Белки специфичность действия

Протеолитические ферменты (протеиназы) обладают широкой специфичностью действия, определяемой как размером полипептида, так и структурой радикалов аминокислот, участвующих в образовании пептидной связи. Основные ферменты, катализирующие гидролитический распад пищевых белков и пептидов, приведены в табл. 12.5. [c.418]

Поразительная специфичность действия ферментов привела к созданию теории замка и ключа, согласно которой для протекания реакции необходимо точное структурное соответствие между субстратом и активным центром фермента. Проведенные эксперименты убедительно доказали адекватность этой идеи, однако сама теория претерпела существенное изменение. Считается, что если фермент — это замок , а субстрат — ключ , то введение ключа в замок часто индуцирует конформационные изменения в молекуле белка. Имеется множество работ, в которых показано, что фермент укладывается вокруг субстрата, обеспечивая более точное соответствие подгоняемых структур. В пользу этого говорят данные по изменению спектров кругового дихроизма, спектров поглощения в УФ-области и констант седиментации, а также результаты исследования структуры комплексов ферментов с ингибиторами методом рентгеноструктурного анализа. Как мы уже видели ранее (гл. 4, разд. Д, I), идея индуцированного соответствия оказывается весьма плодотворной и при обсуждении взаимодействий субъединиц. [c.42]

Абсолютная специфичность — это действие каждого фермента на вещество строго определенного химического состава. Например, фермент уреаза катализирует только гидролиз мочевины, фермент пепсин — только расцепление белков, каталаза действует лишь на пероксид водорода. [c.167]

Гидролиз белков с известной или неизвестной структурой позволил также уточнить специфичность действия ряда таких ферментов. Эта информация дает возможность контролировать степень гидролиза, а также характер получаемых пептидов, т. е. их среднюю молекулярную массу, характер аминокислот по расположению карбоксильных или аминных групп и т. п. Например, было опубликовано исследование [61] активности а-химотрипсина в отношении соевого белка. [c.599]

Другие белки. При изучении последовательности располо жения аминокислот в других белках с помощью гидролиза трипсином получены результаты, которые согласуются с имеющимися данными о специфичности действия трипсина. Однако в тех случаях, когда точное расположение аминокислот в исследуемом веществе неизвестно, влияние последовательности аминокислот на гидролиз данного белкового соединения трипсином оценить не удается. [c.197]

Действие ферментов специфично. В настоящее время специфичность большинства ферментов понимают более широко, т. е. считают, что одни ферменты действуют на определенную группу близких друг к другу химических веществ, но не действуют на другую, они ускоряют реакции только одного типа. Например, ферменты, расщепляющие белки, не оказывают влияния на углеводы. Некоторые ферменты специфично действуют на определенное химическое соединение (ферменты-индивидуумы). Они специфично относятся и к стереохимической конфигу- [c.518]

Высокая специфичность действия ферментов также не противоречит представлению о ферментах как о специфических белках, поскольку именнО белковые вещества в иммунобиологическом отношении отличаются крайней специфичностью. [c.120]

Подобно белкам, сложные полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расщепление синтетических полипептидов на [c.39]

Работы по изучению аминокислотной последовательности белков в значительной степени подтвердили специфичность действия протеолитических ферментов, выявленную первоначально лишь при изучении пептидов низкого молекулярного веса. [c.96]

Гидролиз белков. При действии определенных ферментов, называемых протеолитическими, белки расщепляются, причем степень расщепления зависит от специфичности действия фермента. Некоторые ферменты вызывают только дезагрегацию сложной высокомолекулярной молекулы белка на менее сложные соединения с молекулярным весом порядка 2000—3000. [c.389]

Ферменты состоят из белка, обеспечивающего специфичность действия фермента, и небелковой группы (кофермента), обусловливающего активность фермента. [c.29]

Образование связей с белком приводит, во-первых, к повышению каталитической активности и специфичности действия, а во-вторых, к стабилизации самого комплекса. Вообще говоря, порфириновые комплексы не выдерживают длительного действия окислителей и в растворе перекиси водорода постепенно разрушаются, причем чувствительными группами оказываются, в первую очередь, [c.183]

ПИЯ может распространяться на вплотную примыкающие друг к другу части белка. В настоящее время основная задача состоит в том, чтобы установить общую взаимосвязь между подвижностью тс-электронов и способностью соединения легко вступать в реакцию проблема же специфичности действия послужит объектом дальнейшего исследования. [c.424]

Изменения в серологической специфичности белков при денатурации также свидетельствуют о нарушении их специфической структуры. Денатурированный яичный альбумин гораздо хуже реагирует со специфическим антителом, и количество образуемого им соединения составляет лишь 1—2% того количества, которое образуется нативным яичным альбумином [154, 159]. Тот факт, что сложное специфическое расположение пептидных цепей меняется при денатурации, сам по себе не вызывает удивления. Почти каждый физический или химический агент способен менять лабильную структуру нативных белков. Денатурирующее действие минеральных кислот и едких щелочей может быть объяснено их влиянием на ионные группы белков. Минеральные кислоты превращают отрицательную группу —СОб в группу [c.150]

Отмеченная выше специфичность действия катализаторов выражена особенно сильно у ферментов. Так, например, гидролитическое разложение углеводов происходит при участии определенных ферментов, которые не влияют на разложение белков и жиров разложение белков идет в присутствии других ферментов. Еще замечательнее, однако, то, что гидролиз разных углеводов (крахмала, различных сахаров и т. д.) идет в присутствии особого для каждого углевода фермента. [c.64]

Другая возможность связана с тем, что природные гидролитические или протеолитические катализаторы, как, например, ферменты, могут взаимодействовать с белками [55 г], образуя с общим атомом металла клешневидное кольцо, замкнутое координационными связями концевых атомов цепи. Если в каталитически активной молекуле фермента имеется заряженная группа, находящаяся в определенном положении относительно подобных замыкающих групп, то близость заряда к молекуле белка при образовании промежуточного клешневидного комплекса, может способствовать притяжению Н+ или ОН в определенных местах. Таким образом, специфичность действия ферментов можно объяснить на основе стерических соображений, а та особая связь в [c.290]

По сравнению с неорганическими катализаторами ферменты обладают значительно большей специфичностью действия. Некоторые ферменты катализируют превращение практически только одного какого-либо вещества. Например, фермент глюкозооксида-за, получаемый из плесневых грибов различных видов, специфически окисляет -D-глюкозу до глюконовой кислоты и почти не действует на другие моносахариды. Многие ферменты действуют только на определенный вид химической связи. Например, фермент пепсин гидролизует пептидные связи в молекулах белка, образованные только ароматическими аминокислотами. Наименьшую специфичность обнаруживают ферменты, которые катализируют опреде- ленные группы реакций. Так, например, ферменты, [c.111]

Ферменты обладают признаками как гомогенных, так и гетерогенных катализаторов. Они проявляют свою активность в водных растворах, что свойственно гомогенным катализаторам. Однако они имеют большую молекулярную массу, образующую мпкроповерх-ность раздела, на которой находятся особые участки — активные центры, состоящие из атомов, что свойственно гетерогенным катализаторам. Ферменты состоят из глобулярных белков, и для них характерны не только генетическн закодированная последовательность расположения отдельных аминокислот в иолипептидной цепи, но и разнообразие химических связей между отдельными звеньями этих цепей, определяющих уникальную для каждого фермента структуру. Поэтому одной из важных особенностей ферментов является высокая специфичность действия. Различают индивидуальную специфичность — способность катализировать только одну химическую реакцию и притом лишь данного субстрата — и групповую— способность катализировать ту же реакцию в разных субстратах. [c.115]

В бактериях и плесневых грибах отсутствует р-амилаза, но содержится активная а-амилаза, отличающаяся композицией аминокислот в белке и специфичностью действия. Так, при катализе а-амилазой плесневых грибов уже в начале гидролиза образуется большое количество глюкозы и мальтозы. Среди бактериальных амилаз имеются как сахарогенные, так и декстриногенные. Первые гидролизуют крахмал на 60% и более, вторые — на 30—40%. Прн гидролизе амилозы а-амилазой Вас. subtilis вначале образуются декстрины с СПб и мальтотриоза, в конце — глюкоза и мальтоза (1 5,45) при гидролизе амилопектина — вначале декстрины с СПб и выше, в конце — глюкоза, мальтоза и сахариды с разветвленной цепью. [c.118]

Характерной особенностью ферментов является их четко выраженная специфичность действия. Есть ферменты, гидролитически расщепляющие жиры (липазы), другие (протеазы) расщепляют белки, третьи (карбогидразы) — углеводы. Имеется несколько видов ферментов, способствующих отщеплению водорода (дегидразы) есть и особые окисляющие ферменты (оксидазы). В каждой из этих групп имеются ферменты с еще более узкой специфичностью действия. Так, например, одни из карбогидраз расщепляют лишь полисахариды, но не расщепляют тетра-, три-и дисахаридов для этого служат уже другие ферменты. Среди последних имеются ферменты, расщепляющие только дисахариды с а-глюкозидной группировкой другие же ферменты способствуют расщеплению р-глюкозидов. На действии таких ферментов и основано различие в усвоении животными организмами клетчатки (стр. 318) и крахмала (стр. 320). Дифференцированной специфичностью отличаются и отде.пьные липазы, протеазы и другие ферменты. [c.388]

П. аминокислот может происходить и вне клетки в присут. пярндоксаль-5 -фосфата, однако vopo n. р-ции в 10 раз меньше. Специфичность действия определяется пространств, структурой субстрата, по южением ионогенных групп белка, осуществляющих кнслотио-основной катализ, и геометрией связывания субстрата. [c.473]

Ферментами или энзимами называются биологические катализаторы, образуемые клетками животных и растений. Общими свойствами ферментов являются их высокая каталитическая активность, специфичность действия, термолабильность и коллоидальный белковый характер. По-видимому, все ферменты — белки с высоким молекулярным весом. Свыше 70 ферментов получены в кристаллическом состоянии. Молекулярный вес кристаллического пепсина 35000, кристаллической лактодегидразы из сердца 135000, дегидразы глутаминовой кислоты из печени 1000000,. алкогольдегидразы из печени лошади 73000 и т. д. [c.249]

Таким образом, из этого далеко не полного перечня основных функций белков видно, что указанным биополимерам принадлежит исключительная и разносторонняя роль в живом организме. Если попытаться вьщелить главное, решающее свойство, которое обеспечивает многогранность биологических функций белков, то следовало бы назвать способность белков строго избирательно, специфически соединяться с широким кругом разнообразных веществ. В частности, эта высокая специфичность белков (сродство) обеспечивает взаимодействие ферментов с субстратами, антител с антигенами, транспортных белков крови с переносимыми молекулами других веществ и т.д. Это взаимодействие основано на принципе биоспе-цифического узнавания, завершающегося связыванием фермента с соответствующей молекулой субстрата, что содействует протеканию химической реакции. Высокой специфичностью действия наделены также белки, которые участвуют в таких процессах, как дифференцировка и деление клеток, развитие живых организмов, определяя их биологическую индивидуальность. [c.22]

В52—1919), немецкий химик-органик, иностранный почетный член Петербургской АН (1913). Образование получил е Боннском и Страсбургском университетах. Выполнил фундаментальные исследования по химии различных природных соединений. Разработал методы синтеза производных пурина, углеводов, пептидов, обнаружил и объяснил специфичность действия ферментов. Провел первые исследования аминокислотного состава белков. Экспериментально доказал (1902), что аминокислоты связываются между собой посредством карбоксильной группы и аминогруппы, образуя пептиды. Лаурввг Нобелевской премии по химии (1902) [c.125]

Подобно пептонам, полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расш пление синтетических полипептидов на аминокислоты теми же ферментами кишечного сока, которые заканчивают в организме переваривание белков с образованием аминокислот, является весьма важным подтверждением взгляда, что и в белках аминокислоты связаны между собой пептидной связью. Все сказанное послужило основанием к признанию пептидной связи основной формой с о е д и н е н и я между отдельными аминокислотами в молекуле белка. [c.39]

Э. Фишер первым показ 1л также, что амииокислогы являются строительным материалом белков. Он был автором гипотезы ключа и замка , объясняющей специфичность действия белковых катализаторов — ферментов. [c.415]

Кристалл-токсины слабо растворяются в воде. В щелочной среде (pH >11) происходит их гидролиз, связанный с разрушением сульф-гидрильных групп. При инкубации кристаллов в течение 2 часов при pH = 12,0, происходит разрыв 40% дисульфидных связей и растворение 83% белка. Механизм действия кристаллов заключается в превращении протоксина в токсин, наблюдающийся в кишечнике восприимчивого насекомого под действием протеаз, близких по специфичности трипсину и хемотрипсину. [c.393]

Белки, обеспечивающие все эти функции, а также и многие другие, обладают свойством, отсутствуюпщм у других соединений, а именно специфичностью. Белки различных животных и растительных родов являются типичными только для последних и отличаются от белков других родов, тогда как крахмал, гликоген и жиры очень мало отличаются друг от друга у различных родов. Иногда наблюдаются различия даже между белками индивидуальных представителей одного и того же рода. Следовательно, число встречающихся в природе белков крайне велико. Наконец, особенно характерным свойством белков является способность к денатурации — глубокому, в некоторых случаях необратимому превращению, которое претерпевают белки под действием тех же физических и химических агентов, которые убивают или повреждают живые организмы. Легкость, с которой это происходит, позволила сделать вывод, что белки имеют исключительно сложную и лабильную структуру, или, точнее, конформацию, присушую только этому классу соединений. [c.415]

Очень большая группа белков обладает ферментативной активностью это означает, что такие белки способны катализировать строго определенные органические и даже неорганические реакции. Каталитическая активность и специфичность действия большинства ферментов исключительно велики, и практически все биохимические реакции происходят при посредстве ферментов, каждый из которых обычно строго специализирован для выполнения определенной задачи. Ничто, по-видимому, не предоставлено на волю случая даже установление равновесия двуокиси углерода с водой происходит с помощью фермента, называемого ангидразой угольной кислоты . Чувствительные к окислению биохимические вещества защищаются от действия перекиси водорода в высшей степени эффективными ферментами (например, каталазой, которая превращает перекись водорода в воду). Многие ферменты представляют собой вполне индивидуальные вещества, которые могут кристаллизоваться и обладают точно воспроизводимыми физическими свойствами и каталитической активностью. Почти все они при сильном нагревании денатурируются и теряют активность. Мы не будем пытаться систематизировать ферменты и их функции и рассмотрим вместо этого вопросы, связанные с действием типичного протеолитического (расщепляющего белки) фермента, а-химотрипсина. Затем будут рассмотрены [c.128]

Некоторые из этих аминов очень ядовиты, как например тирамин> образующийся из тирозина (стр. 300), или гистамин — из гистидина (стр. 346). Интересно, что некоторые декарбоксилазы отличаются резкой специфичностью действия и способны декарбоксили-ровать только одну какую-нибудь аминокислоту. Так, например, аспартикодекарбоксилаза, выделяемая My oba terium nsp декар-боксилирует только /-аспарагиновую кислоту. Эта особенность микробов может быть использована как для препаративного получения некоторых биологически важных аминов из гидролизатов соответствующих белков, так и для количественного определения аминокислот по измерению количества выделившегося СО2. Метод определения аминокислот с помощью препаратов специфических декарбоксилаз при наличии соответствующей аппаратуры очень прост, отнимает мало времени, а главное, позволяет определять процентное содержание отдельных аминокислот, без предварительного выделения их из сложной смеси. [c.248]

Механизм действия и строение ферментов. Ф. отличаются от небиологич. катализаторов, как правило, количественно более значительной активностью и в особенности высокой специфичностью действия. Обе эти особенности Ф. связаны с их строением и механизмом действия. Различают два основных типа Ф. а) чисто белковой природы б) белковой природы, но требующие для проявления каталитич. активности соединения с низкомолекулярными органич. веществами специального строения — коферментами (в этом случае белковая часть фермента наз. апоферментом). Иногда активность Ф. обоих этих типов связана с наличием в их составе металлич. или иных ионов — т. паз. и о н-ных кофакторов. Структура основных коферментов и механизм нх химич. превращений в ходе ферментативных реакций изучены (см. Коферменты, а также но наименованию отдельных коферментов). Установлено, что коферменты принимают прямое участие в катализируемых реакциях путем переноса определенных химич. группировок, а также электронов и протонов. Однако в отсутствие белка-апофермен-та они либо совершенно неактивны, либо могут осуществлять отдельные стадии реакции с небольшой скоростью (напр., восстановленные никотинамидиые динуклеотиды и их аналоги, см., напр., кодегидрогеназы, способны с небольшой скоростью восстанавливать нек-рые соединеиия). [c.210]

Гидролазы. К этому классу относятся протеолитические ферменты, расщепляющие пептидные связи в белках и пептидах пепсин желудочного сока, трипсин и химотрипсин, получаемые из поджелудочной железы, аминопептидаза кищечника, папаин из сока дынного дерева и др. Специфичность действия этих ферментов зависит от их способности разрывать лищь те пептидные связи, которые находятся в определенном для каждого фермента окружении . Так, некоторые ферменты разрушают только концевые связи в белках (экзопептидазы), другие (эндопептидазы) действуют на пептидные связи, лежащие далеко от концов молекулы. Кроме того, имеет значение наличие вблизи от разрываемых связей полярных групп аминных, сульфгидрильных или оксигрупп. Протеолитические ферменты действуют только на -формы белков и совсем не действуют на Д-формы. [c.59]

Влияние природы атома металла в каталитическом центре распространяется не только на активность, но и на специфичность действия. Б. Л. Валле указывает, что карбоксипептидазы, содержащие кадмий, ртуть и свинец, не обладают способностью гидролизовать пептидные субстраты, но проявляют экстеразную активность. Цинк, кобальт и кадмий соединяются с одним и тем же центром молекулы белка, причем на [c.128]

В химотрипсине (фермент группы гидролаз) каталитическое действие осуществляют три группы — имидазольная, гидроксильная и карбоксильная. Альдолаза катализирует конденсацию фосфорных эфиров диоксиацетона и глицеринового альдегида при участии двух групп — е-аминогруппы остатка лизина и имидазоль-ной группы. Специфичность действия ферментов зависит от строения белка в целом и от особенностей белковой молекулы вблизи активного центра. [c.301]

Фишер (Fis her) Эмиль Герман (1852—1919) — немецкий химик-органик, создатель научной школы, основоположник химии природных соединений, ин. ч.-к. и ин. поч. ч. Петерб. АН. Исследовал строение и синтезировал ряд производных пурина. Ввел номенклатуру, создал рациональную классификацию и синтезировал многие углеводороды. Открыл специфичность действия ферментов. Провел основополагающие исследования по химии белков. Лауреат Нобелевской премии 189 [c.297]

Одна нз наиболее привлекательных гипотез, объясняющих специфичность действия бнополнмерных катализаторов, связана с конформационными изменениями белка. Это гипотеза индуцированного соответствия (Koshland, 1965). Специфический субстрат, связываясь с активным центром, вызывает конформацнон-ные изменения, формирующие активный центр и обеспечивающие функционирование сложноорганизованного активного центра. Неспецифический субстрат, лишенный необходимых рычагов воздействия на белковую молекулу, не способен произвести необхо- [c.223]

Протеазы выделяют из животных и растительных тканей, плесневых грибов и бактерий. Среди многих ферментов (эндопептидаз), которые расщепляют внутренние пептидные связи, только трипсин, химотрипсин и пепсин обладают достаточной специфичностью действия, чтобы при их помощи можно было регулировать расщепление белков. Другие ферменты, такие, как субтилизин, протеазы плесневых грибов и бактерий, более пригодны для последующего расщепления больших фрагментов. Лейцинаминопептидазу и кар-боксипептидазу (экзопептидазы) применяют для отщепления Ы- и соответственно С-концевых аминокислот (см. стр. 181 и 187). [c.119]

Некоторые амино- и карбоксипептидазы обладают специфичностью действия, т. е. отщепляют строго определенные Ы- или С-коицевые аминокислоты 3) ускоряют гидролиз дипептидов—дипептидазы (дипептидгидролазы). Последних известно около десяти, они завершают гидролиз белков. [c.121]