Миозин параметры

Структурные доказательства стационарности. Предположение, что параметры состояния миофибриллы изменяются сравнительно медленно в процессе стационарного сокращения, по-видимому, вполне совместно с тем, что известно о ее структуре. Например, можно было бы ожидать, что конфигурационная энтропия фибриллы будет существенно изменяться при ее укорочении. Однако одно из следствий механизма скольжения филаментов состоит в том, что такие изменения в действительности минимальны. Филаменты сами по себе представляются жесткими [26, 45], и энтропия смешения актина и миозина при сокращении саркомера не может быть велика. Для малых сокращений объемные элементы сечения взаимодействующих областей в зоне А не имеют характеристик, сильно зависящих от времени, хотя и были отмечены изменения параметра периодичности [26]. [c.271]

Гладкая мускулатура содержит актин и миозин особого типа, свойственного этой ткани. Актин несколько отличается по аминокислотной последовательности от актина скелетных и сердечной мышц, но функциональное значение этих отличий неизвестно. С другой стороны, миозин, будучи очень сходен по структуре с миозином скелетных мыши, отличается от последнего по двум важным функциональным параметрам. Во-первых, его АТРазная активность даже в оптимальных условиях почти в 10 раз ниже, чем у миозина скелетных мьшщ, и ее регулирование кальцием носит более прямой характер. Во-вторых, миозин гладких мышц, подобно миозину немьпиечных клеток, способен взаимодействовать с актиновыми филаментами и таким образом вызывать сокращение только тогда, когда его легкие цепи фосфорилированы когда они дефосфорилированы, миозин не может взаимодействовать с актином и мышца расслабляется. [c.86]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология