Белок заякоривание в мембране

Принцип действия клеточного дисплея заключается в экспрессии на поверхности клеток гетерологичных белков (белков-пассажиров), которые отсутствуют у данного организма, объединенных в составе гибридной молекулы с помощью пептидного спейсера с полипептидной цепью белка-носителя, обеспечивающего заякоривание всей конструкции в мембране клеток. При этом используют гибридные белки трех типов, в которых белок-пассажир находится на N-конце, С-конце или во внутренней части белка-носителя в виде сэндвича. Для успешного выполнения своих функций белки-носители должны отвечать, по крайней мере, четырем требованиям 1) обладать эффективной сигнальной или транспортной последовательностью, обеспечивающей прохождение гибридного белка через внутренние мембраны клеток 2) проявлять сильные якорные свойства для прочного удерживания белка-пассажира на поверхности клеток 3) должны быть совместимыми с белками-пассажирами, т.е. не дестабилизироваться после объединения с ними 4) демонстрировать устойчивость к протеолитическим ферментам, присутствующим в периплазматическом пространстве или культуральной жидкости. В качестве векторов для генов гибридных белков используют экспрессирующие плазмиды или хромосомы вирусов. [c.350]

Гидрофобные а-спиральные участки интегральных белков обычно содержат от 17 до 26 аминокислотных остатков, что вполне достаточно, чтобы полипептидная цепь однократно пересекла М. б. В белках, к-рые пронизывают М. б. насквозь, такие гидрофобные тяжи соединяют между собой полярные области белковой молекулы, находящиеся на противоположных сторонах мембраны. У белков, расположенных только на одной стороне М. б. и погруженных в нее лишь частично, а-спирали служат своеобразным гидрофобным якорем , прочно удерживающим белок в мембране. В нек-рых случаях заякоривание белков в М.б. происходит при помощи ковалентно связанных с ними липидов. [c.29]

Интересная. проблема — перенос электронов вдоль мембран. Этот процесс локализован, по-видимому, в эндоплазматическом ретикулуме и внешней митохондриальной мембране, где он обеспечивается НАДН-цитохром Ьъ-редуктазой (флавопротеином Фпб) и цитохромом Ьъ. Названная система найдена в печени, почках, мозге и некоторых других тканях. Как Фпб, так и цитохром Ьъ состоят из двух неравных частей большей гидрофильной, содержащей флавин или гем, и меньшей гидрофобной, требующейся для заякоривания белка в мембране. Подобно челноку, Фпб и цитохром Ьъ могут перемещаться по поверхности мембраны, встречая сравнительно небольшое сопротивление. [c.207]

Рис 8-16 Ковалентное присоединение к белку жирной кислоты может направлять водорастворимый белок в мембрану А Образование амидной связи между N-концевымглициноми миристиновой кислотой вызывает заякоривание белка sr (после его синтеза в цитозоле) с цитоплазматической стороны мембраны Б Тиоэфирная связь между пальмитиновой кислотой и цистеин ом вблизи карбоксильного конца заякоривает белок ras в плазматической мембране после его синтеза в цитозоле В Пальмитиновая кислота и другие жирные кислоты часто присоединяются тиоэфирной связью к некоторым остаткам цистеина, расположенным в цитоплазматическом домене трансмембранного белка Это происходит при транспорте белка из ЭР в аппарат Гольда и Ацетилированному цистеину обычно предшествуют три гидрофобные аминокислоты (Х)в последовательности NHj-..-X-X-X- ys-...-СООН В примере (В), в отличие от (А) и (Б), белок остается связанным с мембраной даже без [c.19]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология