Фермент конформация

Определенные различия в структуре лизоцима в кристалле и растворе были также обнаружены с помощью метода комбинационного рассеяния [40], причем в конформации боковых цепей фермента (конформация основной полипептидной цепи была практически одинакова в кристалле и растворе). [c.156]

Конкретными регуляторами внутриклеточных процессов могут служить фитогормоны, которые вырабатываются данными клетками или окружающими их другими клетками, или сами продукты реакций по принципу обратной связи (аллостерический эффект). Регуляция может осуществляться также путем транспорта в клетку продуктов метаболизма и их предщественников, ионов, путем изменения формы регулируемого фермента (конформаций). [c.90]

Одним из участков, необходимых для функционирования кофермента, является пирофосфорная связь, которая, кроме связывания с белковой частью молекулы фермента, по-ви-димому, нужна для поддержания необходимой для функционирования фермента конформации кофактора. [c.148]

Данный простой пример приводит к интересным предположениям относительно механизмов ферментативных реакций. Происходит ли конформационное изменение субстратного тетраэдрического интермедиата пли остатка активного центра фермента Очевидно, для решения этой проблемы необходимы биоорганические модели. Такие модели, которые еще только будут созданы, дадут возможность определить механизм действия протеаз исходя из тетраэдрического интермедиата с относительно фиксированной конформацией. [c.252]

Согласно теории индуцированного соответствия, выдвинутой Кош-ландом мл. [43, 44], в свободном ферменте (в отсутствие субстрата) каталитически активные группы X и X расположены так, что они не могут одновременно взаимодействовать с субстратным фрагментом Y (см. схему а на рис. 17, //). Энергетически менее предпочтительная, но каталитически активная конформация активного центра образуется лишь в фермент-субстратном комплексе (схема б). На образование ее тратится часть свободной энергии сорбции. [c.60]

С другой стороны, константа диссоциации фермент-субстратного комплекса Ks сохраняет постоянное значение при кислых и нейтральных значениях pH, но с дальнейшим увеличением pH она возрастает [13, 46]. Последнее объясняют тем, что правильная стереохимическая конформация активного центра обусловлена взаимодействием ионной пары (Asp-194)—СОО . .. " NHa — (11е-16), находящейся внутри ферментной глобулы (См. рис. 31). В результате депротонизации а-аминогруппы Пе-16 (с рКа — 8,5—9) происходит разрушение солевого мостика , что приводит к потере ферментом сорбционной способности. Это представление согласуется с данными рентгеновского анализа структуры кристаллического химотрипсина [17], однако ван<ность именно а-аминогруппы Пе-16 для катализа поставлена под сомнение в ряде работ ]47, 48]< [c.132]

Изучение переходного состояния имеет важнейшее значение не только для органической химии. Все биохимические процессы фермент — субстратного взаимодействия также протекают через активированный комплекс. Специфичность биохимических процессов обусловлена не тем, что субстрат и фермент строго соответствуют друг другу как ключ и замок, такое соответствие приводило бы лишь к комплексообразованию с минимумом энергии для системы. Как показал Кошланд, подобное соответствие является индуцированным, оно возникает в момент взаимодействия фермента и субстрата и сопровождается деформациями молекул. Так, гидролиз гликозидной связи лизоцимом сопровождается изменением конформации пиранозы в полу-кресло только такая конформация соответствует стереохимии реакционного центра фермента. [c.164]

Первый тип предполагает необходимость сближения функциональных групп данной макромолекулы, разделенных большим числом звеньев, для осуществления какой-либо реакции, так как вероятность протекания реакции зависит от вероятности реализации необходимой для этого конформации и от времени ее жизни . Эффекты такого рода вызывают изменение скорости реакций в 10 —10 и характерны для ферментативных процессов. Примером реакции, протекающей с конформационным эффектом, может служить гидролиз нитрофениловых эфиров под влиянием фермента — а-химотрипсина (ХТ) [c.56]

Оксиметиленовая группа субстрата, направленная внутрь щели на участке D, приводит к невыгодным стерическим взаимодействиям с полипептидной цепью фермента. Следствием этого является искажение пиранозного кольца гексозамина из кресла и конформацию полукресло (рис. 18). При этом первый, второй, пятый атомы углерода и атом кислорода глюкопиранозного кольца попадают в одну плоскость. Такое искажение требует значительной затраты энергии, поэтому участок D является невыгодным для связывания. [c.151]

Следует тем не менее подчеркнуть, что структура кристаллической решетки играет определенную роль, нанример, в эффекте связывания лизоцимом ионов металлов. Так, после вымачивания тетрагонального лизоцима в растворе Gd (III) в течение 20 часов степень заполнения активного центра ионами металлов составляла 24—38%, а в случае триклинного лизоцима эта величина составила 1,6—3,6% после вымачивания в течение 4 недель [33]. Это говорит о различной межмолекулярной упаковке белков в двух данных полиморфных формах кристаллического лизоцима. Тем не менее результаты исследования методами ЯМР [46] и рентгеноструктурными методами [2] в целом показали, что кон- формация лизоцима и ориентация функциональных групп его активного центра весьма близки (если не идентичны) в растворе и кристалле [46]. В цитируемой работе [46], однако, ие обсуждается, что рентгеноструктурный анализ был выполнен при низких или комнатных температурах, а изучение ЯМР — ири 54° С [46]. Иначе говоря, эти исследования выполняли по разные стороны от температуры конформационного перехода фермента (25—30° С 47—54]) и, следовательно, с различными конформациями лизоцима, которые заметно различаются по эффективности связывания фрагментов субстрата и, возможно, по конформации активного центра. Вопрос этот остается пока открытым в литературе, но требует более критического анализа при сопоставлении экспериментальных данных, полученных при различных условиях (в особенности, данных по изучению структуры фермента в растворе и кристаллическом состоянии). [c.158]

Для установления роли данных ионогенных групп лизоцима в катализе и (или) в поддержании каталитически активной конформации активного центра в работе [64] была изучена рН-зави-симость инактивации лизоцима нод действием ультразвука. Как видно из рис. 22, группа с рК 5,0, контролирующая каталитическую активност лизоцима, не проявляется в рН-зависимости константы скорости инактивации фермента под действием ультразвука. Следовательно, протонирование этой группы не приводит к какому-либо существенному конформационному изменению в активном центре лизоцима, хотя и делает фермент каталитически неактивным. С другой стороны, ионогенные группы фермента с рК<2 и рК в области 9—11 контролируют конформационную [c.199]

Именно вследствие относительной слабости водородных связей динамические структуры в биологических системах легко возникают и распадаются, что важно для выполнения функций регулирования, стабилизирующего всю систему в целом. Поэтому многие биологические механизмы, кодирующие процессы (гормоны, ферменты) изменяют конформацию, варьируя систему водородных связей. Так как атом водорода способен к образованию лишь одной ковалентной связи (энергия 2s- и 2р-орбиталей слишком велика и они не могут быть использованы для связей), то предполагается, что водородная связь имеет электростатическую природу. Это значит, что электроотрицательный атом А оттягивает на себя [c.134]

Пространственное строение решающим образом влияет на свойства и биологические функции органических веществ, участвующих в процессах жизнедеятельности. Большинство таких веществ оптически активны и встречаются в природе обычно в одной из антиподных форм это относится к белкам и образующим их аминокислотам, нуклеиновым кислотам, сахарам, стероидным гормонам, природным оксикислотам, ферментам, витаминам и др. Свойства природного каучука тесно связаны с определенной геометрической конфигурацией его полимерной цепи. Еще большее значение имеет в рассматриваемой области конформация, в особенности если речь идет о таких полимерах, как белки и нуклеиновые кислоты. Ни один вопрос биохимии не может быть решен на современном уровне без тщательного учета стереохимических факторов. [c.623]

Среди других видов каталитических реакций ферментативный катализ является самым высокоорганизованным, поскольку ферменты отличаются высокой избирательностью, специфичностью и каталитической активностью. Ферменты—это высокомолекулярные белки, состоящие из различных аминокислот, связанных пептидными связями. Нативная конформация молекулы фермента образует активный каталитический центр, содержащий полярные [c.183]

Один из возможных путей для получения ответа на поставленные вопросы, вероятно, состоит в использовапии простых модельных субстратов фермента а-химотрипсипа. С этой целью Хейн и Ниман [101] впервые попытались выяснить конформацию некоторых субстратов, присоедипенных к а-химотрипсину, используя молекулы с фиксированной конформацией, для моделирования конформации, которую принимает в активном центре типичный ациклический субстрат метиловый эфир Н-ацетил-ь-фенилаланина (ь-АРМЕ). Для этого Ниман изучал кинетические свойства о- и ь-1-кето-3-карбометокси-1,2,3,4-тетрагидроизохинолина (КСТ1). Это [c.233]

Субтнлизин, сериновая протеаза бактериального происхождения, также проявляет, подобно а-химотрипсину, обращенную специфичность к D-K TI [103]. Это предполагает, что оба фермента обладают сходной специфичностью к конфигурации их субстратов. Такая общая специфичность ясно подтверждает близкую структурную аналогию первичных связывающих центров обоих ферментов, и, более того, она отражает эту аналогию. Близкая структурная аналогия объясняет, каким образом а-химотрипсин и субтилизин, имеющие абсолютно разное филогенетическое происхождение, в действительности замораживают свои субстраты в одинаковой активной конформации. [c.234]

Промежуточный оксокарбонневый ион, который помогает образованию положительного заряда на а номерном атоме углерода. Интересно, что интермедиат принимает конформацию полукресла, чтобы устранить напряжение, возникающее в переходном состоянии, имеющем характер хр -гибридного состояния (двойная связь в цикле). Такое структурное изменение субстрата дает возможность уходящей группе оторваться (кольцо Е) при стереоэлектронном контроле (разд. 4.6). Механизм действия лизоцима также хороша иллюстрирует концепцию, выдвинутую в 1948 г. Полингом -Активный центр фермента комплементарен переходному состоянию [c.240]

Для осушествления циклизации ферментом циклазой необходим а-участок. р-Участок надлежащим образом ориентирует А -двойную связь относительно образующегося карбониевого иона и таким образом контролирует вторую ферментативную стадию. Реакция, судя по всему, протекает без остановки до тех пор, пока не образуется тетрациклическая система. Роль скваленоксидцик-лазы заключается в удерживании углеродной цепи в конформации с максимальным перекрыванием орбиталей, что способствует возникновению ст-связей в молекуле стерина. [c.332]

Наиболее важная проблема в процессах переаминирования — выяснение стереохимии. В зависимости от типа реакции и фермента фермент-коферментный комплекс может удалять из аминокислоты-субстрата К-грунпу, карбоксильную группу или водород при -углероде. От каких именно структурных особенностей зависит место разрыва связи Это, так же как и скорость реакции, определяется ферментом. Рещающий фактор при этом заключается в выборе наименее энергоемкого пути образования переходного состояния, ковалентного промежуточного соединения, т. е. наибольшее влияние должна оказывать правильная конформация в ферменте связанного с коферментом субстрата [301]. [c.439]

Лабильная связь всегда перпендикулярна плоскости пиридинового кольца, и совокупность ионных, полярных и гидрофобных взаимодействий в ферменте определяет, какой из конформеров будет преобладать. Это легко показать, например, с помощью пью-меновской проекции процесса ферментативного декарбоксилирова-ния. В конформации, необходимой для декарбоксилирования, карбоксильная группа в значительной степени выходит из плоскости конъюгированной системы. Следовательно, специфичность реакции определяется главным образом этой стадией. Так, ферментативное декарбоксилирование аминокислот идет с сохранением конфигурации и обеспечивает, таким образом, синтез оптически чистых а-дейтерированных аминов, если реакцию проводят в тяжелой воде [304]. [c.439]

Авторы другой теории (Ламри и Эйринг [45, 461, Дженкс [29. 47]) полагают, что силы сорбции используются для создания напряжений (деформаций) в молекулах реагирующих компонентов, способствующих протеканию реакции. Если же активный центр фермента жесткий, то субстрат, чтобы он мог с ним связаться, должен претерпеть некоторую деформацию (см. рис. 17, III). При этом предполагается, что активный центр устроен так, что в результате деформации молекула субстрата активируется (т. е. приобретает некоторые свойства, важные для образования переходного состояния реакции). В противном случае, когда жесткой является молекула субстрата, а конформа-ционно лабилен фермент, схему катализа можно представить так же, как для механизма индуцированного соответствия (рис. 17, II). Легче всего представить индуцированное субстратом (или, в противном случае, белком) искажение конформации, которое включает сжатие (или растяжение) связей или изменение углов между связями. В общем случае, рассматривая строение молекулы субстрата или белка в более общем виде, под напряжением структуры можно понимать также и, например, десольватацию функциональных групп, принимающих участие в химической реакции. [c.60]

И.2), исследуя температурную зависимость константы равновесия процесса. Однако существуют подходы, позволяющие изучать термодинамику равновесных процессов с помощью кинетических методов. Один из них основан на изучении влияния температуры на кинетику инактивации ферментов под действием ультразвука [1]. Рассмотрим кинетическую схему (11.5) инактивации двух молекул фермента, отличающихся конформацией активного центра и находящихся друг с другом в ра1внове1оии. Естественно полагать, что вследствие различной конформации активных центров молекул фермента Е и Е кинетика их инактивации также будет [c.250]

Согласно концепции Ламри, изменение конформации белковых макромолекул при образовании и превращении фермент-суб-стратных комплексов приводит к нарушению одних контактов и образованию других, к конформационному давлению на субстрат и каталитические группы, тем самым способствуя снижению энергетических барьеров реакции. При этом выполняется правило лол<-плементарности свободной энергии химической реакции и конфор-мационной энергии макромолекулы, в результате чего происходит сглаживание энергетического рельефа суммарного процесса. [c.188]

При иммобилизации ферментов в макропористых кремнеземах (размеры пор должны значительно превышать размеры фермента) нйдо обеспечить, во-первых, химическую связь с поверхностью кремнезема и, во-вторых, достаточную подвижность фермента в среде, чтобы обеспечить доступ субстрата к каталитически активному центру фермента. Поэтому прививка фермента к поверхности должна быть произведена через достаточно длинную конформаци-онно подвижную цепь. Для соединения такой цепи с ферментом можно использовать аминогруппы полипептидных цепей белка. Поэтому к поверхности кремнезема следует привить модификатор, также содержащий концевые аминогруппы, а затем аминогруппы модификатора поверхности и фермента сшить друг с другом. Для [c.108]

Рис. 18. Гипотетическое изменение конформации гексозного кольца субстрата лизоцима из кресла в полукресло (софу) при его связывании с участком D активного центра фермента. Гидроксильные группы показаны более длинными связями [5]

Большая группа экспериментальных данных свидетельствует о том, что конформация молекулы лизоцима и ориентация функциональных групп его активного центра сходны, возможно идентичны, в кристалле и в растворе. К ним относятся, например, результаты сравнительного изучения денатурации растворимого и кристаллического (тетрагонального) лизоцима нод действием температуры и денатурируюпщх агентов с номон ью дифференциальной сканирующей калориметрии [35]. В этой работе было показано, что термодинамические параметры тепловой денатурации фермента и температура денатурацнп близки для фермента в кристалле и растворе. Далее, денатурирующее влияние алифатических спиртов также оказалось одинаковым по отношению к лизоциму в двух физических состояниях, и анализ данных показал, что конформация молекул лизоцима в растворе или кристалле одинаково зависит от гидрофобных взаимодействий с раствори- [c.155]

Более внимательное рассмотрение изложенной выше концепции приводит к выводу, что для специфических фермент-субстратных взаимодействий "вовсе не обязательны напряжение или деформация субстрата. Достаточно, чтобы взаимодействие фермента с субстратом было лучнге в переходном состоянии по сравнению с основным состоянием фермент-субстратного комплекса. Этот вопрос детально рассмотрен в первой части книги [81]. Например, если субстрат в ходе его ферментативного превращения и, следовательно, структурной перестройки изменяет свою конформацию так, что прочность его взаимодействия с ферментом в переходном состоянии возрастает, то уменьшается свободная энергия активации и ускоряется реакция. При этом субстрат совершенно не обязательно должен подвергаться какой-либо деформации (т. е. изменению длин ковалентных связей и искажению валентных углов) при образовании комплекса Михаэлиса. Он может связаться с ферментом, помещая свою реакционноспособную связь в непосредственной близости от каталитически активных групп, но так, что прочность связывания при этом еще достаточно далека от потенциально достижимой. Тем самым субстрат как бы резервирует свободную энергию связывания для переходного состояния, что также приводит к ускорению ферментативной реакции. [c.163]

Альтернативный вариант изменения конформации субстрата на участке D активного центра лизоцима лить после прохождения комплекса Михаэлиса не был рассмотрен Филлипсом с сотр. и ПС анализировался в литературе вплоть до нос.леднего времени. Предложенная ими гипотеза об искажении конформации сахаридного кольца субстрата непосредственно в комплексе Л и-хаэлиса была весьма смелой, однако повлекла за собой целую лавину экспериментальных и теоретических работ, которые ставили своей целью проверить данную гипотезу и выявить общность данного эффекта для действия других ферментов. [c.165]

Помимо того что приведенные данные в принципе не могут служить указанием на существование деформации или напряжения субстрата в комплексе Михаэлиса, они, но мнению Чинмана и сотр. [89], вообще нуждаются в пересмотре. До последнего времени все расчеты по эффективности связывания сахаридных остатков субстратов и их фрагментов (аналогов) с отдельными участками (от А до F) активного центра лизоцима основывались на предположении, выдвинутом ранее Филлипсом [2, 18, 20], что конформация фермента в этих участках, расположение сахаридных звеньев в различных фермент-субстратных комплексах и эффективность взаимодействия сахаридных остатков с участками не изменяются при вариации субстратов. Это предполагаемое свойство системы, получившее название суперпозиции (см. [89]), в свою очередь, означало аддитивность величин свободных энергий взаимодействия сахаридных остатков с соответствующими [c.165]

Следовательно, формаль1го переход сахаридного остатка у расщепляемой связи от конформации кресла к конформации полукресла в переходном состоянии реакции может привести к ускорению ферментативного превращения в 10 —Ю раз [90]. Несколько позже эти данные и расчеты серьезно пересматривались [89], и было показано, что лактонная концевая группа (153) связывается с участком D активного центра лизоцима лишь в 30 раз более эффективно, чем обычный N-ацетилглюкозаминный остаток. При этом карбонильный атом кислорода лактонной группы образует дополнительную водородную связь с остатком Asp 52 лизоцима и тем самым может вносить дополнительный вклад в связывание с активным центром тем самым достоверность данных о необычно эффективном взаимодействии лактона с лизоцимом становится вообще неопределенной [89]. Однако в любом случае, взаимодействует ли лактон с ферментом прочно или нет, не имеет никакого отношения к напряжению или деформации субстрата в активном центре лизоцима. Даже если лактон и является аналогом цереходного состояния в катализе лизоцимом, опыты по его связыванию с ферментом не могут дать никакого ответа на то, в какой форме — искаженной или обычной (стабильной) — субстрат находится в комплексе Михаэлиса с ферментом. Таким образом, по эффективности связывания лактонов с лизоцимом нельзя судить о деформациях в активном центре. [c.167]

Теоретические расчеты величин энергий фермеит-субстратиого и фермент-ипгибиторного комплексов в различных конформациях, основанные, иа данных рентгеиоструктурного анализа, показали [95], что при взаимодействии с участком D активного центра лизоцима соответствующее сахаридное кольцо субстрата сохраняет свою обычную стабильную конформацию кресла. Более того, участок D вообще не проявляет повышенного сродства к конформа-цип полукресла [95]. К этим же выводам пришли и авторы независимой теоретической работы [96], базируясь на квантовомеханических и классических структурных расчетах конформаций фермент-субстратного комплекса. [c.168]

Этому вопросу были посвящены исследования Л. А. Блюмен- фельда с сотр. По Л. А. Блюменфельду, молекула фермента-белка до начала взаимодействия с субстратом находится в конформаци-онно равновесном состоянии. В активном центре белковая молекула становится неравновесной для соединения фермент — субстрат и элементарный акт ферментативной реакции и заключается в конформационном изменении макромолекул фермент-субстратного комплекса, причем скорость этого изменения определяет и скорость превращения субстрата в продукт реакции. [c.325]

Биологическая активность белков нередко тесно связана с высокой организацией структуры, и живые организмы синтезируют белки требуемой конформации, которая часто оказывается метастабильной (т. е. из всех возможных структур не самой устойчивой). Под влиянием нагревания, крайних значений pH или многих химических реагентов белки часто теряют свою биологически необходимую конформацию, превращаясь в случайные неорганизованные структурные единицы и утрачивая биологическую активность. Такой процесс называется денатурацией. Наиболее известный пример — изменение структуры яичного белка при нагревании и структуры мяса в процессе приготовления. В последнем случае кулинарная обработка приводит к значительному облегчению процесса переваривания мяса, поскольку при денатурации освобождаются белковые связи, которые в сыром мясе труднодоступны для протеолити-ческих ферментов пищеварительного тракта. При такой денатурации в результате развертывания белковых цепей обнажаются гидрофобные группы, в обычном состоянии направленные внутрь центральной части белковой молекулы. Взаимодействие освобожденных гидрофобных участков рядом расположенных молекул вызывает коагуляцию денатурированного белка. [c.303]

В процессе химического взаимодействия с полимером возможно изменение, конформации молекулы фермента по сравнению с ее нативной структурой и его инактивация. Поэтому было изучено влияние процесса иммобилизации на акгивность и термостабршьность иммобилизованных [c.215]

Интерес к ингибиторам АДА обусловлен их возможностью влиять на концентрацию аденозина в тканях организма, рост и функции лимфоцитов, а также усиливать химиотерапевтическое действие других аналогов аденозина, катаболизируемых АДА. В связи с этим теоретическое изучение взаимосвязи между структурой, конформациями и субстратными свойствами различных аналогов аденозина в отношении АДА методами компьютерной химии с целью описания их возможного механизма акцептирования в активном центре этого фермента является актуальной задачей. [c.70]

Ферменты — очень сложные органические молекулы, представляющие собой глобулярные белки. Их каталитические центры состоят их ряда атомных групп, природа и взаимное расположение которых в пространстве строго детерминировано, что, собственно, и определяет каталитическую активность фермента, Все структурные и пространственные особенности каталитического центра заданы как последовательностью аминокислотных остатков полипептидной цепи данного белка (первичной структурой), так и упаковкой этой цепи Б фиксированную конформацию белковой глобулы (ее вторичной и третичной структурами Поэтому для химиков нет смысла пытаться построить искусственный структурный аналог такой чудовищно сложной конструкции, добиваясь сходства со свойствами оригинала. Не говоря уже о практически непреодолимых трудностях подобной задачи, она и смысла большого не имеет (если только мы не хотим создать искусственную жизнь). Дело в том, что каждый фермент решает узко специализированную задачу, а эта специализация лишь изредка совпадает с задачами человеческой химии. Смысл всей Проблемы не в этом, а в том, чтобы обеспечить дизайн квазиферментов под реальные задачи (ну, например, расщеплять высшие парафины до низших, т.е. делать бензин из мазута), т. е. не копировать или моделировать живые ферменты, а научится делать ферменте-подобные катализаторы на заказ (не копировать природу, а учиться у нес, воспринять ее методологию, а не результаты )- Кроме того, ферменты как катализаторы для лабораторного или про- [c.477]

Исключительно высокие скорости и степень селективности ферментативных реакций с давних пор интригуют химиков-органиков. Многочисленные предположения, начиная с более чем столетней давности идеи ключ-замок Э.чи-ля Фишера и до более современной ковдегшии взаимоиндуцированного соответствия Кошланда были выдвинуты для объяснения этих явлений. Каковы бы ни были конкретные подробности различных интерпретаций, все они предполагают тот или иной род фиксации субстрата внутри полости активного центра конформационно подвижной молекулы фермента вблизи его реакционноспособных групп. Возникающее в результате взаимодействие между реакционными центрами фермента и реакционноспособной конформацией субстрата считается одной из главных причин высоких скоростей и селективности, свойственных ферментативным реакциям. Дизайн химических структур, пригодных для экспериментального исследования относительной важности различных факторов, определяющих скорости и селективность органических реакций как моделей определенных аспектов ферментативного катализа, был и остается областью, вызывающей напряженное внимание. [c.486]

Домены эукариотической хромосомы отличаются от прокариотических доменов. Представление о доменах прокариотической хромосомы сформулировано на основании опытов по релаксации ДНК. Представление об эукариотических доменах опирается на опыты по электронной микроскопии митотических хромосом, с которых удалены гистоны. ДНК эукариот, точнее нуклеосомная фибрилла, находится в релаксированном состоянии. Обработка релаксирующим ферментом не изменяет ее конформации. Следует учитывать, что ДНК навивается на нуклеосомы спиралью. Если те.м или иным способом удалить гистоны с ДНК, то в ней возникают супервитки. Особенно нагляден этот эффект при использовании в качестве модели хроматина кольцевой мини-хромосомы вируса ОВ-40 длиной около 5 т. п. о. Как видно из рис. 127, мини-хромосома на электронных микрофотографиях представляет собой релаксированную структуру. После удаления гистонов ее ДНК суперспирализована. Существует предположение, что тран-скрипционно активные петли эукариотической хромосомы все-таки находятся в торзионно-напряженном состоянии и релакси-руют под действием топоизомераз. [c.246]