Проферменты зимогены

Проферменты (или зимогены). Проферментами (или зимогенами) называют неактивную форму фермента. Механизм превращения неактивной формы в активную различен. Ферменты, у которых активная группа связана пара-лизатором (ингибитором), активируется при отщеплении его (например, неактивный пепсиноген или трипсиноген превращаются в активные пепсин и трипсин после отщепления от каждого из них ингибитора полипептидной природы). Ферменты, у которых неактивной является окисленная форма, [c.99]

Место синтеза Профермент (зимоген) Активный фермент [c.152]

Часть ферментов находится в клетках и тканях в виде неактивных форм — проферментов (зимогенов), приобретающих ферментативную активность лишь после взаимодействия со специфическими или неспецифическими активаторами, в результате, чего образуется активная форма фермента. [c.40]

Пепсин, трипсин и химотрипсин выделяются железистыми клетками в виде неактивных проферментов—зимогенов пепсиногена, трипсиногена и химотрипсиногена, так как их активные центры блокированы фрагментами полипептидной цепи, после гидролитического отщепления которых фермент приобретает активность. Это явление впервые было открыто в лаборатории И. П. Павлова. [c.131]

Многие ферменты, как уже указывалось, находятся в протоплазме клетки либо в неактивном, состоянии, в форме проферментов или зимогенов, либо фиксированы на вполне определенных внутриклеточных структурах. Этим можно объяснить одновременное присутствие в живых клетках и различных субстратов, и действующих на них ферментов. Так, например, в растительных тканях, листьях, стеблях нетрудно показать наличие одновременно крахмала и амилазы, белка и протеазы и т. д. [c.125]

И. П. Павлов впервые обнаружил, что из пищеварительных желез некоторые ферменты выделяются в неактивном или же в малоактивном виде. В таком же виде находятся многие ферменты в тканях. Ферменты, находящиеся в неактивном виде, получили название проферментов или зимогенов. Каким путем проферменты переходят в состояние активных ферментов — известно далеко не во всех случаях. Для пепсина и трипсина это может произойти в результате отделения от них парализаторов. Проферменты могут перейти в состояние ферментов при воздействии на них веществ, содержащих 5Н-группы и являющихся восстановителями. Отсюда можно заключить, что некоторые ферменты проявляют свою активность при их восстановлении. [c.175]

Многие белки синтезируются и секретируются в форме неактивных белков-предщественников, которые называют пробелками. В тех случаях, когда белки являются ферментами, пробелки называют проферментами или зимогенами. Превращение про- [c.93]

I При активации комплемента действуют два механизма усиления. Первый известен как запуск ферментного каскада . Пусковым сигналом служит связывание небольшого числа молекул С1р, вызывающее затем последовательную активацию ряда зимогенов (проферментов), которые расщепляют уже значительно большее число молекул СЗ. [c.59]

Ферментативно активная форма лизоцима возникает в результате спонтанного складывания молекулы с образованием характерной для этого фермента трехмерной структуры. В отличие от лизоцима многие другие белки синтезируются в форме неактивных предшественников, которые затем активируются в результате расщепления одной или нескольких специфических пептидных связей. Если каталитически активный белок называется ферментом (или энзимом), то неактивный предшественник фермента называется проферментом (или зимогеном). [c.152]

Проферменты. Протеолитические ферменты пищеварительного тракта, а также поджелудочной железы синтезируются в неактивной форме—в виде проферментов (зимогенов). Регуляция в этих случаях сводится к превращению проферментов в активные ферменты под влиянием специфических агентов или других ферментов—протеиназ. Так, трипсин в поджелудочной железе синтезируется в форме неактивного трипсиногена. Поступив в кишечник, он превращается в активный трипсин в результате аутокатализа или под действием других протеиназ (механизм активации подробно рассматривается в главе 12). Превращение неактивного пепсиногена в активный пепсин происходит аутокаталитически в результате специфического ограниченного протеолиза в присутствии соляной кислоты и также связано с отщеплением от профермента специфического ингибитора пептидной природы. Эти превращения зимогенов в активные ферменты связаны с конформационными изменениями молекулы фермента и формированием активного центра или его раскрытием (демаскирование). Синтез протеиназ в неактивной форме и ряда других неактивных белков-пред-шественников имеет, очевидно, определенный биологический смысл, предотвращая разрушение клеток органов, в которых образуются проферменты. Примерами подобного активирования белков является активиро- [c.153]

Тот факт, что адренокортикотропная активность, так же как и активность гормона роста, не зависит от целостности белковой молекулы, выдвигает вопрос о значении той части белка, которая может быть удалена без потери гормональной активности. Возможно, что гормоны, выделенные в лаборатории из эндокринных желез, представляют собой зимогенную форму гормонов, своего рода прогормоны наподобие проферментов, от которых в эффекторных органах при помощи соответствующих энзимов отщепляется неактивная часть, вероятно ингибиторного характера. Возможно также, что эта несущественная для гормональной функции неактивная часть защищает активную часть гормона от разрушения неспецифическими энзимами на пути следова- [c.199]

Ферменты, находящиеся в неактивном сосгоянии, получили название проферментов или зимогенов (пепсиноген, трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидаза А и т. д.). Превращения проферментов (зимогенов) в активные ферменты осуществляется каталитически под действием либо соответствующих ферментов, либо ионов водорода. Например, пепсиноген активируется ионами водорода и самим пепсином трипсиноген — трипсином и энтерокиназой (энтеропептидазой) химотрипсиноген и прокарбоксипептидаза А — трипсином. Характерно, что некоторые проферменты активируются теми же ферментами, например пепсиноген пепсином, трипсиноген трипсином. Пепсиноген, трипсиноген, химотрипсиноген и некоторые другие получены в виде чистых кристаллических белков, установлен их химический состав. Механизм активации во всех изученных случаях заключается в разрыве некоторых пептидных цепей с отщеплением или без отщепления свободных пептидов. [c.136]

К числу гидролаз относятся ацетилхолинэстераза нервных клеток (дополнение 7-Б) и большое число пищеварительных фермеитов. Среди последних наиболее изучены протеиназы и пептидазы. Пепсин, трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза являются высокоэффективными катализаторами расщепления белков. Все оии секретируются в виде неактивных проферментов (гл. 6, разд. Ж,2), или иначе, зимогенов [26]. После синтеза на рибосомах эндоплазматического ретикулума особых секреторных клеток проферменты упаковываются в виде зимогеновых гранул, которые затем мигрируют к поверхности клетки и секретируются в окружающую среду. Пепсиноген является компонентом желудочного сока, в то время как химотрипсиноген, трипсиноген и другие панкреатические проферменты через проток поджелудочной железы попадают в тонкую кишку. Достигнув места своего действия, зимогены превращаются в активные ферменты под действием молекулы другого фермента, отсекающей от предшественника фрагмент (иногда довольно большой) полипептидной цепи [25]. [c.104]

Все протеолитические ферменты синтезируются в виде неактивных предшественников, называемых зимогенами или проферментами, и таким образом клетки заш ищены от контакта с активной формой фермента и автолиза. Превращение зимогена в активный фермент происходит путем необратимой ковалентной модификации зимогена за счет локалшого протеолиза, т е. разрьша одной или нескольких пептидных связей и отщепления ограниченного числа аминокислотных остатков. Это вызывает конформационные изменения в полипептиде, достаточные для формирования пространственной структуры активного центра фермента. [c.362]

Многие ферменты образуются тканями в недеятельном состояниив виде предшественников ферментов (проферментов, или зимогенов) и переходят в собственно ферменты под действием специальных активаторов. Так, И. П. Павловым было показано, что пепсиноген переходит в активный пепсин под действием соляной кислоты желудочного сока, поджелудочная липаза активируется желчью, а неактивный трипсиноген переходит в активный трипсин по]1>действием особого фермента [c.49]

Тот факт, что адренокортикотропная активность, так же как и активность гормона роста полностью не зависит от целостности белковой молекулы, выдвигает вопрос о значении той части белка, которая может быть удалена без потери гормональной активности. Возможно, что гормоны, выделенные в лаборатории из эндокринных желез, представляют собой зимогенную форму гормонов, своего рода прогормоны, наподобие проферментов, от которых в эффекторных органах при помощи соответствующих энзимов отщепляется неактивная часть, вероятно ингибиторного характера. Возможно также, что эта несущественная для гормональной функции неактивная часть защищает активную часть гормона от разрушения неспещ1фическими энзимами на пути следования от эндокринного органа к эффекторным органам (к местам действия). Вполне вероятно также, что эта несущественная часть молекулы гормона на самом деле необходима для осуществления других биологических эффектов, которые до сих пор еще не обнаружены. Решение этих важных вопросов составляет задачу будущих исследований. [c.211]

Некоторые ферменты синтезируются в форме неактивного предшественника и переходят в активное состояние в физиоло ически соответствующем месте и времени. Примером регуляции такого типа могут служить пищеварительные ферменты. Так, трипсино-ген синтезируется в поджелудочной железе, а активируется в тонком кишечнике, где в результате расщепления пептидной связи образуется активная форма-трипсин (рис. 6.4). Такой же тип регуляции многократно используется в последовательности ферментативных реакций, ведущих к свертыванию крови. Каталитически неактивные предшественники протеолитических ферментов называются проферментами, или зимогенами. [c.105]

Активация белков в результате протеолитического расщепления одной или нескольких пептидных связей-широко распространенный механизм регуляции в биологических системах. Если белок в активированной форме является ферментом, то его неактивный предшественник называется проферментом (или зимогеном). Наиболее изученный процесс активации профермента - это превращение химотрипсиногена в химотрипсин, происходящее следующим путем. Под действием трипсина пептидная связь между остатками 15 и 16 в молекуле химотрипсиногена разрывается и в результате образуется химотрипсин. Возникшая при этом новая концевая аминогруппа изолейцина-16 загибается внутрь молекулы белка, где электростатически связывается с аспартатом-194. Это взаимодействие служит пусковым механизмом для ряда локальных изменений конформации, конечный результат которых - формирование кармана для связывания ароматических (либо больших неполярньгк) боковых цепей субстрата. Кроме того, формируется полость оксианиона, стабилизирующая переходное состояние. [c.176]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология