Лизоцим взаимодействие с антителами

Поскольку индольная флуоресценция триптофана наиболее интенсивна среди природных аминокислот, она в основном ответственна за флуоресценцию большинства белков и находит различные применения в биологии и медицине, например в качестве пробы для выяснения структурных и конформационных изменений в белках, оценки совместимости антител в иммунологии и выяснения механизма действия ферментов [136, в, 15]. Примером, в частности, может служить гидролаза — лизоцим, содержащий шесть остатков триптофана, в том числе три, по-видимому, ассоциированы с активным участком. Присоединение субстрата приводит к голубому смещению в эмиссионном спектре на 10 нм, от 335 к 325 нм, сопровождающемуся повышением квантового выхода. Такое поведение интерпретируется как указание на взаимодействие между карбоксильными и индольными группами активного центра, которое исчезает при присоединении к субстрату [16]. [c.494]

Иллюстрацией этим сведениям может служить узнавание N-концевых детерминант белка лизоцима антителами, Т-хелперами и Т-супрессорами. Специфические Т-супрессоры и антитела связывали с N-концевым трипептидом Lys—Val—Phe молекулы лизоцима курицы. Напротив, они не взаимодействовали с N-koh-цевым фрагментом лизоцима фазана, в котором заменен лишь один аминокислотный остаток в третьем положении. Т-хелперы, специфичные к лизоциму курицы, распознавали последовательность аминокислот между 10-м и 18-м N-концевыми остатками. Причем рецептор Т-хелперов узнавал одинаково хорошо лизоцим курицы и фазана, но только в сочетании со своими молекулами МНС-П. [c.46]

Величина эпитопа, с которым взаимодействует антитело или иммуноглобулиновый рецептор В-клеток, как правило, должна соответствовать размеру антигенраспознающего участка. Методами рентгенострукгурного анализа комплексов антиген антитело (лизоцим куриных яиц и нейраминццаза гриппа) выявлено, что в контактную область включены 15-22 поверхностных аминокислот белю)вого антигена. Однако не совсем ясно, все ли эти аминокислоты определяют эпитоп, взаимодействующий с антигенсвязыва-ющим участком антител, или часть из них находится в пограничной с эпитопом области. Обычное число аминокислот или сахаров, составляющих эпитоп, равно 6-8 мономерам. [c.42]

При изучении взаимодействия между лизоци-мом и РаЬ-фрагментом антилизоцимных антител было обнаружено, что поверхности эпитопа и паратопа комплементарны, причем и за пределами гипервариабельных участков. В общей сложности 17 аминокислотных остатков молекулы антитела контактируют с 16 остатками в молекуле ли-зоцима рис. 9.4). В формирование антигенсвязы- [c.151]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология