Дополнительные неактивные функции

Первое истолкование того факта, что скорости реакций представляют функции, возрастающие с температурой, было дано Аррениусом в 1889 г. На основании кинетической теории газов он сделал вывод, что не все столкновения между молекулами эффективны и приводят к реакции, потому что в противном случае органические реакции должны были бы быть бесконечно более быстрыми, чем они являются в действительности. На основании этого факта Аррениус принял допущение, что реагируют только молекулы, получившие некоторое дополнительное количество энергии (теплоты). Он допустил далее, что, с одной стороны, активные молекулы А+ находятся в равновесии с неактивными молекулами А [c.79]

Б. Пепсин. Основная пищеварительная функция желудка заключается в том, что в нем начинается переваривание белка. Пепсин продуцируется главными клетками в виде неактивного зимогена, пепсиногена. Пепсиноген активируется в пепсин ионами Н+, которые отщепляют защитный полипептид, раскрывая активный пепсин, а также самим пепсином, вызывающим быструю активацию дополнительных молекул пепсиногена (аутокатализ). Пепсин преобразует денатурированный белок в протеозы и затем в пептоны—большие полипептидные производные. Он представляет собой эндопептидазу, поскольку осуществляет гидролиз пептидных связей в составе главной полипептидной структуры, а не N- или С-концевых последовательностей, что характерно для экзопептидаз. При этом фермент специфически атакует пептидные связи, образуемые с участием ароматических аминокислот (например, тирозина) или дикарбоновых аминокислот (например, глутамата). [c.287]

Помимо активного, защищающего от замораживания белка в плазме содержатся три меньших, неактивных гликопротеина М 2700 — 7800), у которых в молекуле на каждые два остатка треонина приходится дополнительно один остаток пролина. Их концентрация в крови рыб составляет 10 — 15 мг/мл при суммарном содержании гликопротеинов 25 мг/мл. Их функция, по-видимому, состоит в стимуляции антифризной активности бес-пролиновых белков плазмы. [c.430]

В некоторых случаях окись алюмишш служит ие только носителем, имеющим большую удельную поверхность, но выполняет и некоторые дополнительные функции. Так, двуокись молибдена МоОг сама не активна, но на окисноалюминиевом носителе является одним пз наиболее активных и долговечных катализаторов. Вполне возможно, что в условпях реакции двуокись молибдена восстанавливается в неактивный металлический молибден окись алюминия, вероятно, подавляет эту реакцию восстановления в такой степени, что катализатор на носителе достаточно длительно сохраняет свою активность [7]. [c.292]

Существует и еще более серьезное ограничение. Поскольку структура ферментов, как мы уже говорили, термолабильна, весьма вероятно, что некоторые из имеющихся в клетке ферментов будут малоактивны или вообще неактивны при новом температурном режиме. В таких случаях не видно особого смысла в синтезе дополнительных количеств тех же ферментов, если они все равно будут плохо функцрюнировать в новых условиях. Когда изменение температуры неблагоприятно влияет на структуру и функции ферментов, следует ожидать особенно интенсивного отбора, направленного на выработку новых вариантов этих биологических катализаторов. [c.248]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология