метки, которой является специальный белковый агент — убихитин, после чего меченый белок подвергается деградации протеиназами. [c.91]

Механизм узнавания аномальных или нефункциональных белков неизвестен, скорее всего, важную роль в нем играют особенности третичной структуры белков, и замена даже одной аминокислоты сильно снижает устойчивость белка к внутриклеточному прогеолизу. Последнее обстоятельство может существенно мешать получению микроорганизмов-сверхпродуцентов, у которых повышенное образование целевого продукта обусловлено мутациями по соответствующим ферментам. Такие ферменты будут восприниматься системой узнавания как аномальные и подвергаться протеолизу, что тормозит биосинтетические процессы, а иногда и рост микроорганизма. Специфический (АТР зависимый) протеолиз может дополнять регуляцию по механизму катаболитной репрессии. Например, у некоторых дрожжей глюкоза не только репрессирует синтез определенных ферментов (малатдегидрогена-зы, ФЕП-карбоксилазы), но и стимулирует их протеолитическую деградацию, по-видимому, за счет индукции или активации соответствующей протеи назы. Решающую роль играет протеолиз в так называемой 808-регуляции, т. е. активации 808-регулона, включающего около 20 генов, которые индуцируются в ответ на некото- [c.91]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология