Белок мальтозу

Свойство избирательности наиболее резко проявляется у ферментов каждый фермент проводит лишь одну определенную реакцию, являясь строго специфичным по отношению к веществу, или, образно говоря,—по Э. Фишеру— ...фермент так же относится к субстрату, как ключ к замку . Известно, например, что а-амилаза действует на центральные цепи крахмала, гидролизуя декстрины, в то время как -амилаза гидролизует лишь боковые цепи крахмальных молекул, отрывая от них молекулы мальтозы. Протеолитические ферменты—пепсин, трипсин и эрепсин—ведут специфические процессы гидролиза белков. Инвертин гидролизует лишь а-, а эмуль-спн—лишь р-глюкозидные связи и т. д. [c.27]

Применимость Покрытия на основе диола, ПЭГ и мальтозы в основном используются для разделения белков в КЭ. Разделение стандартных белков показано на рис. 65. [c.74]

Синтез ферментов, как и всех других белков, идет на рибосомах из свободных аминокислот. Концентрация различных ферментов в клетке не является постоянной величиной. Их количество можно тысячекратно увеличить путем индукции, которую вызывают добавлением в среду субстрата. Внесение мальтозы в среду выращивания хлебопекарных дрожжей вызывает, например, увеличение содержания фермента мальтазы в клетках дрожжей. [c.36]

Явления брожения и переваривания известны с незапамятных времен, однако зарождение учения о ферментах (энзимология) относится к первой половине XIX в. Первое научное представление о ферментах было дано еще в 1814 г. петербургским ученым К.С. Кирхгофом, который показал, что не только проросшие зерна ячменя, но и экстракты из солода способны осахаривать крахмал с превращением его в мальтозу. Вещество, извлекаемое из проросшего ячменя и обладающее способностью превращать крахмал в мальтозу, получило название амилазы. Ю. Либих и Ф. Велер открыли агент, расщепляющий амигдалин, содержащийся в эфирном масле горького миндаля. Этот агент был назван эмульсином. В последующие годы были описаны другие ферменты, в частности пепсин и трипсин, вызывающие распад (гидролиз) белков в пищеварительном тракте. [c.116]

Солодовый экстракт — водная вытяжка из ячменного солода — представляет собой смесь из моно- и олигосахаридов (глюкоза, фруктоза, мальтоза, сахароза), белков, минеральных веществ, ферментов. Содержание сахарозы достигает 5 %. Используют в кондитерской промышленности, при приготовлении продуктов для детского питания. [c.82]

Различают методы динамического и статического покрытия. Для разделения белков в КЭ используют покрытия на основе диолов, ПЭГ, мальтозы. Внутренние стенки капилляров можно покрыть не только углеводородами, но и белками, например, альфа-лактальбумином. Широкое [c.362]

Гидролиз белков (молочнокислое сбраживание затора). Для обеспечения более полного гидролиза белков осахаренный затор подвергают молочнокислому брожению с целью накопления в заторе молочной кислоты до б—7°. Этот процесс осуществляют при температуре 55—58°. При, более низкой температуре, например 52°, наряду с молочной кислотой в заторном аппарате будет образовываться из мальтозы и уксусная кислота, вредная для дрожжей. [c.198]

Действие фермента гор а з д о более специфично. Амилаза расщепляет только крахмал и близкие к нему полисахариды (например, гликоген) до стадии мальтозы. Кислота (неорганический катализатор) вызывает гидролиз крахмала до глюкозы и катализирует также гидролиз других соединений (например, белков), [c.52]

Дрожжи вводятся в бродильный чан в виде суспензии, т. е. в смеси с водой или в сахарном заторе. Затор, полученный из картофеля или зерна, содержит 11—13% мальтозы и 3—4% декстринов — продуктов неполного осахаривания крахмала. Кроме того, в нем содержится около 3—5% нерастворимых веществ клетчатки (кожура и пр.), белков, жиров и др. [c.158]

ГлА определяется по расщеплению мальтозы до глюкозы и выражается в миллиграммах глюкозы на 1 г воздушносухой поверхности культуры. ПА показывает способность препарата к расщеплению белков. [c.57]

Экзогенные р-амилазы способствует образованию дисахарида мальтозы, у которой свободная гидроксильная группа характеризуется р-конфигурацией. Активность р-амилазы уменьшается при достижении точки разветвления а-( 1 -6). Хроматографическими методами было выявлено наличие четырех компонентов со схожими антигенными свойствами. Эти белки, по всей видимости, представляют собой кластеры из небольшого числа полипептидов. [c.33]

Не являясь основным сахаром в большинстве видов пивного и винного сусла, глюкоза тем не менее играет важную роль, подавляя потребление и утилизацию мальтозы дрожжевыми клетками. Мальтоза и мальтотриоза — важнейшие сбраживаемые углеводы, и способность дрожжей плавно переключаться с потребления глюкозы и фруктозы на потребление мальтозы очень важна для процессов брожения в промышленности. Небольшой перерыв в процессе брожения называют мальтозной паузой , а в некоторых чрезвычайных случаях брожение прекращается полностью. Добавление глюкозы в сусло только усугубляет ситуацию, так как переключение на новый источник сахара лишает клетки информации о дефиците питательных веществ и, следовательно, способности синтезировать белки, необходимые для такого переключения. [c.50]

Значительно сложнее наряду с глюкозой определять содержание многих других сахаров, в том числе сахарозу, мальтозу и крахмал. При анализе сахаров, входящих в состав растительного вещества, анализ усложняется присутствием белков и других органических соединений, являющихся также редуцирующими веществами. [c.396]

В бактериях и плесневых грибах отсутствует р-амилаза, но содержится активная а-амилаза, отличающаяся композицией аминокислот в белке и специфичностью действия. Так, при катализе а-амилазой плесневых грибов уже в начале гидролиза образуется большое количество глюкозы и мальтозы. Среди бактериальных амилаз имеются как сахарогенные, так и декстриногенные. Первые гидролизуют крахмал на 60% и более, вторые — на 30—40%. Прн гидролизе амилозы а-амилазой Вас. subtilis вначале образуются декстрины с СПб и мальтотриоза, в конце — глюкоза и мальтоза (1 5,45) при гидролизе амилопектина — вначале декстрины с СПб и выше, в конце — глюкоза, мальтоза и сахариды с разветвленной цепью. [c.118]

В процессе проращивания. крахмал частично преобразуется в декстрины, мальтозу и простейший сахар — глюкозу, а белки в пептиды и аминокислоты. Часть глюкозы и аминокислот употребляется зародышем, а вторая — накапливается в зерне. В прорЬсшем зерне содержание глюкозы и аминокислот существенно больше, чем в исходном. У зерна появляются корешки и зародышевый листок. Зерна злаков начинают прорастать при разных минимальных температурах [у ржи — 1—2°С ячменя и пшеницы — 3-4,5°С овса — 4-5 кукурузы й сорго — 8—10 С. При этом оптимальной температурой для прорастания, то есть такой, при которой прорастание идет наиболее быстро, является, согласно [8 ], для ржи, овса, пшеницы — 25°С, ячменя [c.49]

Было разработано несколько аффинных меток. Среди них - глутатионтрансфераза, белок, связывающий мальтозу, и короткие аминокислотные последовательности - антигенные детерминанты, которые связываются соответственно с глутатионом, мальтозой и специфическими антителами. Использовали и разные сайты расщепления, специфичные для тромбина, энтерокиназы и других протеиназ. Аффинная метка и сайт расщепления могут находиться как на N-, так и на С-конце рекомбинантного белка и использоваться в прокариотических системах экспрессии, а также в системах экспрессии на основе клеток насекомых, млекопитающих или грибов. [c.149]

Одновременно идут и другие биохимические процессы. О ролизе крахмала, мальтозы и сахарозы уже говорилось ра Частичному гидролизу подвергаются и пентозаны. Наряду с буханием белков они подвергаются частичному протеолизу. тичный протеолиз в тесте из сильной муки желателен. Он водит к улучшению физических свойств теста, а в резуль взаимодействия восстанавливающих сахаров с продуктами д лимеризации белков (меланоидинообразование) улучшаются вкус и аромат, окраска корки хлеба. В тесте из слабой t интенсивный протеолиз нежелателен, он приводит к увелич неограниченного набухания белков, ухудшает физические с ства теста. Хлеб получается расплывшийся, недостаточ объема. [c.108]

Гидротиз кра 4мала и белков (приготовление затора) Проросшее зерно солод обогащено ферментами и витаминами Однако питательные вещества зерна (крахмал и белки) находятся еще в состоянии сложных комплексов, не усвояемы дрожжами Назначение заторного процесса—создание соответствующих условии для гидролиза крахмала и белков с превращением первого в мальтозу, а вторых—в пептоны и аминокислоты, усвояемые дрожжами Все эти сложнейшие процессы осуществляются биохимически—путем действия ферментов (диастаз, протеаз и др ) Гидролиз крахмала под влиянием диастаза происходит по следующей схеме крахмал — декстрин — мальтоза [c.197]

При этом выход мальгозы увеличивается по мере понижения плотности сусла а именно при плотности 20—25° по Баллингу выход мальтозы составляет 66%, при 13—20°—80% при 2,4°— 97% Оптимальная температура осахаривания 62—63° Белки, как и полисахариды, представляют собой ангидриды, которые при гид ролизе присоединяют воду и распадаются на простейшие вещества— гидраты или аминокислоты Гидролиз белков протекает в нескольких фазах вначале образуются альбумозы и пептоны, а затем аминокислоты Этот процесс в заторе осуществляет гидролитический фермент (протеаза) при оптимальной температуре 52—53° Таким образом, для эффективного осуществления процессов гидролиза крахмала и белков в заторном аппарате требуется создать оптимальные условия концентрации и температуры среды Емкость аппарата определяют из расчета 6 л на 1 кг зерна, а отношение диаметра к высоте 2 1 [c.197]

Гидролиз белков (молочнокислое сбражрвание затора) Для обеспечения более полного гидролиза белков осахаренный затор подвергают молочнокислому брожению с целью накопления в заторе молочной кислоты до 6—7° Этот процесс осуществляют при температуре 55—58° При более низкой температуре, например 52°, наряду с молочной кислотой в заторном аппарате будет образовываться из мальтозы и уксусная кислота, вредная для дрожжей Для возбуждения молочнокислого брожения применяют разводку термофильных молочнокислых бактерии Дельбрюка (Вас Ое1Ьшск1) на специально приготовленном сусле Бацилла Дельбрюка является единственным кислотообразователем при температуре 55° Это сусло в количестве около 1 % к весу затора задают в заторный аппарат, предварительно охладив до 58° при перемешивании Процесс закисания протекает за 15—18 час, причем каждые 3 часа затор перемешивают в течение 5—10 мин для равномерного распределения бактерий К концу процесса температура понижается до 54—55°, а кислотность повышается до 6° [c.198]

Родственный класс составляют так называемые двигательные белки. Из них наиболее известны белки сократительного аппарата мышц—актин и миозин. Их разновидностью являются динеин ресничек и жгутиков простейших, спектрин мембран эритроцитов, нейростенин пресинаптпческих мембран и т. п. Сюда можно отнести и белки бактерий, ответственные за движение в градиенте концентраций различных веществ (хемотаксис), в частности мальтозу-связывающий белок Е.со(1, [c.22]

Назначение заторного процесса—создание соответствующих условий для гидролиза крахмала и белков с превра1цением первого в мальтозу, а вторых—в пептоны и аминокислоты, усвояемые дрожжами. Все эти сложнейшие процессы осуществляются биохимически—путем действия ферментов (диастаз, протеаз и др.). Гидролиз крахмала под влиянием диастаза происходит по следующей схеме крахмал — декстрин — мальтоза. [c.197]

Для того чтобы жить и размножаться, клетка микроорганизма должна обмениваться с окружающей средой метаболитами, энергией и генетической информацией. У большинства микроорганизмов наружные слои клетки и клеточные стенки не являются барьером для проникновения низкомолекулярных веществ. Исключение составляют грамотрицательные бактерии, у которых существует наружная мембрана, образованная липонолисахаридами, белками, фосфолипидами и др. Но и у них существуют пути проникновения веществ в клетку 1) гидрофильные поры, которые образованы бел-ками-поринами 2) транспортные системы - витамин В 2, нуклеози-ды, мальтоза и др. (рис. 3.1). [c.46]

В 1930 г. Дж. Скотт Холдейн писал Полное историческое изложение энзимологии должно включать в себя рассмотрение ее взаимоотношений с чистой химией. Так, энзимология очень многим обязана теории строения белков Гофмейстера и установлению строепия сахаров, выполненному Фишером. С другой стороны, без применения энзимов в качестве реагентов триптофан вряд ли был бы открыт, мальтоза была бы редким веществом, и комплекс глюкозидов можно-было бы классифицировать только со значительным трудом [2]. [c.165]

Однако такие химические реакции можно осуществить в лабораторных условиях при температуре человеческого тела только в присутствии специальных веществ, получаемых из растений или животных. Эти вещества, называемые ферментами, являются белками, обладающими каталитическим действием по отноп1ению к некоторым реакциям. Так, слюна содержит особый белок — фермент, называемый амилазой слюны или птиалином, который катализирует превращение крахмала в сахар — мальтозу С12Н220Ц-Реакцию, которую катализирует амилаза слюны, можно записать следующим образом [c.491]

Белый аморфный порошок. Легко растворим в воде. Образует Ьпалесцирую щие или молочно-белые коллоидные растворы, из которых может быть выделен добавлением этилового спирта или сульфата аммония. Под действием кислот гидролизуется до мальтозы и глюкозы (с промежуточным образованием деки стринов). Способен давать комплексы с белками. - [c.102]

Кишечный сок. Кишечный сок выделяется железами слизистой оболочки двенадцатиперстной кишки, когда химус выходит из желудка. Каков механизм, регулирующий отделение этого сока, еще не совсем понятно. Очевидно, регуляция осуществляется несколькими путями, в том числе и гормональным. Основные компоненты кишечного сока перечислены в табл. 55. Богатый ферментами кишечный сок имеет очень большое значение для переваривания пищи. Различные пептидазы заканчивают гидролиз белков до аминокислот. Сахараза, мальтаза и лактаза превращают основные дисахариды — сахарозу, мальтозу и лактозу — в глюкозу, фруктозу и галактозу. Простые жиры расщепляются липазой, более сложные — гидролизуются лецитииазой и фосфатазой. Нуклеиновые кислоты (см. гл. 22) расщепляются своими специфическими ферментами. [c.367]

Степень специфичности, ее строгость могут значительно варьировать у различных ферментов. У многих ферментов специфичность менее точна, менее абсолютна, более щирока. Они могут превращать целый ряд близких по структуре субстратов, расщеплять многие (близкие, но отличающиеся по структуре) виды связей, осуществлять некоторые, хотя и вполне определенные, превращения, но в самых разнообразных молекулах и т. п. Так, фермент фосфатаза расщепляет эстеры фосфорной кислоты, образованные разными спиртами, а также искусственные вещества этого типа, которые в организме не встречаются. Широкую специфичность выявляет и мальтаза пищеварительного сока. Наряду с мальтозой она гидролизует все те соединения, в которых к первому углеродному атому глюкозы в а-гликозидной связи присоединен какой-либо другой радикал. Этот фермент правильнее называть а-гликозидазой. Протеолитические ферменты пепсин и химотрипсин в составе пептидных цепей белков расщепляют некоторые виды связей очень быстро, другие значительно медленнее. В связи с этим говорят, например, о первичной и вторичной специфичности пепсина или даже о первичной, вторичной и третичной специфичности а-химотрипсина, имея инода в виду в качестве третьей ту группу связей в пептидных цепях, которых фермент вовсе не может разрушать, либо расщепляет их так слабо, что это с трудом можно уловить. [c.58]

Гидролиз декстринов и мальтозы проводят 2,5%-ной соляной кислотой в течение 3 часов при температуре 100°. Для этого берут 100 мл фильтрата и переносят его в коническую колбу емкостью 200 мл. Добавляют в колбу 12 мл 25%-ной НС1 и выдерживают колбу на кипящей водяной бане с обратным холодильником в течение 3 часов. По окончании гидролиза колбу охлаждают, добавляют несколько капель метилового красного и осторожно нейтрализуют раствор 10%-ным NaOH до золотисто-желтого окрашивания. Раствор из конической колбы переносят в мерную колбу емкостью 200 мл, коническую колбу несколько раз споласкивают водой и доводят раствор в мерной колбе до метки. В полученном растворе определяют содержание глюкозы методом Бертрана. Для определения берут 10 мл раствора. Если для анализа использовали вещества с большим содержанием белков (например, семена бобовых культур), то перед определением глюкозы белки необходимо удалить прибавлением раствора уксуснокислого свинца, а затем осадить избыток свинца насыщенным раствором сернокислого натрия. [c.84]

Главную часть экстракта составляют углеводы. Это декстрины, мальтоза и незначительные количества пентоз. Кроме того, в пиве находятся гуммиобразные вещества, пентозаны и продукты кара-мелизации углеводов. Азот-содержащими веществами пива являются белки и продукты их гидролиза — альбумозы, пептоны, аминокислоты, а также некоторое количество солей аммония. Другими органическими веществами, входящими в состав пива, являются дубильные, горькие и красящие вещества, глицерин (0,2— 0,3%) и кислоты молочная, янтарная, щавелевая и яблочная. [c.172]

Большое внимание привлекали работы по изучению способности ферментов осуществлять синтетические реакции. Эти реакции считались возможными при условии сдвига равновесия ферментативных реакций, также как это имело место в химических реакциях. Впервые на такую возможность указывал А.Я.Данилевский (35), исследуя в 1878 г. ресинтез белков из продуктов их распада. В 1898 г. это было подтверждено работами А. Крофт Хилла (Зб), осуществившего ферментативный синтез изомальтозы из продуктов распада мальтозы. В дальнейшем бьша, однако, показана методологическая несостоятельность подобных попыток, и представ- [c.175]

В процессе деполимеризации крахмала участвуют и предельные декстриназы (/гmг декстриназы), имеющие три формы свободную активную, связанную неактивную и латентную растворимую, но известны сообщения об обнаружении лишь неактивной ее формы [76]. Считается, что латентная форма декстриназы представляет собой комплекс из граничной декстриназы с ингибиторами белка ячменя [54]. Высвобождение глюкозы из оконечных нередуцированных групп олигодекстринов и мальтозы происходит под воздействием еще одного фермента — а-глюкозидазы. Активность этих ферментов значительно снижается при повышенных температурах, применяемых для желатинизации крахмала, а при температурах затирания у а-амилаз наблюдается явная деполимеризационная активность (их стабильность повышается при присутствии в сусле ионов кальция ). Таким образом, для пивоварения важно содержание в замочной воде минеральных веществ, которые влияют на состав сбраживаемых веществ в сусле и качество получаемого пива. [c.33]

В практической работе часто приходится сталкиваться с вопросом определения отдельных сахаров, находящихся в смеси друг с другом. Относительно просто обстоит дело в том случае, когда приходится определять редуцирующие сахара в присутствии нередуцирующих, например глюкозу в присутствии сахарозы. Непосредственно определяют содержание глюкозы и затем, после инверсии, количество инвертированного сахара и глюкозы вместе. По разности между найденными количествами меди по таблицам находят содержание инвертированного сахара, которое перечисляют на содержание сахарозы, умнолоя на фактор 0,95. Обстоятельства складываются значительно сложнее, когда приходится определять находящиеся в смеси друг с другом непосредствешю редуцирующие сахара, например глюкозу в присутствии фруктозы, мальтоз з или лактозы. Необходимость в таких определениях очень часто встречается на практике, особенно при исследовании пищевых продуктов, причем эта задача иногда усложняется присутствием белков, глицерина и т.п. Все эти примеси не могут не влиять на точность условных методов, применяемых при определении сахаров. Поэтому в отдельных случаях было предложено большое число различных модификаций, в которых принцип метода мало изменен и которые по существу лишь приспособлены к данным обстоятельствам [36] > [c.332]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология