Белки размеры

Белки, размеры молекул. Величину молекулы белка оценивают по значению его мол. массы. Как правило, она определяется величинами в десятки и сотни тысяч даль-тон и ов среднем для большинства белковых молекул находится в пределах 12 000— 36 ООО Дальтон, т. е. белок является полимером, состоящим из 100—300 аминокислотных остатков. Мол. масса некоторых белков такова миоглобин кашалота — 17 600 пепсин — 35 ООО яичный альбумин — 46 ООО гемоглобин лошади — 68 ООО угло-булин человека — 160 000 каталаза — 250000 уреаза —483 ООО тиреоглобулин свиньи — 630000 гемоцианин улитки — 660 0000. [c.15]

Наиболее агрессивным видом пыли, при вдыхании которой развивается пневмокониоз, является кристаллический диоксид кремния, что связано с кристаллической структурой и свойствами поверхности кристаллов адсорбировать белки. Размер пылевых частиц, т. е. дисперсность пыли, определяет устойчивость пыли в воздушной среде, а также возможность и глубину проникания в дыхательный тракт. При вдыхании проникают в альвеолы [c.75]

Только в сравнении со скоростью элонгации и можно считать, что стадии инициации и терминации происходят медленно. Синтез белка-это быстрый процесс (хотя скорость в большой степени зависит от температуры). У бактерий при 37°С скорость элонгации варьирует в растушую полипептидную цепь за 1 с включается от 12 до 17 аминокислот. Конкретная величина скорости элонгации зависит от условий роста клеток. Для синтеза среднего белка размером в 300 аминокислот требуется около 20 с. В синтезе белка одновременно участвует примерно 80% бактериальных рибосом следовательно, в свободном состоянии находится лишь небольшая их часть. В эукариотических клетках скорость белкового синтеза ниже так, в ретикулоцитах при 37°С скорость элонгации составляет 2 аминокислоты в 1 с. [c.72]

Одним из широко применяемых интеркалирующих соединений является актиномицин Д. Он реагирует с гуаниловыми группами ДНК, образуя ковалентные связи, или же вставляется между парами оснований ДНК, что может обусловливать уменьшение репарации радиационных повреждений, подавление ДНК-зависи-мого синтеза РНК и, как следствие, синтеза белка. Размер лучевых повреждений, например число разрывов цепи на единицу абсорбированной дозы, в присутствии препарата увеличивается и одновременно уменьшается репарация лучевых повреждений. Актиномицин Д тормозит воссоединение однонитевых разрывов и репаративную репликацию ДНК, подавляет восстановление целостности ДНК-мембранного комплекса, ингибирует активность ДНК-лигаз. [c.247]

Денситометрия. Для обнаружения белков в геле часто используют краситель кумасси, однако при высоких концентрациях белка наблюдаются отклонения от закона Бэра. Зависимость оптической плотности от концентрации линейна при концентрациях белка 1—50 мкг влияют тип белка, размеры геля и длина электрофоретического пробега зоны. Денситометрия окрашенных зон невозможна, если зоны сильно отличаются по содержанию белка. Способность связывать молекулы красителя сильно варьирует у различных белков. Полагают, что связывание красителя основано на электростатическом взаимодействии между молекулой красителя и основными группами белка (т. е. основные белки окрашиваются более интенсивно по сравнению с кислыми), однако, вполне возможно, имеет место и гидрофобное взаимодействие. Вследствие этого необходимо определять связывающую способность каждого исследуемого белка. [c.62]

Как было упомянуто выше, у микроорганизмов существует постоянно действующая система деградации аномальных белков. Такие белки появляются в клетке в результате мутаций, ошибок биосинтеза (преждевременная терминация, замены аминокислот, включение аналогов) или посттрансляционных повреждений (ограниченный протеолиз). Следовательно, аномальные белки отличаются от нормальных клеточных белков размером и аминокислотным составом. Предполагают, что возникающие при этом изменения в третичной структуре и появление гидрофобных участков на поверхности белковых молекул повышают их чувствительность к действию специфических протеиназ. [c.52]

Клеточные рецепторы избирательно взаимодействуют с самыми разнообразными по химическому строению веществами — от органических соединений с небольшой молекулярной массой до высокомолекулярных белков. Размеры молекул рецепторных белков, число образующих их полипептидных цепей варьируют (табл. 1). Вполне закономерно поэтому стремление выявить характерные для каждого рецептора особенности структуры участка, ответственного за распознавание лиганда. Вместе с тем анализ функциональных свойств различных по специфичности (т. е. распознающих различные лиганды) рецепторов выявляет определенные черты сходства между ними. Как было показано в гл. 2, прн взаимодействии рецепторов со своими лигандами происходит их активация, выражающаяся либо в усилении ферментативной активности рецепторов, либо в изменении их сродства к внутриклеточным белкам или ДНК. Этот процесс связан с глубокой конформационной перестройкой рецепторных белков, распространяющейся на участки, находящиеся на большом удалении от центров связывания лигандов (активные центры рецепторов). Последнее дает основание считать, что внеклеточные участки различных по специфичности рецепторов, в пределах которых находятся активные центры последних, должны использовать сходные принципы структурной организации, обеспечивающие при связывании любого по строению лиганда изменение конформации внутриклеточных участков молекул рецепторов. [c.43]

TOB, необходимо провести исследования их структуры. Однако на Земле из-за влияния силы тяжести не всегда можно вырастить кристалл белка, размер которого был бы достаточен для проведения рентгеноструктурного анализа [5]. Под действием силы тяжести кристалл белка либо деформируется, либо в нем возникают нарушения структуры. [c.68]

Техника приготовлений гелей с изменяющимися вдоль направления миграции белков размерами пор, или, как их называют, градиентов пористости ПААГ , бьша подробно описана в главе 2. Постепенное уменьшение среднего размера пор вдоль градиента достигается путем увеличения концентрации акриламида. Электрофорез в градиенте пористости ПААГ имеет целый ряд существенных преимуществ. [c.74]

В середине 1930-х годов Дж. Берналом, Д. Ходжкин, И. Фанкухеном, Р. Райли, М. Перутцем и другими исследователями начато изучение кристаллографических трехмерных структур глобулярных белков. Получены лауэграммы пепсина, лактоглобулина, химотрипсина и некоторых других хорошо кристаллизующихся водорастворимых белков. Картины рассеяния рентгеновских лучей от монокристаллов содержали десятки тысяч четко выраженных рефлексов, что указывало на принципиальную возможность идентификации координат во много раз меньшего числа атомов белковых молекул (за исключением водорода). На реализацию этой возможности ушло более четверти века. Однако сам факт наблюдения богатых отражениями рентгенограмм говорил о многом. Например, он позволил сделать вывод об идентичности всех молекул каждого белка в кристалле, как правило, не теряющего в этом состоянии свою физиологическую активность. Кроме того, были оценены ориентировочные размеры, формы, симметрия и молекулярные массы исследованных белков, размеры их элементарных ячеек, а также возможное число аминокислотных остатков в ячейке. Дальнейшее развитие этой области вплоть до начала 1960-х годов замкнулось на решении внутренних, чисто методологических задач, связанных с расшифровкой рентгенограмм. [c.70]

Hypersil PeP Для анализа и выделения синтетических и природных пептидов и белков (размер пор 10 и 30 нм) [c.313]

Изучение изменения диэлектрической постоянной в широком интервале частот поля (дисперсия диэлектрической постоянной) является одним из важных методов исследования коллоидных систем. В гидрофобных коллоидах (РегОд, УаОа) этим методом исследовались изменения систем во времени, в растворах белков — размеры и форма молекул, в полимерах — процессы их деформации (стр. 224) и др. Диэлектрические измерения широко применялись также для изучения изменений в структуре клеточных оболочек, эритроцитов крови и др. [c.117]

При образовании плодовых тел экспрессируется не менее 15 новых белков. Размеры плодовых тел варьируют в пределах от 50 до 500 мкм. Плодовые тела содержат Ю —10 миксоспор и обычно ярко окрашены пигментами каротиноидной природы в красный, желтый и коричневый цвета. Плодовые тела различаются по сложности строения от простых глобул, окруженных стенками Myxo o us), до разветвленных древовидных структур, несущих несколько спорангиев на стеблях или стволах Stigmatella, hondromy es). Каждый вид образует характерные для него плодовые тела. [c.66]

Нативные белки, альбумины и глобулины, имеют глобулярную структуру и относятся к глобулярным белкам. Такого типа белки в природе весьма распространены. Глобулярные белки иначг называются корпускулярными белками. Размеры этих глобул или корпускул могут достигнуть таких пределов, что коллоидные частицы состоят из отдельных глобул, что дает возможность определения молекулярного веса по методу Сведберг а. [c.333]

Метод рентгеноструктурного аналцза. При исследованиях этим методом предъявляются довольно жесткие требования к изучаемым белкам. Они должны быть достаточно доступны в чистом виде, давать кристаллы крупных (для белков) размеров и иметь не очень высокий молекулярный вес. Этим требованиям отвечают многие биологически ваншые белки, среди которых наибольший интерес представляют ферменты (рибонуклеаза, лизоцим). Метод весьма трудоемок, так как рентгенограммы белков чре.звычайно сложны и содержат очень большое количество рефлексов. [c.150]

Во внешней мембране митохондрий имеется одна необычная структура (она напоминает внешнюю мембрану грамотрицательных бактерий), липидный слой которой содержит большие количества образующего поры белка-порина. По этой причине внешняя мембрана свободно проницаема для неорганических ионов и метаболитов и для молекул белков размером меньше 10 кДа. По для больших по размер) белков внешняя мембрана является барьером и поэтому помогает удержать белки межмембранного пространства от утечки обратно в цитозоль. [c.33]

С. Дикинсон, Ф. Бейли) [24, 43], инсулина (Д. Кроуфут) [44, 45], химо-трипсина и метгемоглобина (Дж. Бернал, И. Фанкухен, М. Перутц) [46], лактоглобулина (Д. Кроуфут, Р. Райли) [47]. В результате стали известны ориентировочные размеры, форма, симметрия и молекулярная масса белков, размеры элементарных ячеек кристаллов, а также вероятное количество молекул в ячейке. На основе рентгенограмм инсулина, лактоглобулина и метгемоглобина были построены паттерсоновские проекции межатомных векторов. Д. Ринч предприняла попытку связать особенности паттерсоновских проекций со структурой белков [48, 49]. Она предположила несколько гипотетических моделей, в которых пептидные цепи белков свернуты таким образом, что образуют замкнутые правильные многогранники различных размеров с определенным целым числом аминокислотных остатков. Многогранники могут представлять собой призмы, октаэдры и т.д., в предельном случае вырождаться в плоскую сетку с замкнутыми полипептидными цепями. Циклольная гипотеза Ринч была скептически встречена отчасти в силу ее искусственности, а главным образом потому, что имеющиеся в то время данные по рентгеновскому рассеянию кристаллов глобулярных белков еще не могли быть надежно связаны с молекулярной структурой. Для этого прежде всего необходимо было решить проблему фаз рентгеновских рефлексов. При известных фазах и интенсивностях рефлексов могли быть построены проекции распределения электронной плотности и выяснены детали атомной организации структуры. Но это было делом будущего. [c.17]

Концентрацию полиакриламида можно варьировать в широких пределах в зависимости от размеров фракционируемых молекул. Возможны два варианта изменение общего содержания акриламида и изменение концентрации соединения, образующего поперечные сшивки (Ы,М -метиленбисакриламида). Каждый из этих вариантов преследует приблизительно одну и ту же цель, так как при повышении концентрации одного из этих двух реагентов размеры пор уменьшаются, в результате чего перемещение более крупных молекул еще более замедляется. Для белков с очень большими размерами, вплоть до 10 дальтон, можно приготовить крупнопористый гель, содержащий 3—4% акриламида и 0,1% бисакриламида, хотя с ним довольно трудно работать. Для очень низкомолекулярных белков размерами около 10 дальтон можно применять гель, содержащий 15% акриламида и 1% (или меньше) бисакриламида. При высоком содержании соединения, образующего поперечные сшивки, гель становится мутным. Нормальным является соотношение, когда на [c.319]

Установлено, что нитроцеллюлозные мембраны обладают полезными адсорбционными свойствами (независимо от их способности к фильтрованию), благодаря которым они могут связывать определе1И1ые макромолекулы (например, одноцепочечные полинуклеотиды и некоторые белки) размером меньшие, чем размер пор фильтра это свойство имеет большое значение для современных аналитических методов и будет подробно рассматриваться в данной главе. [c.154]