Химеры молекулярные

Рис. 23.1. Первый пункт формулы Патента США № 4 237 224, вьщанного С. Коэну и Г. Бойеру 2 декабря 1980 г. и озаглавленного Способ получения биологически функциональных молекулярных химер .

Кроме активного использования в изучении экспрессии генов, белки-репортеры оказываются незаменимыми помощниками при исследовании, в частности, факторов транскрипции и механизмов передачи сигналов, при поиске новых лекарственных препаратов и конструировании биосенсоров на основе клеток. В принципе, многие ферменты могут быть использованы в качестве репортеров, и их выбор определяется конкретными задачами и возможностями исследователя. Основными критериями выбора являются удобство идентификации белка-репор-тера в составе молекулярной химеры, его стабильность и другие важные качества. К таким свойствам можно также отнести безопасность в отношении окружающей среды, простоту использования, высокую чувствительность при обнаружении и низкую фоновую активность. [c.383]

Структурная нестабильность рекДНК заключается в том, что в процессе кулгтивирования они могут терять участки нуклеотидной последовательности, в том числе и клонируемый ген. Клетки с такими химерами делятся быстрее, чем клетки с исходными рекДНК, и в результате сасоряют популяцию продуцентов. Причины подобной нестабильности молекулярных гибридов многообразны (см. гл. 7) и до конца ле ясны поэтому универсальных способов борьбы с этим явлением пока не предложено. [c.350]

ОН участвует в поглощении мальтозы клеткой. Обычно этот белок локализован в пери-плазматическом пространстве. Однако при мутации, затрагивающей N-кoнeц его предшественника, локализация белка (в его зрелой форме) меняется замещение гидрофобной аминокислоты в сигнальной последовательности на заряженный остаток приводит к накоплению связывающего мальтозу белка в цитозоле. Таким образом, следствием замены всего лишь одного аминокислотного остатка оказалось изменение локализации белка вместо периплазматического пространства - цитозоль. Рассмотрим обратную ситуацию может ли белок цитозоля ошибочно попасть в наружную мембрану Часть гена, ответственного за синтез N-кoн-цевой части белка-переносчика мальтозы (белок наружной мембраны, являющийся также рецептором фага X), соединили с геном р-галактозидазы. Кодируемый полученным геном белок-химера накапливался не в цитозоле, как это свойственно (3-галак-тозидазе, а в наружной мембране. Этот опыт показывает, что М-концевая последовательность новосинтезированной полипептидной цепи - это своего рода форма записи адреса белков клеточной оболочки. Совершенно очевидно, что клетки прокариот, как и эукариот, способны транспортировать белки в соответствующие участки. Молекулярные основы этого процесса сортировки белков - важная область современных исследований. [c.231]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология