Белок структурная организация

Каждому белку присущи строго определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи и определенная пространственная структура. В связи с этим у белков различают четыре уровня структурной организации первичная структура соответствует последовательности остатков аминокислот в полипептидной цепи вторичная структура — расположению полипептидной цепи в пространстве при закручивании ее в спираль за счет водородных связей между группами СО и ЫН разных участков цепи третичная структура определяет, каким образом сворачиваются полипептидные цепи в клубки (субъединицы) путем образования связей, ионов с участием свободных амино- и карбоксигрупп на взаимо- [c.310]

О пространственном строении нуклеиновых кислот следует сказать особо. Структурная организация и конформационные возможности дезоксирибонуклеиновых кислот в клетке определяются не столько самими молекулами ДНК, сколько их взаимодействиями с многочисленной группой так называемых ДНК-связывающих белков, среди которых центральная структурная роль принадлежит гистонам. Молекула ДНК, имеющая длину, например в хромосоме человека, несколько сантиметров, с помощью гистонов упакована в клеточном ядре, диаметр которого равен лишь нескольким микрометрам. Самым нижним уровнем упаковки является двой- [c.52]

Рис. I. Общая блок-схема компьютерной системы для исследования структурной организации глобулярных белков.

Монография посвящена рассмотрению существующих подходов к изучению принципов молекулярной структурной организации и механизма свертывания белка в нативную конформацию Книга состоит из введения и четырех частей В первой части изложена бифуркационная теория самосборки полипептидной цепи, физическая конформационная теория и метод априорного расчета пространственного строения белка по известной аминокислотной последовательности В других частях рассмотрены конформационные возможности простейших пептидов, сложных олигопептидов и белков Представлены результаты количественного анализа конформационных состояний большого числа пептидов и низкомолекулярных белков Изложен подход автора к решению обратной структурной задачи, позволяющей целенаправленно конструировать наборы искусственных аналогов, пространственное строение которых выборочно отвечает низкоэнергетическим, потенциально биологически активным конформациям природного пептида [c.4]

Прежде всего, белки уникальны в отношении химического строения. Это гетерогенные нерегулярные полипептидные последовательности 20 а-аминокислот и их производных, включающих самые разнообразные по своим химическим и физическим свойствам, т.е. валентным и невалентным взаимодействиям, атомные группы. В химическом построении белковых молекул уже можно усмотреть огромные потенциальные возможности к вариации физико-химических свойств. И в то же время белки представляют собой фактически единственный класс соединений, химические свойства которых нельзя непосредственно соотнести с химическим строением молекул. Поведение белков всецело определяется исключительной, присущей только им пространственной структурной организацией. Лишаясь ее, белки теряют все свои биологические свойства. За редким исключением, лишь белковые цепи способны самопроизвольно свертываться в строго детерминированные структуры, геометрия и конформационная динамика которых в физиологических (нативных) условиях полностью определяются аминокислотной последовательностью. Трехмерные структуры белков индивидуализированы, очень сложны и имеют строгий порядок, не сводящийся, однако, к периодичности. Способность природной полипептидной цепи к пространственной самоорганизации и обретению определенной молекулярной структуры - самая яркая особенность белков, отсутствующая у молекул искусственных полимеров, в том числе у полученных человеком поли-а-аминокислот. В растворе синтетический полимер находится в состоянии статистического клубка, флуктуации которого могут приводить к появлению в цепи регулярных участков лишь ближнего порядка. При этом, однако, ни при каких условиях не образуются стабильные трехмерные структуры, тем более идентичные для всех молекул данного полимера. В твердом виде синтетический полимер пребывает в аморфном состоянии, которое может включать частично кристаллическую фазу из беспорядочно ориентированных друг относительно друга зародышевых микрокристаллических областей. Искусственные полимеры отличаются качественно и по своим химическим свойствам, которые в той или иной мере воспроизводят свойства соответствующего мономера и могут быть описаны ограниченным набором реакций, специфичных для повторяющегося звена в свободном состоянии. [c.51]

Вся структурная организация белков (четвертичная, третичная, вторичная) может быть разрушена внешними воздействиями до первичной структуры полипептида - процесс денатурации. Денатурация белков происходит под действием экстремальных значений pH растворов, УФ-света, рентгеновских лучей, высоких давлений, повышенной температуры, физических воздействий (например, ультразвука). [c.273]

Структурной основой белков является полипептидная цепь. Геометрические параметры пептидной связи приведены на рис. 6.8, а. Все атомы пептидной связи находятся преимущественно в одной плоскости. Уровни структурной организации белков описываются аналогично другим полимерам. При жесткой пептидной связи и фиксированных геометрических параметрах конформация полипептидной цепи описывается двухгранными углами Ф, и ф, при С -атомах (рис. 6.9). Вращение вокруг амидной связи -N фактически заторможено. Пептидная связь способна к таутомерным переходам по схеме [c.341]

Рождение молекулярной биологии (1940-1960-е годы) означало определение химического и пространственного строения белков, нуклеиновых кислот и молекул других соединений живой материи, а также установление универсальности генетического кода и молекулярного механизма наследственности и изменчивости, общности биохимических принципов метаболизма и морфологического построения всего живого и многое другое. В результате органический мир предстал не как хаотическая и устрашающая своим многообразием совокупность видов и форм, а как иерархически упорядоченная система, имеющая единую молекулярную структурную организацию. [c.9]

КОМПЬЮТЕРНАЯ СИСТЕМА ДЛЯ ИССЛЕДОВАНИЯ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ ГЛОБУЛЯРНЫХ БЕЛКОВ [c.111]

Другим характерным примером белков с четвертичной структурной организацией являются иммуноглобулины, четыре полипептидных фрагмента которых связаны между собой дисульфидными мостиками (схема 4.8.10). [c.100]

Некоторые из этих путей включают реакции, сопровождающиеся выделением энергии, запасаемой в виде АТР, большая часть которой используется в дальнейшем для энергетического обеспечения восстановительных процессов биосинтеза. В ходе этих восстановительных процессов образуются менее реакционноспособные гидрофобные липидные групировки и боковые цепи аминокислот, которые так необходимы для сборки нерастворимых внутриклеточных структур. Структурная организация природных олигомерных белков, мембран, микротрубочек и волокон является результатом агрегации, обусловленной сочетанием гидрофобных взаимодействий, электростатических сил и водородных связей. Главный результат метаболизма состоит в синтезе сложных молекул, которые весьма специфическим образом самопроизвольно взаимодействуют друг с другом, образуя требуемые для организма структуры— богатые липидами цитоплазматические мембраны, регулирующие вместе с внедренными в них белками поступление веществ в клетки. [c.502]

В заключении о структурной организации белков следует отметить, что третичная и четвертичная структуры характерны для белков высокой биологической активности, ферментов в частности. Эти структуры позволяют молекулам формировать активные центры высокой эффективности и селективности. [c.100]

Установленная секвенированием последовательность аминокислот может рассматриваться лишь в качестве одного из уровней структурной организации белка. Она закодирована в соответствующем гене и находится в тесной связи со вторичной и третичной структурами белка, его конформацией и биологической активностью. Образование вторичной и третичной структур [c.374]

Том 3 СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКА [c.2]

ДЕНАТУРАЦИЯ. Макроструктура белка определяется весьма хрупким равновесием между различными силами притяжения и отталкивания, которые действуют между этим биополимером и окружающей его водной средой. Стоит только нарушить это равновесие, как вся структурная организация полипептида, кроме первичной, исчезнет ппыми словами, произойдет денатурация. В зависимости от степени нарушения структуры и от природы белка денатурация может быть либо обратимой, либо необратимой. Классическим примером необратимой денатурации является коагуляция яичиого белка при варке яиц, когда яичный альбумин (белок) претерпевает тепловую денатурацию. [c.412]

Существующие представления о принципах структурной организации белка и путях многостадийного процесса самосборки полипептидной цепи можно отнести к трем альтернативным точкам зрения. Каждой из них отвечает свой специфический набор экспериментальных и теоретических методов, свой особый подход к изучению этого уникального природного явления и своя возможность в достижении конечной цели - количественного описания механизма сборки и расчета координат атомов нативной трехмерной структуры и динамических конформационных свойств белковой молекулы по известной аминокислотной последовательности. Обсуждению современного состояния и перспектив развития трех направлений исследований структурной самоорганизации белка, условно названных эмпирическим, теоретическим (аЬ initio) и генетическим, уделено в этой книге основное внимание. [c.6]

Книга во многом полемична. Так, в главе 18 рассматривается концепция Л.Б. Меклера о стереохимическом генетическом коде. Несмотря на то что прошло много лет с его первой публикации (а за ней были и другие), идеи Л.Б. Меклера, послужившие основанием для далеко идущих выводов, не получили прямого экспериментального развития. Излагая свой взгляд на причины такого положения, автор впервые дает критический анализ упомянутой концепции. В книге также ставятся под сомнение широко распространенные представления о роли водородных связей в формировании конформаций олиго- и полипептидов, отрицаются иерархичность структурной организации белков (от первичной структуры к вторичной, супервторичной, доменам и полной пространственной структуре) и целесообразность введения понятия "расплавленная глобула" для описания переходного состояния между нативным и денатурированным состоянием глобулярных белков. Несмотря на приводимую при этом весомую аргументацию, вряд ли перечисленные выводы будут легко приняты научной общественностью. Ответственный редактор надеется, что высказанные в томе положения будут замечены коллегами и вызовут дискуссию, которая пойдет на пользу науке. [c.5]

Во все времена предпринимались попытки понять, что такое жизнь, почему существует живая и неживая природа, в чем причина особенностей растительных и животных организмов и неорганических тел, чем обусловлены постоянная изменчивость и эволюционное развитие органического мира на фоне кажущегося неизменным или даже деградирующим неорганического мира, есть ли между ними что-либо общее и, наконец, подчиняются ли оба мира единым законам. Вплоть до наших дней эти и многие другие вопросы, затрагивающие структурную организацию биосферы, а также научное мышление и различные аспекты проблемы белка, могли рассматриваться лишь на философском уровне или, в лучшем случае, на чисто эмпирической основе. Истинно научная постановка многих проблем стала возможной только сейчас, после возникновения обобщенного естествознания. Некоторые из перечисленных выше вопросов общего характера обсуждаются во введении, которое следует рассматривать идейным вступлением к изложению основного материала, посвященного теории и методу расчета молекулярной структурной организации природных аминокислотных последовательностей - центральной задаче проблемы белка. [c.11]

В принципе та же ситуация в живой природе. Все биосистемы имеют клеточную организацию с однотипным строением клеток, органелл, генетического аппарата и т.д. У всех видов животных и растений гены построены из одних и тех же четырех нуклеотидов, а белки - из одних и тех же двадцати аминокислот. В процессе дивергентного эволюционного развития совершенствование и усложнение биосистем происходит путем дифференциации и объединения уже существовавших структур с образованием новых связей, т.е. путем добавления и комбинирования, а не кардинальной переделки прежней структурной организации. Таким образом, наличие у природы структурной организации сделало возможным появление научного мышления. "Представим себе, - писал К.А. Тимирязев в 1920 г., - что бы было, если бы вместо наших 60 элементов, их существовало бы 60 млрд. Каждый камень представлялся бы нам чем-то совершенно новым, все известное нам об остальном было бы нам не в прок... А каково было бы положение биологии, если бы существовали бы только неделимые особи, не было бы видов, дети не походили бы на родителей" [10. С. 11]. [c.20]

Комплекс физико-химических свойств природных волокнообразующих полимеров обусловлен первичным, вторичным и более высокими уровнями их структурной организации. Каждый из полимеров, представляющий интерес как волокнообразующий (целлюлоза, хитин, фибриллярные белки), имеет определенное биофункциональное назначение. Особенность биосинтетических процессов такова, что первичная структура макромолекул этих полимеров формируется как регулярная, несмотря на возможность случайного включения в них "дефектных" звеньев. Регулярность строения полимерных цепей предопределяет возможность их самоупорядочения (кристаллизации). Параметр гибкости макромолекул природных волокнообразующих полимеров /ф несколько больше 0,63, что позволяет отнести их к полужесткоцепным полимерам. [c.288]

Четвертичная структура реализуется в белках как монодисперс-ные образования, возникшие в результате соединения в одну макромолекулу нескольких полипептидных цепей ( субъединиц ). Этот уровень надмолекулярной структурной организации наблюдается у белков с > 5 10 . Соединение [c.349]

Существуют и некристаллические упорядоченные структуры. По причинам, которые изложены ниже, довольно бессмысленно их систематизировать, за исключением, разве что, глобул, которые вполне дискретны, но не обязательно обладают внутренним дальним порядком. Дело в том, что путаница, царящая в монографической и журнальной литературе по поводу надмолекулярных структур, особенно в некристаллизующихся полимерах, обусловлена пренебрежением принципами статистической физики и физической кинетики. Описание полимеров на всех уровнях структурной организации не может быть полным, если наряду с морфологией не учитывается подвижность соответствующих структурных элементов . А введение подвижности ав томатически требует, при описании надмолекулярной организации в целом, не только описания пространственного распределения и -сил взаимосвязи структурных элементов, но и усреднения во времени (ср. стр. 45). При этом сразу выявляется третий признак классификации структур по их стабильности. Как известно, по отношению к так называемой денатурации все глобулярные белки принято подразделять на кинетически и термодинамически стабильные. ЭтОт же принцип должен реализоваться и по отношению к надмолекулярным уровням структурной организации полимеров. Все дискретные организованные структуры являются термодинамически стабильными отдельные организованные морфозы (типа сферолитов, например) могут обладать определенной — и регистрируемой, (см. гл. VII) — внутренней и внешней подвижностью, но ниже температуры фазового перехода они вполне устойчивы в отсутствие внешних силовых полей их время жизни т->оо. [c.47]

Открытие генетической роли ДНК потребовало решения другой фундаментальной задачи — проблемы кода, с помощью которого нуклеотидный текст переводится на язык аминокислот — структурных еднниц белка. Впервые эту задачу правильно сформулировал в начале 1950-х годов Г. Гамов, который предсказал, что этот код должен быть трехбуквенными неперекрывающимся. Экспериментально общие свойства генетического кода были установлены Ф. Криком, С. Бреннером и сотр. к концу 1950-х — началу 1960-х годов. К этому же времени в общих чертах были выяснены функции и принципы структурной организации РНК. Были от- [c.6]

Шиндялов И.Н. Исследование структурной организации м эволгщии глобулярных белков на основе моделирования с помощью ЭВМ. Автореф. канд. дис.. Новосибирск. ИЦиГ СО АН СССР. 1988. [c.62]

Это, наверное, самая неопределенная структура. Единственное, что можно сказать о ней — то, что это комплекс из нескольких полипептидных цепочек, связанных между собой самыми различными связями как слабыми водородными и ионными, так и прочными ковалентными, включая дисульфидные, сложноэфирные и амидные. Типичным случаем четвертичной структурной организации белка является молекула гемоглобина, состоящая из четырех полипептидных цепочек, связанных между собой водородными, гидрофобными и ионными связями. Особую роль выполняют ионные связи между аспарагиновой кислотой с одной стороны, лизином и аргинином с другой стороны — они образуются только в дезок-сигемоглобине и разрываются при ок-сигенировании атома железа. В свою очередь, гемы связаны с белковыми [c.99]

По рекомендации Лнндерстрема — Ланга были введены термины первичная, вторичная и третичная структура , характеризующие уровни структурной организации белков. Первичная структура белка дает сведения о числе и последовательности связанных друг с другом пептидной связью аминокислотных остатков. Вторичная структура описывает конформацию полипептидной цепи, возникающую при образовании водородных мостиков между карбоксильными кислородными атомами и атомами амидного азота в составе скелета молекулы. Под третичной структурой понимают трехмерную укладку полипептидной цепи, вызванную внутримолекулярным взаимодействием боковых цепей. [c.363]

Правила структурной организации глобулярных белков рассмотрены Шульцем [81]. Согласно им, в структ фе таких белков следует выделять большее число уровней организации. Иерархия берет свое начало от аминокислотной последовательности. Затем следует вторичная структура с регулярной укладкой полипептидной цепи, характеризующейся максимальным образованием водородных связей. Вторичная структура может образовывать до 75% всей полипептидной цепи. Иногда в молекуле белка можно выделить агрегаты вторичной структуры (сверхвторичная структура), являющиеся регулярными образованиями из нескольких участков полипеп-тидных цепей, например двойная а-спираль или складчатый лист-спираль. Пример более высокой ступени организации глобулярных белков — образование доменов. Они возникают у крупных белков и характеризуются как независимые пространственные структуры. Иммуноглобулины, например, образуют при соответствующем сворачивании полнпептидных цепей от 2 до 4 доменов. В химотрипсине активный центр находится внутри, между двумя доменами. В данном случае домены имеют структуру складчатого листа-цилиндра и связаны один с другим лишь одной полипептидной цепью. И наконец, глобулярные белки, построенные из нескольких доменов, могут упаковываться в еще более крупные структурные образования. Возникающие при этом агрегаты обычно построены симметрично, причем структура входящих в их состав мономеров, вероятно, не меняется. [c.364]

Решающую роль в создании количественного метода сыграли положения о гармонии всех внутриостаточных и межостаточных взаимодействий и их преобладающем энергетическом влиянии над взаимодействиями белковой цепи с молекулами и ионами окружающей среды. Одно из этих положений позволило разделить проблему структурной организации белка на три менее громоздкие и поддающиеся последовательному решению частные проблемы ближних, средних и дальних взаимодействий. В результате специально разработанной классификации пептидных структур на конформации, формы и шейпы стало возможным получение достоверных количественных данных о конфор-мационных состояниях целых наборов структурных вариантов различных таксономических групп, ограничившись детальным анализом их отдельных представителей. Классификация настолько сократила объем вычислительных работ, что сделала реальным расчет трехмерных структур бе лков, на первых порах низкомолекулярных. Изложенные в книге результаты априорных расчетов структур трипсинового ингибитора, сложного фрагмента нейротоксина II и большого числа олигопептидов, состоящих из десятков аминокислотных остатков, свидетельствуют об адекватном отражении предложенными теориями (бифуркационной и физической) структурной самоорганизации белков и пептидов и реальности предсказания их нативных конформаций. [c.8]

Проблема белка (1997) -- [ c.59 , c.60 , c.61 , c.62 , c.63 , c.64 , c.65 , c.66 , c.67 , c.68 , c.69 , c.70 , c.71 , c.72 , c.73 , c.74 , c.75 , c.76 , c.77 , c.78 , c.79 , c.80 , c.81 , c.82 , c.83 , c.84 , c.85 , c.86 , c.87 , c.88 , c.89 , c.90 , c.91 , c.92 , c.93 , c.94 , c.95 , c.96 , c.97 , c.98 , c.99 , c.100 , c.101 , c.102 , c.103 , c.104 , c.105 , c.106 , c.107 , c.108 ]

Проблема белка Т.3 (1997) -- [ c.59 , c.60 , c.61 , c.62 , c.63 , c.64 , c.65 , c.66 , c.67 , c.68 , c.69 , c.70 , c.71 , c.72 , c.73 , c.74 , c.75 , c.76 , c.77 , c.78 , c.79 , c.80 , c.81 , c.82 , c.83 , c.84 , c.85 , c.86 , c.87 , c.88 , c.89 , c.90 , c.91 , c.92 , c.93 , c.94 , c.95 , c.96 , c.97 , c.98 , c.99 , c.100 , c.101 , c.102 , c.103 , c.104 , c.105 , c.106 , c.107 , c.108 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология