Длина саркомеров, и мышечное сокращение

Процесс мышечного сокращения нельзя свести к укорочению толстых или тонких нитей, так как их длина существенно не меняется при умеренном укорочении мышечных волокон. Вместе с тем в ходе мышэчного сокращения длина саркомеров уменьшается и решетки толстых и тонких нитей вдвигаются друг в друга. Если укорочение волокна невелико, гексагональное расположение нитей сохраняется нити скользят относительно друг друга. Сила сокращения возникает при взаимодействии толстых и тонких нитей, заключающемся в замыкании поперечных мостиков. Одно из решающих доказательств такого механизма мышечного сокращения было получено при сопоставлении величины напряжения мь шечного волокна со степенью перекрывания толстых и тонких нитей [Гордон, Хаксли А., Юлиан, 19661. Изолированное мышечное волокно растягивали так, что вначале толстые и тонкие нити не перекрывались (состояние 1 на рис. 92), и затем определяли изометрическое напряжение сокращения при разных длинах саркомера. Было установлено, что напряжение возрастает линейно со степенью перекрывания нитей (рис. 93) и достигает максимального значения в состоянии 2, когда участки толстых нитей, содержащие поперечные мостики, полностью перекрыты тонкими нитями. При продолжении укорочения саркомера до момента схождения концов тонких нитей напряжение практически не меняется, поскольку число способных к нормальному замыканию мостиков в районе перекрывания остается неизменным. В ходе дальнейшего сокращения (состояние 3) напряжение начинает резко снижаться вследствие того, что послё прохождения дальше центра толстых нитей перемещение тонких нитей приводит уже к появлению участков двойного перекрывания с неправильной ориентацией мостиков. [c.219]

Если через живую мышечную клетку пропустить пучок монохроматического света, например лазерный луч, возникает интерференционная картина, позволяющая достаточно точно определять длину саркомеров в данный момент. Исследования показали, что при мышечном сокращении каждый саркомер укорачивается пропорционально всей мышце. Например, если миофибрилла, состоящая из 20 ООО саркомеров, укоротится с 5 до 4 см (т. е. на 20%), то длина каждого из 20000 саркомеров уменьшится соответственно с 2,5 до 2 мкм. [c.77]

Общий процесс сокращения, проявляющийся в укорочении мышечного волокна и развитии напряжения, является результатом суммирования одновременного образования большого числа спаек по всей длине миофибрилл, вовлеченных в процесс сокращения возбужденной мышцы. Величина напряжения в сокращающейся мышце будет пропорциональна количеству поперечных спаек или площади их наложения в пределах каждого саркомера, что диктуется нервной системой (рис. 120). При значительном растяжении мышцы (длине саркомера более 3,65 мкм) тонкие нити полностью выходят за пределы дисков А и напряжение в мышце отсутствует, По мере вхождения тонких нитей между толстыми и увеличения площади их наложения друг на друга напряжение в мышце постепенно увеличивается, достигая максимума при длине саркомера от 2,25 до 2,00 мм. При более значительном сокращении мышцы тонкие нити перекрываются в центре дисков А и сжимаются в зоне Н, образуя полосу сокращения. Напряжение мышцы в этой стадии сокращения быстро снижается. [c.302]

Силы, развиваемые отдельными мостиками, суммируются. При сокращении мышцы с закрепленными концами (изометрическом сокращении) величина генерируемой мышцей силы Ро зависит от длины саркомера. Как видно из рис. XXV.11, при изменении длины саркомера Ро изменяется в соответствии с изменением степени перекрытия актиновых и миозиновых нитей, т. е. оно пропорционально числу работающих мостиков. Известно также, что при сокращении ненагруженной мышцы скорость сокращения — максимальная скорость изотонического укорочения гамаке — в значительном диапазоне длин саркомеров остается постоянной. Это означает, что мостики работают независимо друг от друга, т. е. и сила, развиваемая отдельным мостиком, и кинетические параметры цикла мостика не зависят от числа работающих мостиков и полностью определяются свойствами самого мостика. Как будет показано в следующем параграфе, это свойство мышцы оказывается очень существенным при теоретическом моделировании стационарных режимов мышечного сокращения. [c.238]

Если через живую мышечную клетку пропустить пучок монохроматического света, возникнет интерференционная картина, позволяющая с большой точностью регистрировать изменения в длине саркомеров. Такие измерения показали, что при сокращении мышцы пропорционально укорачивается и каждый саркомер если миофибрилла, состоящая из 20000 саркомеров, укорачивается с 5 см до 4 см (т.е. на 20%), длина каждого саркомера соответственно уменьшится с 2,5 до 2 мкм. [c.257]

При укорочении саркомера сжимаются только светлые полосы - темная полоса своих размеров не меняет. Это можно легко объяснить, предположив, что сокращение вызывается скольжением тонких филаментов относительно толстых без изменения длины тех и других (рис. 11-4). Эта .модель скользящих нитей , впервые предложенная в 1954 г., сыграла решающую роль в понимании механизма мышечного сокращения. Она, в частности, привлекла внимание к молекулярным взаимодействиям, лежащим в основе взаимного скольжения соприкасающихся толстых и тонких филаментов. [c.257]

При уменьшении длины саркомера сжимается только 1-диск, тогда как плотный А-диск не изменяет своих размеров. Это легко объяснить, предположив, что сокращение миофибриллы происходит в результате скольжения толстых филаментов относительно тонких, причем длина тех и других остается неизменной (рис. 10-5). Эта простая модель скользящих нитей, впервые предложенная в 1954 г., имела основополагающее значение для понимания природы мышечного сокращения. В частности, она привлекла внимание к молекулярным механизмам скольжения филаментов. [c.77]

Изменение длины саркомера в процессе сокращения мышцы-это одно из ключевых наблюдений, на которых строится модель скользящих нитей. С изменением длины саркомера величина напряжения, создаваемого мышечным волокном, также меняется согласно этой модели. Соотношение между длиной саркомера и напряжением, развиваемым поперечнополосатой мышцей при изометрическом сокращении, показано в виде диаграммы на рис. 11-5. В этой мышце длина миозиновых филаментов составляет [c.197]

Вторая фундаментальная зависимость описывает связь между максимальной скоростью сокращения мышцы, длиной саркомера и относительной АТФ-азной активностью миозина. Наибольшая скорость сокращения отмечена в летательных мышцах насекомых и колибри, в составе которых имеются самые короткие саркомеры, наименьшая — в запирательных мышцах моллюсков, в составе которых имеются самые длинные саркомеры (рис. 173), Максимальная скорость сокращения различна в мышечных волокнах разного типа в быстросокращающихся белых волокнах она примерно в 4 раза выше, чем в медленносокращающихся красных волокнах. [c.382]

Миозин является белком многих качеств. В сокращении скелетных, сердечных и гладких мышц и во внутриклеточных движениях он одновременно выполняет, по крайней мере, три ключевых функции - структурную, аллостерическую и ферментативную. Наиболее полезная информация о функциях миозина была получена при исследовании поперечнополосатых скелетных мышц, сокращающихся произвольно, а также аналогичных тканей беспозвоночных, прежде всего летательных мышц насекомых. Электронно-микроскопическое изучение продольных и поперечных тонких срезов скелетных мышц, впервые проведенное в 1953 г. X. Хаксли, выявило высокий уровень их структурной организации [439]. Уже в следующем году X. Хаксли вместе с Дж. Хенсоном предложили так называемую модель скользящих нитей, которая имела основополагающее значение для понимания природы и молекулярного механизма мышечных сокращений [440]. Скелетные мышцы - это пучки мышечных волокон, наиболее крупным повторяющимся структурным элементом которых является миофибрилла - цилиндрическая нить диаметра 1-2 мкм (1000-2000 А), идущая от одного конца клетки до другого. Миофибрилла, в свою очередь, содержит белковые филамен-ты двух типов толстые и тонкие. Основной белок толстых нитей - миозин, тонких - актин. Миозиновые и актиновые филаменты в миофиб-рилле строго упорядочены. Функциональной сократительной единицей миофибриллы является саркомера, имеющая длину около 2,5 мкм и разделяющаяся на I- и А-диски (рис. 1.31). Толстые филаменты (длина 1,6 мкм и толщина 0,015 мкм) тянутся от одного края А-диска до другого, а тонкие (длина 1,0 мкм и толщина 0,008 мкм) идут от [c.120]

Общая черта исследований различных биосистем, отражающая природу их субординационной структурной организации, заключается в том, что во всех случаях изучение объекта представляет собой последовательный ступенчатый процесс познания, развитие которого ориентировано от более сложной биосистемы к менее сложной. Здесь и ниже имеется в виду не перечень открытий в их временной последовательности, а каузальный, т.е. причиннообусловленный процесс познания, что не всегда совпадает. Другая черта, также являющаяся общей, состоит в том, что изучение биосистемы любого уровня организации начинается с анализа ее внешней формы и строения, т.е. морфологии. В случае скелетной мышцы сначала было выяснено, что она состоит из пучка мышечных волокон, а каждое волокно представляет собой огромную многоядерную клетку. Эти данные сами по себе еще ничего не говорят о мышечном сокращении, тем более его механизме. Однако последующая редукция системы и изучение морфологии составных частей волокна привели к обнаружению миофибрилл и открытию у них способности сокращаться в присутствии АТР. Стало очевидно, что миофибриллы, составляющие около двух третей массы волокна, являются сократительными элементами клеток мышечной мускулатуры. Почему сокращается сама миофибрилла, осталось пока неясно, но была объяснена причина сокращения мышечного волокна. Морфологическое изучение миофибриллы идентифицировало ее сократительную единицу - саркомер. Сам факт его обнаружения хотя и не прояснил природу сокращения, тем не менее, дал первую информацию о физиологии миофибриллы и детализировал представления о мышечном сокращении на более высоких уровнях волокна и скелетной мускулатуры. Вскоре стало известно, что сокращение саркомера есть результат скольжения толстых филаментов относительно тонких при сохранении длин тех и других. Морфологическое изучение саркомер вызвало появление первой физиологической модели мышечного сокращения (модели скользящих нитей). Она дала трактовку механизму сокращения саркомера, миофибриллы, волокна и скелетной мышцы, но не могла объяснить причину скольжения филаментов. [c.132]

Рис. 93. Зависимость напряжения (о), развиваемого при изометрическом тетаническом сокращении изолированного мышечного волокна полусухожильной мышцы лягушки, от длины саркомеров (1) [Хаксли А., 1971].

Участок миофибриллы между двумя Г-мембранами называется сарко-мером. Это наименьшая сократительная единица мышцы. Саркомеры следуют друг за другом вдоль миофибриллы, повторяясь через каждые 1500—2300 нм. В миофибрилле может находиться несколько сотен сарко-меров. От их длины и количества в миофибрилле зависят скорость и сила сокращения мышцы. Исчерченность мышц, видимая под световым микроскопом, — результат высокой их организации, когда большинство мышечных клеток выстраивается таким образом, что их саркомеры располагаются параллельно друг другу. Исследования поперечных срезов миофибрилл под электронным микроскопом показали, что каждая миофибрилла состоит из многочисленных параллельных толстых и тонких мышечных нитей, или филаментов, которые придают мышцам продольную исчерченность. [c.294]

Модель скольжения нитей прошла длительную опытную проверку и наиболее убедительно была подтверждена данными прямых методов электронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа. Они показали, что укорочение мышцы действительно не сопровождается изменениями собственных длин филаментов и характера их упаковки в саркомере. Развиваемая мышцей сила оказалась пропорциональной степени взаимного перекрывания миозиновых и актиновых нитей и тем самым обусловленной их взаимодействиями на всем перекрывающемся участке. С появлением электронной микроскопии высокого разрешения (вторая половина 1960-х годов 20-40 А) удалось увидеть множество боковых отростков, образующих поперечные мостики между толстыми филаментами и расположенными на расстоянии 0,013 мкм ( 130 А) от них тонкими филаментами. Стало очевидно, что относительное перемещение нитей совершается с помощью этих мостиков. Они принадлежат миозину и работают, используя энергию гидролиза АТР, подобно миниатюрным веслам. О том, что АТР присутствует в мышечных волокнах, было известно с 1929 г., поскольку именно из мышц он был впервые выделен К. Ломаном. То, что миозин катализирует гидролиз АТР, т.е. является АТРазой, установили В.А. Энгельгардт и М.Н. Любимова в 1939 г. [441]. Это открытие явилось прямым указанием на источник энергии для сокращения мышц и роль миозина в использовании энергии. [c.121]

В проявлениях мышечной силы и мощности (в теории и практике спорта эти физические качества обычно объединяются в понятии скоростно-силовой подготовленности спортсмена) определяющее значение имеют структурная организация и ферментативные свойства сократительных белков мышц. Величина усилия, развиваемого мышцей в процессе сокращения, пропорциональна числу поперечных соединений (спаек) между актиновыми и миозиновыми нитями в миофибриллах. Потенциально возможное число этих соединений, а следовательно, и величина максимального проявления мышечной силы зависят от содержания актина и длины миозиновых нитей в пределах каждого саркомера, входящего в состав миофибрилл. [c.371]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология