Белки с необычными аминокислотами

Хроматография производных аминокислот получила интенсивное развитие в связи с разработкой методов определения первичной структуры белков. Вероятно, трудно найти в органической химии и биохимии более удачный пример столь тесной взаимосвязи развития представлений о структуре и функциях большого класса веществ, каким являются белки, с хроматографическими методами анализа. Основное внимание было направлено на разработку методов определения N-концевых остатков аминокислот в белках, причем в идентификации соответствующих производных большое значение имели тонкослойная (ТСХ) и бумажная хроматография (БХ) (см. обзоры [1, 2]). Газожидкостная и жидкостная колоночная хроматографии находят в этой области ограниченное применение, однако интерес к последнему методу постепенно растет. Интерес к жидкостной хроматографий вызван вполне определенными причинами. Во-первых, постоянно появляются новые методы избирательной модификации остатков аминокислот в белках, а идентификация производных аминокислот требует развития хроматографических методов. Во-вторых, исследованию подвергают все более труднодоступные белки, что в свою очередь вызывает необходимость создания надежных методов количественного анализа. Интерес к колоночной хроматографии возрастает также в связи с выделением и получением необычных аминокислот, а также в связи с необходимостью предотвращения ошибок при определении аминокислотной последовательности. Понятия современный и классический метод используют здесь условно, поскольку новые методики обычно создают на базе стандартной аппаратуры примером может служить автоматический анализ ДНФ- и ДНС-аминокис-лот [3, 4]. Насколько известно, до сих пор не пытались использовать скоростную хроматографию высокого разрешения для разделения производных аминокислот, хотя некоторые соединения, например ДНС-аминокислоты, являются для этого метода довольно удобным объектом. Производные аминокислот использовали в структурном анализе белков крайне неравномерно. По-видимому, всеобщее увлечение ДНФ-аминокислотами проходит окончательно, уступая место повышенному интересу [c.360]

Помимо приведенных ранее двадцати важнейших аминокислот (и двух амидов аспарагина и глутамина), в состав нескольких белков или небелковых природных продуктов входят и другие, необычные аминокислоты. Некоторые из них приведены в табл. 41. [c.634]

Почти все они ядовиты для высших организмов или для бактерий Их устойчивость по отношению к действию расщепляющих ферментов нормальной клетки объясняется не только тем, что они имеют циклическую структуру, но также и тем, что они содержат не свой ственные белкам /)-аминокислоты, ряд необычных аминокислот, своеобразные типы связей. [c.176]

МНОГИЕ БЕЛКИ СОДЕРЖАТ НЕОБЫЧНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ [c.58]

По принятой для обозначения пространственного строения номенклатуре аминокислоты с такой конфигурацией относятся к Ь-ряду. Аминокислоты противоположной О-конфигурации в белках, как правило, не встречаются. Есть, однако, весьма примечательные исключения О-аминокислоты входят в состав некоторых микроорганизмов (бактерии сибирской язвы), антибиотиков, т. е. необычных, не имеющих широкого распространения форм жизни и их продуктов. [c.279]

Кератины являются структурными белками волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей и копыт. Кератин очень богат кислыми и основными аминокислотами. Как показывает анализ аминокислотного состава, кератин отличается необычно высоким содержанием цистеиновых остатков. Кератин пера интересен тем, что в его состав входит 33.4% незаменимых аминокислот и около 6% серосодержащих аминокислот. [c.36]

Как уже упоминалось ранее (см. разд. 25.3.2), белки мембран можно подразделить на внешние, которые свободно закреплены на поверхности мембраны, и внутренние (или интегральные), расположенные внутри мембраны. Наиболее хорошо изученными мембранами являются миелин и мембраны эритроцитов, имеющие относительно простой состав белковых компонентов. Миелин, по-видимому, содержит только три типа полипептидных цепей [26], одна из которых является внешней и может быть удалена из мембраны экстракцией слабыми кислотами, две остальные являются внутренними и обладают необычным свойством — растворимостью в смеси хлороформа и метанола. Аминокислотная последовательность внешнего белка установлена, однако его вторичная и третичная структуры не определены. Большую часть обоих внутренних белков составляют гликопротеины входящие в их состав аминокислоты на 50 % являются неполярными, это затрудняет их определение, так как содержащие их пептидные фрагменты нерастворимы. [c.121]

Бактерии можно не только использовать как фабрики для синтеза белков типа рестриктаз, но и получать с их помощью новые продукты, изменяя метаболизм бактериальных клеток введением в них чужеродных генов или модификацией уже существующих. Можно создавать рекомбинантные микроорганизмы, способные синтезировать самые разные низкомолекулярные соединения Ь-аскорбиновую кислоту, краситель индиго, аминокислоты, антибиотики, мономерные единицы различных биополимеров. Общая стратегия при этом состоит во введении в организм хозяина специфических генов, клонированных в подходящем векторе, которые кодируют один или несколько ферментов, катализирующих не свойственные микроорганизму метаболические реакции или влияющих на осуществляемый им в норме биосинтез определенных соединений. По имеющимся данным, создание новых метаболических путей не является технически неосуществимым. Этот подход поможет создать необычные, более эффективные пути синтеза самых разных соединений. [c.272]

Необычность аминокислотного состава фибриллярного белка коллагена определяется наличием в нем большого количества (30—20%) аминокислот [c.532]

Число примеров возможных, но пока неосуществленных каталитических реакций можно было бы увеличивать до бесконечности. То, что во многих, а может быть даже в большинстве случаев реакции, разрешенные термодинамически, в принципе поддаются реализации с помощью катализаторов, показывает биокатализ. В любой живой клетке происходят сотни и тысячи тончайших каталитических процессов, поражающих своей слаженностью и совершенством. При этом в клетке исключается использование основных методов форсирования химических реакций с помощью повышения температуры и давления или применения необычных растворителей. При комнатных и даже несколько более низких температурах в растениях совершается каталитический фотосинтез углеводородов и тесно с ним связанные термические каталитические синтезы всей остальной широчайшей гаммы веществ, требующихся для жизнедеятельности организма. Высшие растения, прекрасно ассимилирующие углерод из СО2, неспособны усваивать азот воздуха но существуют микроорганизмы (бактерии, грибки), которые осуществляют эти реакции без прямого участия энергии света. Продукты таких первичных каталитических синтезов у микроорганизмов далее также каталитическим путем превращаются в аминокислоты и азотные основания, из которых построены белки и нуклеиновые кислоты, а также различные другие азотные соединения живой клетки (алкалоиды и т. д.). Существуют бактерии, способные осуществлять каталитически весь комплекс биохимических процессов, в том числе синтез аминокислот,. [c.9]

Это изотактические (а), синдиотактические (б) и атактические формы (в) 0 всеми переходами от строгого повторения одной и той же ориентации через правильное чередование противоположно ориентированных радикалов к полному беспорядку. Число вариантов быстро увеличивается с переходом к сополимеризации двух, трех и более разных мономеров. Между тем в живых организмах белковые полимеры содержат одновременно до двадцати видов мономерных звеньев, принадлежащих разным аминокислотам. Даже одна лишь расшифровка последовательности расположения этих аминокислот представляет труднейшую задачу, а возможное число сочетаний здесь необычно велико. Это является основой индивидуализации белкового строения не только видов, но и отдельных особей. В живом организме строго регулярный синтез индивидуальных белков и нуклеиновых кислот обеспечивается серией строго коррелированных каталитических процессов. В полимеризации и сополимеризации, проводимой в лабораториях и в промышленности, также достигнуты результаты, хотя сильно уступающие биосинтезу полимеров, но имеющие выдающееся практическое значение. Действительно, отыскание удачного катализатора и правильный выбор условий позволяют из одних и тех же мономерных кирпичиков строить различные полимерные структуры. Рассмотрим некоторые особенности этих процессов, несмотря на то, что методы газовой хроматографии пока мало применялись к изучению стереорегулярной полимеризации. [c.45]

Аминокислоты, за исключением глицина, содержат асимметрический атом углерода в а-положении. Поэтому существуют две структуры, являющиеся зеркальными изображениями одна другой (энантиомеры, гл. 2). Абсолютную конфигурацию аминокислот удобно относить к абсолютной конфигурации о- или ь-глицеральдегида (рис. 12.2). В природных белках аминокислоты относятся к ь-ряду исключение составляет очень небольшое число необычных белков, выделенных из микроорганизмов. [c.263]

Одной из нерешенных проблем биологии является механизм Т1ревраш,ения химической энергии в механическую работу. Самыми маленькими движуш,имися органами являются жгутики бактерий, и можно думать, что исследования данного объекта помогут хотя бы отчасти проникнуть в эту тайну. Жгутики прокариот построены из белка одного типа — флагеллина. Молекулы флагеллина совсем не содержат остатков цистеина и триптофана, а остатки фенилаланина,, пролина и гистидина присутствуют в них лишь в небольших количествах. Этот белок характеризуется высоким содержанием гидрофобных аминокислот и имеет один остаток необычной аминокислоты — е- -метиллизина. Субъединицы жгутиков образуют спиральную структуру (рис. 4-7), формируя в ней также 11 почти параллельных оси опирали рядов— надспиралей с шагом 2,3 мкм Д. Эта последняя особенность жгутиков очень важна для понимания механизма их-функционирования. Мутантные бактерии, жгутики которых имеют линейную структуру, неподвижны. [c.281]

Исследование структурных и конформационных свойств индивидуальной полипептидной субъединицы обычно ведется по трем аспектам рассматриваются первичная, вторичная и третичная структуры, как это было предложено Линдерстрем-Лангом [И]. Организмы используют для синтеза белков основной набор из 20 аминокислот (см. гл. 23.2). Необычные аминокислоты, которые эпизодически встречаются в белковых структурах, часто являются результатом химической модификации простетической группы гема (остатки 70—80) они остались неизменными в процессе эволюции, тогда как другие части молекулы играют, по-видимому, меньшую роль для спецификаций, особенно остатки, не участвующие в агре- [c.222]

Вторая группа пептидов гораздо более разнообразна структурно и Заключает в себе все соединения, содержащие две или более аминокислот, связанных амидной связью, но которые обладают некоторыми структурными свойствами, не характерными для белков. В нее входят такие необычные аминокислоты, которые не найдены в белках, как аминокислоты с D-конфигурацией или в более окисленном состоянии, связанные необычной амидной связью, например Глутамилпептиды, связанные сложноэфирной связью (депсипептиды), и различные циклические структуры. Эти пептиды в основном выделены из микроорганизмов, и многие из них обладают значительной биологической активностью. Некоторые из них токсичны для растений и животных, в то время как другие нащли применение в качестве антибактериальных, противоопухолевых и противовирусных агентов. Ионофорные пептиды нащли применение в качестве мощного средства при изучении транспорта ионов через природные и искусственные мембраны. Вероятно, в будущем с помощью более утонченных биологических эксперимен- [c.285]

Кроме трех перечисленных классов полисахаридов в состав первичной клеточной стенки входят также небольшие количества белка. Главный белковый компонент содержит миого остатков необычной аминокислоты гид-роксипролина, с которой мы уже встречались в разделе, посвященном колла- [c.164]

Липоксидаза была обнаружена у бобовых, некоторых зерновых злаков, а также в семенах масличных растений. Липоксидаза сои была кристаллизована в виде однородного белка. Ее молекулярный вес равен 102 ООО. Был определен также аминокислотный состав этой липоксидазы. Анализ ее не выявил присутствия каких-нибудь необычных аминокислот, а также наличия простетической группы или ионов металлов. В отличие от липоксидазы бобовых липоксидазы, выделенные из маша, ингибируются сульфгидрильными реагентами. [c.189]

Необычные аминокислоты. В растениях было найдено более двухсот аминокислот, которые никогда не входят в состав белков и не являются промежуточными продуктами метаболизма [15]. Многие из них могут действовать как антиметаболиты и, следовательно, как токсины по отношению к некоторым организмам. Было показано, что среди аминокислот этой группы есть такие, которые ядовиты для большинства животных, а также для микроорганизмов и некоторых высших растений [7]. Джензен и др. [10] испытали большую группу небелковых аминокислот против личинок зерновки и нашли, что большинство из испытанных аминокислот оказывают губительное действие на насекомых. [c.102]

Для изучеиия различных этапов синтеза коллагена в модельных системах широко иопользуют радиоизотоп-ный метод. Наличие в составе коллагена необычных аминокислот — оксипролина и оксилизина, не встречающихся в других белках, позволяет легко идентафициро-вать коллаген среди других белков животных тканей. Обнаружение С-онсипролияа после инкубация ткани с меченым по углероду пролином является наиболее существенным показателем синтеза коллагена в данной системе. [c.265]

В настоящее время химический синтез замещенных белков из природных аминокислот вытеснен методом олигонуклеотидного мутагенеза (см. выше). Химические методы применяют, только если требуется замещение необычной аминокислотой. Детально эта область рассматривается в обзоре [9] и книге Оффорда [35]. [c.111]

В отнош ении качественного состава аминокислот имеются указания на явление стандартизации аминокислотного состава в процессе эволюции высших организмов (Опарин, 1957). Эти представления подтверждаются фактом, что в низших организмах наряду с обычными для состава белков аминокислотами встречаются необычные аминокислоты (например, Р-тиовалин у пенициллиумов, а-аминомасляная кислота у ряда бактерий и др.). В настоящее время выяснено, что все ферменты являются специфическими белками, соединенными с небелковой, про-стетической группой. Простетическая группа во многих случаях представлена металлоорганическим соединением. [c.19]

В рационах сельскохозяйственных животных должно быть до 90—110 г перевариваемого протеина на 1 кормовую единицу. В грубых кормах его содержится не более 50—75 г, поэтому углеводсодержащие корма, несбалансированные по количеству и составу белка, используются нерационально. Кормовые дрожжи — необычный источник белка в рационах животных, они повышают биолог11ческую ценность белков других кормов вследствие того, что содержат не менее 20 аминокислот и все незаменимые аминокислоты (валин, лизин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин и триптофан). [c.369]

Если тРНК этерифицируется какой-либо неправильной аминокислотой, тогда такая сложноэфирная связь снова расщепляется необычно быстро работающим корректирующим механизмом (186, 187]. Гидролиз сложноэфирной связи ( неправильных эфиров), катализируемый синтетазой, протекает еще до диссоциации комплекса фермент — тРНК. Об этапах активации аминокислот при биосинтезе белка сообщает Хаар (188). [c.391]

В ряде лабораторий (в частности, в лаборатории С. Бреннера) были получены данные о возможности существования в клетках в соединении с рибосомами короткоживущей РНК, названной информационной (иРНК). Сейчас она обозначается как матричная РНК (мРНК), потому что ее роль заключается в переносе информации от ДНК в ядре (где она синтезируется под действием ДНК-зависимой РНК-полимеразы) до цитоплазмы, где она соединяется с рибосомами и служит матрицей, на которой осуществляется синтез белка. Эта блестящая гипотеза затем экспериментально бьша доказана в лаборатории М. Ниренберга. При изучении влияния различных фракций клеточной РНК на способность рибосом, выделенных из Е. oli, к синтезу белка было установлено, что некоторые из них стимулировали включение С-аминокислот в синтезируемый полипептид. Добавление синтетического полинуклеотида, в частности полиуридиловой кислоты (поли-У), в белоксинтезирующую систему приводило к включению в синтезирующуюся белковую молекулу единственной аминокислоты -фенилаланина. Поли-У вызывал синтез в бесклеточной системе необычного полипептида полифенилаланина. Таким образом, искусственно синтезированный полирибонуклеотид, добавленный к препаратам рибосом, включавшим известные к тому времени факторы белкового синтеза и источники энергии, вызывал синтез определенного, запрограммированного полипептида. [c.519]

S-PHK состоит из относительно небольших молекул, содержащих 75—100 нуклеотидов. s-PHK растений, по-видимому, подобна S-PHK животных и бактерий. Имеются данные, что для s-PHK из зародышей пшеницы характерно более высокое относительное содержание необычных оснований, чем для рибосомной РНК. Соотношение оснований в S-PHK из Vigna sesquipedalis отличается от соотношения оснований в рибосомной РНК, выделенной из этой же ткани. Еще не показано, что для s-PHK из растений характерно соответствие в соотношении оснований, обнаруженное для s-PHK из других организмов. Данные, полученные с животными и микроорганизмами, позволяют предполагать, что для каждой из аминокислот, входящих в состав белка, существует специфичный тип [c.475]

В одном из исследований было найдено, что включение аминокислот в дезоксирибонуклеогистоны зависит от продолжительности инкубирования, pH и концентрации аминокислот [622]. Включенные аминокислоты были прочно связаны, и карбоксил аминокислот не освобождался при действии нингидрина. Это включение, которое, возможно, не было обусловлено образованием пептидных связей, усиливалось при повышении температуры до 100°. Другой необычный тип включения наблюдали в опытах с лизином [623, 624, 714], который, по-видимому, образует связи с белком через е-аминогруппы. [c.277]

При гепато-лентикулярной дегенерации (болезнь Вильсона) наблюдается генерализованная аминоацидурия, связанная с поражением печени [87—89]. Однако аминоацидурия может появиться до развития признаков заболевания печени существенное повышение уровня аминокислот в крови обычно отсутствует. Имеются также указания на экскрецию пептидов с мочой при этом заболевании [89]. Особый интерес представляют данные о том, что у таких больных нарушен обмен меди [90—95]. Наблюдается отложение меди в чечевицеобразном ядре мозга, печени и роговице с мочой выделяются необычно большие количества меди в виде клешневидных комплексов с пептидами дикарбоновых аминокислот. В нормальной сыворотке крови медь связана с одним из а-глобулинов, церулоплазмином. Концентрация этого белка снижена при болезни Вильсона, однако общее количество меди в сыворотке крови соответствует норме или превышает ее [93, 95]. Между экскрецией аминокислот и экскрецией меди имеется параллелизм — например, повышенное выделение аминокислот, вызванное пищевым рационом с высоким содержанием белка, сопровождается повышенной экскрецией [c.469]

В состав большинства молекул РНК также входит только четыре основания пурины — аденин и гуанин — и пиримидины — урацил (а не тимин, как в ДНК) и цитозин. В некоторых видах РНК, особенно в низкомолекулярных ( растворимых ) РНК, осуществляющих перенос аминокислот к месту синтеза белка и потому называемых транспортными (см. стр. 154), присутствуют необычные основания гипоксантин и различные метилированные производные — тимин, 5-метилцитозин, 6-метиламинопурин, 6,6-диметиламинопурин, 1-метилгуанин, 2-метиламино-6-оксипурин и 2,2-диметиламино- [c.123]

Смотреть страницы где упоминается термин Белки с необычными аминокислотами: [c.330] [c.74] [c.140] [c.32] [c.84] [c.108] [c.515] [c.61] [c.648] [c.648] [c.669] [c.403] [c.467] [c.249] [c.429] [c.269] [c.249] [c.213] [c.235] [c.418] [c.500] [c.140]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология