Аспартатные амидгидролазы

Эффективность амидгидролаз превосходит эффективность соответствующих модельных катализаторов в раз. Сериновые протеазы тяготеют к нижнему пределу этого интервала, тогда как аспартатные и металлсодержащие - к верхнему пределу. Несмотря на относительно невысокое значение папаина - представителя цистеиновых протеаз, его эффективность одна из самых высоких за счет низкого значения каталитической эффективности тиолов в гидролизе амидов. Интересно отметить, что эффективность сериновых протеаз в, общем мало зависит от типа расщепляемой связи. [c.193]

Описанию амидгидролаз посвящены многочисленные обзоры (например L178-183]), освещающие различные аспекты исследований этого класса ферментов. В каждой из четырех групп амидгидролаз трудно выделить что-то общее по источникам получения, специфичности, т.е. способности катализировать гидролиз амидных связей в эндо- или экзоположениях полипептидной цепи, а также по величинам молекулярной массы, наличию или отсутствию субъединиц. Можно лишь отметить, что среди аспартатных амидгидролаз практически отсутствуют экзопептидазы. Аспартатные амидгидролазы не найдены у прокариот. В то же время экзопептидазы наиболее часто представлены металлсодержащими амидгидролазами. Эта последняя группа ферментов отсутствует среди вирусных протеиназ. [c.37]

Таблица 16. Участки первичной структл) аспартатных амидгидролаз

Проведенные впервые В.К. Антоновым сопоставительные исследования гидролиза, катализируемого различными амидгидролазами, показали, что сериновые и цистеиновые протеиназы функционируют по ковалентному типу, а аспартатные и металлсодержащие протеиназы — по типу общего основного катализа. Этот вывод согласуется с наиболее однозначно трактуемыми результатами химических, кинетических и термодинамических исследований каталитических реакций эндопро- [c.84]

У аспартатных и металлзависимых протеаз соотношение скоростей гидролиза эфир-амид близко к единице. Это трактовалось [3342] как свидетельство превалирующей роли электрофильного катализа (т.е. протонирования карбонильного углерода и координации с металлом) у этих типов ферментов. Следует отметить, что и у цистеиновых протеаз соотношение Вклад электрофильного катализа в этом случае невелик. Возможно, что, по крайней мере в случаях аспартатных и цистеиновых протеаз, отсутствие заметных различий в скоростях гидролиза эфиров и амидов объясняется, если не полностью, то частично, меньшей разницей в свободных энергиях гидролиза этих субстратов при более кислых значениях pH (см. рис.28). Следует отметить, что существуют амидгидролазы, функционирующие в нейтральной среде и совсем не имеющие эстеразной активности. Различие в поведении эфирных и амидных субстратов карбоксипептидазы А может быть обусловлено различиями в характере определяющей скорость стадии многостадийного процесса гидролиза [31391. [c.345]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология