цепи специфичность первичная

При нагреве гидроперекиси бурно распадаются по механизму свободных радикалов или, в присутствии кислоты, — по ионному механизму. В каждом случае образуются специфичные карбонильные и гидроксильные соединения. Третичные алкильные гидроперекиси разлагаются но связи 0—0, за которой следует разрыв слабейшей связи С—С. Вторичные алкильные гидроперекиси образуют кетоны, а первичные.— альдегиды. При высоких температурах первичные и вторичные перекиси в паровой фазе бурно разлагаются при этом образуется цепь размножающихся радикалов [15, 16]. [c.70]

Вообще говоря, существуют еще три уровня специфического узнавания субстратов в ферментативном катализе. Давайте рассмотрим пептидную связь в полипептидной цепи. Боковая цепь Рг определяет нормальную специфичность фермента. Для а-химотрипсина Нг — это ароматическая боковая цепь, а гидрофобная полость (ароматическая щель) в активном центре предназначена для взаимодействия с аминокислотой, узнаваемой ферментом. Такую избирательность называют первичной структурной специфичностью. [c.235]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

Несомненно, что и биологические функции, и механические свойства полисахаридов и углеводсодержащих биополимеров в большой мере определяются конформацией макромолекулы и распределением в ней реакционноспособных групп. Все эти факторы зависят, в конечном счете, от первичной структуры полимера. Поэтому понимание факторов, определяющих специфичность биологической функции углеводсодержащих соединений и технические свойства полисахаридов, зависит в первую очередь от развития теоретических представлений о связи между строением, конформацией, реакционной способностью и физико-химическими свойствами полисахаридов и смешанных биополимеров, содержащих олиго- и полисахаридные цепи. Установление этих связей является предпосылкой для осуществления направленного синтеза соответствующих физиологически активных веществ и направленной модификации полисахаридов для получения материалов с заранее заданными свойствами. Поэтому исключительно важной задачей является разработка надежных методов установления первичной структуры полисахаридных цепей, требующих минимальной затраты времени и минимального количества материала. Не менее важны эффективные подходы к точной характеристике конформаций полисахаридной цепи в целом и отдельных ее участков, вплоть до моносахаридных звеньев. Очевидна также необходимость изучения реакционной способности полисахаридной цепи, ее отдельных звеньев и различных функциональных групп, что позволит понять механизм взаимодействия углеводсодержащих биополимеров с их партнерами в биологических системах (например, с антителами при иммунологических реакциях), наметить целесообразный путь модификации природного полимера для придания ему нужных свойств и т. д. [c.625]

Каждый белок строится из своего набора аминокислот, остатки которых располагаются в полипептидной цепи в строго определенной последовательности. Так формируется молекула или первичная структура белка, специфичная для каждого вида организмов. Фрагменты такой молекулы взаимодействуют между собой, образуя водородные связи, в результате чего цепочечная молекула скручивается в спираль. Каждый виток спирали содержит нецелочисленное количество остатков, также связанных между собой, что делает неповторимой пространственную структуру спирали и придает устойчивость всей системе. Особенности скручивания цепей определяют вторичную структуру белка. Полипептидные цепи белка могут взаимодействовать не только за счет водородных связей. В сшивании и скручивании молекулы участвуют еще и амидные связи, дисульфидные мостики, связи между радикалами, поскольку радикалы могут включать самые разные функциональные группы. [c.434]

В отличие от углеводов, первичная структура белков строго специфична для каждого вида организмов. Так, белок инсулин, построенный из 51 остатка одинаковых и различных а-аминокислот в виде двух цепей, соединенных дисульфидным мостиком, имеет неодинаковый состав у различных видов животных. Трехчленные звенья в определенном месте молекулы инсулина содержат следующие аминокислотные остатки у быка аланин-серин-валин у свиньи треонин-серин-изолейцин у лощади треонин-глицин-изолейцин у овцы аланин-глицин-валин. [c.339]

Результаты химических анализов А-, В-, Н- и Ье -антигенов групп крови оказались разочаровывающими не было обнаружено каких-либо различий, коррелировавших с различиями в активности, определяющей групповую принадлежность. На первый взгляд четыре антигена казались весьма сходными. В состав каждого из них входили два одинаковых сахара, Ь-фукоза и О-галактоза, те же самые амино-сахара, О-глюкозамин и О-галактозамин. Кроме того, в состав их входит аналогичный набор из одиннадцати аминокислот [1,3]. Роль аминокислот неясна, ибо специфичность антигенов определяется главным образом углеводной частью. Морган, однако, полагает, что группоспецифические антигены не являются просто неопределенным комплексом макромолекуляр-ного полисахарида с белком, а представляют собой углеводные цепи и пептидные элементы, связанные друг с другом первичными химическими связями. [c.109]

Гидролиз триглицеридов, поступающих в организм с пищей, происходит в основном в тонком кишечнике под действием липолитических ферментов, выделяемых поджелудочной железой и известных под названием панкреатических липаз [275, р. 135]. Панкреатические липазы проявляют специфичность в отношении первичных сложноэфирных групп и гидролизуют триглицериды в 2-моноглицериды, которые постепенно расщепляются в глицерин и жирные кислоты. Эффективное расщепление триглицеридов липазами достигается в присутствии солей желчных кислот, которые способствуют образованию эмульсий. Полученные моно- и диглицериды, а также длинноцепные жирные кислоты (более С12) всасываются в тонком кишечнике, а глицерин и жирные кислоты с короткой цепью (менее С ) переносятся кровью в печень. Триглицериды, синтезированные в слизистой кишечника, в виде хиломикронов (липопротеид-ные частицы, содержащие 90% триглицеридов) попадают в кровь через лимфатическую систему [276, р. 179]. [c.354]

Работа исследуемого ФДЧ весьма специфична. Он работает на сложную нагрузку, имеющую нелинейность и некоторую величину противо э.д. с., а также емкость. Особый режим работы вторичной цепи ФДЧ обусловил своеобразный вид нагрузочных характеристик — зависимости первичного тока от тока через ванну /гм (рис. 2). При изменении площади электрода от 4 до 10 см с ростом нагрузки первичный ток несколько уменьшается, а затем начинает заметно возрастать. Последнее наблюдается вблизи границы срыва колебаний половинной частоты. Отношение среднего и действующего значений тока через ванну /2м//2э равно 0,62 и почти не меняется с изменением нагрузки. [c.187]

Первичная структура белка — это определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, а также их количественный и качественный состав. Последовательность расположения аминокислот в отдельных белках генетически закреплена и обусловливает индивидуальную и видовую специфичность белка. [c.237]

Для каждой аминокислоты имеются свои специфические ферменты, участвующие в ее активации. Они проявляют высокую активность в присутствии ионов Мд " . Нарушение специфичности действия этих ферментов может вносить погрешности в первичную структуру белка при образовании полипептидной цепи, что влечет за собой мутационные изменения в организме. [c.251]

Огромное чйсло взаимных сочетаний а-аминокислотных звеньев в полипептидной цепи, обусловливаюших первичную структуру белка, предопределяет возможность сушествования очень большого разнообразия белков и специфичность их функций. Однако первичная структура белка, обладающая специфическими функциональными свойствами (например, фибриллярные белки), в процессе биосинтеза воспроизводится достаточно точно, что обусловливает возможность жизнедеятельности организмов. Ранее уже отмечалось, что конформационные переходы в полипептидной цепи могут осуществляться в основном в результате вращения вокруг СН2-группы Gly, ифающей роль шарнира. [c.344]

Трехм ная конфигурация белковой молекулы определяет всю специфичность и многогранность ее биологического действия. Знание этой конформации белка-фермента является обязательным условием для понимания его биологической функции и того способа, каким он эту функцию осуществляет. Интересно отметить, что эта пространственная организация молекулы белка в существенной степени определяется его первичной структурой, т. е. пространственный образ, свойственный молекуле каждого белка, точно зашифрован в последовательности аминокислотных остатков его пептидной цепе. Изменяется первичная структура — и соответственно резко изменяется конформация белковой молекулы. Этот вы [c.44]

Кроме того, значительные совпадения первичной структуры характерны для белков, выполняющих сходные биологические функции. Это показано, например, для семейства ферментов, ускоряющих реакции дегидрирования разнообразных субстрактов, а также для многих гидролаз, у которых последовательность аминокислотных остатков вблизи активного центра крайне близка и стандартна. Особенно высоким структурным подобием отличаются белки, выполняющие у разных видов одну и ту же функцию, что наглядно выявляется при сопоставлении первичных структур инсулина (табл. 8), а также цитохро-мов, гистонов, гипофизарных гормонов и других белков. У цитохромов, выделенных из синезеленых, красных и бурых водорослей, первичные структуры совпадают на 48—67%. Таким образом, видовая специфичность первичной структуры гомологичных белков сводится к ограниченному числу аминокислотных замен в полипептидной цепи в строго определенных положениях. [c.64]

Функциональные Касаясь функциональных особенностей ш1азмоцитов, сле-особенности дует подчеркнуть, что они, в известном смысле, могут рас-плазмоцитов сматриваться как своеобразные одноклеточные белковые железы. Плазмоциты секретируют иммуноглобулины по голокриновому или мерокриновому типу. Как правило, плазмоциты образуют антитела одной иммунологической специфичности, например Н- или О-антитела к соответствующим жгутиковым и соматическим антигенам бактерий. Более того, при наличии в молекуле антигена двух разных детерминант Ш1азмоцит вырабатывает антитела против одной из них. Только 0,01 % плазмоцитов продуцирует оба антитела. Большинство плазмоцитов синтезирует лишь один класс тяжелых и один тип легких цепей одновременно. Первичный иммунологический ответ обычно начинается с синтеза макроглобулинов М с константой седиментации 19 8. При вторичном ответе на антиген образуются микроглобулины О с константой 7 8. Большая часть плазматических клеток образует антитела с константой седиментации либо 7 8, либо 19 8. [c.40]

Для определения локализации дисульфидных связей белок подвергают частичному гидролизу на относительно малые фрагменты с помощью протеиназы низкой специфичности, такой как пепсин, в условиях, при которых протекает минимум обменных реакций. Пептиды разделяют и определяют их аминокисло гный состав для того, чтобы убедиться в том, что они гомогенны и содержат одну дисульфидную связь. Дисульфидная связь в каждом пептиде разрывается (см. разд. 23.3.3) и образуются два фрагмента. Если первичная структура белка известна, то достаточно аминокислотного анализа и частичного определения Л/-концевой последовательности в двух фрагментах для того, чтобы определить ту часть цепи (ей), из которой образовался каждый фрагмент. [c.280]

АТ к самым различным АГ имеют сходное строение, несмотря на различия в первичной структуре, локализованные в вариабельной, У-области молекулы, лежащей вблизи N-кoнцoв легких и тяжелых цепей. По-видимому, АТ имеют доменную структуру, состоящую из нескольких глобул, соединенных друг с другом (рис. 4.25). У-области ответственны за взаимодействие АТ — АГ, поскольку специфичность АТ определяется особенностями первичной структуры. Активный центр АТ содержит У-область. В каждой молекуле АТ таких центров два. [c.122]

Эти данные важны для классификации видов. Но, конечно, полный анализ видовой специфичности ДНК требует определения ее первичной структуры. Белозерский и его сотрудники установили ряд относящихся сюда фактов. Так, в цепи ДНК животных МЦ сосредоточен в основном в последовательностях пурин — МЦ —пурин напротив, у бактерий таких последовательностей нет. У Е. oli МАП фигурирует в триплетах пиримидин — МАП — пиримидин и пиримидин — МАП — пурин [29]. Коэффициент специфичности (т. е. доля Г + Ц в %) не показателен, он может совпадать у весьма далеких видов. [c.90]

Методы генетической инженерии стали важным инструментом биохимических исследований. В частности, они не только открыли возмогкность получения значительных количеств ранее мало доступных белков, в том числе эукариотических, но и возможность внесения направленных точечных изменений в первичную структуру белков, т.е. закхены одного определенного аминокислотного остатка на любой другой произвольно выбранный аминокислотный остаток (в пределах 20 аминокислот, из которых могут строиться полипептидные цепи при трансляции). Это достигается путем замены соответствующего кодона в ге1ю, программирующем исследуемый белок. Такая процедура называется сайт-специфичным мутагенезом. [c.305]

Исследование первичной структуры белка начинается с определения его молекулярной массы, аминокислотного состава, N- и С-кониевых аминокислотных остатков. Поскольку пока не существует метода, позволяющего установить полную первичную структуру белка на целой молекуле, полипептидную цепь подвергают специфичному расщеплению химическими реагентами или протеолитическими ферментами. Смесь образовавшихся пептидных фрагментов разделяют и для каждого из них определяют аминокислотный состав и аминокислотную последовательность. [c.33]

Блок-полимеры. Предложено и изучено несколько методов [197—200] получения блок-полимеров. Полимер с концевыми атомами брома может быть получен путем полимеризации в присутствии бромсодержащих передатчиков цепи, таких, как четырехбромистый углерод. Для получения блок-полимера этот полимер можно подвергнуть фотолизу в присутствии другого мономера. Довольно хорошо была изучена система стирола и метилметакрилата [197]. Важной проблемой в таких синтезах является выбор длины световой волны, специфичной для фотолиза концевых групп, и первичного г.омополимера, устойчивого к действию света. Второй мономер также будет подвергаться гомополимеризации в результате образуется смесь блок-полимера и гомополимера второго мономера. [c.242]

В реакциях конденсации с органическими галогенпроизводными и в реакциях восстановления с соединениями, содержащими активный водород, аллильные гриньяровские реагенты дают смеси изомерных углеводородов [233, 234]. В противоположность этому их реакции с карбонильными соединениями в высшей степени специфичны. Гриньяровские реагенты, полученные или из члена первично-вторичной или первичнотретичной пары аллильных галогенпроизводных реагируют с альдегидами, кетонами, сложными эфирами, двуокисью углерода и фенилизоцианатом с образованием в основном или исключительно продукта нрисоединения у вторичного (третичного) углеродного атома аллильной системы [233]. Только с кетоном, имеющим сильно разветвленную цепь, — ди-пгрет-бутилкетоном присоединение происходит у первичного углеродного атома бутенильного реагента Гриньяра [244]. [c.439]

Ферменты являются обычно белками глобулярной структуры, характеризующимися не только специфичной последовательностью аминокислоте полипептиднойцепи (первичная структура), но и разнообразными, в большинстве случаев слабыми химическими связями между отдельными звеньями полипептидных цепей, определяющими уникальную для каждого фермента вторичную и третичную структуры. Именно эта уникальная структура обеспечивает в ограниченных участках трехмерной глобулы белков-ферментов специфичную мозаику функциональных групп, синхронно участвующих в каталитическом эффекте. [c.7]

Молекулы НК представляют собой линейные полимеры, хребет которых образуют периодически повторяющиеся пентозо-фосфатные группировки. Азотистые основания являются как бы привесками к пентозам. Последовательность размещения их вдоль полинуклеотидной цепи составляет ее первичную структуру, с которой связана биологическая специфичность нуклеиновых кислот. [c.9]

Моноаминоксидаза распространена очень широко она найдена в различных тканях животных и у растений [171 —174]. Печень является наиболее обильным источником моноаминокси-дазы, которая связана в этой ткани с цитоплазматическими гранулами [171]. Моноаминоксидаза окисляет первичные амины жирного ряда, однако метиламин и этиламин окисляются медленно или вовсе не окисляются [173—175]. В субстратной специфичности фермента имеются некоторые видовые различия. Первичные амины с разветвленной углеродной цепью окисляются медленнее, чем амины с прямой цепью. Вторичные и третичные амины окисляются, по-видимому, с образованием соответствующих альдегидов и метиламина или соответственно диметиламина. В частности, моноаминоксидаза окисляет горденин и адреналин. К числу субстратов моноаминоксидазы относятся [c.192]

В гл. 1П указывалось, что первичная структура некоторых полипептид-ных гормонов (в частности, вазопрессина и меланоцитстимулирующего гормона) у разных биологических видов не вполне одинакова. Такая же видовая специфичность наблюдается и у белков. Сэнгер и его сотрудники, работая с препаратами инсулина, выделенными от разных видов млекопитающих, во всех случаях обнаружили те или иные вариации либо в А-цепи (на участке, ограниченном дисульфидным мостиком), либо в В-цепи (на ее карбоксильном конце). В препаратах цитохрома с, выделенных от разных видов, также были обнаружены индивидуальные различия, определяющиеся природой аминокислот в ключевом пептидном сегменте. Помимо этих вариаций, обусловленных видовой специфичностью, встречаются также и различия в белках одного и того же вида, возникшие в результате мутаций. Большинство сведений о влиянии мутаций на структуру белка почерпнуто нами из прекрасных работ Ингрэма. Ингрэм и его сотрудники показали, что нормальный гемоглобин взрослого человека и гемоглобин больных таким наследственным заболеванием, как серповидноклеточная анемия, отличаются только тем, что в определенном положении р-цепи остаток глутаминовой кислоты в аномальном гемоглобине заменен валином. (Напомним, что молекула гемоглобина состоит из двух пар идентичных цепей а- и Р-цепей в гемоглобине взрослого человека или а- и у-цепей в гемоглобине плода.) [c.96]

В отличие ох углеводов первичная структура белков строго специфична для каждого вида организмов. Так, гормон инсулин, построенный из 51 остатка а-аминокислот в виде двух цепей, соединенных дисульфидными мостиками, имеет неодинаковый состав у различных видов животных. Трехчленные звенья в определенном месте цепи А молекулы инсулина содержат следующие аминокислотные остатки у быка аланин—серир—валин у свиньи треонин—серин—изолейцин у лошади треонин—глицин—изолейцин у овцы аланин—глицин—валин у человека треонин—серин—изолейцин (на схеме 9 они отмечены звездочками). Различия наблюдаются также в С-концевом остатке В-цепи в инсулине человека Это остаток треонина, а в инсулине быка — остаток аланина. [c.512]

Степень специфичности, ее строгость могут значительно варьировать у различных ферментов. У многих ферментов специфичность менее точна, менее абсолютна, более щирока. Они могут превращать целый ряд близких по структуре субстратов, расщеплять многие (близкие, но отличающиеся по структуре) виды связей, осуществлять некоторые, хотя и вполне определенные, превращения, но в самых разнообразных молекулах и т. п. Так, фермент фосфатаза расщепляет эстеры фосфорной кислоты, образованные разными спиртами, а также искусственные вещества этого типа, которые в организме не встречаются. Широкую специфичность выявляет и мальтаза пищеварительного сока. Наряду с мальтозой она гидролизует все те соединения, в которых к первому углеродному атому глюкозы в а-гликозидной связи присоединен какой-либо другой радикал. Этот фермент правильнее называть а-гликозидазой. Протеолитические ферменты пепсин и химотрипсин в составе пептидных цепей белков расщепляют некоторые виды связей очень быстро, другие значительно медленнее. В связи с этим говорят, например, о первичной и вторичной специфичности пепсина или даже о первичной, вторичной и третичной специфичности а-химотрипсина, имея инода в виду в качестве третьей ту группу связей в пептидных цепях, которых фермент вовсе не может разрушать, либо расщепляет их так слабо, что это с трудом можно уловить. [c.58]

Отношение активности а-токоферола к активностям его р- и у-гомологов соответствует примерно 5 3. Следующий низший гомолог, с одной метильной группой в ароматическом ядре, практически неактивен. Если в молекуле а-токоферола заменить одну из метильных групп этильной, получается соединение с очень малой витаминно активностью или совсем неактивное. Уменьшение длины боковой цепи на одну или несколько изопентановых групп совершенно уничтожает активность соединения. Если же заменить фенольный гидроксил а-токоферола в положении 6 на первичную аминную группу, то получающееся соединение, названное токоферамин>, обладает активностью одного порядка с витамином Е [9]. Отсюда следует, что структура, придающая соединению активность, характерную для витамина Е, специфична. Ви-тэхмин Е относится к растворимым в жирах витаминам. Богатыми источниками его являются масло из зародышей пшеницы, хлопковое масло, листья латука, рис в шелухе, водяной кресс, яичный желток, мясо и молоко. За единицу активности витамина Е при- [c.518]

Окончательное установление первичной структуры дезоксинуклеиновых кислот связано с рядом проблем, еще труднее разрешимых, чем в случае рибонуклеиновых кислот, и достижений в этой области пока еще мало. Тем не менее достигнут некоторый успех в определении последовательности оснований в одиночной цепи олигодезоксинуклеотидов. Такие продукты распада легко получаются в результате обработки дезоксирибонуклеиновых кислот дезоксирибонуклеазами. Панкреатическая дезоксирибонуклеаза [350] (дезоксирибонуклеаза I) активна в нейтральном растворе, требует присутствия магния или некоторых других двухвалентных катионов и имеет минимальный молекулярный вес 61566 [351]. Этот фермент катализирует гидролиз ДНК до сложной смеси, из которой с помощью хроматографии на бумаге, электрофореза [352] и ионообменных методов [353] были выделены дезоксинуклеозид-5 -фосфаты ( 1 %), ряд динуклеотидов (- 16%), тринуклеотиды и более высокомолекулярные олигодезоксинуклеотиды с 5 -фосфатной группой на конце. Хотя специфичность действия дезоксирибонуклеазы I не установлена полностью, ясно, что расщепление происходит по связи —3 - О — Р. Изучение динуклеотидов, содержащих как пуриновые, так и пиримидиновые основания, указало на то, что такие соединения являются почти исключительно 5 ф—Пир—З ф—5 Пур, изомерная же последовательность 5 ф—Пур—З ф—5 Пир фактически отсутствует. Предположение, что ферментом атакуются преиму- [c.421]

NH- И ОН-групп, замена последних на водород, алкильные остатки hjui SH-группу и превращение первичной спиртовой группы в карбоксильную или карбалкоксильную [№ 124 (табл. 9) и 1—6, 21, 30, 32 (табл. 10)]. Правда, in vivo 0-ацильные производные антибиотика (табл. 7) могут обладать значительной активностью, но в этом случае антимикробное действие, очевидно, оказывают уже не сами испытуемые вещества, а образующийся при их энзиматическом гидролизе хлорамфеникол (ср. работу 2 ). Можно отметить лишь два типа изменений аминопропандиольной цепи, при которых вещество сохраняет заметную биологическую активность это замена гидроксильных групп на С1 и окисление вторичной оксигруппы в кетонную [№ 230 (табл. 8) и 17 (табл. 10) см. также табл. 8, группа 2]. Однако и эти примеры не противоречат приведенному выше утверждению о высокой специфичности строения алифатической цепи хлорамфеникола, так как атом I сравним с ОН-группой в отношении полярности и эффективного радиуса действия , а переход от хлорамфеникола к соответствующему кетону сопровождается коренным изменением антибиотического спектра (в частности, появлением антифунгальных свойств), что в свою очередь может быть обусловлено изменением механизма действия вещества. [c.398]

Изоферменты (изоэнзимы) - различные молекулярные формы фермента, катализирующие одну и ту же химическую реакцию. Обычно между изоферментами одного и того же фермента имеются различия в первичной структуре, т. е. у изоферментов может быть различный набор и последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Но эти различия, как правило, не затрагивают структуру каталитического участка активного центра, и поэтому изоферменты одного и того же фермента ускоряют одну и ту же химическую реакцию. Различия в аминокислотном составе молекул изоферментов вне каталитического участка приводят к изменениям их физико-химических свойств и субстратной специфичности. [c.27]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология