Простетические группы число в молекуле фермент

Во многих случаях коферментами являются витамины. Так, в состав пируватдекарбоксилазы, катализирующей образование уксусной кислоты из пировиноградной кислоты, входит тиамин (витамин В1). В состав дегидрогеназ часто входит рибофлавин (витамин В2), в состав аминотрансфераз — пиридоксальфосфат. Функцию простетических групп в молекуле ферментов иногда могут выполнять комплексы, содержащие ионы металлов. Считают, что металлы при соединении фермента с субстратом сближают последний с каталитическим центром фермента, обеспечивая начало реакции, или же непосредственно участвуют в процессе переноса электронов. Известно по меньшей мере 15 ионон металлов, в том числе микроэлементов, активирующих ферменты. [c.29]

Ферментами называются специфические белки тканей живых организмов, выполняющие функцию биологических катализаторов. Среди ферментов имеется немало простых белков. Это однокомпонентные ферменты, такие, как пепсин, трипсин и др. Многие ферменты являются сложными белками, их молекулы содержат белковую часть и небелковую (простетическую) группу. Такие ферменты называются двухкомпонентными. К числу двухкомпонентных относятся многие ферменты окислительно-восстановительных процессов. Простетические группы ряда ферментов легко отделяются от белковой части молекулы. Такие группы называются коферментами. Примером являются никотинамидаде-ниндинуклеотид (НАД) (кофермент дегидрогеназ). [c.109]

Находясь Б состоянии высокого стерического экранирования, реакционные центры простетических групп, окруженные гидрофобными остатками белка, реагируют только с ограниченным числом реагентов хлорофилл с молекулой Н2О, гем крови с Н2О, О2, СО, ферменты с одной из избранных молекул. [c.723]

Мы рассмотрели здесь пример, когда в результате отдельных реакций появляются два структурных элемента Р и р", из которых синтезируется Р. Этот пример служит лишь иллюстрацией основных концепций о возможности образования молекул Р, в частности, белковых молекул, по частям из структурных элементов молекулы Р. В действительности вследствие сложности молекул Р и большой величины их молекулярного веса они могут строиться не из двух, а из большего числа структурных элементов Р, Р", Р " и т. д. в результате значительно более сложной системы реакций. Соответствующие цепные схемы мы рассмотрим далее. Здесь заметим лишь, что в общем случае новообразование различных макромолекул Л становится возможным тогда, когда они строятся из частей Р ,. .., являющихся конечными продуктами ряда взаимно связанных цепных процессов. Присоединенные к Р активные частицы Ж,- можно рассматривать тогда как коферменты (простетические группы), а Р/ — как собственно ферменты. [c.279]

До сих пор структура активного центра ферментов не объяснена, однако доказано, что активный центр имеет относительно небольщие размеры, а, главное, у ряда ферментов имеется один центр. Оказалось, что некоторые производные фторфосфорной кислоты, например диизопропил-фторфосфат, полностью инактивируют химотрипсин, если на одну молекулу белка влияют одной молекулой ингибитора. Подобный эффект был найден также у трипсина, эластазы, тромбина и у ряда других ферментов. Некоторые сведения о числе активных центров можно получить, определяя количество простетических групп в молекуле катализатора, например флавиновых, геминовых групп или атомов металла. [c.73]

Активность ферментов как катализаторов выражали многими способами. Одним из часто используемых способов является выражение ее через число оборотов Т.М. Последнее определяют [1] как число циклов, претерпеваемых во время каталитической реакции одной простетической группой фермента в одну минуту, т. е. как число молекул субстрата, реагирующих в минуту на одном активном центре фермента. Однако применялись и некоторые другие определения числа оборотов при любом способе измерения Т. N. следует указывать концентрацию субстрата и то, была ли она достаточной, чтобы дать максимальную скорость. Другой мерой [8, 3] является начальная константа скорости к реакции при низких концентрациях субстрата, где V = к [8]о[Е]о для реакции с одним субстратом, или к [8]о[Е]о[Т]о для бимолекулярной реакции. Эта характеристика имеет преимущество, являясь доступной мерой для многих реакций, катализируемых ферментами, и, кроме того, для тех же самых реакций в присутствии других катализаторов, которые не могут, например, дать предельно максимальную скорость. Однако, возможно, огромное преимущество может дать отнесение к к числу активных центров в молекуле фермента, точно так же как в кислотно-основном катализе константу скорости каталитической реакции делят на число доступных протонов кислотного катализатора. Аналогичным образом при сравнении фермента каталазы с коллоидальной платиной для реакции разложения перекиси водорода каждая частица может оказаться такой же активной, как и отдельная молекула фермента [8]. Однако каждая частица с радиусом 500 А имеет на поверхности приблизительно 3-10 атомов металла, каждый из которых, возможно, является самостоятельным активным центром, так что, относя к одному центру, можно видеть, что фермент оказывается намного более активным. Как показано в табл. 2, ферментативные реакции характеризуются более низкой энергией активации приблизительно на 10 ктл/моль, это может легко объяснить различие в активностях. В табл. 8 некоторые ферменты сравниваются с другими каталитически действующими ионами. [c.139]

В настоящее время имеется определенная информация о поведении ферментов и белков на поверхности ртутного электрода. Полярография на ртутном электроде — достаточно развитый способ изучения белков [32—37]. При адсорбции на поверхности ртути происходят существенные конформационные изменения белков. Молекулы биополимеров расплющиваются и растекаются по поверхности ртути, образуя монослой толщиной в одну полипептидную цепь [38—40]. Возникающая структура содержит большое число пор, допускающих диффузию низкомолекулярных реагентов к поверхности электрода. В работах [34, 36] наблюдали электрохимическое восстановление белков, содержащих геминовую простетическую группу, однако, как было показано, эта реакция протекает с участием слоя денатурированного и поверхностно адсорбированного белка [40]. [c.75]

Этот вопрос изучался во многих крупнейших современных лабораториях. В результате многочисленных и весьма трудоемких и кропотливых работ было установлено, что большинство гидролитических ферментов от-гюсится к классу простых белков — протеинов. Действительно, при гидролизе этих ферментов, как и при гидролизе белков (стр. 24), ничего, кроме аминокислот, получить не удается. К такого рода ферментам — протеинам, близким по своим физико-химическим свойствам к глобулинам, относятся, в частности, пепсиноген, пепсин, трипсиноген, трипсин, папаин, уреаза и ряд других. С другой стороны, ферменты, катализирующие окислительновосстановительные процессы, обычно принадлежат к числу сложных белков, т. е. протеидов. В состав молекулы этих ферментов, помимо белковой части, входят различные термостабильные соединения, например нуклеотиды, порфириновые циклы, атомы железа, меди и т. д. Эти небелковые группы, как и небелковые компоненты других протеидов, называются простетическими группами. [c.128]

Для оценки активности конкретного препарата пользуются такими понятиями как удельная или молекулярная активность. В первом случае это — активность в расчете на единицу веса всего препарата или белка в нем во втором —в расчете на одну молекулу фермента. Выражают обычно удельную активность числом единиц на 1 мг белка, а концентрацию фермента в растворе— числом единиц в 1 мл. Молекулярной активностью называют число единиц в 1 мкмоль чистого фермента, равное числу молекул субстрата, которое одна молекула катализатора превращает за 1 мин. Если возможно измерить абсолютную концентрацию каталитически активного центра или простетической группы, то. можно высчитать активность каталического центра. Она определяется количеством молекул субстрата, которое один центр превращает за минуту. [c.45]

Характер структуры ферментов определяется строением а) их белковой части, б) активного центра и в) простетической группы (там, где она имеется). Для выяснения строения активных центров необходимо, прежде всего, знать их число в молекуле фермента, химическую природу тех групп центра, которые связывают и активируют субстрат, их взаимное расположение, возможные взаимодействия, свойства соседних групп и т. д. [c.71]

Аминокислотный состав точно установлен сейчас для многих десятков ферментных белков, так как с развитием методов препаративной энзимологии (кристаллизации и иных способов очистки) их можно получать весьма чистыми и в больших количествах. Анализы показали, что ферменты по составу не отличаются от других белков и состоят только из аминокислот, если не включают в себя еще простетической группы. Каких-либо особых компонентов в них нет. Расшифровка же последовательности аминокислот в цепях — задача более сложная и пока разрешена для небольшого числа ферментов рибонуклеазы, цитохрома С, лизо-цима (мурамидазы), трипсина, химотрипсина, папаина и ряда других. В настоящее время заканчивается исследование еще ряда белков. Молекула рибонуклеазы, например, оказалась состоящей из одной полипептидной цепи, содержащей 124 аминокислотных остатка молекула химотрипсиногена, предшественника химотрипсина,— также из одной цепи с 246 остатками трипсиногена— с 229 остатками аминокислот. Тем не менее в молекуле а-химотрипсина найдены три цепи. У большинства изученных [c.72]

Показано, что гем в пероксидазе связан с одной карбоксильной группой белка. Связь железо — гистидин, характерная для других гемопротеидов и в том числе для каталазы, в пероксидазе отсутствует. Простетическая группа пероксидазы может быть отделена диализом от апофермента, а добавление же к последнему отщепленного гемина восстанавливает первоначальную активность фермента. Железо в гем-группе каталазы и пероксидазы находится в трехвалентном состоянии, четыре места в координационной сфере геминового железа заняты порфириновым циклом. Пятые места заняты постоянными заместителями белковой молекулы, а по шестому месту располагаются субстраты реакции или их конкурентные ингибиторы. [c.211]

Остовом первичной структуры является полипептид-ная цепь, одинаковая у всех белков. Единстведная особенность, наблюдающаяся у остова некоторых белков, связана с наличием в их структуре остатков пролина и оксипролина, которые относятся к вторичным, а не к первичным аминам. За этим исключением, специфические особенности каждого белка определяются расположением и числом различных аминокислотных остатков в его молекуле. Виды взаимодействий, в которые может вступать данный фермент, будь то реакции с субстратом и простетической группой или внутримолекулярные взаимодействия, стабилизирующие третичную структуру самого фермента, полностью определяются хрмичёскйМ1а свойствами и последовательностью этих боковых групп. [c.19]

Активность каталитического центра выражается числом молекул субстрата, превращаемых в одну минуту одним каталитическим центром. Эту величину можно определить, если фермент обладает характерной простетической группой или каталитическим центром, концентрация которого доступна измерению. Активность каталитического центра совпадает с молекулярной активностью, если молекула фермента содержит один каталитический центр если на молекулу фермента приходится п каталитических центров, то величина молекулярной активности в я раз больше активности каталитического центра. [c.92]

Таким образом, теория строения белков как полипептидов, обоснованная Э. Фишером, стала прочным фундаментом исследования белков. Неясным оставалось, как при столь однообразном строении различных белков объяснить их весьма разнообразные физические и биохимические свойства. В 20-х годах XX века на примерах каучука, целлюлозы, крахмала были развиты представления о высокомолекулярных соединениях. В то же время были разработаны методы определения молекулярного веса высокомолекулярных соединений и, в частности, белков. Ранее о минимальном молекулярном весе протеидов судили по содержанию в них простетических групп (или каких-либо специфических атомов этих групп, например атома железа в гемоглобине), исходя из предположения, что одна простетическая группа содержится в одной молекуле протеида. Молекулярные веса и таким путем получились огромные, например для гемоглобина 68 000. Применение осмометри-ческого метода определения молекулярного веса (Серенсен, 1917 г.) и особенно разработка ультрацентри(1)угальпого метода (Сведберг, 1926 г.) позволили систематически исследовать молекулярные веса растворимых белков. Оказалось, что их молекулярные веса располагаются в широком интервале величин от 10 000 и ниже для ряда ферментов и гормонов (6500 для инсулина) до 6 600 000 (гемоцианин улитки) и даже до 320 000 000 (белок вируса гриппа). Если принять средний молекулярный вес аминокислотного остатка, входящего в полипептидную цепь белка, равным 115, то окажется, что число аминокислотных остатков в молекулах белков колеблется от нескольких десятков до немногих миллионов. Таким образом, уже по молекулярным весам белки представляют величайшее разнообразие. Простейшие из них вряд ли могут быть отнесены к высокомолекулярным соединениям, между тем как некоторые представляются одними из высокомолекулярных соединений с наиболее громоздкими молекулами. Существеннейшим отличием белков как высокомолекулярных соединений от таких синтетических полимеров, как капрон, полистирол, и таких природных высокомолекулярных соединений, как каучук, целлюлоза, крахмал, является разнообразие элементарных звеньев ( мономеров ), из которых построены белки. Взамен одного мономера (например, остатка ю-аминокапроно-вой кислоты или глюкозы, стирола, изопрена) в белки входит более 20 разных аминокислотных остатков. Это было и вдохновляющим и обескураживающим обстоятельством. Если молекула состоит всего из 20 разных аминокислотных остатков, для нее возможно [c.655]

Различие каталитических функций каталазы и пероксидаз определяется конформациями функционально неактивных щелей белковых молекул, в которых располагаются одинаковые простетические группы. Однако в числе каталитических групп этих ферментов обнаружены и кислотно-основные группы белка, что также влияет на свойства их активных центров. Субстраты, окисляемые (фактически дегидрируемые) пероксидазой, имеют размеры, значительно большие, чем молекула Н2О2, но пероксидаза не обладает заметной каталазной активностью. Следовательно, речь идет не о том, что химические свойства гемового железа в этих ферментах различны. Это различие вызвано действием лигандов по пятому и шестому координационному месту железа и расположением кислотно-основных групп активных центров этих ферментов. [c.211]

Число примеров, которые можно использовать для иллюстрации отмеченных особенностей ферментов, равно общему числу изученных ферментов, поскольку для каждого из них свойства каталитически активных групп в той или иной мере отличаются от свойств гомогенных растворов аминокислот или соответствующих молекул—простетических групп ферментов. При этом речь идет о трех основных свойствах — уровне удельной (молекулярной) каталитической активности, способности избирательно участвовать в тех или иных химических реакциях и способности координационно связывать те или иные лиганды. Каталитические свойства ферментов являются суммарным результатом действия по крайней мере трех факторов — изменения химических свойств отдельных групп, способа взаимодействия этих групп в активном центре и изменения механизма каталитической реакции. По этой причине простое сопоставление активностей фермента и его изолированных составных частей или сравнение активностей ферментов и остг льных катализаторов мало что дает для понимания природы ферментативного катализа. [c.261]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология