Специфичность амидгидролаз

Специфичность амидгидролаз может проявляться как в величине максимальной скорости (У =й. [Е] ), так и в связывании (К ). Кроме того, возможно по- [c.189]

Описанию амидгидролаз посвящены многочисленные обзоры (например L178-183]), освещающие различные аспекты исследований этого класса ферментов. В каждой из четырех групп амидгидролаз трудно выделить что-то общее по источникам получения, специфичности, т.е. способности катализировать гидролиз амидных связей в эндо- или экзоположениях полипептидной цепи, а также по величинам молекулярной массы, наличию или отсутствию субъединиц. Можно лишь отметить, что среди аспартатных амидгидролаз практически отсутствуют экзопептидазы. Аспартатные амидгидролазы не найдены у прокариот. В то же время экзопептидазы наиболее часто представлены металлсодержащими амидгидролазами. Эта последняя группа ферментов отсутствует среди вирусных протеиназ. [c.37]

Сравнение эффективности и специфичности амидгидролаз [c.193]

К сожалению, пока еще нет возможности сравнивать специфичность различных амидгидролаз безотносительно к выбранной серии субстратов, на основе критериев, изложенных в разд.4.3. Имеется большое число публикаций, в которых сравниваются скорости гидролиза одного и того же или нескольких близких субстратов различными ферментами, принадлежащими к родственным- типам (см., например [419,772,1827,1833.1847,1848,1863,1868,1904,2052- 20593). Однако в целом оценка специфичности остается все еще довольно интуитивной. [c.194]

Т)М( 1тативш- й катализ характеризуется высокой чувствительностью к структуре оу страта и к условиям, в которых проводится каталитическая реакция. При анальзе субстргтной специфичности амидгидролаз необходимо различать нес колько уровней [c.158]

Даже в ряду менее специфичных амидгидролаз наблюдаются очень оольшие различия в скорости расщепления пептидов в зависимости от числт аминокис -лстных остатков в них (табл. 79). Обращает та сэбя внимание тот факт, что различия в активности обусловлены изменением а не т.е. разнкэ [c.346]

Эти ферменты не ингибируются ни одним из известных ингибиторов, специфичных для указанных четырех групп амидгидролаз. Однако это может быть связано с особенностями их структуры в целом, а не с особбнностями их активных центров. [c.65]

Анализ данных, представленных в табл.12, приводит еще к одному важному выводу - принадлежность фермента к той или иной группе амидгидролаз, по-видимому, никак не связана с его функцией. Другими словами, одна и та же функция, например гидролиз пептидогликанов клеточной стенки бактерий может выполняться ферментами, имеющими совершенно разные каталитические группировки. Справедливо также и обратное - ферменты одной группы могут проявлять совершенно разную специфичность как in vitro, так, вероятно, и в живом ор-ганизм . [c.65]

Группа ме" аллсодержащих амидгидролаз весьма многочисленна и разнообразна как по размеру и свойствам, так и по их функциональной специфичности. Как и у других рупп ферментов наблюдается гомология отдельных участков в струк т уре доволкю отдаленных по происхождению и специфичности м1таллсодьржащжс гидролаз (табл.17). Эта гомология особенно характерна для связывающих ме талл участков и каталитически активных групп. [c.71]

Две особенности отличают ферменты от небиологических катализаторов - эффективность и специфичность. Хотя в моделировании биокатализа достигнуты заметные успехи, все же в полной мере воспроизвести эти особенности ферментов на моделях до сих пор не удалось. В этой главе будет приведен основной фактический материал, касающийся эффективности и спец 1фичности амидгидролаз. [c.141]

Обычно уже на первых этапах поиска и выделения амидгидролазы, ее удается отнести к груше протеаз или к груше амидаз. С этим связан тип субстрата, используемого для тестирования активности фермента в ходе выделения и очистки. Если речь идет о протеазе, то дальнейшей ее характеристикой является определение позиционной специфичности, т.е. отнесение ее к груше экзо- или эндопептидаз. В большинстве случаев здесь не возникает принцишальных трудностей, поскольку активность экзоферментов обычно на несколько порядков ниже к субстратам эндопептидаз, чем к субстратам, содержащим незащищенные К-или С-концевые аминокислотные остатки. Однако необходимо отметить, что было выделено несколько протеаз, обладающих как экзо-, так и эндопептидазной активностью (см. ниже). [c.160]

Во ВСЯКОМ случае, первый этап взаимодействия - это неполная "подстройка" фермента и лиганда. Для истишшх субстратов амидгидролаз, очевидно, конечный комплекс (ЕЪ или ЕЗ ) должен быть продуктивным фермент-субстратным комплексом. Первый же комплекс может быть результатом "заякоривания" субстрата ферментом по участку наибольшей специфичности, например участку первичной специфичности. Тогда можно себе представить, что вторая стадия заключается в реализации вторичных взаимодействий (вторичной специфичности) и она может сбпровождаться конформационными перестройками, вызывающими изменение структуры фермент-субстратного комплекса. Следствия таких представлений для понимания специфичности и эффективности катализа амидгидролазами будут изложены в разд.В.9. [c.278]

Химия протеолиза Изд.2 (1991) -- [ c.158 , c.159 , c.160 , c.161 , c.162 , c.163 , c.164 , c.165 , c.166 , c.167 , c.168 , c.169 , c.170 , c.171 , c.172 , c.173 , c.174 , c.175 , c.176 , c.177 , c.178 , c.179 , c.180 , c.181 , c.182 , c.183 , c.184 , c.185 , c.186 , c.187 , c.188 , c.189 , c.377 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология