Зимогены также Проферменты

Проферменты. Протеолитические ферменты пищеварительного тракта, а также поджелудочной железы синтезируются в неактивной форме—в виде проферментов (зимогенов). Регуляция в этих случаях сводится к превращению проферментов в активные ферменты под влиянием специфических агентов или других ферментов—протеиназ. Так, трипсин в поджелудочной железе синтезируется в форме неактивного трипсиногена. Поступив в кишечник, он превращается в активный трипсин в результате аутокатализа или под действием других протеиназ (механизм активации подробно рассматривается в главе 12). Превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин происходит аутокаталитически в результате специфического ограниченного протеолиза в присутствии соляной кислоты и также связано с отщеплением от профермента специфического ингибитора пептидной природы. Эти превращения зимогенов в активные ферменты связаны с конформационными изменениями молекулы фермента и формированием активного центра или его раскрытием (демаскирование). Синтез протеиназ в неактивной форме и ряда других неактивных белков-пред-шественников имеет, очевидно, определенный биологический смысл, предотвращая разрушение клеток органов, в которых образуются проферменты. Примерами подобного активирования белков является активиро- [c.153]

Тот факт, что адренокортикотропная активность, так же как и активность гормона роста, не зависит от целостности белковой молекулы, выдвигает вопрос о значении той части белка, которая может быть удалена без потери гормональной активности. Возможно, что гормоны, выделенные в лаборатории из эндокринных желез, представляют собой зимогенную форму гормонов, своего рода прогормоны наподобие проферментов, от которых в эффекторных органах при помощи соответствующих энзимов отщепляется неактивная часть, вероятно ингибиторного характера. Возможно также, что эта несущественная для гормональной функции неактивная часть защищает активную часть гормона от разрушения неспецифическими энзимами на пути следова- [c.199]

Тот факт, что адренокортикотропная активность, так же как и активность гормона роста полностью не зависит от целостности белковой молекулы, выдвигает вопрос о значении той части белка, которая может быть удалена без потери гормональной активности. Возможно, что гормоны, выделенные в лаборатории из эндокринных желез, представляют собой зимогенную форму гормонов, своего рода прогормоны, наподобие проферментов, от которых в эффекторных органах при помощи соответствующих энзимов отщепляется неактивная часть, вероятно ингибиторного характера. Возможно также, что эта несущественная для гормональной функции неактивная часть защищает активную часть гормона от разрушения неспещ1фическими энзимами на пути следования от эндокринного органа к эффекторным органам (к местам действия). Вполне вероятно также, что эта несущественная часть молекулы гормона на самом деле необходима для осуществления других биологических эффектов, которые до сих пор еще не обнаружены. Решение этих важных вопросов составляет задачу будущих исследований. [c.211]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология