Химотрипсин термодинамические параметр

Таблица 10. Термодинамические параметры и А//, ккал .моль, кал моль-град) солюбилизации углеводородов в растворах а-химотрипсина

Термодинамические параметры денатурации химотрипсина, трипсина и ингибитора трипсина [c.35]

Таблица 57. Термодинамические параметры комплексообразования химотрипсина (pH 7,8)

Возможность использования изменений энтальпии (Д//) и энтропии (Д ) для понимания природы биохимических реакций моншо проиллюстрировать на примере изучения температурной зависимости денатурации белков. В табл. 7 приведены термодинамические параметры денатурации химотрипсина, трипсина и ингибитора трипсииа. Изменения энтропии при денатурации этих белков необычно велики (для болыяинства реакций денатурации величины Д5 лежат в пределах от -1-10 до —30 энтр. ед1молъ)] столь сильные изменения энтропии красноречиво свидетельствуют о весьма высокой стенени структурной организации этих белков в нативном состоянии и об утрате этой организации в результате тепловой денатурации. [c.35]

Величины активационных и термодинамических параметров были установлены для ряда ферментов, в том числе фумаразы [5], химотрипсина [6, 7] и других гидрола З [8—13]. При исследовании химотрипсина Бендер и Кежди [16] показали, что константы скорости индивидуальных стадий ферментативного гидролиза эфиров триптофана находятся в соответствии с константой равновесия суммарного процесса. Для этого процесса, следовательно, может быть построен полный энергетический профиль. Многие ранние работы такого рода подробно рассмотрены в обзорах Лейдлера [14] и Ламри [15]. Мы при-вёдем в качестве иллюстрации две сравнительно новые работы. [c.203]

Интересно, что связывание перечисленных в табл.57 лигандов модифицированными препаратами химотрипсина - Ы -метилгистидин-57-а-химотрипсином или ангидрохимотрипсином - характеризуется примерно на 10 ккал/моль меньшей энтальпией и на 30 э.е. большим значением энтропии [24691. Термодинамические параметры связывания в этих случаях близки к величинам, характерным для пе- [c.231]

Конформационные изменения, приводящие к изменению кинетических параметров ферментативной реакции, зарегистрированы в большом числе случаев (см. [1661,2449]). Различные конформеры имеют, как правило, сильно отличащиеся термодинамические характеристики связывания и превращения субстрата. Например [2452], химотрипсин изменяет свое состояние при гидролизе п-нитрофенил-ацетата, что проявляется в изломе графиков 1пк 1/Т (при 20,9° С) и Хпйуй + У (при 20,1° С). Значения аН и при низких температурах составляют 20,5 ккал/моль и +13 э.е., а при высоких - 0,34 ккал/моль и -0,55 э.е. Активационные параметры деащшфования не зависят от температуры. Од- [c.230]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология