Биоорганические катализаторы конструирование

Идеи иммобилизации биокатализаторов инициировали и стимулировали бурное развитие одного из важнейших направлений современной биотехнологии — инженерной энзимологии. Текущая (тактическая) задача инженерной энзимологии — это разработка (конструирование) биоорганических катализаторов с заданными свойствами на основе ферментов (в том числе с использованием полиферментных комплексов и даже целых клеток). Говоря о заданных свойствах, следует понимать, что они продиктованы потребностями практики это, например, необходимое время службы катализатора при определенных условиях реакции (что зависит от его термостабильности, чувствительности к тем или иным факторам среды), избирательность (специфичность) действия, производительность (каталитическая активность), иммуногенность, токсичность, геометрическая форма препарата катализатора, его механические свойства и т. д. [c.146]

Конструирование определенного биологического катализатора ведется с учетом как специфичности белка, так и каталитической активности металлоорганического комплекса. Вот примеры такой модификации, проведенной для получения полусинтетических биоорганических комплексов . Миоглобин кашалота способен связывать кислород, но не обладает биокаталитической активностью. В результате объединения этой биомолекулы с тремя электрон-переносящими комплексами, содержащими рутений, которые связываются с остатками гистидина на поверхности молекул белка, образуется комплекс, способный восстанавливать кислород при одновременном окислении ряда органических субстратов, например аскорбата, со скоростью-почти такой же, как для природной аскорбатоксидазы. В принципе белки можно модифицировать и другими способами. Рассмотрим, например, папаин. Он относится к числу хорошо изученных протеолитических ферментов, для которого определена трехмерная структура. Поблизости от остатка цистеина-25 на поверхности белковой молекулы располагается протяженный желобок, в котором протекает реакция протеолиза. Этот участок может быть алкилирован производным флавина без изменения доступности участка связывания потенциальных субстратов. Такие модифицированные флавопапаины использовались для окисления Ы-алкил-1,4-дигидроникотинамидов, и каталитическая активность некоторых из этих модифицированных белков была существенно выше, чем у природных флавопротеин-ЫАОН-дегидрогеназ. Таким образом удалось создать очень эффективный полусинтетический фермент. Использование флавинов с высокоактивными, находящимися в определенном положении элек-трон-оттягивающими заместителями, возможно, позволит разработать эффективные катализаторы для восстановления никотин-амида. [c.182]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология