Аминокислоты гидрофильные и гидрофобные

Аминокислоты, содержащие полярные группы, которые достаточно сильно взаимодействуют с водой, называют гидрофильными аминокислотами (Asp, Gly, Lis, His, Arg, Gly, Ser, Thr). Такие аминокислотные звенья обычно располагаются на поверхности частиц белка. Аминокислоты, имеющие неполярные боковые заместители, не несут парциальных зарядов и не сольватируются заметно водой. Они преимущественно располагаются внутри частиц белка, сводя тем самым к минимуму их соприкосновение с водой. Это гидрофобные аминокислоты. [c.337]

Д G при этом несколько различаются. В связи с этим все аминокислоты можно условно разделить на гидрофильные и гидрофобные (см. табл. 6.7). [c.348]

По полярности боковой цепи Я различают полярные и неполярные аминокислоты. К неполярным аминокислотам относятся глицин и аланин, а также гидрофобные аминокислоты — валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин и фенилаланин. К полярным аминокислотам причисляют серин, треоиин, цистеин, аспарагин, глутамин и триптофан (нейтральные соединения), аспарагиновую и глутаминовую кислоты и тирозин (кислые гидрофильные аминокислоты), а также лизин, аргинин и гистидин (основные гидрофильные аминокислоты). Гидрофильные полярные соединения увеличивают растворимость пептидов и белков в водных системах, в то время как нейтрально-полярные аминокислоты ответственны за каталитическую активность ферментов. В противоположность неполярным гидрофобным аминокислотам полярные аминокислоты обычно находятся на поверхности молекулы белка. [c.17]

Связи, образуемые радикалами аминокислот 1) гидрофобные радикалы участвуют в гидрофобных взаимодействиях 2) гидрофильные радикалы формируют водородные связи 3) полярные (заряженные) радикалы образуют ионные связи 4) сближение двух радикалов [c.19]

Пространство, занимаемое малыми лигандами, такими, как кислород, вода, азид-ион и СО, граничит с железопорфирином и четырьмя аминокислотами, а именно с дистальными гистидином Е7, Валином Е11, фенилаланином D1 и лейцином G8 (или лейцином В10 в миоглобине) см., например, работы [8, 172]. Последние три из названных аминокислот имеют гидрофобные боковые цепи и находятся в контакте с периферией порфиринового кольца. С другой стороны, имидазол гистидина относится к гидрофильным остаткам и соприкасается с порфирином, хотя и находится в непосредственной близости от оси Fe—X. Имидазол расположен почти перпендикулярно плоскости гема, и один из атомов азота находится на расстоянии 380 пм от плоскости гема и на расстоянии 170 пм от перпендикуляра к плоскости, проходящего через атом железа. Второй атом азота имидазола находится на поверхности белка. Первый из атомов азота образует водородные связи с молекулой воды и азид-ионом в координационной сфере комплексов Fe(III) гемоглобина и миоглобина [171, 211, 232], как это показано на структурных схемах II и III [c.159]

Рассмотрим табл. 4.5 (с. 108), в которой приведены гидрофобности аминокислот. Средняя разность этих значений при произвольном замещении одной аминокислоты на другую равна 5370 Дж/моль. В пределах условно введенных первого и второго классов аминокислот—гидрофобных (первые 10) и гидрофильных (вторые 10 аминокислот) — средние разности равны 3370 и 1640 Дж/моль соответственно. [c.281]

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (К-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях pH (близких к pH 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы 1) неполярные (гидрофобные) 2) полярные (гидрофильные) 3) ароматические (большей частью неполярные) 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. В представленной классификации аминокислот (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (р1) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы. [c.34]

Гидрофобными являются радикалы вал, мет и про, которые снижают общую растворимость пептида радикалы остальных аминокислот гидрофильны, вокруг них формируется гидратная оболочка, что способствует растворению пептида. [c.32]

Как и у других глобулярных белков, гидрофобные боковые цепи гемоглобина скрыты внутри молекулы, а гидрофильные выставлены наружу, что делает гемоглобин растворимым в воде. Мутация, вызывающая замену одной из гидрофильных аминокислот на гидрофобную и тем самым снижающая растворимость гемоглобина, служит причиной болезни, известной как серповидноклеточная анемия (гл. 25). [c.139]

Поведение белков в среде определяется некоторыми факторами, зависящими от самого белка. Их полиэлектролитный характер обусловлен аминокислотным составом, особенно составом кислых или основных аминокислот, а также числом и расположением гидрофильных (полярных или ионизируемых) и гидрофобных (неполярных) участков. Влияние оказывают также различные характеристики ионных сил, описанные выше, которые стабилизируют или не стабилизируют пространственную конфигурацию белка и характер ассоциированных небелковых групп. [c.415]

Пластеины вырабатывались также из других источников белка, включая клейковину пшеницы [43], зеин [82] и люцерну [83, 98]. Были испытаны также разные ферменты, в том числе микробиального происхождения [44], и были предложены технологические процессы, основанные на действии иммобилизованных ферментов [98, 114]. Для осуществления гидролиза соевых белков разработаны другой процесс и реакция пластеина в один этап [134]. Согласно этой технологии первостепенную роль как нуклеофильный агент, который связывается преимущественно концами пептидов, играет эфир аминокислоты, например этиловый эфир метионина. Более подробно это изложено ниже (см. 3.3). Этот процесс позволяет не только обогащать белки, в которых недостает некоторых аминокислот, но и включать другие гидрофильные аминокислоты, такие, как глутаминовая кислота, в гидрофобные молекулы и тем самым делать их водорастворимыми 131, 132]. Развивая эту идею, Фуйимаки с соавторами [46] запатентовали способ технологии (патент США № 4145455), который дает возможность [c.612]

Мембранные фосфолипиды играют роль растворителя для мембранных белков, создавая микроокружение, в котором последние могут функционировать. Из 20 аминокислот, входящих в состав белков, шесть являются в высшей степени гидрофобными из-за боковых групп, присоединенных к а-атому углерода, несколько аминокислот слабо гидрофобны, а остальные гидрофильны. Как мы видели в гл. 5, при образовании а-спирали гидрофобность самих пептидных групп минимизируется. Таким образом, белки могут образовывать единое целое с мембраной. Для этого нужно, чтобы их гидрофильные участки выступали из мембраны внутрь клетки и наружу, а гидрофобные пронизывали гидрофобную сердце-вину бислоя. И в самом деле, те участки белковых молекул, которые погружены в мембрану, содержат большое количество гидрофобных аминокислот и характеризуются высоким содержанием а-спиралей или 3-слоев. [c.131]

Значения ДС р отражают действие гидрофобных сил, играющих важную роль в определении третичной структуры белков. В гл. 5 подробно обсуждается все, что в настоящее время известно о природе зтих сил. Данные о ДО р можно использовать для разделения аминокислот на гидрофобный и гидрофильный классы. Как видно из табл. 2.4, представления об этих категориях неплохо согласуются с простыми интуитивными представлениями о полярности аминокислот. Казалось бы, этанол выбран в качестве эталонного неполярного растворителя произвольно, однако выбор другого растворителя лишь в незначительной степени изменяет основные выводы. [c.54]

Погруженная часть интегральных белков гидрофобна, содержит большое количество аминокислот с гидрофобными радикалами. Гидрофобные взаимодействия обеспечивают удерживание белков в липидном слое мембраны и их определенную ориентацию белок с гидрофильной выступающей частью не может повернуться этой частью в гидрофобный слой. [c.204]

Свойства подвижной и неподвижной фаз. При подборе подвижной и неподвижной фаз, а также носителя необходимо учитывать их свойства. Если носителем является гидрофильное вещество, то в качестве неподвижного растворителя применяют воду, а в качестве подвижного— органический растворитель. Например, для разделения смесей полярных веществ (аминокислот, производных пиридина и других) применяют полярный неподвижный растворитель — воду, который хорошо удерживается на таких гидрофильных носителях, как силикагель, порошок целлюлозы и др. Подвижной фазой в этом случае может служить насыщенный водный раствор фенола, н-бутанол и др. Если же носитель— гидрофобное вещество, то неподвижным растворителем должно быть неполярное вещество (масло, керосин, бензол, парафин), а подвижным — полярные органические вещества и вода. Разделение происходит вследствие различной растворимости компонентов в неподвижной фазе. [c.282]

Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее неко- [c.203]

На практике для разделения аминокислот и пептидов основного характера используют системы, содержащие фенол и крезол, для нейтральных — смеси с бутиловым спиртом и уксусной кислотой или с амиловым спиртом, а для кислых аминокислот и пептидов — системы, содержащие соединения основного характера (обычно пиридин). Если соединение плохо растворимо в подвижной фазе и остается на стартовой линии, следует увеличить гидрофильность системы, например, добавлением муравьиной кислоты, метанола или формамида. Если же вещество хорошо растворимо в подвижной фазе и движется вместе с фронтом растворителя, следует использовать органический растворитель с более выраженными гидрофобными свойствами, например изоамиловый, бензиловый спирты и др. [c.126]

Интересно то, что в N-концевой области собраны гидрофобные остатки, в то время как С-концевая область построена из гидрофильных и основных аминокислот. Пептид обладает свойствами поверхностно-активного вещества. [c.285]

Сорбенты широкого применения дополняют сорбентами для решения специализированных задач разделение энантиомеров (хиральные), нуклеотидов, катехоламинов, нуклеозидов, гидрофильных и гидрофобных протеинов, биополимеров, в том числе олигонуклеотидов, вирусов, РНК и других аминокислот анализ сахаров, определение анионов в воде, полициклических ароматических углеводородов (РАН) в питьевой воде, биологически активных экстрактов. [c.238]

В стабилиза1р1и Т. с. ведущая роль принадлежит гидрофобному ядру (или ядрам), формирующемуся из липо-фильных боковых цепей аминокислот. Гидрофильные остатки могут содержаться в таком ядре лишь тогда, когда это обусловлено особыми функц. требованиями. Пов-сть глобулы содержит как гидрофильные, так и гидрофобные радикалы аминокислот. [c.588]

Структура а-спирали приведена на рис. 4.13, а, структура -листа -на рис. 4.13, б, в. а-спираль белка можно уподобить, грубо говоря, цилиндрической мицелле - либо обычной, либо инвертированной, либо цилиндрической мицелле с гидрофобной полоской на ее поверхности, в зависимости от того, каков характер аминокислот, покрывающих внешнюю поверхность этой цилиндрической мицеллы, - гидрофильный, гидрофобный, или смешанный Аналогично -структуру можно уподобить ламел-ле, обычной или инвертированной, в зависимости от характера распределения аминокислот на двух поверхностях /3-листа. Контактируя своими поверхностями, а-спирали (цилиндрические мицеллы) и -листы (ламеллы) образуют домены, которые могут охватывать часть белковой молекулы или всю ее. При взаимодействии гидрофобных поверхностей а-спиралей или /3-листов образуется плотный контакт. Если же взаимодействуют гидрофильные поверхности а-спиралей и /3-листов, то между ними возникает водная прослойка. Гидрофобные контакты а-спиралей и Д-листов заключены в основном в центральной части белковой глобулы. Гидрофильные поверхности а-спиралей и /3-листов обращены к воде, в которой находится белковая глобула. [c.85]

На поверхности белков имеется большое количество гидрофильных групп, которые обусловливают создание вокруг этих макроструктур почти сплошной водной оболочки. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующие полипептидные цепи, обращены преимущественно внутрь структуры. Несмотря на это, некоторое количество воды может быть связано и внутри белковых макроструктур. Часть гидрофильных групп может содержаться и во внутренних отделах белковых макроструктур кроме того, некоторая часть воды может быть замкнута внутри этих структур в своеобразных ячейках , образованных гидратированными полипептид-нымн цепочками. И, наконец, дипольные молекулы воды могут попросту вклиниваться в водородные связи, не нарушая при этом их прочности. Принято различать интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между отдельными белковыми макромолекулами, и интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул. Для устойчивости коллоидиых частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку. Именно она и препятствует столкновению и объединению белковых макромолекул. [c.339]

Поверхность фибриллярных и глобулярных белков имеет большое количество гидрофильных групп, создающих вокруг этих макроструктур почти сплошную водную оболочку. Гидрофобные радикалы аминокислот, образующих полипептидные цепи, обращены, видимо, преимущественно внутрь структуры. Тем не менее некоторые количества воды связаны (иммобилизованы) и внутри их 1) диполи воды могут вклиниваться в водородные связи, не нарушая их прочности 2) гидрофильные группы содержатся и во внутренних отделах макроструктур белков, где связывают определенное количество воды 3) некоторое количество воды замкнуто внутри белковых молекул в своеобразных сотах , образованных гидратированными полипептидными цепочками. Благодаря этому различают интрамицеллярную воду, находящуюся внутри белковых глобул, и интермицеллярную воду, находящуюся в свободном состоянии между ними. Для устойчивости коллоидных частиц имеет значение только вода, создающая внешнюю водную оболочку, препятствующую столкновению и объединению частиц. [c.180]

Еще несколько лет назад полагали, что а-спирали вторичных структур белка соединяются сбок о бок , одна рядом с другой — субъединица белка здесь представляет собой пласт полипептидных спиралей, а не кабель или пучок. Пласты наслаиваются один на другой, соединяясь в основном водородными связями, и образуют сферическую макроструктуру (ее часто называют глобулой или макроглобулой). Так, по Пальмеру, яичный альбумин состоит из четырех пластов субъедцгшп, в каждом из которых находится по 96 аминокислотных остатков, расположенных в восьми полипептидных цепочках по 12 аминокислот (рис. 85). Пласты обращены друг к другу своими гидрофобными либо гидрофильными частями. [c.202]

Третичная структура белков, обусловленная взаимодействием боковых цепей аминокислот, не приводит к такой высокой упорядоченности структуры, как в предыдущем случае. Помимо водородных связей важным фактором стабилизации третичной структуры является образование дисульфидных связей. Молекула инсулина имеет три таких дисульфидных мостика, два из которых соединяют две отдельные полипептидные цепи в молекулу. Третичная структура часто придает белковой молекуле такую конформацию, при которой гидрофильные группы (ОН, ЫНз, СО2Н) расположены на поверхности молекулы, а гидрофобные группы (алкильные и арильные боковые цепи)[ направлены внутрь, к центру молекулы. [c.302]

У различных аминакислот гидрофобные или гидрофильные свойства выражены сильнее или слабее в соответствии с химической природой радикалов, входящих в их состав. Гидрофобность или гидрофильпость пептидов определяется их аминокислотным составом. Поверхность глобул большинства нативных белков цитоплазмы в целом гидрофильна, так как остатки гидрофобных аминокислот спрятаны внутрь глобул. У белков мембран, наоборот, гидрофобные остатки аминокислот располагаются на поверхности. Впрочем, [c.168]

Рассмотрение принципа действия и особенностей использования аминокислотного анализатора начнем с того, что сформулируем представления об анализируемом препарате. Для наиболее интересного случая — анализа состава белка — им является смесь 20 природных аминокислот. Все компоненты этой смеси представляют одинаковый интерес, подлежат полному разделению и количественной оценке. Интервал. молекулярных масс простирается ог 75 (Gly) до 204 (Тгр), диапазон значений р1 — от 2,97 (Glu) до 10,76 (Arg). Различия в стеиени гидрофобности тоже выражены сильно от гидрофильных дикарбоновых и оксикислот до весьма гидрофобных, несущих довольно протял<енные алифатические и ароматические боковые группы. Заметим сразу, что такие различия должны облегчить задачу хроматографического разделенпя, но вряд лн позволят обойтись без ступенчатой смены элюентов. В обычных условиях хроматографии все алшнокислоты достаточно устойчивы, но следует обратить внимание с этой точки зрения и на предшествующий хроматографии этап исчерпывающего гидролиза белков и пептидов (от него будут зависеть и результаты анализа). Агрегация аминокислот маловероятна, за исключением возможности окисления цистеинов до цистинов. Не-специфическая сорбция за счет гидрофобных взаимодействий с материалом матрицы безусловно возможна, но здесь она будет использоваться в интересах фракционирования. [c.515]

Перечисленным требованиям в наибольшей степени отвечает циклический антибиотик валиномицин (см. рис. 6.6, II), который относится к депсипептидам (цикл образуют аминокислоты и а-оксикислоты жирного ряда). Характерной особенностью валиномицина является то, что гидрофильные полярные группы входят во внутреннюю полость антибиотика, что позволяет им участвовать в образовании комплексов с ионами металлов. Гидрофобные углеводородные радикалы образуют внешнюю оболочку и обеспечивают растворимость комплексов в органической фазе мембраны. Валиномицин образует устойчивые комплексы с калием и гораздо более слабые - с натрием. Различие обусловлено размерами полости, которая точно соответствует диаметру негидратированного иона калия. [c.207]

Как указывалось ранее, наклон (табл. 4.11,4.12) является объемным В1фиальным коэффициентом парного взаимодействия растворенных частиц одного типа и указывает, по какому механизму происходит взаимодействие. Положительные значения для описываемых аминокислот и пептидов в воде указывают, что молекулы взаимодействуют по гидрофильному механизму (диполь-дипольные силы, водородные связи). Присутствие 18-краун-б изменяет знак 5у для пептидов на отрицательный, т.е. комплексообразование пептид-краун препятствует гидрофильному взаимодействию пептид-пептид и делает его гидрофобным. Более слабое комплексообразование с 15-краун-5 несколько уменьшает положительные значения 5 для пептидов, но их знак не меняется. Присутствие 12-краун-4 в водных растворах диглицина и [c.219]

Боковые цепи. Результаты предшествующего рассмотрения в определенной степени предопределяют и ответ на вопрос о соответствии конформационных состояний боковых цепей аминокислотных остатков в белках и свободных молекулах метиламидов N-ацетил-а-аминокислот. В самом деле, трудно представить наличие полного соответствия у основных цепей и отсутствие такового у боковых цепей. Тем не менее анализ конформационных состояний последних с точки зрения ближних взаимодействий не лишен целесообразности. Для удобства рассмотрения боковые цепи аминокислот можно разделить на гидрофобные (неполярные) и гидрофильные (полярные). Конформации гидрофобных боковых цепей определяются прежде всего ван-дер-ваальсовыми взаимодействиями, которые могут иметь как стабилизирующий, так и дестабилизирующий характер, В первом случае они называются дисперсионными, или лондоновскими, взаимодействиями. У монопептидов из-за небольшого числа атомов в молекулах энергия дисперсионных взаимодействий невелика, и поэтому их конформационные состояния определяются в основном мощными силами отталкивания. У полярных боковых цепей значительную роль могут играть также (но не исключительно ) электростатические взаимодействия и водородные связи. Среди боковых цепей гидрофобных остатков можно выделить цепи, имеющие разветвление при атоме СР (Val, Не) и не имеющие такого разветвления. К последним относится группа аминокислотных остатков Phe, Туг, Тгр, His с ароматическими боковыми цепями. Изложенные в предшествующем разделе результаты теоретического конформационного анализа метиламида N-aцeтил- -фeнилaлaнинa (см. табл. 11,14) свидетельствуют о том, что в этой молекуле пространственные формы основной и боковой цепей взаимосвязаны каждой форме основной цепи соответствуют определенные энергетически выгодные положения заместителя, На рис, 11.26 представлена конформационная карта ср-у фенил аланинового монопептида, разделенная пунктирными линиями на области, [c.186]

Разделение аминокислотных остатков на гидрофобные и гидрофильные до некоторой, степени условно. В сущности, следует говорить о степени гидрофобности остатка и ввести ее количественную мер.у. В качестве нее Тенфорд предложил величину изменения свободной энергии AF, приходящуюся на боковую группу свободной аминокислоты, при переносе аминокислоты из С2Н5ОН в воду [105]. В табл. 4.11 приведены значения AF, экс- [c.229]

Как мы видели (см. стр. 22У), гидрофобиость аминокислотного остатка может быть оценена, согласно Тенфорду, количественно— изменением свободной энергии Af при переносе аминокислоты из С2Н3ОН в воду (см. табл. 4.11). Вычислим среднюю разность величин S.F при произвольном замещении любого остатка на любой — без учета различной встречаемости остатков, пользуясь данными табл. 4.11. По всем 20 аминокислотам AAF = 1280 кал/моль. В пределах условно введенных первого и второго классов — гидрофобных аминокислот (первые 10) и гидрофильных аминокислот (вторые 10) средние разности равны 805 и 392 кал1моль соответственно. [c.590]

Число функциональных групп может быть различным моно-аминомонокарбоновые, диаминомонокарбоновые, моноаминоди-карбоновые аминокислоты и т. д. По строению боковых цепей (полярности, заряженности) аминокислоты группируются на неполярные (гидрофобные), полярные (гидрофильные), но не за- [c.9]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология