Структурные белки

Кератины являются структурными белками волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей и копыт. Кератин очень богат кислыми и основными аминокислотами. Как показывает анализ аминокислотного состава, кератин отличается необычно высоким содержанием цистеиновых остатков. Кератин пера интересен тем, что в его состав входит 33.4% незаменимых аминокислот и около 6% серосодержащих аминокислот. [c.36]

К счастью, многие процессы в живых организмах имеют также и запасные пути протекания. Часто при этом в качестве исходных веществ используются различные соединения. Например, если запасы глюкозы в организме истощаются, то основанные на этом веществе энергетические процессы останавливаются. При этом в одном из запасных вариантов происходит окисление жиров, в другом - разрушаются и превращаются в глюкозу структурные белки. Как только глюкоза снова начинает поступать в организм, ее метаболизм возобновляется. Получение глюкозы из белков значительно менее энер- [c.256]

Необходимость регуляции транскрипции в вирусных системах связана с тем, что потребность в разных вирус-специфических белках разная структурные белки требуются, как правило, в больших количествах, чем белки-ферменты. Кроме того, на ранних стадиях инфекции нужны преимущественно белки, обеспечивающие репликацию генома, а на поздних — белки, принимающие участие в формировании вирионов. Поэто.му биологически целесообразно, чтобы разные вирусные гены считывались с разной эффективностью и чтобы эта эффективность изменялась по ходу репродукции вируса. [c.290]

Эта аминокислота обнаружена только в структурном белке соединительных тканей — коллагене. [c.27]

Реакции, с помощью которых аминокислоты включаются в состав белков, были вкратце рассмотрены в гл. И (разд. Д, 1) и будут еще обсуждаться в гл. 15 (разд. В). Однако следует иметь в виду, что образование биологически активных катализаторов, гормонов и структурных белков часто еще не завершается тем, что пептидная цепь сходит с рибосомы и свертывается в определенную предпочтительную конформацию. Очень часто белки далее гидролизуются в определенных местах и могут подвергаться различным ковалентным модификациям, [c.94]

Очевидно, эта аминокислота не проявляет особенно интересных химических свойств, а ее биологическое значение сводится к роли структурного элемента в тех случаях, когда важно располол<ить структуру в небольшом объеме (компактно). Структурные белки (коллаген, шелк, шерсть) содержат значительные количества глицина. [c.28]

Кроме м-РНК в рибосомах содержится р-РНК, функции которой неизвестны. Возможно, что р-РНК может играть роль матрицы в синтезе структурных белков. Допускают также, что р-РНК является матрицей для синтеза структурных белков рибосом, но определенных доказательств этому пока нет. Рибосома прикрепляется к м-РНК в специальной точке на малой рибосомной субъединице возможно, что одна цепь м-РНК вступает во взаимодействие с несколькими рибосомами (полирибосомы). Механизм работы рибосомы остается и до сих пор во многих отношениях загадочным, но несомненно, что рибосома движется вдоль м-РНК. При этом рост полипептидной белковой цепи происходит так, что [c.392]

Вторая область кодирует минорные структурные белки вириона и некоторые белки, принимающие участие в морфогенезе вирусной частицы. Эти белки нужны в относительно небольших количествах. Соответственно даже два главных из имеющихся здесь промотора можно отнести к разряду слабых . Разделяющий две области фагового генома межгенный район содержит ряд регуляторных сигналов (в том числе ori для синтеза как (—), так и (+)цепей ДНК) и не транскрибируется, так как включает несколько р-зависимых и р-независимых терминаторов. [c.291]

По функциям ферменты, структурные белки, транспортные белки, защитные белки, сократительные белки мышц, гормоны (гормон роста, пролактин, паратгормон), токсины (ботулиновый, столбнячный, холерный), рецепторы (зрительный, ацетилхолиновый), запасные белки в семенах растений и др. [c.23]

Кендрью Дж. Структурные белки. Гл. III. В сб. Белки, т. 3, ч. II, ИЛ, 1959 Л о к ш и а Л. А., Троицкая О. В. Исследование химического строения белковых веществ. Успехи биологической химии, т. 3. Изд-во АН СССР, 1958, стр. 3. [c.546]

Наиболее ярким примером самосборки служит процесс сборки Т-чет-ных фагов (дополнение 4-Д) [101—103]. Результаты тщательного генетического анализа (гл. 15, разд. Г.2) показали, что для образования головки требуется по крайней мере 18 генов, для образования отростка— 21 ген, а для образования нитей — 7 генов. Большинство этих генов кодирует белки, которые непосредственно включаются в зрелую вирусную частицу, однако несколько генов детерминируют специфиче- ские ферменты, необходимые для процесса сборки. Получены мутантные штаммы вируса, способные синтезировать все структурные белки, кроме одного. В этом случае все синтезированные белки скапливались внутри хозяйской бактериальной клетки и не агрегировали. Однако при добавлении недостающего белка (синтезированного бактерией, инфицированной вирусом другого штамма) быстро осуществлялась сборка полноценных вирусных частиц. Эти н другие данные позволили сделать вывод, что белки присоединяются к растущей структуре в строго определенной последовательности. Присоединение одного белка формирует связывающий участок для следующего. [c.327]

Функциональный аппарат клеток состоит в основном из ферментов. Сотни ферментов удалось выделить из живых клеток, очистить и получить в кристаллическом виде. Многие другие обнаруживаются только по их каталитическому действию и в чистом виде пока не выделены. Большинство известных в настоящее время ферментов представляет собой растворимые глобулярные белки, однако каталитическими свойствами могут обладать и структурные белки клетки. Так, актин и миозин совместно катализируют гидролиз АТР (гл. 4, разд. Е). (Следует, однако, заметить, что пока неясно, как эта ферментативная реакция сопряжена с сокращением мышечных волокон.) [c.5]

Фибриллярные белки практически нерастворимы в воде и солевых растворах, обладают волокнистой структурой. Полипептидные цепи, расположенные параллельно одна другой в форме длинных волокон, образуют структурные элементы соединительных тканей. Важнейшие представители этой группы структурных белков — коллагены, кератины и эластины (разд. 3.8.3). [c.345]

Структурные белки объединяют те фибриллярные белки, которые в животных организмах выполняют типичные опорную и каркасную функции. Они имеют характерный аминокислотный состав, нерастворимы в воде и не атакуются протеолитическими ферментами. Вследствие плохой усвояемости и низкого содержания важных аминокислот они не подходят в качестве пищевых белков. [c.420]

Занимаясь вопросами формирования иммунитета, Меклер пришел к заключению, что генетическая информация, детерминирующая биосинтез ранних белков вируса, записана в нуклеиновой кислоте вириона на плюс-нити, а детерминирующая биосинтез структурных белков вириона - на минус-нити [350]. Из анализа взаимодействий этих белков с соответствующими РНК автор сделал вывод, не отличавшийся достаточной строгостью, что они образуют устойчивые комплексы только с той нуклеиновой кислотой, которая комплементарна нуклеиновой кислоте, осуществляющей трансляцию при биосинтезе данного белка [351]. Если это так. то, полагает Меклер, неизбежно существование перекрестной стерео- [c.530]

Однако по мере изучения природы белков и биологической роли каждого из них классификация сильно изменялась и стала основываться на свойствах, которые связаны с их большим функциональным разнообразием и распространенностью. Белки организма в целом представлены широким спектром веществ на долю белков, входящих в состав клеток, обычно приходится более половины сухой массы. Можно выделить некоторые отдельные группы ферменты, которые обеспечивают катализ биохимических реакций в клетке резервные белки структурные белки транспортные белки мышечные белки антитела токсины гормоны и регуляторные белки. Возможно также несколько более широкое понимание биологических функций белков для того, чтобы их классифицировать на три основные категории (табл. 23.1.2)—резервные белки, структурные, или механические белки и белки, проявляющие свои различные биологические свойства при комбинации или связывании с ионами или другими молекулами. [c.221]

Белки, не несущие структурных функций, имеют тенденцию к высокому содержанию третичной структуры. Эта структура легко разрушается в денатурирующих условиях, таких как сдвиг pH, добавление органических растворителей, детергентов или добавление некоторых солей при высокой ионной силе. Для структурных белков, напротив, характерно высокое содержание вторичной структуры, чему благоприятствует наличие повторяющихся участков в первичной структуре. [c.572]

Белки, при полном гидролизе которых образуются только аминокислоты, называются простыми. Простые белки, выполняющие преимухцественно структурную функцию, относят к структурным белкам (склеропротеинам) [c.340]

Важно уяснить, что именно основания, пуриновые или пиримидиновые, являются носителями генетической информации, подобно тому как боковые цепи аминокислот определяют химические и функциональные свойства аминокислоты. Носитель наследственной информации — молекула ДНК — организована в клетке в структурные единицы — гены. Эти последние в свою очередь локализованы в особых структурах — хромосомах, которые находятся в ядре животных или растительных клеток. Именно ген содержит информацию, определяющую специфический признак цвет глаз и волос, рост, пол и т. д. Однако для описания на молекулярном уровне ген — довольно сложное образование, так как число молекулярных стадий при реализации конкретного признака может быть весьма велико. Отметим, что любой генетический признак реализуется с помощью белкового синтеза (структурного белка либо фермента), и введем понятие более простого элемента — цистрона. Цистрон определяют как часть ДНК, которая несет генетическую информацию (кодирует) о синтезе лищь одной полипептидной цепи. Хромосома содержит много сотен цистронов. Все количество ДНК, содержащееся в клетке, называется геномом. [c.108]

В геноме SV40 закодировано шесть белков. На ранней стадии образуются два белка, так называемые большой (Т) и малый (Л антиген ны. Затем — после начала репликации вирусной ДНК — идет синтез главным образом трех структурных белков вариона (VPI, VP2 и VP3). Функция и динамика синтеза шестого белка — агнопро-теина—изучены недостаточно. Регуляция экспрессии вирусного генома осуществляется прежде всего на уровне транскрипции. Так, вскоре после инфекции в зараженных клетках начинают накапли- [c.299]

В вирусной РНК записана информация для синтеза по крайней мере трех групп вирус-специфических белков структурных белков сердцевины вириона (Qag-белков), ферментативных белков, принимающих участие в обратной транскрипции вирусного генома и в интеграции вирус-специфической ДНК и клеточной хромосомы (продуктов гена pol), и белков, входящих в состав наружной липо-протеидной оболочки вириона (Env-белков). У некоторых ретровирусов есть дополнительные гены нередко наблюдаются также всякого рода перестройки генома, что обычно ведет к дефектности вируса, т. е. к его неспособности размножаться без вируса-помощника. [c.309]

Среди различных типов белок-белковых взаимодействий можно выделить несколько групп. Во-первых, взаимодействие химически идентичных мономеров, ведущее к образованию олигомерной молекулы фермента. Таким образом построены молекулы альдолазы и ГАФД из мышц кролика и многие другие ферменты. К другому типу взаимодействия относится формирование олигомерной молекулы из различных субъединиц, как это имеет место, например, в случае протеинкиназы из мышц. Третий тип белок-белковых взаимодействий — образование надмолекулярных комплексов, т. е. комплексов между различными белками. В частности, подобные взаимодействия имеют место между некоторыми ферментами гликолиза, между ферментами и структурными белками, между ферментами и мембранами. [c.389]

По зарубежнь данны.м, И. является ОВ. Он обладает разносторонним физиол. действием. Общее отравление организма обусловлено нарушениями углеводного обмена и биоэнергетич. процессов из-за угнетения ипритом фер.мента гексокиназы. Кожно-нарывное действие И. проявляется вследствие его способности алкилировать структурные белки клеточных мембран, изменяя их проницаемость. Алкилирующим действием И. объясняются также его мутагенные св-ва. И. поражает организ.м в виде пара, аэрозоля и капель при любых видах аппликации. Миним. доза, вызывающая образование нарывов на коже, составляет 0,1 мг/см . Легкие поражения глаз наступают при концентрации 0,001 мг/л и экспозиции 30 мин. Смертельная доза при действии через кож-у 70 мг/кг (скрытый период действия до 12 ч и более). Смертельная концентрация при действии через органы дыхания в течение 1,5 ч-ок. 0,015 мг/л (скрытый период 4-24 ч). Впервые И. был применен Германией как ОВ в 1917 ) бельгийского города Ипр (отсюда назв.). Защита от И.-противогаз и ср-ва защиты кожи. в. и. Емельянов. [c.271]

У структурных белков находят следующие типы конформаций полипептидных цепей а-спираль, -структуру складчатого листа и суперспирапь. Важнейшие представители этих белков — кератины, белки шелка и коллагены. В ряде других структурных белков особые физические свойства достигаются благодаря трехмерным сшивкам полипептидных цепей ковалентными мостиками. Резилин, белковый компонент хитиновых пластинок, содержащийся, в частности, в местах причленения крыльев насекомых. [c.420]

Так, в растительной клетке белки образуют макромолеку-лярный остов цитоплазматического матрикса, ядерных структур, основное вещество, или строму митохондрий и пластид. В соединении с липидами они участвуют в построении всех мембранных систем плазмалеммы, эндоплазматического ретикулума, ядер-ной оболочки, аппарата Гольджи, мембраны митохондрий и пластид. Различные белки обнаруживаются даже в скелетной перегородке, называемой пектоцеллюлозной оболочкой, которая окружает клетку. Кроме того, к этим структурным белкам добавляются ферментные белки, более или менее характерные для того или иного клеточного компартмента. [c.125]

Проводя осаждение в два этапа, Лусас с соавторами [166] разделяли два изолята, соответствующих двум белкам разного происхождения с неодинаковыми функциональными свойствами. Запасные белки, представленные белковыми тельцами, с высокой молекулярной массой имеют минимум растворимости при pH 7 и обладают значительными желирующими свойствами. Другие белки (функциональные ферменты или структурные белки) имеют низкую молекулярную массу, минимум растворимости при рн 4 и хорощие пенообразующие свойства. [c.471]

Дисульфидные мостики определяют механические свойства внеклеточных белков. Дисульфидные мостики обычны в белках, котог рые переносятся или действуют во внеклеточном пространстве типичными примерами служат змеиные яды и другие токсины, пептидные гормоны, пищеварительные ферменты, белки комплемента, иммуноглобулины, лизоцимы и белки молока. Кроме того, эти мостики играют важную роль в некоторых крупных структурах. Свойства вязкости и эластичности различных природных продуктов по крайней мере отчасти определяются дисульфидными мостиками между структурными белками [ПО]. Поперечные связи между молекулами кератина придают эластичность шерсти и волосу [110], когезионноэластичный характер теста из пшеничной муки определяется дисульфидами глютенина, а трехмерная сеть дисульфидов глютенина создает трудности при влажном помоле зерна. Таким образом, оказывается, что успехи в таких древних занятиях, как помол зерна, обработка шерсти и даже парикмахерское искусство, зависят от сложных конструкций дисульфидных связей [110]. [c.68]

Среди структурных белков особое место занимают кератины, поскольку они были первыми белками, изученными Астбюри метолом диффракции рентгеновских лучей. Их нерастворимость и биохимическая инертность не способствовали, однако, достаточному уровню активности исследований. Кератины образуют защищающие от внешней среды барьеры типа рогов, копыт, когтей, волос, шерсти и перьев. В перьях содержатся р-структуры, в то время как для волос и шерсти характерны а-спиральные структуры. Последние состоят из белков с низким содержанием серы эти микрофибриллы окружены матрицей двух других типов, одной с высоким содержанием глицина и тирозина, а другой—с высоким йроцентом серы. Во время синтеза прокератина в эпителиальных клетках в богатых серой белках имеются большие количества тиольных групп, образующих впоследствии дисульфидные связи, делающие кератин более жестким. Потерю волосами механической прочности при их обработке отбеливающими или восстанавливающими агентами (завивка-перманент) можно частично объяснить за счет расщепления дисульфидных связей. Восстановление и карбо-ксиметилирование дисульфидных связей (см. разд. 23.3.3) сделали возможным солюбилизацию и фракционирование некоторых компонентов кератина для последующего секвенирования [29]. В одном [c.572]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология