Аминокислоты, ферментный электро

Поскольку активный центр определяет и специфичность и каталитическую активность фермента, ои должен представлять собой структуру определенной степени сложности, приспособленную для тесного сближения и взаимодействия с молекулой субстрата или по крайней мере с теми ее частями, которые нег осред-ственно участвуют в реакции. Первоначально предполггалссь, что в каждой молекуле фермента имеется много активных центров, однако сейчас стало ясным, что в большинстве случаев на каждую молекулу приходится только один или два активных центра. Поверхность любого белка состоит из множества разнородных химических групп, принадлежащих боковым цепям аминокислот. Любая из них может играть в молекуле фермента ту или иную роль, влияя на конформацию фермента и на его взаимодействие с субстратом в силу своих химических особенностей и даже просто своим присутствием (стерический эффект). Значение функциональных групп белка для структуры и каталитического действия ферментов очень многообразно. Атомы кислорода, азота, серы участвуют в образовании водородных связей и комплексов с металлами. Кислые и основные группы в 3 2 Е И С И Г Л ОСТИ от состояния и диссоциации функционируют в активных центрах ферментов в качестве кислотных и основных, нуклео- и электро-фильных катализаторов. Эти группы могут действовать непосредственно на субстрат или изменять своим электростатическим воздействием реакционноспособность соседних групп молекул фермента. Аминные, имндозольные, гидроксильные, тиоловые и некоторые другие группы во многих ферментных реакциях выполняют функции промежуточных акцепторов и переносчиков [c.137]