Особенности рентгеноструктурного анализа глобулярных белков

Может бьггь, и все другие глобулярные белки свернуты точно так же, как миоглобин На этот вопрос ответ уже получен, так как методом рентгеноструктурного анализа установлена третичная структура целого ряда других, небольших по размеру белков, состоящих из одной полипептидной цепи. Особенно интересны результаты, полученные при изучении митохондриального белка цитохрома с, который служит переносчиком электронов. Аминокислотная последовательность цитохрома с была определена более чем для 60 видов (разд. 6.10). Как и миоглобин, цитохром с-это небольшой гемсодержащий белок (мол. масса 12400), имеющий одну полипептидную цепь, состоящую приблизительно из 100 аминокислотных остатков, и одну гемогруппу, которая в этом случае ковалентно связана с полипептидом. Подобно миоглобину, цитохром с тоже свернут в компактную глобулу, причем большинство его гидрофильных К-групп расположено снаружи, а большинство гит дрофобных К-групп-внутри глобулярной структуры. Поскольку и цитохром с, и миоглобин-гемсодержащие белки, можно было бы думать, что они сходны и по третичной структуре. Но это не так. Рентгеноструктурный анализ цитохрома с показал, что он имеет совсем иную трехмерную структуру (рис. 8-5 и табл. 8-2). Если в миоглобине почти 80% аминокислотных остатков содержится в а-спиральных сегментах, то в цитохроме с на долю а-спиралей приходится только 40% остатков. В остальной части полипептидной цепи цитохрома с [c.192]

В период 1946—1960 гг. английскому ученому Дж. Д. Кендру и его сотрудникам удалось точно установить структуру глобулярного белка миоглобина. Миоглобин, обнаруженный в тканях мышц, представляет собой белок, очень похожий на гемоглобин, но имеющий только одну полипептидиую цепь в молекуле (молекулярный вес 17 ООО). Как показал рентгеноструктурный анализ кристаллов миоглобина, молекула этого белка содержит полипептидиую цепь, которая не вся является единой спиралью, а содержит восемь коротких сегментов, имеющих конформацию альфа-спирали, связанных неспиральными участками. Такая особенность трехмерной структуры полипептидной цепи — расположение в пространстве участков с правильной (повторяющейся) структурой (вторичной структурой) — называется третичной структурой белка. Третичная структура, как и вторичная, определяется последовательностью аминокислот (первичной структурой). [c.683]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология