Поверхность белковой молекулы

В иммуноферментном анализе используются поли- и моноклональные антитела как по отдельности, так и вместе. Относительная легкость получения поликлональных антител из антисывороток иммунизированных животных в ряде случаев дает возможность пренебречь их гетерогенностью. Однако разработка метода получения моноклональных антител — продуктов гибридных клеток — дала им огромные преимущества в иммунохимическом анализе в связи с уникальными свойствами, выгодно отличающими их от антисывороток. Использование моноклональных антител в иммуноферментном анализе дает возможность работать с практически неограниченным источником антител, однородных по молекулярным и иммунологическим свойствам. С их появлением открылись новые возможности для структурного изучения антигенов. Это связано с тем, что моноклональные антитела, продуцируемые гибридомами, связываются со специфическим участком на поверхности белковой молекулы — антигенной детерминантой и могут быть использованы в качестве селективных зондов на определенные структурные участки. [c.306]

Спирты обычно понижают удерживание обоих энантиомеров. Наиболее вероятно, что это обусловлено способностью спиртов уменьшать гидрофобное взаимодействие сорбата с поверхностью белковой молекулы. Поскольку гидрофобные взаимодействия дают значительный вклад в сорбционные равновесия, любое уменьшение этого вклада приводит к ускорению элюирования сорбата с колонки. Влияние же на величину селективности разделения энантиомеров определяется относительным уменьшением удерживания каждого из энантиомеров. Часто, хотя и не всегда, а или уменьшается, или остается без изменения. [c.140]

При гидратации молекул белков следует учитывать, что белки могут связывать воду свободными полярными группами, имеющимися на поверхности белковых молекул (—ОН, —СООН, =0, —ЫНг и т. д.), а также атомами кислорода и азота в пептидной цепи. Вследствие скручивания полипептидных цепей в белковой молекуле атомы кислорода и азота каждой пептидной связи могут связывать не две, а в среднем одну молекулу воды. Свободные гидрофильные группы аминокислотных остатков молекулы белка могут участвовать в связывании диполей воды полностью или почти полностью. Например, в желатине с каждым аминокислотным остатком связаны в среднем 2,6 молекулы воды. Зная аминокислотный состав молекулы белка или, точнее, последовательность соединения аминокислот в молекуле, можно рассчитать, какое количество молекул воды связывается при гидратации каждой молекулы белка. [c.215]

Даже если бы уравнение (V. 4) строго соответствовало теории, все равно оно не могло бы привести к точному согласованию с экспериментом, поскольку сама теория базируется на некоторых допущениях. Прежде всего, форму молекул большинства белков в растворе лишь приближенно можно считать сферической. Кроме того, сомнительна правомерность допущения о равномерном распределении заряда вблизи поверхности белковой молекулы. От кислотных групп, находящихся внутри белковой глобулы, протон должен отщепляться с большим трудом, чем от таких же групп, находящихся на поверхности. К размазыванию заряда могли бы приводить колебания боковых цепей. Однако существуют заряженные боковые цепи, занимающие фиксированное положение на поверхности глобулы. Кроме того, теория исходит из одинакового значения диэлектрической проницаемости во всем объеме. На самом деле при добавлении любого электролита в водный раствор белка молекулы белка поляризуются и поэтому локальная диэлектрическая проницаемость вблизи каждой белковой молекулы может составлять До или даже менее от объемной диэлектрической проницаемости. К сожалению, методов определения истинного значения локальной диэлектрической проницаемости не существует. Таким образом, эта модель приводит к завышению величины электростатического взаимодействия, допуская существование размазанного заряда, и вместе с тем к занижению той же величины, допуская возможность использования объемного значения е благодаря такому компенсационному эффекту теория дает все же результаты, довольно близкие к опытным данным. Анализ кривых титрования глобулярных белков показывает, что они представляют собой достаточно непроницаемые молекулы, внутрь которых ионы не проникают. Молекулы связанной с белком воды располагаются на поверхности глобулы. [c.106]

Нет сомнения в том, что концепция гидратация белка важна и даже полезна, особенно если не делается попыток определить это понятие слишком буквально. Вода во всех своих состояниях взаимодействует с белком, образуя на поверхности белковой молекулы идентифицируемый слой. Так, водяной пар конденсируется на поверхности высушенных порошкообразных белков при этом первый слой (монослой) связывается очень прочно. Количественные данные по изотермам сорбции с определенностью указывают на то, что энтальпия связывания в монослое составляет около —15 ккал/моль последующие слои связываются в результате все более и более слабых взаимодействий (см.. работу [1], в которой проведено более полное обсуждение проблемы с приведением исчерпывающей библиографии). Аналогичным образом молекулы белка в кристалле льда окружены приблизительно монослоем воды, которая сохраняет при этом свойства жидкости (с ограниченной вращательной подвижностью) при температурах, значительно более низких, чем точка замерзания [2]. Последнее можно рассматривать как указание на то, что энергия взаимодействия воды с белком доста- [c.159]

Ранее полагали, что при денатурации происходит расшатывание глобулы белка, приводящее к растягиванию молекулы, в результате чего гидрофобные участки белка, которые ранее были спрятаны внутри глобулы, освобождаются и оказываются на ее поверхности, что вызывает уменьшение растворимости. Кроме того, считали, что гидрофобизация поверхности белковой молекулы приводит к агрегированию полипептидных цепей по неполярным участкам. [c.145]

Однако, несмотря на несомненные достоинства описанного подхода, необходимо иметь в виду, что применять его нужно с известной осторожностью. Поверхность белковой молекулы в отличие от растворителя не является диэлектрически однородной солевые эффекты могут носить главным образом кинетический характер, однако они могут также носить характер специфических ионных эффектов, вторичных солевых эффектов (например, влиять на величину р/С функциональных групп фермен- [c.202]

Как уже говорилось, гидратация белковых веществ обусловлена специфической природой белковой молекулы, наличием большого числа пептидных связей, а также аминных и карбоксильных групп. На стр. 283 приведены данные о числе молекул воды, связанной той или иной гидрофильной группой. Однако природа этих связей неодинакова. В то время как пептидные группировки — СО НН —), вероятно, связывают воду посредством водородных связей, аминные и карбоксильные группы, ионизируясь, связывают воду путем образования гидратационных оболочек из ориентированных диполей воды. Следовательно, в случае вытянутой полипептидной цепи возникновение гидратационной оболочки идет не на всей поверхности белковой молекулы, а только вокруг гидратационных центров. [c.289]

Количество связанной воды на первом участке кривой для различных белков колеблется от 4 до 10 г на 100 г сухого белка, т. е. от 4 до 10%. Это значительно меньше того количества, которое требуется для образования сплошного монослоя воды на поверхности белковой молекулы и составляет А этой величины. [c.175]

Поскольку три последние величины ниже значений энергии тепловых движений молекул, то можно полагать, что на поверхности белковой молекулы может удерживаться только один слой ориентированных диполей воды, тогда как второй и последующие слои ориентированных молекул вряд ли вообще могут образоваться. Действительно, если первый этап гидратации состоит в образовании ориентированного слоя воды и сопровождается повышением степени упорядоченности системы,, то присоединение воды при высоких давлениях ее паров приводит к уменьшению упорядоченности системы и увеличению ее энтропии. [c.176]

Рис. 159. Если поверхность белковой молекулы полностью занята группами Зх, то образуется только анти-Зх.

Определение конфигурации молекул воды в приповерхностном слое по данным ЯМР. Анализ полученных результатов позволяет сделать заключение о реальном строении приповерхностного слоя воды в коллагене и о свойствах поверхности белковых молекул. Используя модель диффузии воды в коллагене, найдем по формуле (29) реальные значения и р . Из опыта АЯ = 2 = 0,62(3 соз 0 —1). Таким образом, име- [c.127]

Характер расположения пептидных цепей оказывает громадное влияние на свойства макромолекулы белка. Многие биологические свойства белков (например, растворимость, серологическое поведение, ферментативная и гормональная активность) зависят от молекулярных групп, расположенных на поверхности белковой молекулы, иными словами, от пространственного расположения и от способа свертывания пептидных цепей. Следовательно, одна из главных задач химии белка состоит в выяснении внутренней структуры белковой макромолекулы и распределения в ней функциональных групп. Только этот путь позволит нам связать биологические свойства белков с определенной молекулярной структурой. [c.7]

Доказательством того, что первые порции воды присоединяются к белку с большой силой, служит заметное сокращение объема системы, сопровождающее этот процесс. При присоединении к сухому яичному альбумину 6,15% воды его плотность (Д) возрастает с 1,2655 до 1,2855. Удельный объем белка соответственно уменьшается с 1/1,2655 = 0,792 мл г до 1/1,2855 = = 0,777 мл г. Если этот процесс идет дальше и количество присоединенной воды увеличивается, то плотность белка уменьшается. Плотность яичного альбумина, содержащего на 100 г белка 56,26 г воды, равна 1,1280 Ууд. = 0,887) [13]. Важные данные о гидратации белковых кристаллов были получены при помощи рентгеноструктурного анализа этих кристаллов. Так, например, было показано, что кристаллы сохраняют свою первоначальную форму как в атмосфере с различной упругостью водяного пара, так и в солевых растворах различной концентрации при указанных условиях наблюдается только постепенное набухание или сжатие первичных ячеек кристаллов. Это дало основание заключить, что вода присоединяется главным образом к поверхности белковых молекул и не проникает внутрь [14]. Количество воды в белковых кристаллах варьирует в широких пределах. Так, в кристаллах инсулина содержится 32% воды, в кристаллах же тропомиозина содержание воды превышает 90%. [c.107]

Несмотря на то, что дипольные связи очень чувствительны к нагреванию, их роль в образовании многих соединений весьма велика и в ряде случаев они могут оказываться сильнее, чем солевые связи. Это связано с тем обстоятельством, что часто на небольшом участке молекулы располагается большое число полярных групп, в результате чего молекулярные поверхности такого рода притягиваются друг к другу многими дипольными связями. Явление это особенно наглядно у соединений, образованных углеводами каждая молекула углевода имеет большое число полярных гидроксильных групп и вследствие этого притягивается к соседним полярным молекулам множеством полярных связей. Притяжение молекул углевода к поверхности белковых молекул так велико, что высокая концентрация углевода в растворе предотвращает коагуляцию денатурированных белков (см. стр. 155). [c.220]

Боковые заместители аминокислотных звеньев направлены либо внутрь, либо к поверхности белковой молекулы. Неполярные боковые радикалы Val, Пе и Leu разветвлены (см. табл 6.7), что Офаничивает их внутреннюю подвижность. Подвижность ароматических циклов в Phe незначительна. Неполярный Pro является специфическим остатком, образующим циклическое звено в полимерной цепи, в результате чего конформационные возможности макромолекулы белка офаничиваются. К тому же Pro фиксирует двухфанный угол Ф, между N и С в узком интервале 20 фад. Try характерен самым объемным боковым радикалом. Его небольшая полярность обусловлена индольным гетероциклом. Следует отметить, что все самые крупные боковые радикалы Val, Ile, Leu, Phe, Pro, Try, a также Met располагаются преимущественно внутри глобулизированной белковой молекулы. [c.341]

Шестичленные алифатические спейсеры не отличаются высокой степенью гидрофобности, и все же следует пметь в виду возможность различного рода нежелательных явлений, обусловленных такой гидрофобностью. Например, известны случаи ложной биоспецифичности связывания фермента с аффинным сорбентом, когда попытки очистки на таком же сорбенте фермента с такой же биологической специфичностью, но полученного из другого объекта кончались полной неудачей. Причина, как оказалось, состояла в различии гидрофобных свойств поверхностей белковых молекул вдали от активных центров этих ферментов, а связывание одного из них носило гидрофобный характер [О Сагга et al., 1974]. Те же авторы описали интересное яв- [c.358]

Большая часть положительно заряженных остатков лизина и аргинина также находится на поверхности белковых молекул. Эти длинные и гибкие остатки обычно не имеют строго фиксированной конформации. Весьма подвижные в окружаюш,ей среде, они повышают растворимость белковых глобул. Однако в некоторых, случаях боковые цепи Lys и Arg участвуют в образовании внутренних солевых мостиков, а также способствуют катализу. Благодаря своему расположению на поверхности остатки Lys и Arg чаш,е других подвергаются воздействию ферментов, которые либо модифицируют их боковые цепи, либо расш,епляют полипептидную цепь, со стороны карбонильного углерода (разд. 4.3). [c.22]

Применение в качестве субстратов изотопно-меченных карбокислот является удобным инструментом исследования стереохимии ферментативного переноса протона. В отличие от органических реакций в ферментативных реакциях стереоспецифический перенос протона является скорее правилом, чем исключением, что обусловлено асимметричной природой поверхности белковой молекулы. В качестве примера можно привести две реакции изотопного обмена между дигидроксиацетонфосфатом и тритиро-ванной водой, катализируемые ферментами альдолазой и трио-зофосфатизомеразой. В ходе этих реакций с водой обмениваются разные а-водородные атомы кетона если в результате изо-меразной реакции образуется меченное тритием соединение 6.1, то альдолазная реакция приводит к соединению 6.2. [c.153]

Для исчерпывающего ферментативного гидролиза необходимо, чтобы белковая глобула находилась в денатурированном состоянии, т. е. все пептидные связи должны быть максимально доступными для атаки ферментом. В белке же, находящемся в нативной конформации, как правило, гидролизу подвергается только ограниченное число связей, расположенных на поверхности белковой молекулы, что приводит к образованию небольшого числа фрагментов. Этот процесс известен под названием ограниченного протеолиза. Реакции ограниченного протеолиза широко распространены в биологических системах, и с ними связано осуществление целого ряда физиологических процессов. В частности, к ним относятся проиессы активации зимогенов протеиназ желудочно-кишечного тракта и сыворотки крови, процессинг многих гормонов и т. п. [c.47]

Если определяемые аминокислоты расположены в активном центре или на поверхности белковой молекулы, успешно используется химическая модификация белков с последуюашм выделением меченых пептидов. Однако выделение пептидов, содержащих модифицированный остаток, достигается не легко главным образом потому, что модифицирующий реагент часто реагирует с другими остаткалш, давая продукты с различными выходами. По этой причине гидролизат белка содержит несколько модифицированных пептидов, каждый из которых присутствует в количествах, меньших эквимолярных по отношению к белку. Традиционные методы выделения пептидов включают трудоемкие и длительные операции, каждая стадия которых обычно значительно снижает конечный выход пептида. Использование аффинной хроматографии на сорбенте, специфичном к модифицирующему реагенту, позволяет в одну стадию выделить модифицированный пептид. Вилчек [62] различает три категории модификаций белков [c.126]

Исследование кинетики ингибирующего действия четвертичных солей алкиламмония позволило установить различия в свойствах холинэстеразы и ацетилхолинэстеразы. Первоначально на основании, по-видимому, ошибочных экспериментальных данных Адамс и Уиттекер [133] сделали заключение, что активный центр холинэстеразы сыворотки вовсе не содержит анионной группировки, в то время как в ацетилхолинэстеразе она имеется. Однако Бергман и Вурцель [127] в результате подробного изучения влияния ионов тетраэтиламмония и других ингибиторов на активность холинэстеразы плазмы показали, что последняя содержит анионную группировку. Блокирование этой группировки приводит к снижению каталитического эффекта. Интересно, что четвертичные соли алкиламмония тормозили ферментативный гидролиз не только катионных субстратов типа ацетилхолина, но также и субстратов, не содержащих катионного центра, например, алкилгалогенацетатов или ди-ацетина. Очевидно, такой эффект солей тетраалкиламмония связан с их влиянием на конфигурацию активной поверхности белковой молекулы. [c.193]

Если прибавить к раствору белка слабую кислоту, то диссоциация карбоксильных групп на поверхности белковых молекул будет подавляться, и в конечном итоге в молекулах белка установится равенство положительных и отрицательных зарядов. При этом количество заряженных белковых молекул станет минимальным, а электронентральных молекул — максимальным. В зависимости от числа и природы основных и кислых групп в белке такое состояние достигается при разных концентрациях водородных ионов. Кислотность раствора, при которой в белках наблюдается равенство положительных и отрицательных зарядов, получила название изоэлетрической точки. Определения изоэлектрических точек различных очищенных белков показали, что ИЭТ большинства растительных белков находятся в слабокислой среде. Значения pH, соответствующие изоэлектрическим точкам некоторых белков, приводятся ниже [c.214]

Четкого соответствия меледу аминокислотным составом и числом групп, титруемых в каждом интервале pH, вообще говоря, ожидать не следовало бы, особенно в тех случаях, когда избегают пользоваться концентрированными кислотами и основаниями. Тем не менее обычно наблюдается удовлетворительное соответствие, так как большинство ионизирующихся групп расположено, по-видимому, вблизи поверхности белковой молекулы. Заметим, что во всех случаях для доказательства отсутствия (или наличия) необратимых структурных изменений в белке, приводящих к освобождению групп, экранированных в нативных молекулах, необходимо проводить обратное титрование. [c.72]

По мнению Мерже, Бионди и др. отсутствие отравляюш,его действия металлической ртути на организм объясняется тем, что капельки ртути, попадая в кровь, адсорбируют на своей поверхности белковые молекулы, которые оказывают при этом заш,итное действие. [c.249]

Все целлюлозоиониты являются слабыми кислотами или основаниями. Поэтому их соли, особенно со слабыми основаниями или кислотами, сильно гидролизованы. В связи с этим при хроматографии низкомолекулярных веществ на колонках эти вещества передвигаются вдоль колонки почти с такой же скоростью, как и растворитель. Белки, как амфотерные соединения, также представляют собой слабые кислоты или основания, но они сорбируются на целлюлозоионитах значительно интенсивнее, так как вследствие большого числа зарядов на поверхности белковой молекулы между белками и цел-люлозоионитом образуется много связей. [c.56]

Небольшие ионы реагируют с белками независимо от суммарного заряда белковой молекулы. Например, в условиях, когда pH белкового раствора имеет значения, при которых суммарный заряд белка отрицателен (т. е. в щелочной зоне от изоэлектрической точки) белок все же сохраняет способность связывать небольвдие анионы. Белки способны связывать (и обычно связывают) катионы и анионы при всех значениях pH, совместимых с сохранением ферментативной активности. Более того, это связывание носит главным образом ионный характер. Объяснение заключается в относительных размерах белков и ионов маленький ион может видеть одновременно лишь малую часть значительно большей по размеру белковой структуры. Таким образом, ионные взаимодействия (как и другие виды взаимодействия небольших молекул с белками) строго локализованы на небольших участках поверхности белковой молекулы. Приведенные соображения отнюдь не тривиальны, так как, во-первых, многие субстраты представляют собой небольшие ионы и, во-вторых, ионным взаимодействиям свойственны одновременно и прочность, и обратимость, столь необходимые для образования фермент-субстраг-ного комплекса. [c.57]

Основой молекулярной структуры всех белков являются полипептидные цепи, в которых а-аминогруппы и а-карбоксильные группы различных аминокислот соединены пептидными связями. Поэтому все а-карбоксильные и а-аминогруппы, за исключением концевых групп, не могут ионизироваться при обычных условиях, и их нельзя рассматривать как кислотные или основные группы. Ионизируемые группы белков содержатся преимущественно в боковых цепях остатков трехвалентных аминокислот к цим относятся р- и у-карбоксильные группы глютаминовой и аспарагиновой кислот, не связанные в амидах, имидозольная группа гистидина, 8-аминогруппа лизина, гуанидиновая группа аргинина, фенольная группа тирозина и сульфгидрильная группа цистеина. Эти ионогенные группы боковых цепей и представляют собой главную причину появления электрического заряда на поверхности белковой молекулы. В зависимости от pH окружающей среды протоны присоединяются к боковым группам или отщепляются от них, в результате чего меняются состояние ионизационного равновесия этих групп и знак заряда белковой молекулы (значения р/С для отдельных боковых групп белков довольно близки к значениям р Сз, представленным в табл. 6). А так как соотношения этих группировок различны для разных белков, то и изоэлектрические точки этих белков будут соответствовать различным значениям pH. Подчеркнем, что под изоэлектрической точкой белковой молекулы обычно понимают то значение pH, при котором ее средний свободный (эффективный) заряд равен нулю. [c.158]

Итак, электрический заряд на поверхности белковой молекулы и ее изоэлектрическая точка определяются ионогенными группами боковых цепей аминокислот, ибо в зависимости от pH окружающей среды эти группы способны либо присоединять протоны, либо отдавать их. Количество этих группировок и их тип могут быть определены с помощью электрометрического титрования, кривые которого показывают зависимость числа связанных белком протонов от pH окружающей среды. Однако необходимо сразу же заметить, что в белковой молекуле может содержаться очень большое число титруемых групп, в силу чего перекрывание областей ионизации различных групп може быть значительным. Это, естественно, затрудняет вычисление точного количества данного вида групп по кривой титрования, равно как и дифференцирование количества а-карбоксильных групп белков от р- и у-карбоксильных групп дикарбоновых кислот, так же как и концевых а-аминогрупп от гуанидиновых групп гистидина. [c.160]

Теперь нам остается только заменить абстрактный белок апофермен-том, а гипотетического партнера — субстратом, и мы получим модель взаимодействия фермента с субстратом она позволяет судить, в каких случаях фермент соединяется с субстратом, а в каких случаях — нет. Может быть, поверхность белковой молекулы устроена так, что ей подходят только молекулы субстрата определенного сорта [c.39]

Мы знаем белки как вещества, которые благодаря боковым цепям обладают довольно высокой реакционной способностью. К таким цепям легко пристраиваются дополнительные боковые цепи. Допустим, к белку присоединена одна или несколько групп Sj. Если подопытному животному вводят такой белковый антиген, то наряду с антибелками в крови образуется еще и анти-S,, который реагирует только с S,, т. е. оказывается высокоспецифичным в отношении этой группы. Если, далее, пристроить к белковой молекуле много таких боковых цепей S,, так чтобы ими была занята почти вся поверхность белковой молекулы антигена (рис. 158), то исходный антиген будет совершенно закрыт. При его введении антибелок не будет образовываться, будет возникать только анти-S, (рис. 159). [c.331]

Нам уже известно, что полипептидная цепь лишь крайне редко бывает вытянутой. Чаще всего она скручена в а-спираль и, сверх того, еще многократно свернута, разветвлена, изогнута и т. д. Легко представить себе, что благодаря этим складкам и изгибам возникают самые различные формы поверхностей. Так создаются субстратспецифичные поверхности ферментных молекул — мы подробно говорили об этом в первой главе. Так же возникают и антиген-специфичные поверхности белковых молекул они в точности соответствуют (т. е. комплементарны) детерминантной группе — как ключ соответствует замку. Возможности создания различных конфигураций, очевидно, чрезвычайно велики, тем более что в образовании одного центра связывания, вероятнее всего, участвуют две полипептидные цепи — одна легкая и одна тяжелая обе цепи могут к тому же еще сдвигаться од-Рис. 165. Модели молекулы антитела на относительно другой, благодаря (коричневые), состоящего из 4 субъеди- чему ОПЯТЬ-таки возникают новые ниц. Молекула антитела имеет два цент- формы, ра связывания, специфичных в отноше- [c.338]

Модель диффузии воды в коллагене. Из приведенного анализа следует, что в низкотемпературной фазе коллагена молекулы воды располагаются главным образом в характерных для льда позициях в центрах тетраэдрических группировок из четырех других молекул воды (Г-позиции). В процессе диффузии по Г-позициям локальное поле усредняется до нуля, и ответственным за конечную величину и наличие тонкой структуры спектра ЯМР следует считать исключительно позиции, занимаемые молекулами воды па самой поверхности белковых молекул. К ним можно отнести 1) заряженные и полярные группы боковых звеньев, в частности ОН-группы гидроксипролина 2) атомы кислорода карбонильных групп глицина и гидроксипролина, не занятые межцепьевыми водородными связями 3) ТУЯ-групны аминокислотных остатков, занимающих регулярные позиции пролина и гидроксипролина. [c.126]

Денатурация часто сопровождается очень резкими изменениями в растворимости белков. Если удалить денатурирующий агент, то при pH раствора, близком к изоэлектрической точке белка, белок свертывается. Выше уже указывалось, что свертывание белков может быть обусловлено образованием межмолекулярных солевых мостиков между ионными группами, располагающимися на поверхности белковой молекулы при развертывании пептидных цепей. Это предположение подтверждается тем, что щелочные протамины легко вступают в соединение с денату-рирова1И1ыми альбуминами, ею не реагируют с нативными [129]. [c.154]

Не все группы, которые можно ввести в белковую молекулу, обладают способностью изменять ее серологические свойства и вызывать образование специфических антител. Серологическую специфичность антигенов определяют только полярные группы, главным образом кислотные группы, например —СООН, —ЗОзН, —АзОзНг [2], или основные группы, например четвертичная аммониевая группа [13]. Полярные группы, вероятно, определяют и антигенную специфичность природных белков. В настоящее время мы не в состоянии указать, какие именно химические группы определяют антигенную специфичность этих белков. Весьма вероятно, однако, что эта специфичность связана не с одним каким-нибудь определенным типом групп, а зависит от определенного расположения на поверхности белковой молекулы различных полярных групп [12]. [c.332]

Аналогичным образом ведут себя белки —типичные амфотерные соединения. Молекула белка — очень сложный органический комплекс (условно обозначенный ниже через R), в состав которого входят ионогенные группы — NH3OH, — СООН, являющиеся носителями основных и кислотных свойств. В зависимости от pH среды преобладает кислотная или основная диссоциация с образованием в первом случае ионов NH зОН — R — СОО" и NH 3 — R — СООН во втором. Эти ионы, оставаясь на поверхности белковых молекул, образуют внутреннюю обкладку двойного слоя ионов, сообщают им в кислой среде положительный заряд и в щелочной — отрицательный. При некоторой определенной кислотности раствора число ионизированных кислотных и основных групп одинаково это соответствует изоэлектрической точке ( 78). Молекулу белка в таком состоянии можно условно изобразить NH 3 — R — СОО. В целом она не несет заряда. Кислотная и основная константы диссоциации белков не равны, поэтому изоэлектрическая точка не соответствует нейтральному раствору. Так как обычно кислотная константа диссоциации выше, чем основная, то для уравнения диссоциации требуется некоторое количество кислоты, подавляющее избыточную ионизацию кислотных групп. Например, для желатины изоэлектрическая точка соответствует pH 4,7. [c.196]