Аминокислоты природные

В настоящее время описано более 150 аминокислот природного происхождения, но лишь только 26 а-аминокислот участвуют в построении белковых молекул. [c.413]

Все аминокислоты природных белков являются -аминокислотами и, кроме глицина, не имеющего асимметрического атома, содержат такую же асимметрическую группировку, как -аланин [c.279]

Поэтому аминокислоты природных белков можно рассматривать как производные Ь (+)-аланина, у которого водородные атомы при р-углероде замещены различными группами. На этом основании все а-аминокислоты белков с асимметрическим углеродом являются соединениями -ряда (стр. 204), независимо от того, в каком направлении они вращают плоскость поляризации. О-Изомеры а-амино-кислот в природных белках не встречаются и животными организмами не усваиваются. [c.280]

Природные а-аминокислоты оптически активны, т. е. имеют строение одного из двух энантиомеров. Установлено, что а-аминокислоты природного происхождения имеют 5-конфигурацию, т. е. относятся к -ряду. [c.508]

Исследование природных органических продуктов, которое всегда было одной из главных целей органической химии, представляет и в настоящее время величайший интерес как теоретический, так и практический. Огромное число известных природных нродуктов и непрерывное открытие новых соединений в природе, непредвиденное разнообразие структур этих соединений доказывают практически неограниченную способность живых организмов, главным образом растительных, к синтезу веществ. В настоящей книге главные групны таких природных продуктов, как жиры, углеводы, а-аминокислоты, природные красящие вещества, различные витамины, коферменты, гормоны и т.д., рассматривались в разделе, соответствующем их строению, согласно систематической классификации органических соединений. Имеются, однако, две большие группы природных нродуктов растительного происхождения — соединения с полиизопреновым скелетом и алкалоиды (причем первая включает углеводороды, спирты, альдегиды и кетоны, а вторая — азотсодержащие соединения, главным образом гетероциклические), включение которых в общую классификацию нарушило бы единство изложения. Этим двум классам соединений посвящена последняя, шестая часть книги. [c.811]

Чрезвычайно поразительным является тот факт, что лишь один из двух возможных оптических изомеров каждой из двадцати четырех аминокислот обнаружен в животных и растительных белках и что такой изомер имеет одну и ту же пространственную конфигурацию для всех аминокислот природных белков т. е. во всех случаях атом водорода, карбоксильная группа [c.485]

В этом плане сущность различий между белками и пептидами заключается в следующем если воспроизвести последовательность аминокислот природного пептида, то природное и полученное синтетическим путем вещества будут идентичными в отношении их химических и физиологических свойств. В то же время синтез природного белка предполагает не только воспроизведение входящих в его состав пептидных цепей, но также воспроизведение конформационных особенностей и характера гидратации цепей. Ниже будут рассмотрены некоторые из имеющихся данных относительно конформационных характеристик пептидных цепей. [c.115]

Большое значение имеют способы синтеза аминокислот, позволяющие приготовлять любые из них. Синтезы а-аминокислот представляют особый теоретический интерес, так как они способствуют познанию аминокислот природных белков. [c.376]

Такие слои используют для распределительной хроматографии гидрофильных веществ, например спиртов, аминокислот природных красителей, сахаров, фосфатов и т. д. [c.105]

Используя остальные правила, удалось установить, что все аминокислоты природного происхождения, независимо от направления их вращения, принадлежат к одному и тому же ряду. [c.631]

Откуда взялось полное разделение стереоизомеров в природе, до настоящего времени неизвестно. Конфигурация аминокислот (природных) определяется относительным расположением групп при а-атоме углерода. На рис. 1 изображена пространственная структура 1-аминокислот на примере а-аминовалериановой кислоты. [c.15]

Все ь-аминокислоты природного ряда (XIV), за исключением циклической иминокислоты пролина, дают кривые с положительным эффектом Коттона [14]. Результаты авторов настоящей главы довольно хорошо согласуются [c.195]

Завершая обсуждение вопроса о выборе SB, заметим, что эта задача значительно упрощается в тех случаях, когда при анализе целевой структуры уже с первого взгляда можно обнаружить связи, явно не пригодные на роль стратегических. Это связи в составе гетероциклических и карбоциютических ароматических систем (см., однако, исключение из этого правила в синтезе эстрона по Фольгардту) и связи, локализованные в составе других легко доступных фрагментов (таких, как остатки моносахаридов, природных аминокислот, природных жирных кислот и т.п.). [c.348]

Почти все аминокислоты природного происхождения имеют 5-конфигурацию, но энантиомеры могут превращаться друг в друга посредством инверсии, скорость которой в природе очень мала. Квенвольден пытался определить возраст относительно молодых осадочных пород по степени инверсии. Трудность заключалась в том, что определение относительных содержаний энантиомеров требует измерения степени вращения плоскости поляризованного света очень концентрированными растворами очищенных аминокислот. К сожалению, для получения очищенного индивидуального соединения количество неочищенной, смеси аминокислот, которое можно было выделить из осадочной породы, гораздо ниже предела обнаружения поляриметрических измерений. [c.585]

Аминокислоты играют исключительно важную роль в жизни животных и растительных организмов, являясь теми кирпичиками, из которых построены молекулы важнейшего природного полимера — белка. Поэтому широко распространено деление аминокислот, предложенное специалистами в области биоорганической химии, на аминокислоты природные (обнаруженные в растительных и животных организмах) к синтетические, получаемые в лабораториях и не имеющие природных аналогов. Природные аминокислоты, в свою очередь, делятся на протеиногенные (входящие в состав белков) и непротеиногенные (не входящие в состав белков). Среди природных аминокислот выделяют группу так называемых незаменимых аминокислот, которые не могут синтезироваться в животном организме и организме человека. [c.179]

В старой литературе направление оптического вращения аминокислот обозначали малыми буквами d (dextro, или правое) и I (levo, или левое), указывающими на направление вращения в водном растворе. Позднее, когда выяснилось, что аминокислоты, выделенные из белков, имеют одинаковую конфигурацию, для обозначения аминокислот природного стерического ряда стали использовать приставку /, а направление вращения обозначать знаками ( + ) и (—), заключенными в круглые скобки, например /(—)-аланин, /(- -)=глутаминовая кислота. Использование двух систем обозначения в ряде случаев приводило к путанице, которая усугублялась тем, что одни природные аминокислоты имеют левое, а другие — правое вращение. Кроме того, у некоторых аминокислот знаки оптического вращения в водном растворе и в присутствии кислоты противоположны. Дополнительные трудности возникли в отношении аминокислот, в молекуле которых имеется более одного асимметрического атома углерода. Примером может служить выделенный из белка треонин, который сперва был обозначен как d —)-треонин ввиду его родства с D-треозой. [c.81]

Аминокислоты природных белков Нуклеотиды РНК, входящие в состав триплетов Аминокислоты природных бе.чков Нуклеотиды РНК, входящие в состав триплетов [c.90]

Этот метод также был разработан Пастером [27 ], который установил, что при добавлении дрожжей или плесени Peni illium gla-исит для брожения аммонийной соли рацемической винной кислоты превращения претерпевала в основном соль природной винной кислоты правый изомер), а соль левого изомера винной кислоты могла быть выделена в оптически чистой форме из бродильной жидкости. Энзимы также катализируют подобные реакции. Например, действие ацилазы I на ацилированную рацемическую аминокислоту в водном растворе до завершения гидролиза половины ацильных групп приводит к образованию аминокислоты, производной искусственного изомера d) и свободной аминокислоты природной (1) энантиоморфной формы [28, 29]. В принципе должны существовать ферменты или бактерии, которые могут воздействовать на каждую энантиоморфную рацемическую смесь. Тем самым теоретически возможно по крайней мере частичное разделение. [c.48]

Органическая химия (1974) -- [ c.1038 , c.1039 , c.1043 ]

Начала органической химии Книга первая (1969) -- [ c.485 , c.486 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.359 ]

Основы стереохимии (1964) -- [ c.245 ]

Белки Том 1 (1956) -- [ c.101 ]

Начала органической химии Кн 1 Издание 2 (1975) -- [ c.456 , c.457 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология