Белки последовательность аминокислот

Каждому белку присущи строго определенная последовательность аминокислот в полипептидной цепи и определенная пространственная структура. В связи с этим у белков различают четыре уровня структурной организации первичная структура соответствует последовательности остатков аминокислот в полипептидной цепи вторичная структура — расположению полипептидной цепи в пространстве при закручивании ее в спираль за счет водородных связей между группами СО и ЫН разных участков цепи третичная структура определяет, каким образом сворачиваются полипептидные цепи в клубки (субъединицы) путем образования связей, ионов с участием свободных амино- и карбоксигрупп на взаимо- [c.310]

Предположение об общей природе генетического кода возникло из самой структуры ДНК. И ДНК, и белки представляют собой линейные полимеры. Отсюда казалось вполне логичным предположить, что последовательность оснований в ДНК. кодирует последовательность аминокислот. Но в ДНК содержатся всего лишь четыре типа оснований, тогда как в белках (в момент их синтеза) встречается двадцать различных аминокислот. Следовательно, каждая аминокислота [c.192]

Свободная аминокислота активируется соответствующим ферментом. Транспортные РНК осуществляют перенос аминокислоты от фермента к информационным РНК. Информационные и рибосомальные РНК ответственны за синтез макромолекулы белка с заданной последовательностью аминокислот. Для каждой аминокислоты в клетке имеются свои ферменты и свои транспортные РНК. Для транспортной аланиновой РНК в настоящее время Холли полностью определил последовательность нуклеотидов. [c.365]

Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые именно таким образом был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярную массу 5733. Она состоит из двух полипептидных цепей, одна из которых содержит 21 аминокислотный остаток, вторая 30. Последовательности аминокислот в короткой и длинной цепях были определены в период 1945—1952 гг. Сенгером и его сотрудниками. Обе цепи в молекуле инсулина соединены дисульфидными связями S—S, образованными между остатками цистина. [c.393]

Первичная структура белков — последовательность аминокислот в полипептидной цепи (или цепях) и положение дисульфидных связей (если они есть). [c.33]

Буквально все имевшиеся тогда факты убеждали меня в том, что ДНК служит матрицей, на которой образуются цепочки РНК. В свою очередь, цепочки РНК были вполне вероятным кандидатом на роль матриц для синтеза белка. Какие-то неясные данные, полученные на морских ежах, истолковывались как доказательство превращения ДНК в РНК, но я предпочитал доверять другим экспериментам, свидетельствовавшим о том, что образовавшиеся молекулы ДНК весьма и весьма стабильны. Идея бессмертия генов была похожа на правду, и я повесил на стену над своим столом листок с надписью ДНК->РНК->Белок. Стрелки обозначали не химические превращения, а перенос генетической информации от последовательности нуклеотидов в ДНК к последовательности аминокислот в белках. [c.89]

Во-вторых, белковая цепь может по-разному располагаться в пространстве. Последовательность аминокислот в белке задает его форму, а форма определяет функции белка. Расположение аминокислот в пространстве, способ скручивания цепи — называется вторичной структурой белка. [c.452]

Рибонуклеаза. — Одна из рибонуклеаз была выделена в кристаллическом виде из бычьей поджелудочной железы Купит-цем (1940). Панкреатическая рибонуклеаза гидролизует рибонуклео-тидные связи, в которых пиримидиновый нуклеозид этерифицирован по З -положению сахара. Этот фермент содержит 124 остатка аминокислот и четыре дисульфидные связи. Установление первичной структуры этого фермента Муром и Штейном (1960) явилось важной вехой в химии белка. Последовательность частично была определена на окисленной рибонуклеазе, которая при энзиматическом расщеплении дает 24 пептида. Их размеры позволяют непосредственно определить последовательность химическими и ферментативными методами. Наконец, ферментативный гидролиз нативного белка, разделение содержащих цистин пептидов, окисление их до цистеиновых пептидов и аминокислотный анализ последних позволили выяснить, каким образом восемь по-луци1стинооых о статков связаны друг с другом (рис. 27, стр. 740). [c.739]

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

Вторая ступень отбора наиболее важная. Она заключается во взаимодействии определенной, адапторной группы р-РНК с соответствующим, комплементарным ей участком -РНК, которая играет роль матрицы. На этой ступени р-РНК, соединенная с аминокислотой, присоединяется к определенному участку и-РНК, благодаря чему может образоваться характерная для данного белка последовательность аминокислот. Мы видели, что и-РНК синтезируется на ДНК, и ее нуклеотидный состав комплементарен ДНК. Таким образом, наследственная информация, записанная в ДНК в виде определенной последовательности нуклеотидов, передается на и-РНК, которая, в свою очередь, определяет и контролирует характерную для данного белка последовательность аминокислот. [c.295]

Каждой из 20 с лишним аминокислот, участвующих в построении белков, соответствует своя специфическая т-РНК. Аминоацил-РНК поступает в рибосомы, где идет формирование полипептидной цепи белка со специфической для данного белка последовательностью аминокислот. [c.523]

Как выяснилось сравнительно недавно (к 1935 году), все ферменты живых организмов по своей природе являются белками. В связи с этим изучение структуры и функций данного типа макромолекул привлекало (и продолжает привлекать) наибольшее внимание ученых. Было установлено, что белки — это полимерные молекулы, построенные из аминокислот. Известно 20 аминокислот, которые в разных белковых молекулах соединены в цепи в строго определенном порядке и соотношении (рис. 3). Это означает, что любая молекула белка имеет уникальную, характерную только для данного белка последовательность аминокислот. Нарушение такого порядка может привести к нарушению каталитической способности фермента. Хотя белки в организме могут выполнять самые разнообразные, в том числе структурные, функции (например, мышечные ткани построены из белков), основная их роль — катализ химических реакций. Можно сказать, что ферменты — один из важнейших, ключевых элементов живой клетки, непосредственно связанных со всеми ее жизненными функциями. [c.12]

Ответ на эти вопросы дают два понятия. Во-первых, все белки различаются своей последовательностью аминокислот. Около 20 аминокислот могут располагаться в любом порядке, к тому же может использоваться любое количество аминокислот. Так образуется огромное количество разных цепей или белков. Человеческое тело содержит почти 5 миллионов разных видов белков. Последовательность, в которой располагаются аминокислоты, называется первичной структурой белка. [c.452]

Последовательность аминокислот в белке может быть смоделирована цепочкой цветных бусинок. Опишите три способа изменения последовательности бусинок для изготовления различных моделей белков. Как можно создать множество белков для специфических нужд организма [c.456]

В результате гидролиза белков образуются смеси а-ами-нокислот. В состав белков входят до 25 различных аминокислот. Определенная последовательность аминокислот, реализующаяся в линейной структуре макромолекулы, как это было показано на схеме, определяет так называемую [c.170]

Именно это разнообразие аминокислот открывает практически безграничные возможности для варьирования последовательности аминокислот в полипептидных цепях. Так, например, число структурно неэквивалентных белков, которые содержали бы всего лишь 100 мономерных единиц, составляет 20 С другой стороны, структурное [c.8]

Первичная структура белка (разд. 25.2)-последовательность аминокислот вдоль молекулярной цепи белка. [c.466]

Заметим, что в состав защищенного участка входит инициирующий кодон AUG и что последовательности расположенных вслед за ним кодонов в точности соответствуют известной последовательности аминокислот N-конца вирусного белка оболочки. Еще одна интересная особенность этой последовательности состоит в том, что два участка, обозначенные фигурными скобками со звездочками, могут спариваться друг с другом. В результате инициирующий кодон может образовывать петлю (шпильку). Такие шпильки в инициаторных участках РНК образуются не всегда, однако они встречаются достаточно часто. [c.242]

Последовательность оснований в макромолекуле чрезвычайно важна, поскольку в ней закодированы наследственные признаки и информация для синтеза белков со строго определенной структурой, т. е. белков с определенной последовательностью аминокислот. [c.218]

Синтез белков. Еще более трудной задачей является синтез белков. Ведь для осуществления его необходимо соединить в определенной, характерной для каждого белка последовательности множество молекул разных аминокислот, и воспроизвести необходимые связи между полипептидными цепями. [c.293]

Все известные ферменты представляют собой длинные цепи из а-амино-кислот (относительная молекулярная масса порядка 0,5 млн), свернутые в компактную форму, в которых имеется несколько реакционноспособных участков. Изучение природы ферментов показало, что, помимо белка, многие из них содержат и другие соединения. Так, например, в составе окислительных ферментов были обнаружены органические соединения железа. Эти соединения у различных окислительных ферментов оказались одинаковыми по составу. Кроме того, было выяснено, что такие же соединения железа входят и в гемоглобин крови, переносящий кислород в организме человека и животных. Комплексное соединение железа (гем) можно отделить от белка. Однако после этого ни белок, ни гем не проявляют ферментативных свойств. Отсюда следует, что высокая активность и специфичность свойственны только сложной системе, состоящей из белка и гема. В состав различных ферментов входят и комплексные соединения других металлов. В некоторых ферментах обнаружены медь, цинк, марганец, хром и другие элементы. Для некоторых ферментов уже известна первичная структура, т. е. последовательность аминокислот в длинной цепи. Вторичная структура — общий характер спирали, образуемый цепью, приближенно установлена для нескольких ферментов. О третичной структуре, т. е. природе реакционноспособных поверхностных участков молекулы, известно очень мало. [c.149]

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА белка, пространственное расположение атомов гл. цепи молекулы белка на ее отд. участках. Определяется последовательностью аминокислот (см. [c.109]

В настоящее время твердо установлено, что все метаболические реакции протекают при участии ферментов. Однако а priori очевидно, что фермент не может определять специфическую для каждого белка последовательность аминокислот, поскольку ферменты сами являются белками. Даже в бактериальной клетке содержится около 1000 ферментов. Если считать, что специфическая последовательность аминокислот в каждом белке обусловлена действием набора ферментов (или даже одним ферментом), то число ферментов окажется очень большим. Если же еще учесть число ферментов, необходимых для синтеза уже известных ферментов, то довольно быстро можно прийти к астрономическому числу. Поэтому необходимо допустить, что белки синтезируются с помощью какой-то матрицы, на которой аминокислоты сначала располагаются в правильной последовательности, а затем соединяются. Предполагают, что такой матрицей служит РНК, а местом, где происходит соединение аминокислот, — рибосомы. [c.370]

Достоверность предсказательных алгоритмов, использованных в этой работе, как показывает опыт их применения к 13 различным белкам известной стрктуры [101], 30 — гомологичным белкам цитохрома с и аденилаткиназе [197], является незначительной, в связи с чем в отнесении 26 остатков нейротоксина II неминуемо содержатся ошибочные предсказания, которые ни на одном последующем этапе не обнаруживаются и, следовательно, входят в конечную структуру. Неоправданным является приписывание основным цепям идентифицированных остатков усредненных значений углов ф, ф, полученных из частот их появлений в низкоэнергетической области у известных белков. Углы ф, ф обнаруживают в спиральной и особенно в -струк-турной области разброс в пределах многих десятков, а часто более сотни градусов. Конкретные значения углов ф, ф в этих областях определяются не столько природой остатка, сколько уникальной для каждого белка последовательностью аминокислот, т.е. прежде всего взаимодействиями данного остатка с соседними по цепи и сближенными в глобуле остатками. Приписывание остаткам средних значений двухгранных углов в макромолекуле лишено практического смысла, поскольку последующая минимизация энергии не обеспечивает их правильный спуск, а лишь приводит к варьированию вблизи заданных значений. [c.293]

Коллаген представляет собой группу родственных белков, обладающих очень высокой прочностью. Коллаген является основной волокнистой структурой кожи, костей, сухожилий, хряща, кровеносных сосудов и зубов. Известны четыре типа коллагена, различающиеся распределением в тканях. Основной структурной единицей коллагена является трюпоколлаген, состоящий из тр)ех цепей, каждая из которых включает 1000 аминокислотных остатков. Коллаген необычайно богат глицином и пролином. Кроме того, в коллагене содержатся гидроксипролин и гидроксилизин, редко встречающиеся в других белках. Последовательность аминокислот в коллагене характеризуется той особенностью, что почти каждый третий остаток в ней-глицин. Тропоколлаген [c.195]

Белки представляют собой полимеры аминокислот. Они играют роль главного структурного элемента в организмах животных. Ферменты, катализаторы биохимических реакций, по своей природе принадлежат к белкам. Все встречающиеся в природе белки образованы приблизительно 20 аминокислотами. Аминокислоты хиральны, т.е. способны существовать в виде несовместимых друг с другом изомерных форм, являющихся зеркальными отражениями друг друга,-энантиомеров. Обычно биологической активностью обладает только одна из двух энантиомерных форм. Структура белков определяется последовательностью аминокислот в полимерной цепи, скручиванием или растяжением цепи, а также общей формой молекулы. Все эти аспекты белковой структуры оказывают важное влияние на их биологическую активность. Нагревание или другие виды обработки могут инактивировать, или денатурировать, белок. [c.464]

Исключительно важные исследования в этой области, связывающие химию белка с химией нуклеиновых кислот, осуществлены в СССР Ю. А. Овчинниковым с сотр. В частности, из Е. СоИ выделены полинуклеотидфосфорилаза, ДНК-полимераза-1, полинуклео-тидлигаза. Определена полная последовательность аминокислот цитоплазматической аспартатаминотрансферазы, состоящей из 824 аминокислотных остатков. [c.180]

РНК можно также синтезировать с помощью фермента из соответствующих нуклеотидов, вводя в качестве затравки ДНК. Таким образом, в структуре нуклеиновых кислот зашифрована или, как принято говорить, закодирована специфичность последовательности аминокислот в белке, причем этот код заложен, как было показано в последнее время Криком, Ниреибергом и Очоа, в последовательности оснований в нуклеиновых кислотах. В то же время белок-катализатор сам способствует синтезу нуклеиновых кислот. Белок, ДНК и РНК представляют собой единую систему, опреде. яющую специфичность организма и отдельных его частей и осуществляющую передачу наследственных признаков организма. [c.365]

Связь между наличием РНК в цитоплазме и синтезом белка была установлена благодаря результатам ряда опытов, выполненных в начале 40-х годов [т. е. до того как была расшифрована структура ДНК.— Пе рев.]. Вслед за открытием двойной спирали сразу же была предложена концепция, согласно которой ДНК играет роль первичного шаблона , с которого могут копироваться вторичные шаблоны РНК. РНК-копии, впоследствии получившие название инбоомационных РНК (мРНК гл. 1, разд. А, 4), содержат генетическую информацию, определяющую последовательность аминокислот в белке. Поток информации от ДНК к РНК и к белку может быть символически представлен в следующем виде [c.184]

Значительно более сложным является определение последовательности аминокислот в пептидных цепях белка. С этой целью прежде всего определяют Ы- и С-концы по-лппептидных цепей при этом решаются две задачи идентифицируются концевые аминокислоты и определяется число пептидных цепей, входящих в состав макромолекул белка. [c.376]

Поверхностная активность белков, как и многие их функции, зависит от так называемой третичной структуры белковых молекул, которая обусловливается пространственной укладкой их полипептидных цепей. Эта третичная структура молекулы, в свою очередь, зависит от первичной структуры—последовательности аминокислот в молекуле, которая определяется генетическим аппаратом клетки. Поверхность белжовой глобулы имеет мозаичный характер—содержит полярные и неполярные участки при этом доля тех и других примерно одинакова, что характерно для всех белков, в том числе и мембранных. [c.97]

Определение концевых групп.— Первым подходом к опреде лению последовательности аминокислот в белках и полнпеп тидах был метод Санжера (1945), предложенный для определения концевых аминогрупп. Реагентом для метки служит 2 -динитрофтор-бензол, полученный нитрованием фторбензола. Конденсация протекает в мягких условиях с образованием белка, блокированного остатком [c.690]

N-Koнцe вoй лизин дает а,е- бис-динитрофенильиое производное лизин, расположенный в середине цепи или на С-конце, дает е-моноди-нитрофенильное производное. Фенольная группа тирозина и имино-группа гистидина также реагируют с динитрофторбензолом, но образующиеся производные расщепляются в условиях кислотного гидролиза пептидной связи. Для определения последовательности аминокислот белок подвергают частичному гидролизу и определяют строение образовавшихся ди- и трипептидов анализом концевых групп. Если в гидролизате охарактеризованы все возможные дипептиды, то последовательность аминокислот в белке может быть однозначно определена без дальнейшего анализа концевых групп. [c.690]

Линдерштрем-Ланг подразделил (1952) изучение структуры белков на три уровня можно изучать первичную структуру — последовательность аминокислот вторичную структуру — конформацию и третичную структуру характер расположения отдельных участков цепи даю-щии пространственную картину, которая присуща глобулярным белкам. Дисульфидные связи играют основную роль в поддержании третичной структуры. Техника эксперимента может быть иллюстрирована ра ми Кендрью2. по -изучению мио глобина -кашалота (1-9(58—1960). [c.710]

Стенли (1960) и Андерер (1960) опубликовали полную и почти полную (соответственно) последовательность аминокислот молекул этого белка. [c.743]

ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОД, способ. аписи информации о последовательности аминокислот в белках в виде последовательности оснований в нуклешюпой к-те. Осн. св-ва Г. к. тршигпюсть — каждая аминокислота определяется последовательностью трех основаннй (кодоном) вырожден-П0С11, — из 64 возможных кодонов 61 кодирует 20 аминокислот, так что каждой аминокислоте соответствует от 1 до 6 кодонов универсальность — единый код для всех организмов. Кодоны, кодирующие аминокислоты, можно определить из таблицы [c.125]

Большое число работ, опубликованных в 1980—1983 гг., посвящено отработке обратнофазовой гидрофобной хроматографии фенил-тиогидантоиновых производных аминокислот (ФТГ-АК). В виде таких производных аминокислоты одна за друго отщепляются при автоматическом определении последовательности аминокислот в полипептиде по методу Эдмана. Эта операция получила название секвенирования белков, а соответствующие автоматические приборы [c.196]

Проще всего было представить, что последовательность аминокислот в белках однозначно определяется последовательными, неперекрываю-щимися триплетами. Но поскольку данных в пользу этого предположения первоначально не было, активно обсуждались другие возможности. Однако проведенные в течение нескольких лет генетические эксперименты (некоторые из которых приведены в разд. Г), а также рассмотренные в следующем разделе исследования чисто химического характера однозначно доказывают неперекрываемость кода. [c.193]

Вторая часть доказательства коллинеарности между нуклеотидной последовательностью в ДНК и последовательностью аминокислот в белках включала в себя определение полной аминокислотной последовательности триптофансинтетазы и картирование пептидных фрагментов мутантных ферментов (гл. 2, разд. 3,2). Пептидные карты позволили идентифицировать дефектные пептиды и точно установить природу аминокислотных замещений в большом числе различных ауксотрр-фов по триптофану. Когда это было сделано, оказалось, что мутациям, локализованным очень близко друг к другу, соответствовали аминокислотные замещения в непосредственно (или очень близко) прилегающих друг к другу участках полипептидной цепи. [c.251]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.690 , c.693 , c.739 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.675 , c.678 , c.723 ]

Основы органической химии Ч 2 (1968) -- [ c.79 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.129 , c.137 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.129 , c.137 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология