Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Металлы в каталитическом действии ферментов

    Активаторы ферментов — это вещества, увеличивающие скорость ферментативной реакции. Чаще всего в качестве активаторов выступают ионы металлов, такие, как железо, медь, кобальт, магний и др. Следует различать металлы, находящиеся в составе металлоферментов, так называемые кофакторы, и выступающие в качестве активаторов ферментов. Кофакторы могут прочно связываться с белковой частью фермента, что же касается активаторов, то они легко отделяются от апофермента. Кофакторы являются обязательными участниками каталитического акта в их отсутствие фермент неактивен. Активаторы усиливают каталитическое действие, но их отсутствие не препятствует протеканию ферментативной реакции. Как правило, металл-кофактор взаимодействует с отрицательно заряженными группировками субстрата. Металл с перемен- [c.78]


    Роль ИОНОВ металлов в механизме каталитического действия ферментов [c.443]

    Под действием фермента гидроксиметилазы в присутствии коферментов — тетрагидрофолиевой кислоты и пиридоксальфосфата— аминокислота серин разрушается с образованием глицина и активированного формальдегида. Действие этого фермента с успехом моделирует система, в состав которой входят 1Ч,К -диарилэтилендиамин, пиридоксальфосфат и ион металла при pH 5,5 [4]. Необходимо, однако, отметить, что данная система не является истинным катализатором процесса деструкции серина, так как в ходе реакции не происходит регенерации каталитической системы. В этом процессе пиридоксальфосфат действует как электрофильный рецептор, а Ы,Н -диарилэтилен- [c.283]

    Вопрос о том, как участвуют атомы металлов в действии фермента, очень сложен. Некоторые из них необходимы для осуществления каталитической реакции, другие отравляют фермент Ag+, Hg2+) один и тот же ион может, в зависимости от концентрации, угнетать или активировать известны ионы, которые отравляют один фермент, но активируют другие. Механизмы участия металлов в ферментативных реакциях различны. В литературе [c.69]

    Основу молекулы ферментов составляет белковая цепь. Каталитическое действие фермента обусловливает его активный центр, в состав которого может входить фрагмент белковой цепи и небелковая часть — органические соединения небелковой природы с ионом металла. Например, таким активным центром в гемоглобине является гем-группа. Небелковая часть фермента, которая обратимо соединяется с его белковой частью в ходе ферментативной реакции, называется коферментом. [c.583]

    В формуле (I) субстрат соединен с трехвалентным атомом железа, образуя комплекс, в формуле (II) — трехвалентное железо присоединяет один электрон, образуя двухвалентное железо и радикал ( D). Легко можно представить себе существование промежуточных форм между (I) и (II), например Fe ( D) или Ре+ ( D). В этих комплексах атом железа не является ни двухвалентным ни трехвалентным, а обладает промежуточной валентностью [106]. Идея о существовании промежуточной валентности была выдвинута Паулингом [111] для объяснения некоторых свойств металлов. По аналогии можно предположить, что во время каталитического действия ферментов также имеет место подобное состояние атомов металла. [c.297]

    Металлы в каталитическом действии ферментов. В живом организме обнаружено более 60 химических элементов. Ион металла выступает комплексообразователем в комплексном соединении. Ионы или молекулы, образующие комплекс с нонами металла, называют аддендами, или лигандами. В большинстве случаев в состав комплексного соединения входит один ион металла и 2, 3, 4 или 6 лигандов. [c.112]


    В предыдущих разделах были кратко рассмотрены причины значительно более поверхностного описания деталей стереохимии при рентгеноструктурном анализе белков по сравнению с описанием малых низкомолекулярных соединений. Однако для успешного исследования зависимости между структурой и активностью требуется более высокая точность структурных данных. Поскольку мы стремимся к более глубокому пониманию поведения активного центра или функциональных областей этих биологических макромолекул, необходимо повысить разрешающую способность дифракционных методов. Малые изменения конфигурации аминокислотных остатков в области центра связывания металла и изменения стереохимии комплексов металла в ходе каталитического процесса должны быть тщательно изучены, в особенности при исследовании ферментов, требующих участия иона металла. Как указывалось в разд. 1.2.1, описание этих структурных изменений позволяет определить стереохимическую природу электронных перестроек, происходящих при взаимодействии молекул субстрата и фермента и ответственных за каталитическое действие. [c.24]

    Как известно, в основе каталитического действия ферментов лежит обусловленное их участием снижение количества энергии, необходимой для приведения в возбужденное состояние молекул реагирующих соединений, Снижение энергии активации, повышение реакционной способности реагирующих молекул достигается за счет смещения электронной плотности последних, которое, в свою очередь, зависит от электрического потенциала металла, входящего в состав фермента (или кофермента). Таким образом, уровень воздействия микроэлементов на ход физиологических процессов зависит от их физико-химических свойств, особенностей строения электронных оболочек. Этим в первую очередь определяется способность микроэлемента образовывать комплексы с различными биоорганическими соединениями, включая белковые компоненты ферментов, молекулы субстратов и т. п. (И. А. Чернавина). [c.429]

    После того как субстрат связан, он подвергается атаке определенных групп фермента. Во многих ферментах, предназначенных для реакций разрыва связей, ДJ я этою используются такие металлы, как Zn, М , Мп или Ре. Иногда одна часть субстрата координируется к металлу, в других случаях атом металла оттягивает электроны от субстрата и ослабляет связь. Оба варианта иллюстрируются каталитическим действием трипсина, которое обсуждается в следующем разделе. [c.317]

    Кроме ионов переходных металлов, высокая каталитическая активность характерна для ферментов. Ферменты — это вещества белкового происхождения, имеющие в своем составе определенные функциональные группы и катализирующие многие биохимические процессы в живых организмах. Основное их преимущество— высокая специфичность действия. Фермент обычно катализирует превращение только одного вещества— субстрата, что позволяет определить это со- [c.448]

    Ферментами называются простые или сложные, состоящие из нескольких субъединиц белки, которые, будучи высокоспецифичными биокатализаторами, ускоряют наступление, равновесия химической реакции вне или внутри клетки, снижая энергию активации соответствующей реакции. Многие ферменты для осуществления каталитического действия помимо белкового компонента нуждаются в кофакторе, например ионе металла (Mg " ",, Mn " ", Со " "), и/или коферменте (простетическая группа). Коферменты действуют как переносчики электронов и функциональных групп атомов водорода, ацетильных, метильных и аминогрупп. Они часто идентичны с витаминами — необходимой составной частью пищи высших организмов. [c.398]

    Если роль иона металла в ферменте состоит главным образом в его поляризующем действии, то можно ожидать, что и простые акво-ионы металлов будут оказывать такое же каталитическое действие. Этот эффект действительно удалось воспроизвести на примере некоторых биологически важных реакций, в частности реакции отщепления фосфатной группы от молекулы аденозинтрифосфата (АТФ) и превращения ее в аденозиндифосфат (АДФ). [c.255]

    Результаты исследований ферментов второй группы свидетельствуют о том, что собственно каталитическим действием в таких биокатализаторах, вероятно, обладают определенные группы белковой молекулы, а роль иона металла сводится в основном к созданию условий для контакта между ферментом и субстратом [61, 65]. Это предположение было проверено экспериментально на модельных системах [77]. [c.257]

    Ферменты, вырабатываемые слизистой оболочкой кишечника, пе нуждаются в ферментативной активации описанного выше типа, но для проявления их каталитического действия необходимо присутствие ионов некоторых двухвалентных металлов, таких, как Мп, Zn и Mg и даже Со. [c.426]

    Все, что препятствует образованию фермента из апофермента и кофермента или связывает ион металла-активатора, будет, естественно, препятствовать и протеканию самой ферментативной реакции. Все, что подавляет образование или распад фермент-субстратного комплекса, будет иметь точно такой же эффект. С этой точки зрения становится понятна тесная связь, существующая между ядами и ферментами. Известно, что действие ряда сильнейших ядов обусловлено их подавляющим действием на ключевые ферменты. Все они эффективны в очень малых дозах, так как уже каталитические количества яда подавляют действие каталитических количеств ферментов. [c.350]


    К концу XIX — началу XX вв. важное значение катализаторов для неорганических и органических процессов становилось все яснее. К этому времени были открыты катализаторы нового типа — органические ферменты. Кроме того, уже в XIX в. промышленность начала ориентироваться на использование катализаторов, например при контактном способе производства серной кислоты или при синтезе аммиака. Так, ученик Оствальда Г. Бредиг изучил действие металлов в коллоидном состоянии, назвав их неорганическими ферментами (1899 г.). Годом раньше Поль Сабатье и Жан Батист Сандеран установили, что никель и другие металлы могут быть использованы как катализаторы при гидрировании органических веществ. В начале XX в. изучением хода каталитических реакций начал заниматься русский химик В. И. Ипатьев. Он исследовал каталитическое действие оксидов металлов при высоких давлениях и температурах и в 1910 г. установил, что при использовании смеси катализаторов их действие усиливается. [c.93]

    Особенности ферментативного катализа с точки зрения общей теории каталитических процессов заключаются в следующем. Каталитический процесс протекает в ограниченной области, называемой активным каталитическим центром фермента. Активный центр фермента содержит активные группы — доноры или акцепторы электронов (группы, содержащие пиридиновое кольцо или имидазольные кольца, хиноидные группы, комплексированные ионы металлов и др.). Необходимым условием каталитического действия ферментов является структурное соответствие активного центра и субстрата. [c.633]

    Можно отметить, что описываемая реакция имеет черты, сближаюш,ие ее с реакциями ферментативного катализа мягкие условия (90—100°С), высокая селективность, весьма малые концентрации катализатора. Катализаторы этой реакции представляют собой соединения металлов переменной валентности (Мо, УУ, V и др.), способные к координационному взаимодействию (образованию комплексных соединений) за счет неподелеп-ных электронных пар кислорода гидроперекиси и вакантных й-орбит металла-катализатора. Известно, что каталитическое действие ферментов связано с образованием промежуточного комплекса фермент — субстрат, который далее превращается в продукт реакции [10]. Все это позволило объяснить роль молибденовых соединений образованием промежуточного комплекса с переносом заряда между катализатором и сильным электро-нодонорным реагентом — органической гидроперекисью — и применить для описания кинетики реакции уравнение, аналогичное уравнению Михаэлиса [10, 11]. [c.269]

    Очевидно, что для выявления ключевых стадий вероятного механизма каталитического действия фермента существенно количественное описание металл-лигандного центра как до, так и после связывания субстрата. Поэтому необходимо знать стереохимию координационного окружения иона металла и его ориентацию относительно ближайших аминокислотных остатков, вовлекаемых в связывание субстрата. Кроме того, детальное выяснение химической природы реакционной способности иона металла в ферментах тре- бует установления корреляции между молекулярной структурой, . Гч стереохимией, электронной структурой и биологической функцией. Описание принципиального механизма стадий ферментативной реакции на основе сведений о структуре должно соответствовать результатам кинетических исследований, указывающих на срод-ство к субстратам, вероятную природу промежуточных продуктов реакции и лимитирующие стадии. Предлагаемый механизм должен также находиться в согласии со спектроскопическими данными, которые характеризуют электронные и атомные перегруппировки, включающие фермент и молекулы субстрата. Как и в простых координационных комплексах, детальная информация о строении молекулы позволяет определить электронную структуру и характер связывания ионов металлов и лигандов в белках. Кроме того, характер изменении стереохимии металл-лигандных центров в ходе катализа позволяет понять, какие изменения электронной структуры ответственны за каталитическое действие. Исходя из этого, большое значение для понимания регуляции биологической активности и функции белков приобретает взаимосвязь между молекулярной структурой, стереохимией и электронной структурой центров координации металла. Экспериментальные средства, при по-мошл которых это понимание становится возможным, основываются на точном, детальном описании структуры белковой молекулы и [c.17]

    Фермент благодаря своей жесткой трехмерной структуре образует каталитический центр, в котором и осуществляется каталитическая реакция. В то же время небольшой по размеру пептид имеет слабожесткую структуру и не обладает каталитическими свойствами. Интересно, что если ион металла связан с пептидом, то можег происходить гидролиз амидной связи, аналогичный гидролизу, наблюдаемому в присутствии гидролитических ферментов. Таким образом, гидролиз амидов (и эфиров) подвержен каталитическому действию различных ионов металлов, поскольку а-ами-ногруппа и кислород карбонильной группы — два хороших потенциальных лиганда при комплексообразовании. Другими словами, координированные лиганды (пептид) приобретают удивительную активность благодаря эффекту оттягивания электронной плотности положительно заряженными ионами металла. [c.352]

    Поскольку активный центр определяет и специфичность и каталитическую активность фермента, ои должен представлять собой структуру определенной степени сложности, приспособленную для тесного сближения и взаимодействия с молекулой субстрата или по крайней мере с теми ее частями, которые нег осред-ственно участвуют в реакции. Первоначально предполггалссь, что в каждой молекуле фермента имеется много активных центров, однако сейчас стало ясным, что в большинстве случаев на каждую молекулу приходится только один или два активных центра. Поверхность любого белка состоит из множества разнородных химических групп, принадлежащих боковым цепям аминокислот. Любая из них может играть в молекуле фермента ту или иную роль, влияя на конформацию фермента и на его взаимодействие с субстратом в силу своих химических особенностей и даже просто своим присутствием (стерический эффект). Значение функциональных групп белка для структуры и каталитического действия ферментов очень многообразно. Атомы кислорода, азота, серы участвуют в образовании водородных связей и комплексов с металлами. Кислые и основные группы в 3 2 Е И С И Г Л ОСТИ от состояния и диссоциации функционируют в активных центрах ферментов в качестве кислотных и основных, нуклео- и электро-фильных катализаторов. Эти группы могут действовать непосредственно на субстрат или изменять своим электростатическим воздействием реакционноспособность соседних групп молекул фермента. Аминные, имндозольные, гидроксильные, тиоловые и некоторые другие группы во многих ферментных реакциях выполняют функции промежуточных акцепторов и переносчиков [c.137]

    Кинетика каталитического действия фермента определяется главным образом частью молекулы — активным центром в среднем один центр приходится на 250—500 аминокислотных остатков. Активный центр бдиокомпонентных ферментов определяется специфическим пространственным размещением нескольких аминокислотных остатков (цистеина, серина, гистидина и др.). В двухкомпонентных ферментах в состав коферментов входят витамины или их производные, атомы металлов. Природа активного центра и взаимное расположение его компонентов определяют специфичность действия ферментов. Согласно современным представлениям, активный центр ферментов состоит из нескольких участков различной полярной или ионной природы, которые находятся в определенном пространственном расположении. [c.74]

    Наличие у фермента двух различных функций (оксидазной и пероксидазной) позволяет предположить, что в каталитическом действии фермента могут принимать участие два независимых активных центра пероксидазы, пространственно разделенных, хотя и близко расположенных друг от друга на молекуле фермента [Gibson, Lin, 1978]. Такая полифункциональность пероксидазы модулируется ионами металлов и состоянием микросреды вблизи молекулы [Bakardjieva, 1986 Pang et al., 1989]. При этом идентификация пероксидазного и оксидазного участков фермента затруднена из-за недостаточности количественных данных о деталях структуры пероксидазы и ее молекулярной неоднородности [Андреева, 1988]. [c.32]

    Успехи катализа неразрывно связаны с развитием теории каталитических процессов, хотя и сейчас еще практические его достижения значительно опережают наши теоретические познания и представления. Первые представления о сущности каталитических явлений относятся к началу XIX в. Уже в 1833 г. Е. Митчерлих пытался объяснить схему реакции получения эфира из спирта в присутствии серной кислоты тем, что под влиянием последней спирт разлагается в эфир так же, как сахар при брожении под действием ферментов или как перекись водорода под действием металлов . Все аналогичные каталитические явления он объединил под названием контактных реакций, при которых вещества химически изменяются лишь в присутствии контактов (катализаторов), остающихся (по Е. Митчерлиху) неизл4ененными. Примерно в это же время была обоснована теория промежуточных соединений, т. е. учение о том, что катализатор принима ет активное участие в катализируемом им процессе, образуя с реагентами нестойкие промежуточные соединения, которые получаются и распадаются, облегчая протекание каталитических реакций. Это особенно ясно было сформулировано Л. Плэйфейром в 1848 i . и окончательно развито П. Сабатье и другими в XX в. [c.16]

    К активаторам (кофакторам) ферментов относятся ионы многих металлов. Действие их проявляется различно они входят в состав простетической группы, облегчают образование ферментно-субстратного комплекса, способствуют присоединению кофермента к апо-ферменту и т. д. Присоединяясь по аллостерическому центру, они изменяют третичную структуру белковой молекулы, в результате чего субстратный и каталитический центры фермента приобретают конфигурацию, наиболее выгодную для осуществления их функций. [c.121]

    Реагирующие вещества в ферментативных реакциях обычно называют субстратами. Нанисанная выще реакция может быть представлена общим уравнением 8 = Р, так как концентрация воды постоянна. Другие ферменты катализируют целый класс реакций определенного типа (например, гидролиз сложных эфиров). Для проявления каталитического действия некоторых ферментов необходимо присутствие определенных ионов металлов или коферментов. Примером ферментативной реакции с участием кофермента является дегидрогенизация спирта под действием фермента дегидрогеназы  [c.320]

    Заряженные группы фермента становятся более активными, если сольватирующие молекулы воды заменить субстратом. Дестабилизация, основанная на десольватации, по-видимому, вносит вклад в каталитическое действие иона Zn +, связанного с карбоксипепти-дазой А [747]. Замещение сольватирующей молекулы воды на субстрат уменьшает диэлектрическую проницаемость окружения иона металла и увеличивает его активность в поляризации ацильной группы субстрата, необходимой для нуклеофильной атаки. Аналогичный эффект вносит вклад в процессы в о-субцентре лизоцима. Взаимодей- [c.279]

    Распыленные металлы в воде, т. е. ух коллоидальные растворы. обладают сильными каталитическими свойствами. Они также теряют способность каталитического действия в присутстии некоторых веществ. Бредиг нашел между ними и органическими ферментами, в отношении их каталитических свойств и воздействия на них каталитических ядов, большое сходство. [c.106]

    Анализ механизмов ферментативных реакций при помощи ингибиторов издавна применялся в энзимологии. Первоначальные качественные методы исследования действия ингибиторов на ферменты позволили выявить участие в каталитических процессах некоторых белковых функциональных групп и группировок, принадлежащих коферментам. Так, благодаря применению алкилирующих агентов (йодацетата, йодацетамида, бромацетофенона и т. п.), мягких окислителей (феррицианид) и ионов тяжелых металлов (Hg , Сс " ) была установлена важная роль белковых сульфгид-рильных групп для каталитического действия многих биокатализаторов, которые получили наименование тиоловых ферментов. [c.78]

    Еще в 1898 г. Георг Бредиг (1868—1944), работавший в то время в Оствальдовской лаборатории в Лейпциге, изучал каталитическое действие высокодиспергированных металлов (названных им неорганическими ферментами), предложил свой известный метод электрического распыления металлов вольтовой дугой внутри жидкости. Одновременно Рихард Зигмонди (1865— 1929) в Вене исследовал многие полученные им коллоидные растворы. Изучением путей получения разнообразных коллоидных растворов, а также суспензий и эмульсий занимались в течение первых десятилетий текущего столетия многие исследователи. [c.253]

    Исследование металлокарбоангидраз химическими и кристаллографическими методами указывает на важность тонкого стерического соответствия при взаимодействии упорядоченных молекул растворителя с молекулой субстрата. Из сравнения активностей Со(П)- и 2п(11)-содержащих ферментов (табл. И) следует, что каталитическое действие сложным образом зависит от природы связи металл—кислород, образуемой в области активного центра. Согласно предположению Оргела [267] и Дженкса [268], роль иона металла в белке заключается в увеличении кислотности связанной молекулы воды. В рамках механизма каталитической реакции 2п-(И)-фермента [249, 259] за-счет более сильной поляризации связи ОН координированной воды (как показано на рис. 24) следовало ожидать большего каталитического эффекта при координации карбоангидразы с Со(П), чем с 2п(П). Сильное влияние незначительных стерических искажений на упорядоченную структуру молекул растворителя в области активного центра карбоангидразы подчеркивает важность тонкого стерического соответствия, которое должно выполняться при катализе гидратации— дегидратации СОг. [c.107]

    Интересные и важные примеры диффузионной кинетики встречаются в области микрогетерогенных реакций, т. е. реакций, протекающих на поверхности дисперсных частиц, взвешенных в другой фазе. Примерами микрогетерогенных реакций могут слуяшть горение угольной пыли, вдуваемой в печь потоком воздуха энзиматические реакции, протекающие на поверхности коллоидных частиц энзима, и аналогичные им процессы катализа коллоидными металлами, которым Бредиг дал название неорганических ферментов гидрирование жидких масел под каталитическим действием дисперсного катализатора, взвешенного в массе масла. [c.107]

    Активность ферментов как катализаторов выражали многими способами. Одним из часто используемых способов является выражение ее через число оборотов Т.М. Последнее определяют [1] как число циклов, претерпеваемых во время каталитической реакции одной простетической группой фермента в одну минуту, т. е. как число молекул субстрата, реагирующих в минуту на одном активном центре фермента. Однако применялись и некоторые другие определения числа оборотов при любом способе измерения Т. N. следует указывать концентрацию субстрата и то, была ли она достаточной, чтобы дать максимальную скорость. Другой мерой [8, 3] является начальная константа скорости к реакции при низких концентрациях субстрата, где V = к [8]о[Е]о для реакции с одним субстратом, или к [8]о[Е]о[Т]о для бимолекулярной реакции. Эта характеристика имеет преимущество, являясь доступной мерой для многих реакций, катализируемых ферментами, и, кроме того, для тех же самых реакций в присутствии других катализаторов, которые не могут, например, дать предельно максимальную скорость. Однако, возможно, огромное преимущество может дать отнесение к к числу активных центров в молекуле фермента, точно так же как в кислотно-основном катализе константу скорости каталитической реакции делят на число доступных протонов кислотного катализатора. Аналогичным образом при сравнении фермента каталазы с коллоидальной платиной для реакции разложения перекиси водорода каждая частица может оказаться такой же активной, как и отдельная молекула фермента [8]. Однако каждая частица с радиусом 500 А имеет на поверхности приблизительно 3-10 атомов металла, каждый из которых, возможно, является самостоятельным активным центром, так что, относя к одному центру, можно видеть, что фермент оказывается намного более активным. Как показано в табл. 2, ферментативные реакции характеризуются более низкой энергией активации приблизительно на 10 ктл/моль, это может легко объяснить различие в активностях. В табл. 8 некоторые ферменты сравниваются с другими каталитически действующими ионами. [c.139]

    С использованием энергии сопряженного окисления нефти образуется в конечном счете и вся сложнейшая гамма соединений, входящих в состав живого вещества. Во всех этих и в других подобных случаях в живом ор-я анизме действуют биокатализаторы — ферменты. Некоторые из ферментов удалось выделить в индивидуальном виде с сохранением вне живого организма их специфического каталитического действия. Ферментативные препараты широко используются в пищевой и легкой промышленности и приобретают применение в медицине. Следовательно, для проявления каталитических свойств многих ферментов участие живого организма не требуется. Это показывает отсутствие принципиальных, непреодолимых границ между биологическим и обычным катализом, хотя пока в биокатализе господствуют органические катализаторы, а в обычном — неорганические, и по химическому строению и каталитическим свойствам ферменты сложнее и совершеннее. Нои эти различия смягчаются благодаря появлению новых классов органических и металлоорганичееких искусственных катализаторов. Это органические полимерные иониты и полупроводники, разноо бразные комплексы переходных металлов с органическими и неорганическими лигандами и т. д. Поэтому каталитические процессы, встречающиеся пока только в живом организме, можно надеяться осуществить в будущем с помощью искусственных катализаторов. Это же справедливо и для многих других реакций, пока не осуществленных ни в обычном, ни в биологическом катализе. [c.10]

    В последнее вре.мя ведутся исследования по моделированию ферментативного катализа на основе каталитических свойств синтетических органических катализаторов, менее сложных по составу и строению, чем ферменты, но в известной степени воспроизводящих их каталитическое действие. К таким катализаторам относятся, например, органические полупроводники, комплексные соединения, в частности хелатные полимеры, образуюпще внутренние комплексы с металлами, и др. [c.282]

    Как указывалось ранее, электроны и протоны от специфических органических кислот переносятся к кислороду. Теперь следует остановиться на характеристике отдельных переносчиков и систем переносчиков. В 20-х гг. нашего века существовали две противоположные точки зрения на природу клеточного окисления. Ви-ланд [94, 95] предположил, что первичное окисление в клетке осуществляется благодаря предварительной активации водорода. Открытие Тенбергом [88, 89] дегидрогеназ значительно укрепило эту гипотезу. В противовес этому Варбург полагал, что клеточное окисление происходит при прямом участии кислорода, который доставляется переносящим кислород ферментом (Atmuпgsferment). Варбург [90, 91] изучал каталитическое действие тяжелых металлов на окисление различных органических молекул. Он обнаружил, что на некоторые окислительные процессы чрезвычайно сильный эффект оказывает, в частности, железо. Этот факт наряду с другими наблюдениями привел Варбурга к мысли, что таким переносящим кислород ферментом мог бы быть гемопротеид. В своем классическом исследовании спектра действия при фотоактивации дыхания дрожжей, подавленного окисью углерода, Варбург показал, что спектр действия действительно соответствует спектру поглощения комплекса окиси углерода с гемсодержащим веществом. После этого было сделано заключение, что клеточная оксидаза является гемопротеидом [92]. [c.62]

Смотреть страницы где упоминается термин Металлы в каталитическом действии ферментов: [c.344]    [c.13]    [c.451]    [c.248]    [c.248]    [c.24]    [c.260]    [c.412]    [c.338]    [c.130]   
Биохимический справочник (1979) -- [ c.112 ]



ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Роль ионов металлов в механизме каталитического действия ферментов



© 2025 chem21.info Реклама на сайте