Экзоферменты

В растениях содержатся протеолитические ферменты, гидролизующие пептидные связи (эндо- и экзоферменты). [c.133]

Бактерии, вызывающие аммонификацию мочевины, вырабатывают экзофермент уреазу, который гидролизует мочевину до аммиака. [c.113]

Таким образом, как а-, так и р-глюкозидазы действуют с сохранением конфигурации расщепляемой связи, причем эти ферменты проявляют максимальную реакционную способность по отношению к малым субстратам (мальтозе и целлобиозе соответственно, а также к их глюкозидным производным). С удлинением соответствующих олигосахаридов эффективность действия этих ферментов уменьшается или остается практически постоянной (но не увеличивается). Напротив, экзоферменты, атакующие невосстанавливающий конец полимера и действующие с обращением конфигурации расщепляемой связи, как правило, увеличивают эффективность действия по мере увеличения степени полимеризации олигосахарида (в основном в диапазоне степени полимеризации от 2 до 10—12). [c.14]

Существенная роль в создании и функционировании консорциума клеток принадлежит простейшим. Функции простейших достаточно многообразны сами они не принимают непосредственного участия в потреблении органических веществ, но регулируют видовой и возрастной состав микроорганизмов в активном иле, поддерживая его на оптимальном уровне. Поглощая большое количество бактерий, простейшие способствуют выходу значительного количества бактериальных экзоферментов, которые могут концентрироваться в слизистой оболочке и принимать участие в деструкции загрязнений. [c.102]

Процесс гидролиза осуществляется с участием биологических катализаторов (экзоферментов), которые выделяются в среду бактериями. В результате этого процесса твердые нерастворимые соединения переходят в растворенное состояние. Скорость гидролиза зависит от природы органических веществ и условий его проведения. Часто общая скорость процесса лимитируется скоростью гидролиза. [c.273]

Б работе [21] с помощью теоретической кинетической модели, в рамках которой целлюлоза рассматривалась как структурно однородный полимер, степень полимеризации которого уменьшается в ходе гидролиза, показано, что коэффициент синергизма очень сильно зависит от степени полимеризации субстрата, а также от относительного содержания эндо- и экзоферментов в реакционной системе. С увеличением степени полимеризации целлюлозы коэффициент синергизма возрастает. Основные выводы данной модели были качественно подтверждены экспериментально [22]. [c.162]

Секретируемые белки экзоферменты) синтезируются в виде более длинных предшественников, которые подвергаются про- [c.68]

Для осуществления более эффективной деструкции в ходе эволюции появились ферменты, взаимно усиливающие действие друг друга за счет атаки на разные участки одного и того же полимера, от предпочтительного отщепления концевых мономерных остатков (ферменты экзодействия или экзоферменты) до предпочтительного действия иа центральные, внутренние связи полимера, удаленные от его концов (эндоферменты). Взаимное усиление достигается здесь тем, что один фермент (эндо-) поставляет субстрат для другого (экзо-), в то время как действие последнего в ряде случаев предотвращает обратную реакцию восстановления (ресиитеза) расщепляемой связи, особенно в реакциях биополимеров с упорядоченной надмолекулярной структурой. [c.8]

Многие ферменты атакуют концевые участки полимера, последовательно (в случае гомополимерного субстрата) отщепляя фрагменты с низкой степенью полимеризации (мономеры, димеры, реже тримеры и т. д.). Возможно, активный центр таких ферментов устроен в виде кармана , направленного в глубь белковой молекулы, и позволяет вместить не более определенного числа мономерных звеньев субстрата. Такие ферменты обобщенно называют экзоферментами или ферментами экзотипа . [c.77]

Хироми с сотр. [7] предложил кинетическое решение для совместного или последовательного действия двух ферментов, эндо-и экзотипа (Е) и Ег соответственно) на линейный гомополимер со степенью полимеризации N. Под последовательным здесь понимается такое действие, когда эндофермент Е1 катализирует деградацию полимера до определенной глубины превращения, затем его действие прекращается (например, путем быстрой инактивации), и в действие вступает экзофермент Ег. Подобная последовательность действия используется в промышленном производстве глюкозы в качестве основного продукта из крахмала, когда а-амилаза в течение нескольких минут при 95—105°С разжижает крахмал (при этом быстро термоинактивируется) и затем полученная смесь мальтодекстринов обрабатывается глюкоамилазой. В самом общем виде уравнения выглядят следующим образом [c.123]

По характеру действия ферменты обладают строгой специфичностью, которая обусловлена структурным соответствием между молекулами субстрата ш фермента. Каждый из них катализирует определенную химическую реакцию. На течение последних влияют условия среды (температура, pH, наличие химических соединений, облучение) и присутствие других ферментов [26]. Под действием факторов среды могут синтезироваться и новые ферменты. Их называют адаптивными, так как они позволяют микроорганизмам приспосабливаться к новым условиям. Ферменты, которые участвуют во внутриклеточных процессах,, называют эндоферментами, а ферменты, выделяемые микроорганизмами в окружающую среду, — экзоферментами. Последние могут являться биоцидами для других микроорганизмов или стимулировать процессы коррозии и биоповреждений материалов техники и сооружений. Каталитическая активность ферментов во много раз превышает неорганические катализаторы. Например, 1 мг железа, входящего в состав фермента каталазы, эквивалентен каталитическому действию 10 т железа в составе неорганического соединения прн разложении перекиси водорода, а 1 г амилазы может превратить 1 т крахмала в сахар при соответствующих условиях. [c.14]

Экзофермент, катализирующий гидролиз р-О-глюканов с 1- 3-связями, в частности ламинарина, до глюкозы (избегая строгой номенклатуры, назовем его ламинара-зой), высоко специфичен к типу гликозидных связей, т. е. расщепляет только связи 1->-3. Поэтому, если изучаемый полисахарид под действием ламинаразы претерпевает полный гидролиз, можно уверенно утверждать, что он имеет регулярную структуру и построен только из р-В-глюкопиранозных звеньев, соединенных 1->-3-связями. Иными словами, исследование полисахарида при помощи ферментативного гидролиза дает сразу сведения и о мономерном составе, включая конфигурацию и положение межмономерных связей, и о ближнем порядке звеньев, и о дальнем порядке остатков в цепях. На первый взгляд может показаться, что применительно к регулярному неразветвленному полисахариду ферментативный гидролиз дает информацию такого же характера, что и обычный мономерный анализ при помощи метилирования (если отвлечься от конфигурации гликозидных связей). Мы сейчас увидим, однако, что это не соответствует действительности. [c.103]

Экзоламинараза гидролизует такой полисахарид, последовательно отщепляя от него по одной молекуле глюкозы, начиная с невосстанавливающего конца. Если в цепи встретится одно аномальное звено (например, звено с 1—>-4-связью), то ферментативный гидролиз в этом месте прекратится и (это очень важно заметить) вея остальная часть полисахаридной молекулы останется не-расщепленной. Действительно, у такого огрызка цепи концевое звено аномальное и фермент перестает на него действовать, как показано на схеме этапов последовательного гидролиза полисахарида экзоферментом. [c.104]

Различают два вида ферментативного гидролиза [15] 1) расщепление при прмощи эндоферментов гликозидных цепей посередине до образования олигосахаридов и 2) последовательное ступенчатое отщепление концевых остатков моноз экзоферментами. [c.122]

Рис,3.10. Схема котрансляционной секреции экзофермента [c.69]

Исходным материалом для образования гумуса служит растительный опад, величина которого в глобальных масштабах оценивается в 40 Гт С/год. Основная его часть состоит из лигно-целлюлозы. Главными агентами разложения этих биополимеров служат почвенные грибы, выделяющие в окружающую среду экзоферменты (целлюлазы), легко гидролизующие углеводы. Процесс гидролиза прерывается, когда фермент встречает неоднородности в строении полимера, его лигнифицированные участки. В результате в почве накапливаются обрывки молекул, включающиеся далее в медленные процессы конденсации. В итоге образуются структуры, малодоступные микроорганизмам. Гумусовые соединения служат исходным материалом для еще менее доступного для биодеградации материала - рассеянного органического углерода осадочных горных пород, называемого керогеном. [c.45]

Однако в целом экзоферменты используются при установлении строения полисахаридов. гораздо реже эндоферментов. Последние, как правило,, отличаются тем, что расщепляют высокомолекулярные субстраты с образованием не MOHO-, а олигосахаридов. Так, например, а-амилаза слюны человека превращает амилозу в мальтозу и мальтотриозу с выходом, превышающим 90%. По этой причине эндоферменты можно использовать-как реагенты для повышения выхода олигосахаридов по сравнению с кислотным гидролизом, а также для получения не образующихся при кислотном гидролизе олигосахаридов с кислотолабильными гликозидными связями. Очевидно, что длй такого применения ферменты не обязательно должны быть охарактеризованы по специфичности более того, можно. пользоваться заведомыми смесями ферментов. Существуют примеры очень успешного применения на практике неочищенных ферментных препаратов. Так, при гидролизе 4-0-метилглюкуроноксилана древесины пектиназой были получены две серии гомологичных олигосахаридов с общим выходрм около 70% выходы отдельных представителей олигосахаридов превышали 10% [c.511]

Гифы растут преимущественно на внутренней поверхности клеточных стенок и разрушают стенки выделяемыми экзоферментами, что приводит к образованию зон лизиса по соседству с гифами. В результате этого процесса гифы прорастают в клеточную стенку (3, 4, 112]. Вокруг гиф, растущих в клеточной стенке, также образуется зона лизиса. Атака начинается с повреждения параллельных лигнинных ламелл вследствие расширения межламеллярных пространств за счет набухания. Разрушение ламелл прогрессирует, и они превращаются в цепочки темных гранул, образующих затем более крупные агломераты. Клеточные стенки, становясь все более и более пористыми, образуют сотовидную структуру. В зонах лизиса целлюлозные фибриллы обнажаются и разрыхляются. Затем клеточные стенки утончаются, а фибриллы распадаются (рис. 14.6, а, см. вклейку) [119, 144]. Мутанты грибов белой гнили, не вырабатывающие целлюлазы, не вызывают данного процесса [40]. [c.307]

Ферментативная деструкция целлюлозы происходит, как правило, под действием не отдельных ферментов, а полиферментных систем (комплексов). Ферментам, входящим в состав этих систем, присуща определенная специализация одни из них эффективно гидролизуют внутренние гликозидные связи между моносаха-ридными остатками, удаленными от концов полисахарида (их называют эндодеполимеразы, эндоглюканазы, эндоферменты) другие предпочтительно расщепляют внещние гликозидные связи, находящиеся на концах полисахаридной молекулы (экзодеполимеразы, экзоглюканазы, экзоферменты). Глюкозидазы осуществляют гидролиз гликозидных связей ди- и олигосахаридов [1]. [c.59]

Продукты реакции (глюкоза и целлобиоза) являются ингибиторами эндо- и экзоферментов. Целлобиоза ингибирует целлоби-огидролазу (К, = 0,02-1,1 мМ) [1, 5], а глюкоза оказьшает ингибирующее влияние на-эндоглюканазу [1, 6] По данным [5], глюкоза может также ингибировать и целлобиогидролазу (К, =2,1 мМ). Ингибирование продуктами реакции является, как правило, конкурентным. [c.158]

Действие ферментов в живой клетке. Протоплазма живой клетки вырабатывает ферменты, следовательно, они являются продуктами ее жизнедеятельности и с нею связаны. Ферменты могут проявлять свою деятельность внутри клетки, где они находятся, в этом случае их называют внутриклеточными, или эндоферментами. Они катализируют процессы синтеза веществ протоплазмы, дыхания и брожения. Ферменты могут также выделиться во внешнюю среду и там оказывать соответствующее действие (расщепление сложных веществ — белков, жиров). -Это так называемые внеклеточные, или экзоферменты. Но резкой грани между этими двумя группами провести нельзя. [c.523]

Полимерные молекулы расщепляются до мономеров с помощью ферментов, синтезируемых и выделяемых прокариотами в окружающую среду (экзоферментов). Крахмал и гликоген гидролизуются амилазами, гликозидные связи целлюлозы расщепляются целлюлазой. Многие бактерии образуют пектиназу, хитина-зу, агаразу и другие ферменты, гидролизующие соответствующие полисахариды и их производные. Белки расщепляются внеклеточными протеазами, воздействующими на пептидные связи. Нуклеиновые кислоты гидролизуются рибо- и дезоксирибонуклеазами. Образующиеся небольшие молекулы легко транспортируются в клетку через мембрану. [c.92]

Субстратами брожения сахаролитических клостридиев служат такие моносахара, как глюкоза, фруктоза, лактоза, ксилоза и др. Некоторые виды могут использовать крахмал, целлюлозу, пектин, хитин, предварительно гидролизуемые соответствующими экзоферментами. Типичными представителями сахаролитических клостридиев, осуществляющих разобранное в предыдущем разделе классическое маслянокислое брожение, являются С. butyri um и С. pasteurianum. Известны среди клостридиев виды, сбраживающие сахара по гликолитическому пути, но без образования масляной кислоты (табл. 17). Пути, ведущие к биосинтезу большинства перечисленных в таблице продуктов брожений, осуществляемых клостридиями, уже обсуждались нами при разборе маслянокислого и других видов брожений. [c.242]

Изучение кинетики ФГ гемнцеллюлоз осложняется тем, что в ходе эволюции появились ферменты — гемицеллюлазы, взаимно усиливающие действие друг друга за счет атаки на различные участки одного и того же полимера, от предпочтительного отщеп-.лення концевых мономерных остатков (экзоферменты) до иред-почтительного действия на связи полимера, удаленные от его концов (эндоферменты). [c.224]

Применение сред с растворимым соединением углерода дает возможность устранить эти недостатки, сократить сроки ферментации и вести процесс на современном уровне. Перспективным сырьем для получения некоторых микробных экзоферментов (пектиназы, целлюлазы и др.) признана молочная сыворотка - дешевый побочный продукт производства сыра, творога, казеина. Использование молочной сыворотки в качестве питательной среды позволяет также осуществить [c.56]

В любом случае полз чение экзо- и эндоферментов на определенных этапах как бы унифицируется, когда все стадии выделения и очистки будут определяться лишь их физико-химическими характеристиками Так, при выделении экзофермента клетки продуцента становятся отходом, а культуральная жидкость или, в другом случае, желудочный сок - целевым продуктом-сырцом Если речь идет о необходимости получения эндоферментов, то содержащие их клетки и ткани измельчают (дезинтегрируют) и экстрагируют подходящим растворителем Полученный раствор также представляет собой полупродукт — сырец И если речь здесь идет об одном и том же ферменте, но разного происхождения и топологии (экзо-и эндо-), то, начиная с сырца, технологические схемы их выделенйя будут во многом тождественными В этом случае можно использовать такие подходы, как высаливание, сепарирование в градиентах плотности каких-либо веществ, мембранную фильтрацию, гель-хроматографию, афинную хроматографию, ионный обмен и дру- [c.48]

У грамположительных бактерий экзоферменты топологически могут быть строго внеклеточными (многие протеазы, гликозидазы и др) и локализованными с наружной стороны клеточной мембраны, например, а-глюкозидаза у Вас h henifonms (это можно доказать при протопластировании клеток, когда ферменты переходят в окружающую среду после удаления клеточной стенки) Грибы в отношении секреции экзоферментов уподобляют грам-положительным бактериям У грамотрицательных бактерий экзоферменты дополнительно могут находиться в периплазматическом пространстве Казалось бы, что такие ферменты должны рассматриваться внутриклеточными, однако они достаточно легко освобождаются при осмотическом шоке или в результате протоп-ластирования клеток [c.56]

В сравнительном плане получение экзоферментов осуществляется с меньшими затратами усилий и средств, чем получение эндоферментов. В то же время успехи в области генетической инженерии явились мотивом к расширению ассортимента производимых ферментов, в том числе — для научных целей (пример с рестриктазами). [c.460]

Попытки использовать явление биоделигнификации в практических целях стимулировали изучение процессов, сопровождающих деструкцию лигнина фибами В основе делигнификации древесины — и химической, и биологической — лежат процессы, связанные с функционализацией и деструкцией лигнина, освобождением его из лигноуглеводной матрицы Среди многообразия микроорганизмов избирательную и глубокую биодеструкцию лигнина способны наиболее эффективно осуществлять фибы белой гнили Для всех природных видов грибов белой гнили характерна комбинированная деструкция всех компонентов древесины Гифы фибов проникают в древесную ткань через поровые мембраны, а также через клеточные стенки, просверливая в них отверстия Гифы растут преимущественно на внутренней поверхности клеточных стенок и разрушают стенки выделяемыми экзоферментами, в результате чего гифы и прорастают в клеточную стенку [ПО] Ферменты, деструктирующие лигнин, должны действовать вне клетки, поскольку им приходится разлагать макромолекулярное вещество Эти ферменты, по-видимому, связаны с поверхностью гиф таким способом, который допускает контакт с лигнином клеточной стенки При этом происходит равномерное разрушение клеточной стенки в целом, несмотря на присутствие лишь одной-двух гиф Полисахариды не образуют никакого защитного барьера для ферментов фибов [c.178]

Автолизины обнаруживаются как в клеточных стенках микроорганизмов, так и в культуральной жидкости. Их внеклеточная локализация является, вероятно, не только результатом слущивания внешних слоев клеточной стенки, с которой они ассоциированы. По-видимому, часть внеклеточных автолизинов синтезируется как экзоферменты, так как активность и динамика их накопления в процессе роста микробных культур отличны от клеточных ферментов. [c.82]

Основной источник азота для аминогетеротрофов - аминокислоты, менее значимы пурины и пиримидины. Потребность в азотсодержащих субстратах у бактерий варьирует. Утилизировать белковый азот способны лишь бактерии, выделяющие экзоферменты (протеазы), расщепляющие белки до низкомолекулярных пептидов и аминокислот. При выращивании бактерий in vitro часто в качестве источников азота исхюльзуют пептоны — препараты неполного гидролиза белков. Лучше усваиваются пептоны со свободными аминокислотами и низкомолекулярными пептидами. Широкое распространение получили также белковые гидролизаты, не подкисляющие среду (в отличие от неорганических аммонийных солей) и удовлетворяющие потребность в аминокислотах у видов, неспособных к их синтезу. [c.447]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология