конец белка

N-конец белка РВ1 содержит меньше заряженных остатков (3 из 31) по сравнению с белком РВ2 (И из 31). С-конец белка РВ1 содержит больше заряженных остатков (18 из 37, чем белок РВ2 [c.253]

Заряжеппые остатки обозначены + или —. Большой блок гидрофобных остатков заключен в рамку. H3N- обозначает N-конец белка — СОО обозначает карбоксильный конец [c.16]

Изменение сайта, в котором происходит расщепление транекринта РНК и его полиаденилирование, может менять карбоксильный конец белка [41] [c.225]

ВНОВЬ синтезированного белка D1. Вероятно, процессинг необходим для нормального функционирования кислород-вы-деляющей системы, поскольку именно карбоксильный конец белка D1 участвует в формировании Мп-кластера. Авторы отмечают, что предшественник этого белка мог встраиваться как в мономерные, так и в димерные комплексы ФСП даже при низких температурах, однако активации выделения кислорода при этом не наблюдается. В другой работе, выполненной на хлоропластах высших растений, в комплексах ФСП предшественник не был обнаружен, вероятно потому, что в данном случае процессинг не был нарушен и проходил со скоростью большей, чем встраивание белка D1 в комплекс ФСП (van Wijk 1997). [c.143]

Ограничением описанной системы является тот факт, что сборка фага происходит в процессе прохождения ДНК через цитоплазматическую мембрану, и поэтому структурные белки фага обладают свойством секретироваться. Этому нередко препятствуют посторонние аминокислотные последовательности, внедренные в Н-конец белка врШ. Такое ограничение отсутствует у фага А, поскольку его сборка происходит в цитоплазме. Здесь оказалось возможным выставлять чужеродные белки и на поверхности головки (М1ка уа е1 а1, 1996), и на хвостовом отростке (Машуата е/ а1., 1994). В последнем случае воспользовались белком рУ, состо- [c.337]

A. Данные, представленные на рис. 5-2, показывают, что N-конец белка синтезируется первым. Линейный градиент радиоактивности от начала цепи - N-конца - до ее другого конца именно таков, каким он должен быть согласно модели, показанной на рис. 5-46, А и Б. Здесь все рибосомы несут лизин в положении 8, но рибосома у 5 -конца мРНК еще не достигла лизина в положении 16, поэтому здесь радиоактивность ниже, и так далее по очереди. Практически ни одна из рибосом (в действительности [147-144]/147 или чуть выше 2%) не будет нести лизин в положении 144. [c.283]

Б. Вам следует изменить свой экспериментальный протокол так, чтобы ранее синтезированный белок-убийца перешел бы в неактивную форму до того, как возобновится импорт в ядро. Для этого есть много путей. Например, можно оставить клетки при высокой температуре в среде с глюкозой (когда не идет новый синтез) в течение длительного срока, чтобы весь ранее синтезированный белок инактивировался в результате обычных процессов деградации. Можно было бы также попытаться увеличить скорость такой деградации, модифицировав N-конец белка-убийцы так, чтобы там оказалась дестабилизирующая аминокислота (см. задачу 8-6). Такая модификация могла бы превратить белок-убийцу в чрезвычайно короткоживущую молекулу, быстро исчезающую при отсутствии нового синтеза. И наоборот, можно было бы использовать чувствительный к температуре мутант, у которого E oRI активна при высокой и неактивна при низкой температуре. Такой чувствительный к холоду белок окажется активным, когда ядерный транспорт подавлен, и неактивным, когда транспорт возобновляется. [c.367]

Механизм, который обеспечивает увеличение продукции целевых белков, слитых с убиквитином как с лидерной последовательностью, не ясен. По-видимому, убиквитин может защищать N-конец белка от протеолиза или обеспечивать перенос белка в такой компарт-мент клетки, где он защищен от действия экзопротеаз. Возможен также какой-то другой механизм. [c.318]

Изменение сайта, в котором происходит расщепление транскрнпта РНК н его полнаденнлнрование, может менять к боксильный конец белка [41] [c.225]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология